アミノ酸とシステイン間の類似点
アミノ酸とシステインは(ユニオンペディアに)共通で11ものを持っています: 含硫アミノ酸、必須アミノ酸、メチオニン、シスチン、セリン、セレノシステイン、タンパク質、タンパク質を構成するアミノ酸、サプリメント、糖原性アミノ酸、疎水性。
含硫アミノ酸
含硫アミノ酸(がんりゅうアミノさん)(英語: sulfur containing amino acid) は、その構造に硫黄原子を有するアミノ酸。メチオニン、システイン、ホモシステイン、タウリンなどが代表的な含硫アミノ酸である。なお、タウリンは厳密にはアミノ酸ではないが、栄養学の分野ではアミノ酸として扱うことがあり本記事でも含めている。.
必須アミノ酸
必須アミノ酸(ひっすアミノさん、Essential amino acid)とは、タンパク質を構成するアミノ酸のうち、その動物の体内で充分な量を合成できず栄養分として摂取しなければならないアミノ酸のこと。必要アミノ酸、不可欠アミノ酸とも言う。.
メチオニン
メチオニン(methionine)は、側鎖に硫黄を含んだ疎水性のアミノ酸である。 対応するコドンが単一なアミノ酸は2つだけであり、1つはAUGでコードされるメチオニン、もう1つはUGGでコードされるトリプトファンである。コドンAUGはリボソームにmRNAからのタンパク質翻訳を「開始」させるメッセージを送る開始コドンとしても重要である。結果として真核生物および古細菌では全てのタンパク質のN末端はメチオニンになる。しかしながら、これは翻訳中のタンパク質に限るものであり、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。メチオニンはN末端以外の位置にも出現する。なお、ヒトにとってメチオニンは必須アミノ酸の1つである。.
シスチン
チン(cystine)は、アミノ酸の1種の3,3’-ジチオビス(2-アミノプロピオン酸)である。この分子は、2個のシステイン分子が水硫基(–SH)の酸化によって生成するジスルフィド結合(S–S)を介して繋がった構造を持つので、光学異性体を有する。なお、天然に多く存在するのはL体(R,R’体)である。シスチンは、標準状態下では白色状の固体であり、水H2Oに僅かに溶ける。.
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セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基(–CH2OH)になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン(絹糸に含まれる蛋白質の一種)の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
セレノシステイン
レノシステイン (selenocysteine) はアミノ酸の一種である。3文字表記は Sec、1文字表記は U。システインに似た構造を持つが、システインの硫黄 (S) がセレン (Se) に置き換わっている。セレノシステインを含むタンパク質はセレノプロテインと呼ばれる。 セレノシステインは、酸化・還元に関わるいくつかの酵素(グルタチオンペルオキシダーゼ、テトラヨードチロニン-5'-脱ヨウ素化酵素、チオレドキシン還元酵素、ギ酸デヒドロゲナーゼ、グリシン還元酵素や一部のヒドロゲナーゼなど)に存在する。 タンパク質に含まれる他のアミノ酸と違い、直接遺伝コードされているわけではない。セレノシステインは、普通はストップコドンとして使われるUGAコドンによって、特別の方法でコードされる。すなわち mRNA 中の UGAコドンはSecIS(SElenoCysteine Insertion Sequence、セレノシステイン挿入配列)がある場合にのみセレノシステインをコードする。SecISは特徴的なヌクレオチド配列と塩基対パターン(二次構造)で決められる。 真正細菌では SecIS は mRNA の翻訳領域内、目的とする UGAコドンのすぐ次に位置している。古細菌と真核生物では SecIS は mRNA の 3' 非翻訳領域にあり、複数の UGAコドンにセレノシステインをコードさせることができる。また古細菌では 5' 非翻訳領域に SecIS がある例が少なくとも1つ知られている。セレンがない場合には、セレノプロテインの翻訳は UGAコドンで終止し、短くて機能のないタンパク質ができる。 他のアミノ酸と同じくセレノシステインに対しては特有の tRNA がある。しかしセレノシステインtRNA (tRNA(Sec)) の一次・二次構造は標準的な tRNA といくつかの点で異なり、特に8塩基対(細菌)または9塩基対(真核生物)からなる acceptor stem、長い variable region arm、また他の tRNA ではよく保存されているいくつかの塩基における置換がある。 tRNA(Sec) は、まずセリルtRNA合成酵素によってセリンと結合されるが、これによってできる Ser-tRNA(Sec) は普通の翻訳伸長因子(細菌の EF-Tu、真核生物の EF1α)に認識されないため、翻訳に用いられない。その代わり tRNA に結合したセリン残基はセレノシステイン合成酵素(ピリドキサールリン酸を含む酵素)によってセレノシステイン残基に変換される。最後にこうしてできた Sec-tRNA(Sec) は特殊型の翻訳伸長因子(SelB または mSelB)に特異的に結合し、これはセレノプロテインの mRNA を翻訳中のリボソームを標的にして Sec-tRNA(Sec) を送り込む。この輸送は、セレノプロテイン mRNA内の SecIS のつくる RNA二次構造に結合するタンパク質中の特別のドメイン(細菌の SelB)、または、特別のサブユニット(真核生物mSelB の SBP-2)によって行われる。.
