目次
66 関係: ATM (タンパク質)、亜鉛、伝令RNA、ミスセンス突然変異、チミン、ネコ、ユビキチン、ユビキチンリガーゼ、リシン、トリプトファン、トレオニン、プロテアソーム、プロテインキナーゼ、プログラム細胞死、ヒトゲノム、ヒツジ、ツーハイブリッド法、ホメオボックス、ホメオドメインフォールド、アポトーシス、アラニン、アルツハイマー病、アルギニン、アデニン、アイソフォーム、アスパラギン、アスパラギン酸、アセチル化、イントロン、イヌ、イソロイシン、エクソン、カエノラブディティス・エレガンス、コリプレッサー、シトシン、シグナル伝達、セリン、ゼブラフィッシュ、タンパク質ファミリー、前骨髄球性白血病タンパク質、細胞周期チェックポイント、細胞質、細胞核、線維症、翻訳後修飾、C末端、統一原子質量単位、点突然変異、相補的DNA、選択的スプライシング、... インデックスを展開 (16 もっと) »
ATM (タンパク質)
ATM（ataxia telangiectasia mutated）は、DNAの二本鎖切断によってリクルートされて活性化されるセリン/スレオニンキナーゼである。ATMは、DNA損傷チェックポイントの活性化を開始する重要なタンパク質をリン酸化し、細胞周期の停止、DNA修復やアポトーシスを引き起こす。p53、CHK2、BRCA1、NBS1、H2AXを含む、ATMの標的となるタンパク質のうちのいくつかはがん抑制因子である。 ATM遺伝子は1995年にYosef Shilohによって発見され、ATMという名称は、その遺伝子の変異（mutation）が毛細血管拡張性運動失調症（ataxia–telangiectasia）の原因であることに由来する。1998年にShilohの研究室とKastanの研究室は、ATMがDNA損傷によって活性が昂進するプロテインキナーゼであることをそれぞれ独自に示した。
亜鉛
亜鉛（あえん、zinc、zincum）は、原子番号30の金属元素。元素記号は Zn。亜鉛族元素の一つ。安定な結晶構造は、六方最密充填構造 (HCP) の金属。必須ミネラル（無機質）16種の一つ。
見る HIPK2と亜鉛
伝令RNA
分子生物学において、伝令RNA（でんれいアールエヌエー、）は、mRNAまたはメッセンジャーリボ核酸とも呼ばれ、タンパク質を合成する過程でリボソームによって読み取られる、遺伝子の遺伝子配列に対応する一本鎖のリボ核酸（RNA）分子である。 mRNAは、RNAポリメラーゼという酵素が遺伝子を一次転写産物のmRNA前駆体（pre-mRNA）に変換する転写過程で作られる。このpre-mRNAには通常、最終的なアミノ酸配列をコードしないイントロンという領域が含まれるが、これらはRNAスプライシングの過程で除去され、タンパク質をコードする領域であるエクソンのみが残る。このエクソン配列が成熟mRNAを構成する。
見る HIPK2と伝令RNA
ミスセンス突然変異
ミスセンス突然変異（ミスセンスとつぜんへんい）とは、コドン内の塩基の置換によって異なったアミノ酸残基が合成中のポリペプチド鎖に入り、異常蛋白質が産生されること。点突然変異の一種である。 鎌状赤血球貧血症がその例である。
チミン
チミン (thymine) はデオキシリボ核酸 (DNA) を構成する塩基の1つで、ピリミジンの誘導体。5-メチルウラシルとも呼ばれるように、ウラシルの5位の炭素をメチル化した構造を持つ。英発音に従ってサイミンともいう。DNA中にのみ見られ、リボ核酸 (RNA) ではほとんどの場合ウラシルに置き換わっている。2本の水素結合を介してアデニンと結合する。 DNA はアデニン (A)、グアニン (G)、シトシン (C)、チミン (T) の4種で構成されている。アデニン、グアニン、シトシンは RNAの核酸塩基にも同じ構造が見られるが、RNAではチミン (T) がウラシルに置き換わっている。チミンとウラシルは共にピリミジン環を持つ非常に似た塩基である。
見る HIPK2とチミン
ネコ
モモの木に登り爪をとぐネコ。 ネコの授乳 ネコ（猫）は、狭義には食肉目ネコ科ネコ属に分類されるリビアヤマネコ（ヨーロッパヤマネコ）が家畜化されたイエネコ（家猫、）に対する通称である。イヌ（犬）と並ぶ代表的なペットとして、世界中で飼われている。広義的には、ヤマネコやネコ科動物全般を指すこともある（後述）。 猫は鋭い視覚、敏感な聴覚、優れた嗅覚を持ち、体が非常に柔軟であるため狭い場所に入ることも高い場所に登ることも容易にできる。独立心が強く、縄張り意識が高いのも特徴で、狩猟本能が強いため、しばしば遊びながらその本能を発揮する。自分の領域を守るためのマーキング行動や、鳴き声、体の動きを使ったコミュニケーションも行う。
