アミノ酸とトレオニン

ショートカット: 違い、類似点、ジャカード類似性係数、参考文献。

アミノ酸とトレオニンの違い

アミノ酸 vs. トレオニン

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。. トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.

必須アミノ酸

必須アミノ酸（ひっすアミノさん、Essential amino acid）とは、タンパク質を構成するアミノ酸のうち、その動物の体内で充分な量を合成できず栄養分として摂取しなければならないアミノ酸のこと。必要アミノ酸、不可欠アミノ酸とも言う。.

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メチオニン

メチオニン（methionine）は、側鎖に硫黄を含んだ疎水性のアミノ酸である。 対応するコドンが単一なアミノ酸は2つだけであり、1つはAUGでコードされるメチオニン、もう1つはUGGでコードされるトリプトファンである。コドンAUGはリボソームにmRNAからのタンパク質翻訳を「開始」させるメッセージを送る開始コドンとしても重要である。結果として真核生物および古細菌では全てのタンパク質のN末端はメチオニンになる。しかしながら、これは翻訳中のタンパク質に限るものであり、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。メチオニンはN末端以外の位置にも出現する。なお、ヒトにとってメチオニンは必須アミノ酸の1つである。.

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リシン

リシン（）はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 （ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい） --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。.

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アスパラギン酸

アスパラギン酸（アスパラギンさん、aspartic acid）とは、アミノ酸のひとつで、2-アミノブタン二酸のこと。示性式は HOOCCH2CH(COOH)NH2。略号はD あるいは Asp。光学異性体としてとの両方が存在する。アスパラギンの加水分解物から単離され、由来とその構造からこの名がついた。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ。うま味成分のひとつ。 致死量はLD50.

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カルボン酸

ルボン酸（カルボンさん、carboxylic acid）とは、少なくとも一つのカルボキシ基(−COOH)を有する有機酸である。カルボン酸の一般式はR−COOHと表すことができ、Rは一価の官能基である。カルボキシ基(carboxy group)は、カルボニル基(RR'C.

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グリシン

リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.

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タンパク質を構成するアミノ酸

タンパク質を構成するアミノ酸(proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に見られるアミノ酸である。有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要である。タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種であるが、真核生物では21種しか見られない。22種のうち20種は直接コドンに暗号化されている。ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸と呼ばれている。必須アミノ酸はヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、そしてバリンである。残りの2種はセレノシステインとピロリシンで、これらは特殊な合成機構でタンパク質に組み込まれる。 タンパク質を構成しないアミノ酸(non-proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に存在しないものか（カルニチン、GABA、L-ドーパなど）、直接合成されないものか（ヒドロキシプロリン、セレノメチオニンなど）のどちらかである。後者はしばしばタンパク質の翻訳後修飾で生じる。 数種のタンパク質を構成しないアミノ酸を有機体が組み込むよう進化しなかったのには明確な理由がある。例えば、オルニチンとホモセリンはペプチド鎖に逆らって環化してしまい、タンパク質が寸断され半減期が比較的短くなる。また、タンパク質が誤ったアミノ酸（例えばアルギニンの類似化合物であるカナバニン）を組み込んでしまうと毒となる。 タンパク質を構成しないアミノ酸は、リボソームでの翻訳を経て合成されない非リボソームペプチドで見られる。.

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糖原性アミノ酸

解糖系とクエン酸回路。 糖原性アミノ酸（とうげんせいアミノさん、Glucogenic amino acid）とは、脱アミノ化（アミノ基転移による場合を含む）を受けた後、炭素骨格が糖新生に用いられるアミノ酸のことである。クエン酸回路の中間体であるオキサロ酢酸から解糖系（糖新生系）を経由して、グルコースに転換されうるアミノ酸のことである。オキサロ酢酸は、ホスホエノールピルビン酸を経由して糖新生に利用される。 ホスホエノールピルビン酸は、オキサロ酢酸の脱炭酸によって生じ、1分子のGTPを加水分解する。この反応はホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼによって触媒され、糖新生の律速段階となる。 なお、ホスホエノールピルビン酸からピルビン酸に変化する反応は不可逆反応である。このため、ピルビン酸から解糖系の逆反応で直接糖新生を行うことはできない。.

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