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アミノ酸とバリン

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アミノ酸とバリンの違い

アミノ酸 vs. バリン

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸(アミノさん、amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。. バリン(、略称:ValまたはV) は、α-アミノ酸の1種で、側鎖にイソプロピル基を持つ。示性式はHO2CCH(NH2)CH(CH3)2。2-アミノイソ吉草酸とも呼ばれる。吉草根(, セイヨウカノコソウの根)が名前の由来である。 ロイシンやイソロイシンと同様に、疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。L-バリンは20のタンパク質を構成するアミノ酸のうちの1つで、必須アミノ酸である。コドンはGUU、GUC、GUAとGUGがある。無極性物質である。糖原性を持つ。 鎌状赤血球症は、ヘモグロビン中で親水性アミノ酸であるグルタミン酸がバリンに置き換わることによって折りたたみ構造に変化が起きることが原因である。.

アミノ酸とバリン間の類似点

アミノ酸とバリンは(ユニオンペディアに)共通で13ものを持っています: 必須アミノ酸ロイシンアンモニアイソロイシンカルボン酸グルタミン酸コドンタンパク質を構成するアミノ酸光学異性体糖原性アミノ酸疎水性炭素残基

必須アミノ酸

必須アミノ酸(ひっすアミノさん、Essential amino acid)とは、タンパク質を構成するアミノ酸のうち、その動物の体内で充分な量を合成できず栄養分として摂取しなければならないアミノ酸のこと。必要アミノ酸、不可欠アミノ酸とも言う。.

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ロイシン

イシン (leucine) は、アミノ酸の1種であり、側鎖に イソブチル基を持つため、疎水性アミノ酸に分類される。また、非極性側鎖アミノ酸で分枝鎖アミノ酸に分類される。略号は Leu あるいは L である。白色結晶となることから、ギリシャ語で『白い』を意味する "leuco" にちなみ命名された。英語式発音を片仮名転記すると「リューシーン」となる。 タンパク質構成アミノ酸で、ヒトはロイシンを合成できないため、ヒトの必須アミノ酸の1つに数えられる。幼児では生長、成人では窒素平衡に必須である。ただし、遺伝子に異常がある場合、メープルシロップ尿症の原因になるアミノ酸の1つでもある。ケト原性を持つ。タンパク質の生成・分解を調整することによって筋肉の維持に関与する。なお、ロイシンは1つキラル中心を持っており天然型のロイシンは、S体のL-ロイシンであり、ヒトはこれを苦く感ずる。対して、天然にはほとんど見られないR体のD-ロイシンは、ヒトには甘く感じられる。.

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アンモニア

アンモニア (ammonia) は分子式が NH_3 で表される無機化合物。常温常圧では無色の気体で、特有の強い刺激臭を持つ。 水に良く溶けるため、水溶液(アンモニア水)として使用されることも多く、化学工業では基礎的な窒素源として重要である。また生体において有毒であるため、重要視される物質である。塩基の程度は水酸化ナトリウムより弱い。 窒素原子上の孤立電子対のはたらきにより、金属錯体の配位子となり、その場合はアンミンと呼ばれる。 名称の由来は、古代エジプトのアモン神殿の近くからアンモニウム塩が産出した事による。ラテン語の sol ammoniacum(アモンの塩)を語源とする。「アモンの塩」が意味する化合物は食塩と尿から合成されていた塩化アンモニウムである。アンモニアを初めて合成したのはジョゼフ・プリーストリー(1774年)である。 共役酸 (NH4+) はアンモニウムイオン、共役塩基 (NH2-) はアミドイオンである。.

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イソロイシン

イソロイシン (isoleucine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-メチルペンタン酸(2-アミノ-3-メチル吉草酸)のこと。側鎖に ''sec''-ブチル基を持つ。略号は Ile または I。ロイシンの構造異性体である。「アイソリューシン」と英語読みで音訳される。 疎水性アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸の1つで、必須アミノ酸である。糖原性・ケト原性を持つ。.

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カルボン酸

ルボン酸(カルボンさん、carboxylic acid)とは、少なくとも一つのカルボキシ基(−COOH)を有する有機酸である。カルボン酸の一般式はR−COOHと表すことができ、Rは一価の官能基である。カルボキシ基(carboxy group)は、カルボニル基(RR'C.

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グルタミン酸

ルタミン酸(グルタミンさん、glutamic acid, glutamate)は、アミノ酸のひとつで、2-アミノペンタン二酸のこと。2-アミノグルタル酸とも呼ばれる。Glu あるいは E の略号で表される。小麦グルテンの加水分解物から初めて発見されたことからこの名がついた。英語に準じ、グルタメートと呼ぶこともある。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。動物の体内では神経伝達物質としても機能しており、グルタミン酸受容体を介して神経伝達が行われる、興奮性の神経伝達物質である。 グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる。 致死量はLD50.

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コドン

mRNA分子に沿って一連のコドンを示している。各コドンは3ヌクレオチドからなり、一つのアミノ酸を指定している。 コドン(英: codon)とは、核酸の塩基配列が、タンパク質を構成するアミノ酸配列へと生体内で翻訳されるときの、各アミノ酸に対応する3つの塩基配列のことで、特に、mRNAの塩基配列を指す。DNAの配列において、ヌクレオチド3個の塩基の組み合わせであるトリプレットが、1個のアミノ酸を指定する対応関係が存在する。この関係は、遺伝暗号、遺伝コード(genetic code)等と呼ばれる。 ほぼ全ての遺伝子は厳密に同じコードを用いるから(#RNAコドン表を参照)、このコードは、しばしば基準遺伝コード(canonical genetic code)とか、標準遺伝コード(standard genetic code)、あるいは単に遺伝コードと呼ばれる。ただし、実際は変形コードは多い。つまり、基準遺伝コードは普遍的なものではない。例えば、ヒトではミトコンドリア内のタンパク質合成は基準遺伝コードの変形したものを用いている。 遺伝情報の全てが遺伝コードとして保存されているわけではないということを知ることは重要である。全ての生物のDNAは調節性塩基配列、遺伝子間断片、染色体の構造領域を含んでおり、これらは表現型の発現に寄与するが、異なった規則のセットを用いて作用する。これらの規則は、すでに十分に解明された遺伝コードの根底にあるコドン対アミノ酸パラダイムのように明解なものかも知れないし、それほど明解なものではないかも知れない。.

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タンパク質を構成するアミノ酸

タンパク質を構成するアミノ酸(proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に見られるアミノ酸である。有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要である。タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種であるが、真核生物では21種しか見られない。22種のうち20種は直接コドンに暗号化されている。ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸と呼ばれている。必須アミノ酸はヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、そしてバリンである。残りの2種はセレノシステインとピロリシンで、これらは特殊な合成機構でタンパク質に組み込まれる。 タンパク質を構成しないアミノ酸(non-proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に存在しないものか(カルニチン、GABA、L-ドーパなど)、直接合成されないものか(ヒドロキシプロリン、セレノメチオニンなど)のどちらかである。後者はしばしばタンパク質の翻訳後修飾で生じる。 数種のタンパク質を構成しないアミノ酸を有機体が組み込むよう進化しなかったのには明確な理由がある。例えば、オルニチンとホモセリンはペプチド鎖に逆らって環化してしまい、タンパク質が寸断され半減期が比較的短くなる。また、タンパク質が誤ったアミノ酸(例えばアルギニンの類似化合物であるカナバニン)を組み込んでしまうと毒となる。 タンパク質を構成しないアミノ酸は、リボソームでの翻訳を経て合成されない非リボソームペプチドで見られる。.

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光学異性体

光学異性体(こうがくいせいたい)は、主に有機化学で用いられる用語である。"optical isomer" の訳語で、立体異性体の種類を表すが、IUPACでは使用が推奨されておらず、代わりに「エナンチオマー」や「ジアステレオマー」を使うことが推奨されている。関連する光学的な現象の詳細については、「キラリティー」および「旋光」(光学活性)の項を参照されたい。 生化学や天然物化学、また薬学では、有機化合物の光学異性体の区別が重要になる。生体を構成する物質に異性体が多かったり、異性体の違いにより生理活性が異なるためである。.

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糖原性アミノ酸

解糖系とクエン酸回路。 糖原性アミノ酸(とうげんせいアミノさん、Glucogenic amino acid)とは、脱アミノ化(アミノ基転移による場合を含む)を受けた後、炭素骨格が糖新生に用いられるアミノ酸のことである。クエン酸回路の中間体であるオキサロ酢酸から解糖系(糖新生系)を経由して、グルコースに転換されうるアミノ酸のことである。オキサロ酢酸は、ホスホエノールピルビン酸を経由して糖新生に利用される。 ホスホエノールピルビン酸は、オキサロ酢酸の脱炭酸によって生じ、1分子のGTPを加水分解する。この反応はホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼによって触媒され、糖新生の律速段階となる。 なお、ホスホエノールピルビン酸からピルビン酸に変化する反応は不可逆反応である。このため、ピルビン酸から解糖系の逆反応で直接糖新生を行うことはできない。.

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疎水性

水性、本表記は疏水性(そすいせい、形容詞:hydrophobic、名詞:hydrophobicity)とは、水に対する親和性が低い、すなわち水に溶解しにくい、あるいは水と混ざりにくい物質または分子(の一部分)の性質のことである。 疎水性物質は一般に、電気的に中性の非極性物質であり、分子内に炭化水素基をもつ物質が代表的である。脂質や非極性有機溶媒との親和性を示す「親油性」(しんゆせい、lipophilic)も同義で用いられることが多いが、疎水性物質が全て親油性であるとは限らず、シリコーンやフルオロアルキル鎖を持つ化合物などの例外もある。 対義語は「親水性」(しんすいせい、hydrophilic)である。一般的に極性の高いまたは電荷を有する化合物は親水性を示す。これの例外としては「不溶性の塩」などがあげられる。 分子内にある疎水性、親水性の部分をそれぞれ「疎水性基」、「親水性基」という。また分子内に疎水性基と親水性基の両方を持つ物質は「両親媒性」(りょうしんばいせい、amphiphilic)であるといい、界面活性剤や極性脂質が代表的である。 疎水性の高い物質は体内に蓄積しやすく、環境中でも残留しやすい傾向がある。典型的な例としては有機塩素系殺虫剤DDTやPCBなどがある。.

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炭素

炭素(たんそ、、carbon)は、原子番号 6、原子量 12.01 の元素で、元素記号は C である。 非金属元素であり、周期表では第14族元素(炭素族元素)および第2周期元素に属する。単体・化合物両方において極めて多様な形状をとることができる。 炭素-炭素結合で有機物の基本骨格をつくり、全ての生物の構成材料となる。人体の乾燥重量の2/3は炭素である​​。これは蛋白質、脂質、炭水化物に含まれる原子の過半数が炭素であることによる。光合成や呼吸など生命活動全般で重要な役割を担う。また、石油・石炭・天然ガスなどのエネルギー・原料として、あるいは二酸化炭素やメタンによる地球温暖化問題など、人間の活動と密接に関わる元素である。 英語の carbon は、1787年にフランスの化学者ギトン・ド・モルボーが「木炭」を指すラテン語 carbo から名づけたフランス語の carbone が転じた。ドイツ語の Kohlenstoff も「炭の物質」を意味する。日本語の「炭素」という語は宇田川榕菴が著作『舎密開宗』にて用いたのがはじめとされる。.

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残基

残基(ざんき、英語:residue)とは、合成物質の化学構造において生成する化学結合の構造以外の部分構造を指し示す化学概念や化学用語である。一般には残基という用語は単独で使用されることは少なく、高分子化合物のように一定の化学結合により単量体が連結している場合に、置換基の呼称の後に「~残基」と組み合わせることで部分構造を指し示すために使用される。また概念を示す明確なルールに基づいて区部されるわけではないため、残基部分の境界は曖昧であり、使用される文脈に強く依存する。 残基に相対する化学結合は単結合など(bond)ではなく、化学反応で生成する官能基による結合、たとえばエステル結合、ペプチド結合、グリコシド結合などである。したがって高分子の構造は化学結合部分と残基部分とから構成されることになる。 鎖状分子においては化学構造の部分を示すために、主鎖(primary chain, main chain)と側鎖(side chain, branched chain)という区分をするが、これはトポロジー的な関係に着目した部分構造の分類になる。さもなくばある程度明瞭な中心構造を持つ場合は、母核(scaffold)と「-部分」(moiety)というように分類する場合もある。 具体的には糖鎖、ポリペプチド、ポリヌクレオチドなど生体高分子化合物の特性はその残基部分の配列によりその高分子の特性がさまざまに変化することから残基の概念が頻繁に使用される。 ポリペプチドやたんぱく質の場合は、それらがアミノ酸から合成されることから、通常、残基はポリペプチドのアミド結合(ペプチド結合)以外のアミノ酸構造を意味する。また、ペプチド鎖ではC末端とN末端のアミノ酸はN端残基(N-terminal residue)、C端残基(C-terminal residue)と呼ばれる。.

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上記のリストは以下の質問に答えます

アミノ酸とバリンの間の比較

バリンが49を有しているアミノ酸は、114の関係を有しています。 彼らは一般的な13で持っているように、ジャカード指数は7.98%です = 13 / (114 + 49)。

参考文献

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