見る HIPK2とネコ
ユビキチン
ユビキチンの構造のリボン図 ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっている。古細菌も真核生物に近い一部の系統（アスガルド古細菌や"Caldiarchaeum"など）がユビキチンを持つ。
見る HIPK2とユビキチン
ユビキチンリガーゼ
ユビキチンリガーゼ (ubiquitin ligase) またはE3ユビキチンリガーゼは、ユビキチンが結合したE2ユビキチン結合酵素を呼び寄せ、タンパク質の基質を認識し、E2から基質へのユビキチンの転移を助ける、もしくは直接的に触媒するタンパク質である。ユビキチンは標的タンパク質のリジン残基にによって付加される。E3リガーゼは標的タンパク質とE2酵素の双方と相互作用し、それによってE2酵素へ基質特異性が付与される。一般的にE3リガーゼは、48番のリジン残基を介して連結されたユビキチンの鎖を基質に付加してポリユビキチン化し、プロテアソームによる破壊の標的にする。しかしながら、他の多くのタイプの連結も可能であり、それによってタンパク質の活性、相互作用、または局在が変化する。E3リガーゼによるユビキチン化は、細胞の移動、DNA修復、シグナル伝達など多様な活動を調節しており、細胞生物学において極めて重要である。また、E3リガーゼは細胞周期の制御においても主要な因子であり、サイクリンやサイクリン依存性キナーゼ阻害因子の分解に関与する。
リシン
リシン（）はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 （ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい） --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。
見る HIPK2とリシン
トリプトファン
トリプトファン はアミノ酸の一種である。ヒトにおける9つの必須アミノ酸の内の1つ。 系統名 2-アミノ-3-（インドリル）プロピオン酸。略号はTrpまたはW。 側鎖にインドール環を持ち、芳香族アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸である。糖原性・ケト原性の両方を持つ。多くのタンパク質中に見出されるが、含量は低い。ナイアシンの体内活性物質であるNAD(H)をはじめ、セロトニン・メラトニンといったホルモン、キヌレニン等生体色素、また植物において重要な成長ホルモンであるインドール酢酸の前駆体、インドールアルカロイド（トリプタミン類）などの前駆体として重要である。
トレオニン
トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。
見る HIPK2とトレオニン
プロテアソーム
プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体である。プロテアソームは真核生物の細胞において細胞質および核内のいずれにも分布している。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアーロン・チカノーバー、アブラム・ハーシュコ、アーウィン・ローズの3人が2004年ノーベル化学賞を受賞した。 プロテアソームは全ての真核生物と古細菌が有しているが、古細菌のものは真核生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。
プロテインキナーゼ
プロテインキナーゼ (Protein kinase; プロテインカイネース) は、タンパク質分子にリン酸基を付加する（リン酸化する）酵素である。タンパク質キナーゼあるいは英語風にプロティーンカイネースとも呼ぶ。キナーゼ（リン酸基転移酵素）の中でタンパク質をリン酸化するキナーゼをプロテインキナーゼと呼ぶが、このプロテインキナーゼのことを特にキナーゼと呼ぶことが多い（本記事では以後単にキナーゼという）。
プログラム細胞死
プログラム細胞死（プログラムさいぼうし、Programmed cell death, PCD）は多細胞生物における不要な細胞の計画的（予定・プログラムされた）自殺である。組織傷害などで細胞死を起こす壊死と異なり、一般にはPCDは生物の生命に利益をもたらす調節されたプロセスである。PCDは植物、動物、一部の原生生物で正常な組織形成や病原体などによる異常への対処として働く。
ヒトゲノム
ヒトゲノムは、その名の通りヒト（Homo sapiens、人間）のゲノム、すなわち、遺伝情報の1セットである。ヒトゲノムは核ゲノムとミトコンドリアゲノムから成る。
見る HIPK2とヒトゲノム
ヒツジ
ヒツジ（羊、綿羊、学名Ovis aries）は、ウシ科ヤギ亜科の鯨偶蹄目である。角を持ち、分厚い体毛（羊毛）に覆われている。主にウールを採取するため、そのほか、種によってはそれに加えて羊乳や羊肉なども得るために家畜として飼われている。
見る HIPK2とヒツジ
ツーハイブリッド法
Two-hybrid法の模式図 ツーハイブリッド法（ツーハイブリッドほう、two-hybrid法）とはタンパク質間相互作用 やタンパク質-DNA間相互作用を調べる手法の一つ。出芽酵母 Saccharomyces cerevisiae を用いた yeast two-hybrid (Y2H) system が最初に構築された。生物種を酵母から大腸菌にかえたり、GAL4の代わりにLexAを用いる、Rasシグナル経路を用いる、など様々な改変型手法がある。 原法では転写活性化因子であるGAL4タンパク質のDNA結合ドメインとアクティベータドメインが分離可能であることを利用している。GAL4のDNA 結合ドメイン (DBD) はUASG (Upstream Activatin Sequences for galactose) と呼ばれる塩基配列に結合するという機能を持つ。一方、酸性アミノ酸に富んだカルボキシル末端のアクティベータドメイン (AD) は転写因子の会合を促進し、転写を促進する機能を持つ。ここで、GAL4DBDと任意のタンパク質Aを融合タンパク質として発現させ、同時に同じ細胞内でアクティベータドメインとタンパク質Bを融合タンパク質として発現させる。タンパク質Aとタンパク質Bが相互作用しないならDNA結合ドメインと転写活性化ドメインは近接せず、タンパク質Aとタンパク質Bが相互作用をするなら、GAL4 DNA結合ドメインとアクティベータドメインが近接することになる。後者のとき、UASGを上流にもつレポーター遺伝子が酵母細胞に導入されていれば、その発現量が上昇し、これによってタンパク質Aとタンパク質Bの相互作用の有無あるいは強度を検定できる。このようにして二種のタンパク質間の相互作用や、さらには相互作用に関わるドメインの推測、また重要なアミノ酸の検討などを行うことができる。魚釣りに見立ててGAL4DBD-融合タンパク質をbait（釣り餌）、AD-融合タンパク質をprey（餌食）と呼ぶ。
ホメオボックス
ホメオドメインとDNAの複合体。ホメオドメインはヘリックス・ターン・ヘリックス構造を持つ。 ホメオボックス（homeobox）とは、動物、植物および菌類の発生の調節に関連する相同性の高いDNA塩基配列である。ホメオボックスを持つ遺伝子はホメオボックス遺伝子と呼ばれ、ホメオボックス遺伝子ファミリーを構成する。
ホメオドメインフォールド
ホメオドメインフォールド（Homeodomain fold）はタンパク質ドメインの1つで、DNA、RNAに結合し、特に転写因子によく見られる。60アミノ酸残基のヘリックスターンヘリックスからなり、3つのαヘリックスが短いループ領域でつながれている。N末端側の2つのヘリックスは逆平行に並び、C末端側の長いヘリックスは軸に対してほぼ垂直に配置している。DNAと直接作用するのはこの3番目のヘリックスである。ホメオドメインフォールドは主に真核生物に存在するが、ラムダファージも高い相同性のタンパク質を持つ。真核生物では、ホメオドメインは個々の組織や器官を作る遺伝子を協調して発現させ、細胞分化を引き起こす。
アポトーシス
アポトーシス、アポプトーシス (apoptosis) とは、多細胞生物の体を構成する細胞の死に方の一種で、個体をより良い状態に保つために積極的に引き起こされる、管理・調節された細胞の自殺すなわちプログラムされた細胞死（狭義にはその中の、カスパーゼに依存する型）のこと。ネクローシス（necrosis）の対義語。 Apoptosis の語源はギリシャ語の （apoptōsis アポプトーシス）：「apo-（離れて）」と「ptōsis（落下、転倒）」に由来し、「（枯れ葉などが木から）落ちる」という意味である。英語では と発音されるが、この語が最初に提唱された論文では2番目のpを黙字としている。
見る HIPK2とアポトーシス
アラニン
アラニン (alanine) とは、アミノ酸のひとつで、グリシンに次いで2番目に小さなアミノ酸である。アミノ酸の構造の側鎖がメチル基（–CH3）になった構造を持つ。2-アミノプロピオン酸のこと。つづりはalanineで、略号はAあるいはAla。ほとんどすべての蛋白質に普遍的に見られる。
見る HIPK2とアラニン
アルツハイマー病
アルツハイマー病（アルツハイマーびょう、Alzheimer's disease、略:AD）とは、通常、ゆっくりと始まり、徐々に悪化していく神経変性疾患である。認知症の60～70％の原因となっている。最も一般的な初期症状は、最近の出来事を思い出すことが難しくなることである。進行すると、言語障害、見当識障害（迷子になりやすいなど）、気分の落ち込み、意欲の低下、自己否定、行動障害などの症状が現れる。病状が悪化すると、家族や社会から引きこもることが多くなる。徐々に身体機能が失われ、最終的には死に至る。進行の速さは様々であるが、診断後の一般的な余命は3年から9年である。 アルツハイマー病の原因は十分に解明されていない。発症には多くの環境的、遺伝的危険因子が関連している。最も強い遺伝的危険因子は、APOEの対立遺伝子によるものである。その他の危険因子としては、頭部外傷の既往、臨床的うつ病、高血圧などがある。本疾患は、アミロイド斑、神経原線維変化、脳内の神経細胞結合の消失に大きく関連している。暫定的な診断は、病歴と認知機能検査に加え、医用画像処理や血液検査を行い、他の可能性のある原因を除外することで行われる。初期症状は通常の老化と間違われることが多い。確定診断には脳組織の検査が必要であるが、これは死後にしか行えない。良好な栄養状態、身体活動、社会との関わりは、一般的に加齢に有益であることが知られており、これらは認知機能の低下やアルツハイマーのリスク低減に役立つ可能性があり、2019年にはこれらの可能性を検討する臨床試験が進行中であった。リスクを低下させることが確認されている薬やサプリメントもなかった。2021年にアルツハイマーの根本的な原因に作用する新薬「アデュカヌマブ」が初めて承認されたが、病気の進行を食い止めるだけで、失われた脳機能は回復しない。
アルギニン
アルギニン (arginine) は天然に存在するアミノ酸のひとつ。2-アミノ-5-グアニジノペンタン酸（2-アミノ-5-グアニジノ吉草酸）のこと。略号は R あるいは Arg。英語発音に基づき、アージニンともいう。非必須アミノ酸。
見る HIPK2とアルギニン
アデニン
アデニン (adenine) は核酸を構成する5種類の主な塩基のうちのひとつで、生体内に広く分布する有機化合物である。 プリン骨格は糖ともアミノ酸とも異なる独特の形状をしているにもかかわらず、アデニン、グアニンの他、コーヒーや茶に含まれるカフェイン、ココアに含まれるテオブロミン、緑茶に含まれるテオフィリンなどを構成し、また最近ではプリン体をカットしたビールなども販売されるほどありふれた有機物である。アデニンはシアン化水素とアンモニアを混合して加熱するだけで合成されるため、原始の地球でもありふれた有機物であったと考えられる。
見る HIPK2とアデニン
アイソフォーム
タンパク質のアイソフォーム（Protein isoform）またはバリアント（variant）は、単一の遺伝子または遺伝子ファミリーに由来する、類似した一連のタンパク質を意味する。多くの場合、各アイソフォームは同一もしくは類似した生物学的役割を果たすが、一部のアイソフォームにのみ特有の機能が存在している場合もある。一連のアイソフォームは、選択的スプライシング、転写時に利用されるプロモーターの差異やその他の転写後修飾などによって形成されるが、翻訳後修飾によって生じた差異はアイソフォームとしては考慮されないのが一般的である。 選択的スプライシングが関与する機構では、スプライシングの過程で遺伝子上で異なるエクソン（タンパク質コード領域）が選択されたり、エクソンの異なる部分が選択されたりすることによって、1種類のmRNA前駆体から複数種類のmRNA配列が形成される。
アスパラギン
アスパラギン（）は、アミノ酸のひとつで、2-アミノ-3-カルバモイルプロピオン酸のこと。略号は N あるいは Asn。アスパラガスからはじめて単離されたことによりこの名がついた。 中性極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。グリコーゲン生産性を持つ。コドンはAAUまたはAACである。
見る HIPK2とアスパラギン
アスパラギン酸
アスパラギン酸（アスパラギンさん、aspartic acid）とは、アミノ酸のひとつで、2-アミノブタン二酸のこと。略号は Asp あるいは D。光学異性体としてとの両方が存在する。アスパラギンの加水分解物から単離され、由来とその構造からこの名がついた。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ。うま味成分のひとつ。 致死量はLD50。
アセチル化
アセチル化（アセチルか、Acetylation）とは、有機化合物中にアセチル基が導入されることである。IUPAC命名法ではエタノイル化という。逆に、有機化合物からアセチル基が除かれる反応は脱アセチル化という。 具体的には、有機化合物中の活性化した水素原子がアセチル基で置き換わる反応である。水酸基の水素原子がアセチル基で置換されてエステル（酢酸塩）を生じる反応もこの反応に含まれる。アセチル化剤としては、しばしば無水酢酸が使われる。この反応は例えば、アスピリンの合成などにも必須である。
見る HIPK2とアセチル化
イントロン
イントロン（intron）または介在配列は、転写はされるが最終的に機能する転写産物からスプライシング反応によって除去される塩基配列。つまり、アミノ酸配列には翻訳されない。スプライシングによって除去されず、最終的にアミノ酸配列に翻訳される部位をエキソンと呼ぶ。 イントロンは一見無駄に見えるが、選択的スプライシングや、エキソンシャッフリングを可能にし、また、mRNAを核から運び出す過程や、翻訳効率などに関わっていることがわかってきた。
見る HIPK2とイントロン
イヌ
イヌ（犬、狗、学名：Canis lupus familiaris、ラテン語名：canis、英名：dog、domestic dog）は、食肉目イヌ科イヌ属に分類される哺乳類の一種である。属名 、種小名 はラテン語でそれぞれ「犬」「狼」の意。亜種名 はラテン語で、「家庭に属する」といった意味である。広義には、イヌ科動物全般を指すこともある（後述）。 古くからヒトに猟犬や番犬、牧羊犬、軍用犬、警察犬などとして使役されたほか、愛玩動物（ペット）として飼われている。また品種改良が盛んに行われ、多様な犬種がいる。 人の管理を離れて野生化したイヌは野犬（ノラ犬）と呼ぶ。
見る HIPK2とイヌ
イソロイシン
イソロイシン (isoleucine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-メチルペンタン酸（2-アミノ-3-メチル吉草酸）のこと。側鎖に ''sec''-ブチル基を持つ。略号は Ile または I。ロイシンの構造異性体である。「アイソリューシン」と英語読みで音訳される。 疎水性アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸の1つで、必須アミノ酸である。糖原性・ケト原性を持つ。
見る HIPK2とイソロイシン
エクソン
mRNA 前駆体の構造 エクソン（、エキソン と表記される場合もある）は、デオキシリボ核酸（）またはリボ核酸（）の塩基配列中で成熟mRNA に残る部分を指す。 一般に真核生物では、DNA から転写されたmRNA前駆体はスプライシング反応によって長さが縮小される。スプライシングで残る部位がエクソンと呼ばれ、除去される部位がイントロンと呼ばれる。エクソンはタンパク質に翻訳されるコーディング領域（）と、翻訳されない非翻訳領域（）で構成される。UTR はコーディング領域を挟んで存在し、開始コドンより上流を 5' UTR、終止コドンより下流を 3' UTR と呼ぶ。 またタンパク質をコードしない転移RNA もスプライシングを受けてRNA が成熟するためエクソンが存在する。
見る HIPK2とエクソン
カエノラブディティス・エレガンス
カエノラブディティス・エレガンス は、線形動物門クロマドラ綱プレクトゥス亜綱カンセンチュウ目カンセンチュウ科に属する線虫の1種。細胞系譜が明らかになっているなど、実験材料として非常に優れた性質をもつことから、モデル生物として広く利用されている。多細胞生物として最初に全ゲノム配列が解読された生物でもある。生物学の研究者にとってなじみ深く、 で広く通じ、日本語でも C.
コリプレッサー
分子生物学においてコリプレッサー（）は、遺伝子の発現を抑制する分子である。原核生物ではコリプレッサーは低分子であるが、真核生物ではコリプレッサーはタンパク質である。コリプレッサーはDNAに直接結合しないが、リプレッサーに結合することで間接的に遺伝子発現を調節する。 コリプレッサーは、リプレッサー転写因子に結合して活性化することで、遺伝子の発現をダウンレギュレーション（抑制）する。リプレッサーは遺伝子のオペレーター配列（転写因子が結合して遺伝子発現を調節するDNA配列）に結合し、遺伝子の転写を遮断する。
シトシン
シトシン (cytosine) は核酸を構成する5種類の主な塩基のうちのひとつで、ピリミジン塩基である。分子量は 111.10。右図の構造に対応するIUPAC名は 4-アミノピリミジン-2(1H)-オン (4-aminopyrimidin-2(1H)-one) であるが、ほかに互変異性として、3H体と、4-アミノピリミジン-2-オールをとることができる。 シトシンから誘導されるヌクレオシドはシチジンである。DNA、あるいはRNAの二重鎖構造の中ではグアニンと3本の水素結合を介して塩基対を作る。
見る HIPK2とシトシン
シグナル伝達
本項においては、生体内におけるシグナル伝達（シグナルでんたつ、Signal transduction）システムについて記述する。 いかなる生命も周囲の環境に適応しなければならず、それは体内環境においても、個々の細胞においてすらも同様である。環境中には刺激となる何らかの形の生化学的情報（これを「生化学的シグナル」、あるいは単に「シグナル」という）があり、これが別の刺激を誘導することで次々と伝達し、定まった経路（「シグナル経路」という）やシステムを形成する。この情報伝達システムをシグナル伝達システムといい、刺激を媒介する様々なシグナル分子が担っている。細胞の運命や行動はそれらへの応答として決定される。刺激で生まれたシグナル伝達の結果が生命個体にとって都合のよい結果となることを、その生物にとっての「環境適応」という。
見る HIPK2とシグナル伝達
セリン
セリン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。
見る HIPK2とセリン
ゼブラフィッシュ
ゼブラフィッシュまたはゼブラ・ダニオ（学名: Danio rerio）は、インド原産の体長5センチメートル（cm）ほどの小型の魚である。和名はシマヒメハヤ。シマハヤモドキとも呼ばれた。コイ目コイ科ラスボラ亜科（ダニオ亜科、ハエジャコ亜科とも）に属し、オイカワ、コイや金魚などに近い。成体の体表に紺色の縦じまをもつことから、シマウマにみたててこの名がある。飼育、繁殖が容易な魚で、流通価格も安く、観賞魚としてよく飼われている。体色やヒレなどに変異のある改良品種が存在する。生物学では脊椎動物のモデル生物としてよく用いられる。モデル生物としてはゼブラフィッシュ、観賞魚としてはゼブラ・ダニオの名が一般的である。
タンパク質ファミリー
タンパク質ファミリー（タンパクしつファミリー、protein family）とは、進化上の共通祖先に由来すると推定されるタンパク質をまとめたグループである。生物を進化系統により分類するように、タンパク質を進化の観点から分類する意味がある。同様の概念で遺伝子をまとめた「遺伝子ファミリー」（遺伝子族）もあるが、これもタンパク質ファミリーにほぼ対応する（タンパク質をコードしないncRNA遺伝子を除く）。 具体的には、一次構造の相同性が統計学的に有意に高いものを、共通祖先タンパク質に由来すると想定し、タンパク質ファミリーを設定している。タンパク質分子を構成する構造上の単位には、立体的および機能的単位であるドメインや、さらに小規模な構造的特徴であるモチーフがあるが、ドメインを一次構造に基づき分類したグループ（ドメインファミリー）がタンパク質ファミリーの基本となっている。類似構造を有しながら一次構造の配列類似性は非常に低いドメインあるいはタンパク質もあるが、このようなものは"収束進化"によると考えられ、一般には同じファミリーにまとめない。一般のタンパク質は複数のドメインからできており、タンパク質ファミリーはどのようなドメインファミリーからなるかによって決められる。