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タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 、 )とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる!栄養の図解事典』。.
タンパク質を構成するアミノ酸
タンパク質を構成するアミノ酸(proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に見られるアミノ酸である。有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要である。タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種であるが、真核生物では21種しか見られない。22種のうち20種は直接コドンに暗号化されている。ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸と呼ばれている。必須アミノ酸はヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、そしてバリンである。残りの2種はセレノシステインとピロリシンで、これらは特殊な合成機構でタンパク質に組み込まれる。 タンパク質を構成しないアミノ酸(non-proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に存在しないものか(カルニチン、GABA、L-ドーパなど)、直接合成されないものか(ヒドロキシプロリン、セレノメチオニンなど)のどちらかである。後者はしばしばタンパク質の翻訳後修飾で生じる。 数種のタンパク質を構成しないアミノ酸を有機体が組み込むよう進化しなかったのには明確な理由がある。例えば、オルニチンとホモセリンはペプチド鎖に逆らって環化してしまい、タンパク質が寸断され半減期が比較的短くなる。また、タンパク質が誤ったアミノ酸(例えばアルギニンの類似化合物であるカナバニン)を組み込んでしまうと毒となる。 タンパク質を構成しないアミノ酸は、リボソームでの翻訳を経て合成されない非リボソームペプチドで見られる。.
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サプリメント
プリメント(supplement)とは、栄養補助食品(えいようほじょしょくひん)とも呼ばれ、ビタミンやミネラル、アミノ酸など栄養摂取を補助することや、ハーブなどの成分による薬効が目的である食品である。略称はサプリ。ダイエタリー・サプリメント(dietary supplement)は、アメリカ合衆国での食品の区分の一つである。ほかにも生薬、酵素、ダイエット食品など様々な種類のサプリメントがある。健康補助食品(けんこうほじょしょくひん)とも呼ばれる。 またその市場拡大につれ議論も起こっている。.
糖原性アミノ酸
解糖系とクエン酸回路。 糖原性アミノ酸(とうげんせいアミノさん、Glucogenic amino acid)とは、脱アミノ化(アミノ基転移による場合を含む)を受けた後、炭素骨格が糖新生に用いられるアミノ酸のことである。クエン酸回路の中間体であるオキサロ酢酸から解糖系(糖新生系)を経由して、グルコースに転換されうるアミノ酸のことである。オキサロ酢酸は、ホスホエノールピルビン酸を経由して糖新生に利用される。 ホスホエノールピルビン酸は、オキサロ酢酸の脱炭酸によって生じ、1分子のGTPを加水分解する。この反応はホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼによって触媒され、糖新生の律速段階となる。 なお、ホスホエノールピルビン酸からピルビン酸に変化する反応は不可逆反応である。このため、ピルビン酸から解糖系の逆反応で直接糖新生を行うことはできない。.
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疎水性
水性、本表記は疏水性(そすいせい、形容詞:hydrophobic、名詞:hydrophobicity)とは、水に対する親和性が低い、すなわち水に溶解しにくい、あるいは水と混ざりにくい物質または分子(の一部分)の性質のことである。 疎水性物質は一般に、電気的に中性の非極性物質であり、分子内に炭化水素基をもつ物質が代表的である。脂質や非極性有機溶媒との親和性を示す「親油性」(しんゆせい、lipophilic)も同義で用いられることが多いが、疎水性物質が全て親油性であるとは限らず、シリコーンやフルオロアルキル鎖を持つ化合物などの例外もある。 対義語は「親水性」(しんすいせい、hydrophilic)である。一般的に極性の高いまたは電荷を有する化合物は親水性を示す。これの例外としては「不溶性の塩」などがあげられる。 分子内にある疎水性、親水性の部分をそれぞれ「疎水性基」、「親水性基」という。また分子内に疎水性基と親水性基の両方を持つ物質は「両親媒性」(りょうしんばいせい、amphiphilic)であるといい、界面活性剤や極性脂質が代表的である。 疎水性の高い物質は体内に蓄積しやすく、環境中でも残留しやすい傾向がある。典型的な例としては有機塩素系殺虫剤DDTやPCBなどがある。.
上記のリストは以下の質問に答えます
- 何アミノ酸とシステインことは共通しています
- 何がアミノ酸とシステイン間の類似点があります
アミノ酸とシステインの間の比較
システインが64を有しているアミノ酸は、114の関係を有しています。 彼らは一般的な11で持っているように、ジャカード指数は6.18%です = 11 / (114 + 64)。
参考文献
この記事では、アミノ酸とシステインとの関係を示しています。情報が抽出された各記事にアクセスするには、次のURLをご覧ください: