ブラウザよりも高速アクセス！アミノ酸と糖原性アミノ酸間の類似点
アミノ酸と糖原性アミノ酸は（ユニオンペディアに）共通で18ものを持っています: チロシン、バリン、メチオニン、トリプトファン、トレオニン、プロリン、ヒスチジン、フェニルアラニン、アミノ酸の代謝分解、アラニン、アルギニン、アスパラギン酸、イソロイシン、グリシン、グルタミン酸、ケト原性アミノ酸、システイン、セリン。
チロシン
チロシン（tyrosine）または、4-ヒドロキシフェニルアラニン (4-hydroxyphenylalanine) は、細胞でのタンパク質生合成に使われる22のアミノ酸のうちの一つ。略号は Tyr または Y。コドンはUACとUAU。極性基を有するが必須アミノ酸ではない。tyrosineはギリシア語でチーズを意味するtyriに由来し、1846年にドイツ人化学者のユストゥス・フォン・リービッヒがチーズのカゼインから発見した。官能基または側鎖のときはチロシル基と呼ばれる。.
バリン
バリン（、略称:ValまたはV） は、α-アミノ酸の1種で、側鎖にイソプロピル基を持つ。示性式はHO2CCH(NH2)CH(CH3)2。2-アミノイソ吉草酸とも呼ばれる。吉草根（, セイヨウカノコソウの根）が名前の由来である。 ロイシンやイソロイシンと同様に、疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。L-バリンは20のタンパク質を構成するアミノ酸のうちの1つで、必須アミノ酸である。コドンはGUU、GUC、GUAとGUGがある。無極性物質である。糖原性を持つ。 鎌状赤血球症は、ヘモグロビン中で親水性アミノ酸であるグルタミン酸がバリンに置き換わることによって折りたたみ構造に変化が起きることが原因である。.
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メチオニン
メチオニン（methionine）は、側鎖に硫黄を含んだ疎水性のアミノ酸である。 対応するコドンが単一なアミノ酸は2つだけであり、1つはAUGでコードされるメチオニン、もう1つはUGGでコードされるトリプトファンである。コドンAUGはリボソームにmRNAからのタンパク質翻訳を「開始」させるメッセージを送る開始コドンとしても重要である。結果として真核生物および古細菌では全てのタンパク質のN末端はメチオニンになる。しかしながら、これは翻訳中のタンパク質に限るものであり、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。メチオニンはN末端以外の位置にも出現する。なお、ヒトにとってメチオニンは必須アミノ酸の1つである。.
トリプトファン
トリプトファン はアミノ酸の一種である。ヒトにおける9つの必須アミノ酸の内の1つ。 系統名 2-アミノ-3-（インドリル）プロピオン酸。略号はTrpまたはW。 側鎖にインドール環を持ち、芳香族アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸である。糖原性・ケト原性の両方を持つ。多くのタンパク質中に見出されるが、含量は低い。ナイアシンの体内活性物質であるNAD(H)をはじめ、セロトニン・メラトニンといったホルモン、キヌレニン等生体色素、また植物において重要な成長ホルモンであるインドール酢酸の前駆体、インドールアルカロイド（トリプタミン類）などの前駆体として重要である。.
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トレオニン
トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.
プロリン
プロリン (proline) はアミノ酸の一つ。ピロリジン-2-カルボン酸のこと。略号はProまたはP。環状アミノ酸で、タンパク質を構成する。糖原性を持つ。タンパク質を構成するアミノ酸は通常一級アミンであるが、唯一環状の二級アミンである。表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつアミノ酸。体の結合組織、心筋の合成時の主な材料でもある。最近では、アルドール反応の安全かつ効果的な触媒として注目されつつある。.
ヒスチジン
ヒスチジン (histidine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-（1H-イミダゾ-4-イル）プロピオン酸のこと。名前はギリシャ語で「組織」という意味。 塩基性アミノ酸の一種で、必須アミノ酸。糖原性を持つ。側鎖にイミダゾイル基という複素芳香環を持ち、この部分の特殊な性質により酵素の活性中心や、蛋白質分子内でのプロトン移動に関与している。蛋白質中では金属との結合部位となり、あるいは水素結合やイオン結合を介してとしてその高次構造の維持に重要な役割を果たしている。 ヒスタミンおよびカルノシン生合成の前駆体でもある。.
フェニルアラニン
フェニルアラニン (phenylalanine) はアミノ酸の一種で、側鎖にベンジル基を持つ。略号は Phe または F。アラニンの側鎖の水素原子が1つフェニル基で置き換えられた構造を持つことが名称の由来である。室温では白色の粉末性固体である。.
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アミノ酸の代謝分解
'''クエン酸回路'''（TCA回路）。アミノ酸は分解されるとクエン酸回路上の各物質またはその前駆体になる。 アミノ酸の代謝分解（アミノさんのたいしゃぶんかい）とは、タンパク質を構成する個々のアミノ酸が分解され、クエン酸回路のおのおのの物質に転換されるまでの代謝経路である。 アミノ酸は最終的に二酸化炭素と水に分解されるか、糖新生に使用される。動物の代謝では、アミノ酸からのエネルギー供給は全体の10～15%である。.
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アラニン
アラニン(alanine)とは、アミノ酸のひとつで示性式は、CH3CH(COOH)NH2 で、アミノ酸の構造の側鎖がメチル基（–CH3）になった構造を持つ。2-アミノプロピオン酸のこと。スペルはalanineで、略号はAあるいはAla。グリシンについで2番目に小さなアミノ酸である。ほとんどすべての蛋白質に普遍的に見られる。 疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。.
アルギニン
アルギニン (arginine) は天然に存在するアミノ酸のひとつ。2-アミノ-5-グアニジノペンタン酸（2-アミノ-5-グアニジノ吉草酸）のこと。略号は R あるいは Arg。示性式 H2NC(.
アスパラギン酸
アスパラギン酸（アスパラギンさん、aspartic acid）とは、アミノ酸のひとつで、2-アミノブタン二酸のこと。示性式は HOOCCH2CH(COOH)NH2。略号はD あるいは Asp。光学異性体としてとの両方が存在する。アスパラギンの加水分解物から単離され、由来とその構造からこの名がついた。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ。うま味成分のひとつ。 致死量はLD50.
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イソロイシン
イソロイシン (isoleucine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-メチルペンタン酸（2-アミノ-3-メチル吉草酸）のこと。側鎖に ''sec''-ブチル基を持つ。略号は Ile または I。ロイシンの構造異性体である。「アイソリューシン」と英語読みで音訳される。 疎水性アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸の1つで、必須アミノ酸である。糖原性・ケト原性を持つ。.
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グリシン
リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.
グルタミン酸
ルタミン酸（グルタミンさん、glutamic acid, glutamate）は、アミノ酸のひとつで、2-アミノペンタン二酸のこと。2-アミノグルタル酸とも呼ばれる。Glu あるいは E の略号で表される。小麦グルテンの加水分解物から初めて発見されたことからこの名がついた。英語に準じ、グルタメートと呼ぶこともある。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。動物の体内では神経伝達物質としても機能しており、グルタミン酸受容体を介して神経伝達が行われる、興奮性の神経伝達物質である。 グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる。 致死量はLD50.
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ケト原性アミノ酸
解糖系のピルビン酸はアセチルCoAとなり、アセチルCoAはクエン酸回路でエネルギーを生み出す。 ケト原性アミノ酸（ケトげんせいアミノさん、Ketogenic amino acid）とは、脱アミノ化（アミノ基転移による場合を含む）を受けた後、炭素骨格部分が脂質代謝経路を経由して、脂肪酸やケトン体に転換されうるアミノ酸のことである。主としてアセトアセチルCoAを経てアセチルCoAになる。アセチルCoAはクエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出す。.
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システイン
テイン (cysteine、2-アミノ-3-スルファニルプロピオン酸) はアミノ酸の1つ。チオセリンとも言う。天然にはL-システインとして、食品中タンパク質に含まれるが、ヒトでは必須アミノ酸ではなくメチオニンから生合成される。食品添加剤として利用され、また俗に肌のシミを改善するといったサプリメントが販売されている。日本国外で商品名Acetiumの除放剤は、胃の保護また、飲酒時などのアセトアルデヒドするために開発され販売されている。 側鎖にメルカプト基を持つ。酸性条件下では安定だが、中・アルカリ性条件では、微量の重金属イオンにより容易に空気酸化され、シスチンとなる。略号は C や Cys。酸化型のシスチンと対比し、還元型であることを明らかにするために CySH と記されることもある。.
セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
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上記のリストは以下の質問に答えます
- 何アミノ酸と糖原性アミノ酸ことは共通しています
- 何がアミノ酸と糖原性アミノ酸間の類似点があります
アミノ酸と糖原性アミノ酸の間の比較
糖原性アミノ酸が46を有しているアミノ酸は、114の関係を有しています。 彼らは一般的な18で持っているように、ジャカード指数は11.25%です = 18 / (114 + 46)。
参考文献
この記事では、アミノ酸と糖原性アミノ酸との関係を示しています。情報が抽出された各記事にアクセスするには、次のURLをご覧ください:
