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88 関係: 基質、反応中間体、反応速度、反応速度式、反応機構、同位体、同位体効果、定常状態、不競合阻害、代謝、化学反応、ペプチド結合、ミトコンドリア、ミカエリス・メンテン式、モード・メンテン、ラインウィーバー＝バークプロット、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ、リンゴ酸シンターゼ、リボザイム、リボソーム、リボ核酸、レーザ、レオノール・ミカエリス、ヌクレオチド、トリプシン、トリオースリン酸イソメラーゼ、ヘモグロビン、ヘインズ＝ウルフプロット、プロテアーゼ、ヒルの式、ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸、ホスホフルクトキナーゼ、アデニル酸シクラーゼ、アスパラギン酸、アスパラギン酸アミノ基転移酵素、イーディー＝ホフステー図、オキサロ酢酸、カタラーゼ、キモトリプシン、クエン酸回路、グルタチオン-S-トランスフェラーゼ、シグモイド、ジヒドロ葉酸、ジヒドロ葉酸レダクターゼ、セリン、セリンプロテアーゼ、タンパク質、凝固・線溶系、共有結合、秒、...、突然変異、競合阻害、立体配座、糖新生、紫外可視近赤外分光法、線型性、翻訳 (生物学)、真核生物、真正細菌、異性化酵素、DNAポリメラーゼ、遷移状態、遺伝子発現、非競合阻害、顕微鏡、飽和、補因子、解離定数、触媒、質量分析法、転移酵素、薬物、重水素、酸化還元酵素、酸素、酵素、酵素阻害剤、蛍光、蛍光色素、J・B・S・ホールデン、毒、水素、求核剤、活性部位、消化酵素、混合阻害、漸近展開、指数関数的減衰。 インデックスを展開 (38 もっと) »
基質
基質 (きしつ)とは.
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反応中間体
反応中間体（はんのうちゅうかんたい）、略して中間体とは、化学反応の過程で、反応物（あるいは前段階の中間体）から反応によって生成し、またさらに反応して最終生成物を与える分子実体のことである。 ほとんどの化学反応は複数の素反応からなる多段階反応であり、（最終生成物が生成する最後の段階を除いた）それぞれの素反応の生成物が反応中間体である。 例えば、次のような架空の反応を考えてみる。 そして、この反応が次のような素反応からなっていたとする。 このとき、X*が反応中間体である。.
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反応速度
反応速度（はんのうそくど、reaction rate）とは化学反応の反応物あるいは生成物に関する各成分量の時間変化率を表す物理量。通常、反応速度を表現する式は濃度のべき関数として表現される。.
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反応速度式
化学反応の反応速度式（はんのうそくどしき、英語: rate equation）あるいは速度式（rate law）とは、反応速度と反応物の濃度または圧力および定数パラメーター（主に反応速度定数と反応次数 ）の関係式である。多くの反応では、反応速度rは次のような指数関数で与えられる。 ただし、とは化学種AおよびBの濃度を表し、通常モル濃度で表記される。xとyは反応次数を構成する値で、実験によってのみ求められる。xとyは化学反応式における係数と一致しない場合も多い。また定数kはその反応の反応速度係数または反応速度定数と呼ばれる。kの値は温度、イオン強度、吸着体における表面積や光になどに依存する。 反応段階の1つとなる素反応(英語版)では、反応速度はより、モル濃度に比例することがわかる。例えば、2分子による素反応A + B → Pの場合、それぞれの反応物では1次反応、反応全体では2次反応となり、反応速度式はr\;.
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反応機構
化学において、反応機構（はんのうきこう、Reaction mechanism）は、全体の化学的変化を起こす段階を追った一続きのである。 反応機構は全体の化学反応の各段階で起こることを詳細に記述しようと試みる理論的な推論である。反応の詳細な段階はほとんどの場合において観測不可能である。推測反応機構はそれが熱力学的にもっともらしいという理由で選ばれ、単離した中間体または反応の定量的および定性的特徴から実験的に支持される。反応機構は個々の反応中間体、、遷移状態や、どの結合が（どの順番で）切れるか、どの結合が（どの順番で）形成されるか、も記述する。完全な機構はと触媒が使われた理由や、反応物および生成物で観察される立体化学、全ての生成物とそれぞれの量、についても説明しなければならない。 反応機構を図示するために描画法が頻繁に使われる。 反応機構は分子が反応する順番についても説明しなければならない。大抵、単段階変換に見える反応は実際には多段階反応である。.
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同位体
同位体（どういたい、isotope；アイソトープ）とは、同一原子番号を持つものの中性子数（質量数 A - 原子番号 Z）が異なる核種の関係をいう。この場合、同位元素とも呼ばれる。歴史的な事情により核種の概念そのものとして用いられる場合も多い。 同位体は、放射能を持つ放射性同位体 (radioisotope) とそうではない安定同位体 (stable isotope) の2種類に分類される。.
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同位体効果
同位体効果（どういたいこうか、Isotope effect）は、物質や化合物を構成する原子の同位体に起因して、物性、反応性が変化する事や、同位体比が変化する事をいう。.
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定常状態
定常状態（ていじょうじょうたい、steady state）とは、時間的に一定して変わらない状態を意味し、自然科学の各分野で用いられる概念である。 自然界において、たとえば小川は、上流などで雨が降らない限り、時間とともに川の流れの速度や流量が変わることはなく一定であり、この意味で定常状態にあると言える。.
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不競合阻害
不競合阻害（ふきょうごうそがい、Uncompetitive inhibition）、不競争阻害、不拮抗阻害は、酵素阻害剤が酵素と基質との間で形成される複合体（E-S複合体）にのみ結合する時に起こる。反競合阻害（anti-competitive inhibition）としても知られている。 不競合阻害には酵素-基質複合体が形成される必要があるが、非競合阻害は基質が存在しても存在しなくても起こりうる。.
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代謝
代謝（たいしゃ、metabolism）とは、生命の維持のために有機体が行う、外界から取り入れた無機物や有機化合物を素材として行う一連の合成や化学反応のことであり、新陳代謝の略称である生化学辞典第2版、p.776-777 【代謝】。これらの経路によって有機体はその成長と生殖を可能にし、その体系を維持している。代謝は大きく異化 (catabolism) と同化 (anabolism) の2つに区分される。異化は物質を分解することによってエネルギーを得る過程であり、例えば細胞呼吸がある。同化はエネルギーを使って物質を合成する過程であり、例えばタンパク質・核酸・多糖・脂質の合成がある。 代謝の化学反応は代謝経路によって体系づけられ、1つの化学物質は他の化学物質から酵素によって変換される。酵素は触媒として、熱力学的に不利な反応を有利に進めるため極めて重要な存在である。また、酵素は、細胞の環境もしくは他の細胞からの信号（シグナル伝達）の変化に反応することにより代謝経路の調節も行う。 有機体の代謝はその物質の栄養価の高さがどれだけか、また、毒性の高さがどれだけかを決定する。例えば、いくつかの原核生物は硫化水素を使って栄養を得ているが、この気体は動物にとっては毒であることが知られている。また、代謝速度はその有機体がどれだけの食物を必要としているかに影響を与える。.
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化学反応
化学反応（かがくはんのう、chemical reaction）は、化学変化の事、もしくは化学変化が起こる過程の事をいう。化学変化とは１つ以上の化学物質を別の１つ以上の化学物質へと変化する事で、反応前化学物質を構成する原子同士が結合されたり、逆に結合が切断されたり、あるいは化学物質の分子から電子が放出されたり、逆に電子を取り込んだりする。広義には溶媒が溶質に溶ける変化や原子のある同位体が別の同位体に変わる変化、液体が固体に変わる変化MF2等も化学変化という。 化学変化の前後では、化学物質の分子を構成する原子の結合が変わって別の分子に変化する事はあるが、原子そのものが別の原子番号の原子に変わる事はない（ただし原子間の電子の授受や同位体の変化はある）。この点で原子そのものが別の原子に変化する原子核反応とは大きく異なる。 化学反応では反応前の化学物質を反応物(reactant)、反応後の化学物質を生成物(product)といい、その過程は化学反応式で表記される。例えば反応物である（塩酸）とNaOH（水酸化ナトリウム）が化学反応して生成物であるH2O（水分子）とNaCl（食塩）ができあがる状況を示した化学反応式は と表記される。.
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ペプチド結合
2つのアミノ酸の脱水縮合によって形成するペプチド結合 ペプチド結合（ペプチドけつごう、）とは、アミド結合のうちアミノ酸同士が脱水縮合して形成される結合である。 このようにして生成する物質はペプチドであり、その縮合しているアミノ酸の数が2つ、3つ、4つ、5つ……となるごとにジペプチド、トリペプチド、テトラペプチド、ペンタペプチド……という。多数のアミノ酸が縮合した高分子物質はタンパク質であり、このため、タンパク質をポリペプチドとも呼ぶ。 アミド結合は強固な結合であり、加水分解は強酸性や強アルカリ性の条件でしか起こらない。しかし生体内にはペプチド結合のみを選択的に加水分解する酵素ペプチダーゼ、プロテアーゼが存在し、これらの中には中性に近い生物の体温程度の温度でかなり迅速にペプチド結合を加水分解することができるものもある。.
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ミトコンドリア
ミトコンドリアの電子顕微鏡写真。マトリックスや膜がみえる。 ミトコンドリア（mitochondrion、複数形: mitochondria）は真核生物の細胞小器官であり、糸粒体（しりゅうたい）とも呼ばれる。二重の生体膜からなり、独自のDNA（ミトコンドリアDNA＝mtDNA）を持ち、分裂、増殖する。mtDNAはATP合成以外の生命現象にも関与する。酸素呼吸（好気呼吸）の場として知られている。また、細胞のアポトーシスにおいても重要な役割を担っている。mtDNAとその遺伝子産物は一部が細胞表面にも局在し突然変異は自然免疫系が特異的に排除 する。ヒトにおいては、肝臓、腎臓、筋肉、脳などの代謝の活発な細胞に数百、数千個のミトコンドリアが存在し、細胞質の約40%を占めている。平均では1細胞中に300-400個のミトコンドリアが存在し、全身で体重の10%を占めている。ヤヌスグリーンによって青緑色に染色される。 9がミトコンドリア典型的な動物細胞の模式図: (1) 核小体（仁）、(2) 細胞核、(3) リボソーム、(4) 小胞、(5) 粗面小胞体、(6) ゴルジ体、(7) 微小管、(8) 滑面小胞体、(9) '''ミトコンドリア'''、(10) 液胞、(11) 細胞質基質、(12) リソソーム、(13) 中心体.
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ミカエリス・メンテン式
ミカエリス・メンテン式のプロット ミカエリス・メンテン式（ミカエリス・メンテンしき、Michaelis–Menten equation）とは、酵素の反応速度論に大きな業績を残したレオノール・ミカエリスとモード・レオノーラ・メンテンにちなんだ、酵素の反応速度v に関する式で、 で表される。ここで、は基質濃度、Vmax は基質濃度が無限大のときの反応速度である。また、Km はミカエリス・メンテン定数と言い、v.
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モード・メンテン
モード・レオノーラ・メンテン（Maud Leonora Menten, 1879年3月20日 - 1960年7月26日）は、カナダの生化学者、医師。酵素反応速度論、組織化学に重要な業績を残した。有名なミカエリス・メンテン式にその名を刻んでいる。.
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ラインウィーバー＝バークプロット
right 生化学において、ラインウィーバー＝バークプロット（Lineweaver–Burk plot）は、酵素反応速度論のラインウィーバー＝バークの式のグラフ表示である。1934年にハンス・ラインウィーバーとディーン・バークによって記述された。二重逆数プロットとも呼ばれる。.
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リンゴ酸デヒドロゲナーゼ
リンゴ酸デヒドロゲナーゼまたはリンゴ酸脱水素酵素（malate dehydrogenase, MDH）は、リンゴ酸とオキサロ酢酸との相互変換を触媒する酸化還元酵素である。 用いる電子受容体によって以下の表のように分類されているほか、さらに脱炭酸してピルビン酸にするリンゴ酸酵素に対しても「リンゴ酸デヒドロゲナーゼ」と呼ぶことがある。 本項ではNAD依存型の酵素(EC 1.1.1.37)について記述する。 ---- リンゴ酸デヒドロゲナーゼまたはリンゴ酸脱水素酵素（malate dehydrogenase, MDH）は、リンゴ酸をオキサロ酢酸へと酸化する（またはその逆の）化学反応を触媒する酸化還元酵素である。クエン酸回路を構成する酵素の1つであり、また真核生物においてはリンゴ酸-アスパラギン酸シャトルに関与している。.
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リンゴ酸シンターゼ
リンゴ酸シンターゼ(Malate synthase、)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 従って、この酵素の基質はADPと水とグリオキシル酸の3つ、生成物は(S)-リンゴ酸と補酵素Aの2つである。 この酵素は転移酵素、特にアシル基をアルキル基に変換するアシルトランスフェラーゼに分類される。系統名はアセチルCoA:グリオキシル酸 C-アセチルトランスフェラーゼ (チオエステル加水分解, カルボキシメチル形成)(acetyl-CoA:glyoxylate C-acetyltransferase (thioester-hydrolysing, carboxymethyl-forming))である。他に、glyoxylate transacetase、glyoxylic transacetase、malate condensing enzyme、malate synthetase、malic synthetaseやmalic-condensing enzyme等とも呼ばれている。この酵素は、グリオキシル酸とジカルボン酸の代謝に関与している。.
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リボザイム
リボザイム (ribozyme) は、触媒としてはたらくリボ核酸 (RNA) のこと。リボ酵素ともよばれる。トーマス・チェック、シドニー・アルトマンによって発見された（両名はこの功績により、1989年にノーベル化学賞を受賞している）。 以前は、生体反応はすべてタンパク質でできた触媒である酵素が制御していると考えられていた。しかし、一部の反応はRNAが制御していることが見出され、これをRNAと酵素 (Enzyme) に因んでリボザイムと命名した。 リボザイムは、それだけでRNA自身を切断したり、貼り付けたり、挿入したり、移動したりする活性・能力（自己スプライシング機能）を持っている。つまり、RNAが自分で自分を編集することを可能にしている。リボザイムは、RNAの翻訳産物であるタンパク質の多様化に非常に貢献していると考えられている。 リボザイムの発見は、RNAが遺伝情報と反応の両方を扱うことができることを証明し、生命の起源時はRNAが重要な役割を果たしていたとするRNAワールド仮説を生み出すきっかけとなった。またヒト免疫不全ウイルス (HIV) 治療の新たな戦略になる可能性を提供し、幅広く研究が行われている。.
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リボソーム
典型的な動物細胞の模式図: (1) 核小体（仁）、(2) 細胞核、(3) '''リボソーム'''、(4) 小胞、(5) 粗面小胞体、(6) ゴルジ体、(7) 微小管、(8) 滑面小胞体、(9) ミトコンドリア、(10) 液胞、(11) 細胞質基質、(12) リソソーム、(13) 中心体 リボソームまたはリボゾーム（; ライボソーム）は、あらゆる生物の細胞内に存在する構造であり、粗面小胞体 (rER) に付着している膜結合リボソームと細胞質中に存在する遊離リボソームがある。mRNAの遺伝情報を読み取ってタンパク質へと変換する機構である翻訳が行われる場である。大小2つのサブユニットから成り、これらはタンパク質（リボソームタンパク、ribosomal protein）とRNA（リボソームRNA、rRNA; ribosomal RNA）の複合体である。細胞小器官に分類される場合もある。2000年、X線構造解析により立体構造が決定された。.
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リボ核酸
リボ核酸（リボかくさん、ribonucleic acid, RNA）は、リボヌクレオチドがホスホジエステル結合でつながった核酸である。RNAと略されることが多い。RNAのヌクレオチドはリボース、リン酸、塩基から構成される。基本的に核酸塩基としてアデニン (A)、グアニン (G)、シトシン (C)、ウラシル (U) を有する。RNAポリメラーゼによりDNAを鋳型にして転写（合成）される。各塩基はDNAのそれと対応しているが、ウラシルはチミンに対応する。RNAは生体内でタンパク質合成を行う際に必要なリボソームの活性中心部位を構成している。 生体内での挙動や構造により、伝令RNA（メッセンジャーRNA、mRNA）、運搬RNA（トランスファーRNA、tRNA）、リボソームRNA (rRNA)、ノンコーディングRNA (ncRNA)、リボザイム、二重鎖RNA (dsRNA) などさまざまな分類がなされる。.
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レーザ
レー.
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レオノール・ミカエリス
レオノール・ミカエリス（Leonor Michaelis, 1875年1月16日 - 1949年10月8日）は、ドイツの生化学者、医師。酵素反応速度論に関するモード・メンテンとの共同研究によるミカエリス・メンテン式を確立した。.
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ヌクレオチド
ヌクレオチド (nucleotide) とは、ヌクレオシドにリン酸基が結合した物質である。語源は“nucleo(核の)tide(結ばれた)”と言う意味である。英語では「ニュークリオタイド」と発音する。ヌクレオシドは五単糖の1位にプリン塩基またはピリミジン塩基がグリコシド結合したもの。DNAやRNAを構成する単位でもある。 ヌクレオチドが鎖のように連なりポリヌクレオチドになる。またアデノシン三リン酸はリン酸供与体としても機能し、加えてセカンドメッセンジャーの機能を持つcAMPなども知られる。遺伝暗号のコドンでは、ヌクレオチド3個でアミノ酸一つをコードしている。.
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トリプシン
トリプシン（trypsin, EC.3.4.21.4）はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸（リシン、アルギニン）のカルボキシ基側のペプチド結合を加水分解する。語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。 膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ（自家加水分解）によりαトリプシン及びβトリプシンとなる。また、キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である。トリプシンインヒビター（アンチトリプシンやオボムコイド）によって阻害を受ける。 ヒトトリプシンの場合、コードしている遺伝子は第7染色体のq32-q36のTRY1。 ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。.
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トリオースリン酸イソメラーゼ
トリオースリン酸イソメラーゼ(Triosephosphate isomerase、)またはTPIは、トリオースリン酸の異性体であるジヒドロキシアセトンリン酸(DHAP)とD-グリセルアルデヒド-3-リン酸(GAP)の間の可逆的な相互変換を触媒する酵素である。 TPIは、解糖系において重要な役割を果たし、エネルギーの生産に不可欠である。TPIは、ほ乳類や昆虫のような動物から、菌類、植物、細菌に至るまで、ほぼ全ての生物で見られる。しかし、ウレアプラスマ属等の解糖系を持たないいくつかの細菌はTPIを持たない。 ヒトでは、TPIの欠損は、トリオースリン酸イソメラーゼ欠損症と呼ばれる進行性の重篤な神経障害と関連がある。トリオースリン酸イソメラーゼ欠損症は、慢性の溶血性貧血が特徴である。この病気を引き起こす様々な突然変異があるが、そのほとんどで104番残基のグルタミン酸がアスパラギン酸に変異している。 TPIは非常に効率のよい酵素であり、水溶液中で自然に起こるのと比べ、数十億倍も反応を速める。反応が非常に効率的であるため、「完全触媒」と呼ばれる。基質が拡散により酵素の活性中心に入り、出ていく速度にのみ速度が制限される 。.
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ヘモグロビン
ヘモグロビン（hemoglobin）とは、ヒトを含む全ての脊椎動物や一部のその他の動物の血液中に見られる赤血球の中に存在するタンパク質である。酸素分子と結合する性質を持ち、肺から全身へと酸素を運搬する役割を担っている。赤色素であるヘムを持っているため赤色を帯びている。 以下では、特にことわりのない限り、ヒトのヘモグロビンについて解説する。.
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ヘインズ＝ウルフプロット
ヘインズ＝ウルフプロット 生化学において、ヘインズ＝ウルフプロット（Hanes–Woolf plot）は、初めの基質濃度 と反応速度 v の比を に対してプロットした酵素反応速度論のグラフ表現である。以下に示すミカエリス・メンテン式の変形に基づいている。.
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プロテアーゼ
プロテアーゼ（Protease、EC 3.4群）とはペプチド結合加水分解酵素の総称で、プロテイナーゼ（proteinase）とも呼ばれる。広義のペプチダーゼ（Peptidase）のこと。タンパク質やポリペプチドの加水分解酵素で、それらを加水分解して異化する。収斂進化により、全く異なる触媒機能を持つプロテアーゼが似たような働きを持つ。プロテアーゼは動物、植物、バクテリア、古細菌、ウイルスなどにある。ヒトでは小腸上皮細胞から分泌する。.
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ヒルの式
ヒルの式（ヒルのしき、Hill equation）とは、生化学で用いられる方程式。1910年、アーチボルド・ヒルがヘモグロビンへの酸素の結合に関する協同効果を説明する経験式として導入した。名前が力学のヒルの方程式（微分方程式、Hill's equation）と似ているが、関係はない。.
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ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸
ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリンさん、）とは、光合成経路あるいは解糖系のエントナー-ドウドロフ経路などで用いられている電子伝達体である。化学式：C21H21N7O17P3、分子量：744.4。ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドと構造上良く似ており、脱水素酵素の補酵素として一般的に機能している。略号であるNADP+（あるいはNADP）として一般的には良く知られている。酸化型 (NADP+) および還元型 (NADPH) の2つの状態を有し、二電子還元を受けるが中間型（一電子還元型）は存在しない。 かつては、トリホスホピリジンヌクレオチド (TPN)、補酵素III、コデヒドロゲナーゼIII、コエンザイムIIIなどと呼称されていたが、現在はNADP+に統一されている。別名、ニコチン酸アミドジヌクレオチドリン酸など。.
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ホスホフルクトキナーゼ
ホスホフルクトキナーゼ（Phosphofructokinase、PFK）は、フルクトース-6-リン酸に作用する酵素で、全部で2つのタイプがある。.
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アデニル酸シクラーゼ
アデニル酸シクラーゼ（アデニリルシクラーゼとも。英: adenylate cyclase; アデニレートサイクレース、; ）はATPを3',5'-環状AMP (cAMP) とピロリン酸への変換を触媒する酵素、リアーゼである。cAMPはセカンドメッセンジャーと呼ばれる、真核生物のシグナル伝達に重要な分子である。アデニル酸シクラーゼは、膜受容体に結合してホルモンや他の刺激に反応するGタンパク質を活性化または抑制することができる。9種類のアデニル酸シクラーゼが哺乳類で知られている。.
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アスパラギン酸
アスパラギン酸（アスパラギンさん、aspartic acid）とは、アミノ酸のひとつで、2-アミノブタン二酸のこと。示性式は HOOCCH2CH(COOH)NH2。略号はD あるいは Asp。光学異性体としてとの両方が存在する。アスパラギンの加水分解物から単離され、由来とその構造からこの名がついた。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ。うま味成分のひとつ。 致死量はLD50.
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アスパラギン酸アミノ基転移酵素
アスパラギン酸アミノ基転移酵素（アスパラギンさんアミノきてんいこうそ、Aspartate Aminotransferase, ART; ）は、アスパラギン酸とα-ケトグルタル酸をオキサロ酢酸とグルタミン酸に相互変換する酵素である。AST (Aspartate transaminase) またはGOT（Glutamic Oxaloacetic Transaminase：グルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ）とも呼ばれる。 主にミトコンドリア内で働く m-AST と細胞質基質で働く s-AST に分類される。 人体では、肝細胞をはじめとして赤血球、心筋、骨格筋などに分布する。これらの細胞が破壊された場合には血液中に流出するため、血中濃度を測定することで肝障害などの程度を知ることができる（詳細は逸脱酵素を参照）。.
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イーディー＝ホフステー図
生化学において、イーディー＝ホフステー図（イーディー＝ホフステーず、Eadie–Hofstee diagram）は、反応速度を反応速度と基質濃度の比の関数としてプロットする酵素反応速度論のグラフ表現である。ウルフ＝イーディー＝アウグスティンソン＝ホフステープロット（Woolf–Eadie–Augustinsson–Hofstee plot）あるいはイーディー＝アウグスティンソンプロットとも呼ばれる。 v.
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オキサロ酢酸
酢酸（オキサロさくさん、Oxaloacetic acid）は、示性式 CH2CO(COOH)2、分子量 132.072 のジカルボン酸の一種。IUPAC命名法では2-オキソブタン二酸 (2-oxobutanedioic acid) になる。CAS登録番号は 328-42-7。旧名オキサル酢酸。.
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カタラーゼ
タラーゼ (catalase) は、過酸化水素を不均化して酸素と水に変える反応を触媒する酵素。 ヘムタンパク質の一種であり、プロトヘムを含んでいる。細胞内のペルオキシソームに存在し、過酸化水素を使って酸化・解毒をおこなう。 1818年に過酸化水素を発見したフランスの化学者ルイ・テナールは、カタラーゼとして知られるある種の物質が、過酸化水素の分解速度を高めることに気付いた。この物質をカタラーゼと命名したのは、ドイツの農業化学者O.レーブである。また、カタラーゼを単離して結晶化したのはアメリカの化学者ジェームズ・サムナー、カタラーゼのアミノ酸配列を決定したのはWalter A. Schroederらである。 毎秒当たりの代謝回転数は全酵素のなかでも最も高く、4000万に達する。ヒトの場合、カタラーゼは4つのサブユニットで構成されており、各サブユニットは526のアミノ酸から成立している。分子量は約24万。ヘムとマンガンを補因子として用いる。 ヒトをはじめとして肝臓に多く存在するため、肝臓をオキシドールにつけると酸素が発生する。ヒトの場合、このタンパク質をコードしている遺伝子はCATで第11染色体のp13に存在する。また、この遺伝子が欠損すると無カタラーゼ症を発症する。 至適pHは約7.0、至適温度は37℃。以下の反応の活性化エネルギーを下げることで、触媒として機能する。 過酸化水素のほか、ホルムアルデヒドやギ酸も基質として触媒できる。重金属の陽イオンやシアン化物は、阻害因子として働く。 ほぼすべての好気性微生物が有しているカタラーゼは、ユリアーキオータ門に属するMethanosarcina barkeriなどのいくつかの嫌気性微生物にも存在する。また、細菌がこの酵素をもつかは、細菌を同定する上で非常に重要であり、それはカタラーゼテストによって判別できる。 高温のガスを噴射するミイデラゴミムシの能力は、カタラーゼの高い代謝回転数に依存している。カタラーゼの含有量が多ければ多いほど、過酸化水素水（オキシドール）を混ぜた時に、より速く、多くの酸素を発生できる。.
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キモトリプシン
モトリプシン（カイモトリプシン、chymotrypsin, EC.3.4.21.1・EC.3.4.21.2）はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、芳香族アミノ酸のカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する。 膵臓からキモトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ、トリプシンにより15番アルギニンと16番イソロイシン間の結合が切断されることにより、活性状態のπ-キモトリプシンとなる。その後、自己分解によりセリンとアルギニン、トレオニンとアスパラギン間の結合が切断され、α-キモトリプシンとなる。 遺伝子は第16染色体のq23-q24.1のCTRBである。 キモトリプシンが芳香族アミノ酸に対して基質特異性を発揮するのは活性中心の近辺に疎水性基でできた空洞があり、芳香族の側鎖がここに入ると安定化するためである。 ヒトではキモトリプシンの最適pHは8〜9程度の弱塩基性である。.
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クエン酸回路
ン酸回路。クリックで拡大 クエン酸回路（クエンさんかいろ）とは好気的代謝に関する最も重要な生化学反応回路であり、酸素呼吸を行う生物全般に見られる。1937年にドイツの化学者ハンス・クレブスが発見し、この功績により1953年にノーベル生理学・医学賞を受賞している。 解糖や脂肪酸のβ酸化によって生成するアセチルCoAがこの回路に組み込まれ、酸化されることによって、電子伝達系で用いられるNADHなどが生じ、効率の良いエネルギー生産を可能にしている。またアミノ酸などの生合成の前駆体も供給する。 クエン酸回路の呼称は高等学校の生物学でよく用いられるが、大学以降ではTCA回路、TCAサイクル (tricarboxylic acid cycle) と呼ばれる場合が多い。その他に、トリカルボン酸回路、クレブス回路 (Krebs cycle) などと呼ばれる場合もある。.
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グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
ルタチオン S-トランスフェラーゼ（GST:Glutathione S-transferase）は遺伝子工学で目的のタンパク質に"タグ"として用いられる。分子量26 kDaのタンパク質であり、日本住血吸虫（学名：Schistosoma japonicum）由来の遺伝子が利用されている。GSTタグを持つ目的のタンパク質はグルタチオンを固定化したアフィニティークロマトグラフィーにより効率よく回収することができる。また、GST抗体を用いた免疫沈降法やウェスタンブロッティングにおいてタンパク質の検出などにも利用される。 融合タンパク質の中には、MBP(maltose binding protein)、CBP(cellulose binding protein)、TRX(Thioredoxin)やGFP(green fluorescent protein)などがあるが、中でもGSTは目的とするタンパク質のN末端に結合させた場合、安定した可溶性タンパク質を回収することができることが多い。目的タンパク質とGSTの連結部に特異的なプロテアーゼ(例として、PreScission ProteaseやThrombin)の切断箇所を導入したベクターを使用していれば、アフィニティ精製後にプロテアーゼでGSTを切断して目的タンパク質だけを単離することが可能である。.
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シグモイド
モイド（sigmoid）とは、ギリシア文字シグマ (σ) の語末形（ς）に似た形のこと。S字形ともいう。 特に各種グラフに現れるシグモイド曲線 (sigmoid curve) を指す。このようなグラフは個体群増加や、ある閾値以上で起きる反応（例えば急性毒性試験での死亡率）などに見られる。.
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ジヒドロ葉酸
ジヒドロ葉酸（ジヒドロようさん、）は、ジヒドロ葉酸還元酵素（）によってテトラヒドロ葉酸を生成する葉酸誘導体である。ジヒドロ葉酸は細菌の細胞分裂に影響する。 一般にはビタミンB9として知られている。 Category:ビタミン Category:葉酸.
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ジヒドロ葉酸レダクターゼ
ヒドロ葉酸レダクターゼ(dihydrofolate reductase、DHFR)は、NADPHを電子供与体としてジヒドロ葉酸をテトラヒドロ葉酸に還元する酵素である。ヒトではDHFR遺伝子にコードされている。.
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セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
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セリンプロテアーゼ
リンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を行うセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のこと。EC。多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、ヒスチジン (Histidine, His)、アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の3残基を有しているが、ヒスチジンおよびアスパラギン酸残基は他のアミノ酸残基で代用されているものもまれにある。これら3残基はアミノ酸配列上は隣接していないが、空間的にはSer-His-Asp酸の順に水素結合で結ばれるように配置されており、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高められている。このγ位の酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。.
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タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.
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凝固・線溶系
凝固系（血液凝固因子）とは出血を止めるために生体が血液を凝固させる一連の分子の作用系であり、そうして固まった血栓を溶かして分解するのが線溶系（線維素溶解系）である。多くの病態においてこの二つは密接に関係しているため、本稿では二つをまとめて述べる。.
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共有結合
H2（右）を形成している共有結合。2つの水素原子が2つの電子を共有している。 共有結合（きょうゆうけつごう、covalent bond）は、原子間での電子対の共有をともなう化学結合である。結合は非常に強い。ほとんどの分子は共有結合によって形成される。また、共有結合によって形成される結晶が共有結合結晶である。配位結合も共有結合の一種である。 この結合は非金属元素間で生じる場合が多いが、金属錯体中の配位結合の場合など例外もある。 共有結合はσ結合性、π結合性、金属-金属結合性、アゴスティック相互作用、曲がった結合、三中心二電子結合を含む多くの種類の相互作用を含む。英語のcovalent bondという用語は1939年に遡る。接頭辞のco- は「共同」「共通」などを意味する。ゆえに、「co-valent bond」は本質的に、原子価結合法において議論されているような「原子価」（valence）を原子が共有していることを意味する。 分子中で、水素原子は共有結合を介して2つの電子を共有している。共有結合性は似た電気陰性度の原子間で最大となる。ゆえに、共有結合は必ずしも同種元素の原子の間だけに生じるわけではなく、電気陰性度が同程度であればよい。3つ以上の原子にわたる電子の共有を伴う共有結合は非局在化している、と言われる。.
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秒
（びょう、記号 s）は、国際単位系 (SI) 及びMKS単位系、CGS単位系における時間の物理単位である。他の量とは関係せず完全に独立して与えられる7つのSI基本単位の一つである。秒の単位記号は、「s」であり、「sec」などとしてはならない（後述）。 「秒」は、歴史的には地球の自転の周期の長さ、すなわち「一日の長さ」（LOD）を基に定義されていた。すなわち、LODを24分割した太陽時を60分割して「分」、さらにこれを60分割して「秒」が決められ、結果としてLODの86 400分の1が「秒」と定義されてきた。しかしながら、19世紀から20世紀にかけての天文学的観測から、LODには10−8程度の変動があることが判明し和田 (2002)、第2章 長さ、時間、質量の単位の歴史、pp. 34–35、3.時間の単位：地球から原子へ、時間の定義にはそぐわないと判断された。そのため、地球の公転周期に基づく定義を経て、1967年に、原子核が持つ普遍的な現象を利用したセシウム原子時計が秒の定義として採用された。 なお、1秒が人間の標準的な心臓拍動の間隔に近いことから誤解されることがあるが偶然に過ぎず、この両者には関係はない。.
突然変異
突然変異（とつぜんへんい）とは、生物やウイルスがもつ遺伝物質の質的・量的変化。および、その変化によって生じる状態。 核・ミトコンドリア・葉緑体において、DNA、あるいはRNA上の塩基配列に物理的変化が生じることを遺伝子突然変異という。染色体の数や構造に変化が生じることを染色体突然変異という。 細胞や個体のレベルでは、突然変異により表現型が変化する場合があるが、必ずしも常に表現型に変化が現れるわけではない。 また、多細胞生物の場合、突然変異は生殖細胞で発生しなければ、次世代には遺伝しない。 表現型に変異が生じた細胞または個体は突然変異体（ミュータント）と呼ばれ、変異を起こす物理的・化学的な要因は変異原（ミュータゲン）という。 個体レベルでは、発ガンや機能不全などの原因となる場合がある。しかし、集団レベルでみれば、突然変異によって新しい機能をもった個体が生み出されるので、進化の原動力ともいえる。 英語やドイツ語ではそれぞれミューテーション、ムタチオン、と呼び、この語は「変化」を意味するラテン語に由来する。.
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競合阻害
合阻害（きょうごうそがい、competitive inhibition）、競争阻害、拮抗阻害は、酵素の活性部位への阻害剤の結合が基質の結合を妨げる（逆もまた同様）酵素阻害剤の形式である。 ほとんどの競合阻害剤は酵素の活性部位に可逆的に結合することによって機能する。その結果、多くの文献ではこれが競合阻害剤を決定付ける特徴であると述べられている 。しかしながら、酵素が阻害剤あるいは基質のどちらとも結合できるが同時には結合できない多くの可能な機構が存在するため、これは誤解を招くおそれのある過度の単純化である。例えば、アロステリック阻害剤は競合的、非競合的、不競合的阻害を見せる可能性がある。.
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立体配座
立体配座（りったいはいざ、Conformation）とは、単結合についての回転や孤立電子対を持つ原子についての立体反転によって相互に変換可能な空間的な原子の配置のことである。 二重結合についての回転や不斉炭素についての立体反転のように通常の条件では相互に変換不可能な空間的な原子の配置は立体配置という。.
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糖新生
糖新生（とうしんせい、gluconeogenesis）とは、飢餓状態に陥った動物が、グルカゴンの分泌をシグナルとして、ピルビン酸、乳酸、糖原性アミノ酸、プロピオン酸、グリセロールなどの糖質以外の物質から、グルコースを生産する手段・経路である。.
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紫外可視近赤外分光法
紫外可視近赤外分光法（しがいかしきんせきがいぶんこうほう、UV-Vis-NIR）は、紫外 (UV, UltraViolet)、可視 (Vis, Visible)、および近赤外 (NIR, Near InfraRed) 領域の光吸収を測定する分光法である。通常、200–1,500 nm 程度の波長範囲について測定する。 一般に、この範囲の吸光は、分子内の電子遷移に由来する。遷移過程としては、π-π* 遷移、n-π* 遷移、d-d 遷移、金属-配位子間電荷移動 (MLCT)、原子価間電荷移動移動 (IVCT) などがあるが、このような遷移過程を持つ分子は比較的少ない（一方、赤外吸収は分子振動・回転に由来するため、ほとんど全ての分子が示す）。 したがって、本法の対象となる試料は限られたものとなる。しかしながら、測定が容易であること、結果が肉眼での観察と一致しわかりやすいこと、分子によっては極めて特徴的なスペクトルを示すこと（ポルフィリンなど）、スペクトルが物質の状態によって敏感に変化することなどから、特に錯体化学や分析化学で頻繁に用いられる測定法である。.
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線型性
線型性（せんけいせい、英語: linearity）あるいは線型、線形、線状、リニア（せんけい、英語: linear、ラテン語: linearis）とは、直線そのもの、または直線のようにまっすぐな図形やそれに似た性質をもつ対象および、そのような性質を保つ変換などを指して用いられている術語である。対義語は非線型性（英語：Non-Linearity）である。 英語の数学用語のlinear にあてる日本語訳としては、線型が本来の表記であると指摘されることもあるが、他にも線形、線状などといった表記もしばしば用いられている。また一次という表記・表現もしばしば用いられている。というのはlinearは、（多変数の）斉一次函数を指していると考えて間違っていない場合も多いためである。.
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翻訳 (生物学)
分子生物学などにおいては、翻訳（ほんやく、Translation）とは、mRNAの情報に基づいて、タンパク質を合成する反応を指す。本来は細胞内での反応を指すが、細胞によらずに同様の反応を引き起こす系（無細胞翻訳系）も開発されている。.
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真核生物
真核生物（しんかくせいぶつ、学名: 、英: Eukaryote）は、動物、植物、菌類、原生生物など、身体を構成する細胞の中に細胞核と呼ばれる細胞小器官を有する生物である。真核生物以外の生物は原核生物と呼ばれる。 生物を基本的な遺伝の仕組みや生化学的性質を元に分類する3ドメイン説では、古細菌（アーキア）ドメイン、真正細菌（バクテリア）ドメインと共に生物界を3分する。他の2つのドメインに比べ、非常に大型で形態的に多様性に富むという特徴を持つ。かつての5界説では、動物界、植物界、菌界、原生生物界の4界が真核生物に含まれる。.
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真正細菌
真正細菌（しんせいさいきん、bacterium、複数形 bacteria バクテリア）あるいは単に細菌（さいきん）とは、分類学上のドメインの一つ、あるいはそこに含まれる生物のことである。sn-グリセロール3-リン酸の脂肪酸エステルより構成される細胞膜を持つ原核生物と定義される。古細菌ドメイン、真核生物ドメインとともに、全生物界を三分する。 真核生物と比較した場合、構造は非常に単純である。しかしながら、はるかに多様な代謝系や栄養要求性を示し、生息環境も生物圏と考えられる全ての環境に広がっている。その生物量は膨大である。腸内細菌や発酵細菌、あるいは病原細菌として人との関わりも深い。語源はギリシャ語の「小さな杖」（βακτήριον）に由来している。.
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異性化酵素
性化酵素（いせいかこうそ、isomerase）とはEC5群に属する酵素で分子内反応を触媒する酵素である。日本語でもイソメラーゼと表されることもある。.
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DNAポリメラーゼ
DNA ポリメラーゼ (DNA polymerase; -ポリメレース) は1本鎖の核酸を鋳型として、それに相補的な塩基配列を持つ DNA 鎖を合成する酵素の総称。一部のウイルスを除くすべての生物に幅広く存在する。DNA を鋳型としてDNA を合成する DNA 依存性 DNA ポリメラーゼ(EC 2.7.7.7)と、RNA を鋳型として DNA を合成する RNA 依存性 DNA ポリメラーゼ(EC 2.7.7.49)の、2つのタイプに分けられる。前者はDNA複製やDNA修復において中核的な役割を担う酵素である。一方後者はセントラルドグマの範疇から逸脱する位置にある酵素で、逆転写酵素やテロメラーゼを含む。.
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遷移状態
遷移状態（せんいじょうたい、英語：transition state）とは、化学反応の過程で原系から生成系に変換するときに通る最もエネルギーの高い状態のことである。 例えば、2つの分子の衝突によって反応が開始するとき、衝突によって力学的エネルギーが分子内部のエネルギーに変換され、2つの分子の構造は元の構造とは異ったゆがんだ構造となり、元の構造のときよりもエネルギーが高い。このような構造の内、最もエネルギーの高い状態を遷移状態と呼び、その周辺の状態を活性錯体（または活性複合体、活性錯合体）と呼ぶ。 遷移状態は、一般の反応中間体のように直接観測することはできない。しかしフェムト秒単位での赤外分光法により、遷移状態にごく近い反応中間体を捉えることが可能になっており、遷移状態は一般には元の結合が残る一方で新たな結合が形成されつつある状態であると考えられている。 遷移状態の概念は反応速度論において非常に重要である。原系と遷移状態とのエネルギー差が反応の活性化エネルギーに相当し、遷移状態のエネルギーが低い方が活性化エネルギーを獲得する分子の数が増して反応が進みやすくなる。遷移状態の概念は1935年頃ヘンリー・アイリングやマイケル・ポランニーらによって「遷移状態理論」として導入され、アイリングの「絶対反応速度論」などとして発展した。（記事 反応速度論に詳しい） 酵素による触媒作用の1つの要因として、遷移状態が安定化される（すなわち遷移状態のエネルギーが低下する）ことにより活性化エネルギーが減少する効果がある。これを応用して、目的とする反応の遷移状態に類似した化合物を用いて抗体酵素を得る研究がされている。.
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遺伝子発現
遺伝子発現（いでんしはつげん）とは、単に発現ともいい、遺伝子の情報が細胞における構造および機能に変換される過程をいう。具体的には、普通は遺伝情報に基づいてタンパク質が合成されることを指すが、RNAとして機能する遺伝子（ノンコーディングRNA）に関してはRNAの合成が発現ということになる。また発現される量（発現量）のことを発現ということもある。.
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非競合阻害
非競合阻害（ひきょうごうそがい、non-competitive inhibition）、非拮抗阻害、非競争阻害は、阻害剤が酵素の活性を減少させ、酵素に基質が結合しているかいないかにかかわらず同じようによく結合する酵素阻害機構の一種である。 基質が結合しているかいないかにかかわらず阻害剤が酵素に結合できるが、一方の状態に対して他方より高い親和性を示す場合は、混合型阻害剤と呼ばれる。.
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顕微鏡
顕微鏡（けんびきょう）とは、光学的もしくは電子的な技術を用いることによって、微小な物体を視覚的に拡大し、肉眼で見える大きさにする装置である。単に顕微鏡というと、光学顕微鏡を指すことが多い。 光学顕微鏡は眼鏡屋のヤンセン父子によって発明された。その後、顕微鏡は科学の様々な分野でこれまで多大な貢献をしてきた。その中で様々な改良を受け、また新たな形式のものも作られ、現在も随所に使用されている。顕微鏡を使用する技術のことを顕微鏡法、検鏡法という。また、試料を顕微鏡で観察できる状態にしたものをプレパラートという。.
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飽和
飽和（ほうわ）.
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補因子
生化学の分野において、補因子（ほいんし cofactor）は、酵素の触媒活性に必要なタンパク質以外の化学物質である。 補因子は「補助分子、またはイオン」であると考えられ、生化学的な変化を助けている。ただし、水や豊富に存在するイオンなどは補因子とはみなされない。それは、普遍的に存在し制限されることが滅多にないためである。この語句を無機分子に限って用いている資料もある。 補因子は2つのグループに大別できる。1つは補酵素（ほこうそ、coenzyme）で、タンパク質以外の有機分子であり、官能基を酵素間で輸送する。これらの分子は酵素とゆるく結合し、酵素反応の通常の段階では解離される。一方、補欠分子族（ほけつぶんしぞく、prosthetic group）はタンパク質の一部を構成しており、常時結合しているものである。.
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解離定数
化学、生化学、薬理学において、解離定数（かいりていすう、dissociation constant、K_）は、複合体がその構成分子へとばらばらになる時、あるいは塩がその構成イオンへと分かれる時に、より大きな方の対象物がより小さな構成要素へと可逆的に分離（解離）する傾向を測る特殊な平衡定数である。解離定数は結合定数の逆数である。塩についての特別な場合は、解離定数はイオン化定数とも呼ばれる。 複合体\mathrm_\mathrm_がx Aサブユニットとy Bサブユニットへと別れる一般的な反応 \mathrm_\mathrm_ \rightleftharpoons x\mathrm + y\mathrm について、解離定数は以下のように定義される。 K_.
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触媒
触媒（しょくばい）とは、特定の化学反応の反応速度を速める物質で、自身は反応の前後で変化しないものをいう。また、反応によって消費されても、反応の完了と同時に再生し、変化していないように見えるものも触媒とされる。「触媒」という用語は明治の化学者が英語の catalyser、ドイツ語の Katalysator を翻訳したものである。今日では、触媒は英語では catalyst、触媒の作用を catalysis という。 今日では反応の種類に応じて多くの種類の触媒が開発されている。特に化学工業や有機化学では欠くことができない。また、生物にとっては酵素が重要な触媒としてはたらいている。.
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質量分析法
質量分析法（しつりょうぶんせきほう、mass spectrometry、略称: MS) とは、分子をイオン化し、そのm/zを測定することによってイオンや分子の質量を測定する分析法である。日本語では「MS」とかいて慣用的に「マス」と読むことも多いが、日本質量分析学会では国際的に通じる読み方である「エムエス」を推奨している。.
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転移酵素
転移酵素（てんいこうそ、transferase）とは、EC第2群に分類される酵素で、一方の基質から他方の基質へと原子団〈転移基〉を移動させる反応を触媒する酵素である。トランスフェラーゼとも呼ぶ。.
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薬物
薬物（やくぶつ、drug）とは、.
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重水素
重水素（じゅうすいそ、heavy hydrogen）またはデューテリウム (deuterium) とは、水素の安定同位体のうち、原子核が陽子1つと中性子1つとで構成されるものをいう。重水素は H と表記するが、 D（deuteriumの頭文字）と表記することもある。例えば重水の分子式を DO と表記することがある。 原子核が陽子1つと中性子2つとで構成される水素は三重水素（H）と呼ばれる。重水素、三重水素に対して普通の水素（原子核が陽子1つのもの）は軽水素（H）と呼ばれる。.
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酸化還元酵素
酸化還元酵素（さんかかんげんこうそ、oxidoreductase）とはEC第1群に分類される酵素で、酸化還元反応を触媒する酵素である。オキシドレダクターゼとも呼ばれる。生体内では多数の酸化還元酵素が知られており、約560種類ともいわれる。.
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酸素
酸素（さんそ、oxygen）は原子番号8、原子量16.00の非金属元素である。元素記号は O。周期表では第16族元素（カルコゲン）および第2周期元素に属し、電気陰性度が大きいため反応性に富み、他のほとんどの元素と化合物（特に酸化物）を作る。標準状態では2個の酸素原子が二重結合した無味無臭無色透明の二原子分子である酸素分子 O として存在する。宇宙では水素、ヘリウムに次いで3番目に多くの質量を占めEmsley (2001).
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酵素
核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（リボン図）研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素（こうそ、enzyme）とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 （こうそがく、enzymology）である。.
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酵素阻害剤
酵素阻害剤（こうそそがいざい）とは、酵素分子に結合してその活性を低下または消失させる物質のことである。酵素阻害剤は一般に生理活性物質であり、毒性を示すものもあるが、病原体を殺したり、体内の代謝やシグナル伝達などを正常化したりするために医薬品として利用されるものも多い。また殺虫剤や農薬などに利用される種類もある。 酵素に結合する物質すべてが酵素阻害剤というわけではなく、逆に活性を上昇させるもの（酵素活性化剤）もある。 酵素阻害剤の作用には、酵素の基質が活性中心に入って反応が始まるのを阻止するもの、あるいは酵素による反応の触媒作用を阻害するものがある。また酵素に可逆的に結合するもの（濃度が下がれは解離する）と、酵素分子の特定部分と共有結合を形成して不可逆的に結合するものとに分けられる。さらに阻害剤が酵素分子単独、酵素・基質複合体、またその両方に結合するかなどによっても分類される。 生体内にある物質が酵素阻害物質になることもある。例えば、代謝経路の途中にある酵素では、下流の代謝産物により阻害されるものがあり（フィードバック阻害）、これは代謝を調節する機構として働いている。さらに、生物体内にあって生理的機能を持つ酵素阻害タンパク質もある。これらはプロテアーゼやヌクレアーゼなど、生物自身に害を及ぼしうる酵素を厳密に制御する機能を持つものが多い。 酵素阻害剤には、基質と同様に酵素に対する特異性がある場合が多い。一般に医薬品としての阻害剤では、特異性の高い方が毒性・副作用が少ないとされる。また抗菌薬や殺虫剤に求められる選択毒性を出すためにも高い特異性が必要である。.
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蛍光
蛍光（けいこう、fluorescence）とは、発光現象の分類。.
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蛍光色素
蛍光色素とは蛍光を発光する色素。.
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J・B・S・ホールデン
ョン・バードン・サンダースン・ホールデン（John Burdon Sanderson Haldane、1892年11月5日 - 1964年12月1日）はイギリスの生物学者で、普通はJ・B・S・ホールデンと呼ばれる。生物に関する理論的研究を得意とし、生命の起源に関する科学的理論の最初の提唱者と知られており、ロナルド・フィッシャー、シューアル・ライトと並ぶ集団遺伝学の開拓者であり、酵素反応速度論などにも業績を残した。また一般向け解説書やエッセーも多数執筆する一方、しばしば個性的な言動で注目を浴びた。中でも『ダイダロス、あるいは科学と未来』Daedalus or Science and the Future（1923年）は科学の未来を予測したものとして有名であり、ホールデンは20世紀におけるトランスヒューマニズムの先駆者とされ、クローンの造語でも有名である。.
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毒
GHSの高い急性毒性を示す標章 EUでの一般的な毒のシンボル（2015年までの使用）。 毒（どく）、毒物（どくぶつ）は、生物の生命活動にとって不都合を起こす物質の総称である。 毒物及び劇物指定令で定められる「毒物」については毒物及び劇物取締法#分類の項を参照のこと。.
水素
水素（すいそ、hydrogenium、hydrogène、hydrogen）は、原子番号 1 、原子量 1.00794の非金属元素である。元素記号は H。ただし、一般的には「水素」と言っても、水素の単体である水素分子（水素ガス） H を指していることが多い。 質量数が2（原子核が陽子1つと中性子1つ）の重水素（H）、質量数が3（原子核が陽子1つと中性子2つ）の三重水素（H）と区別して、質量数が1（原子核が陽子1つのみ）の普通の水素（H）を軽水素とも呼ぶ。.
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求核剤
求核剤（きゅうかくざい、nucleophile）とは、電子密度が低い原子(主に炭素)へ反応し、多くの場合結合を作る化学種のことである。広義では、求電子剤と反応する化学種を求核剤と見なす。求核剤が関与する反応はその反応様式により求核置換反応あるいは求核付加反応などと呼称される。求核剤は、反応機構を図示する際に英語名の頭文字をとり、しばしばNuと略記される。 求核剤として反応性の高い化学種のほとんどは孤立電子対を持つ。アニオンであることも多い。例として、各種カルバニオン、アミンまたはその共役塩基(アミド)、アルコールまたはその共役塩基(アルコキシド)、ハロゲン化物イオンなど、多数が挙げられる。 一方、求核剤が攻撃対象とする炭素原子（反応中心炭素）の多くは、電気陰性度が高い原子(酸素、ハロゲンなど)に隣接するなどの理由によりその電子密度が低下している。例として、カルボニル基、ハロゲン化アルキル、シアノ基 などの炭素原子が挙げられる。これらは、後述する有機金属試薬を求核剤として作用させると、反応して炭素-炭素結合を作る。カルボニル基を攻撃する求核剤をハード求核剤、飽和した炭素を攻撃するものをソフト求核剤という。 求核的反応において孤立電子対の授受に着目すると、求核剤はルイス塩基として、反応中心炭素はルイス酸と見なすことができる。 求核的反応は、溶媒効果、隣接基効果、あるいは立体効果(立体障害)などの影響を受けることがある。溶媒効果は求核種の反応性に影響を与える。隣接基効果や立体効果は、反応速度や、生成物の選択性に影響する。また、求核的反応の反応性を評価、予測する経験則として、HSAB則、ハメット則が知られる。有機電子論の項目も参照されたい。 グリニャール試薬や有機リチウム化合物を代表とする各種有機金属試薬は、多様な基質に対し高い反応性を示すことから、有機合成法上、炭素-炭素結合を得たいときに用いられる重要な求核剤である。特に立体特異的な求核置換反応(SN2反応)や求核付加反応は選択的立体制御を可能にすることから不斉合成において多用される。.
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活性部位
酵素反応の誘導適合モデル 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。.
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消化酵素
消化酵素（しょうかこうそ）は、消化に使われる酵素のことである。分解される栄養素によって炭水化物分解酵素、タンパク質分解酵素、脂肪分解酵素などに分けられる。生物が食物を分解するために産生するほかは、食品加工、胃腸薬、洗剤として使用される。また、海外ではサプリメントとしての利用も一般化している。.
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混合阻害
混合阻害（英語:Mixed inhibition）は酵素阻害の形式の一種であり、基質が酵素に結合しているかどうかにかかわらず阻害剤が結合することができるが、基質が結合しているかしていないか、どちらか一方の状態において他方よりも高い結合親和性を示す形式である。この形式が「混合阻害」と呼ばれるのは、基質が結合していない酵素にのみ結合できる競合阻害と、基質が結合している酵素にのみ結合できる不競合阻害を「混合」した形式だからである。酵素と阻害剤の結合親和性が、基質が結合しているときとしていないときで"全く同じ"であるときは、非競合阻害と呼ばれる。非競合阻害は、混合阻害の特殊な場合であると考えられることもある。 混合阻害では阻害剤は基質が結合する活性部位ではなく、アロステリック部位に結合する。しかし、アロステリック部位に結合する阻害剤が全て混合阻害であるわけではない。 混合阻害は以下のいずれかの結果をもたらす.
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漸近展開
漸近展開（ぜんきんてんかい、Asymptotic expansion）とは、与えられた関数を、より簡単な形をした関数列の級数として近似することをいう。テイラー展開は漸近展開の特別な場合であるが、漸近展開で得られた級数の値は、必ずしも元の関数の値に収束するとは言えない。しかし、関数の性質を調べる際、元の関数の形では扱いが難しい場合、漸近展開によって元の関数を級数の形で近似することにより、関数の性質が得られることがある。漸近展開は解析学では重要な手法の一つであり、確率論の基礎として用いることがある。.
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指数関数的減衰
指数関数的減衰（しすうかんすうてきげんすい、exponential decay）、または指数的減衰とは、ある量が減少する速さが減少する量に比例することである。数学的にいえば、この過程は微分方程式 によって表される。ここでN (t) は時刻t における減衰する量であり、λは崩壊定数と呼ばれる正の数である。崩壊定数の単位は s-1 である。 この微分方程式を解くと（詳細は後述）、この現象は指数関数 によって表される。ここでN0.
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