前骨髄球性白血病タンパク質
前骨髄球性白血病タンパク質（ぜんこつずいきゅうせいはっけつびょうタンパクしつ、、略称: PML）は、PML遺伝子のタンパク質産物であり、 MYL、RNF71、PP8675、TRIM19の名称でも知られる。PMLタンパク質はがん抑制タンパク質であり、PMLボディ（PML体）と呼ばれるの組み立てに必要とされる。PMLボディは細胞核のクロマチン間に形成される。これらの構造体は哺乳類の核に存在し、1つの核には1から30個程度存在する。PMLボディは多くの細胞調節機能を持っており、プログラム細胞死、ゲノム安定性、抗ウイルス機能、細胞分裂の制御などに関与している。PMLの変異や欠失、それに伴うこれらの過程の調節異常は、多くの種類のがんと関係している。
細胞周期チェックポイント
細胞周期チェックポイント（さいぼうしゅうきチェックポイント）とは、細胞が正しく細胞周期を進行させているかどうかを監視（チェック）し、異常や不具合がある場合には細胞周期進行を停止（もしくは減速）させる制御機構のことである。細胞自体がこの制御機構を備えている。一回の細胞分裂の周期の中に、複数のチェックポイントが存在することが知られており、これまでにG1/Sチェックポイント、S期チェックポイント、G2/Mチェックポイント、M期チェックポイントの4つが比較的よく解析されている。この機構は正確な遺伝情報を娘細胞、ひいては子孫に伝達するための、生命にとって根源的な役割を果たしていると考えられており、この機構の異常はヒトなどのがん発生の主要な原因のひとつといわれる。その基本概念は、1988年、リーランド・ハートウェルらにより提出された。
細胞質
（1）核小体 （2）細胞核 （3）リボソーム （4）小胞 （5）粗面小胞体 （6）ゴルジ体 （7）細胞骨格 （8）滑面小胞体 （9）ミトコンドリア （10）液胞 （11）細胞質 （12）リソソーム （13）中心小体 --> 細胞質（さいぼうしつ、cytoplasm）は、細胞の細胞膜で囲まれた部分である原形質のうち、細胞核以外の領域のことを指す。細胞質は細胞質基質の他、特に真核生物の細胞では様々な細胞小器官を含む。細胞小器官の多くは生体膜によって他の部分と隔てられている。細胞質は生体内の様々な代謝や、細胞分裂などの細胞活動のほとんどが起こる場所である。細胞質基質を意図して誤用される場合も多い。
見る HIPK2と細胞質
細胞核
細胞核（さいぼうかく、cell nucleus）とは、真核生物の細胞を構成する細胞小器官のひとつ。細胞の遺伝情報の保存と伝達を行い、ほぼすべての細胞に存在する。通常は単に核ということが多い。 細胞核は細胞の遺伝物質の大部分を含んでおり、複数の長い直鎖状のDNA分子がさまざまな種類のタンパク質 (ヒストンなど) と複合体を形成することで、染色体が形成されている。これらの染色体の内部の遺伝子が核ゲノムを構成しており、細胞の機能を促進するよう構造化されている。核は遺伝子の完全性を維持し、遺伝子発現の調節により細胞の活動を制御する。すなわち、核は細胞のコントロールセンターである。核を作り上げている主要な構造は核膜とである。核膜は核全体を包む2層の脂質二重膜で、その内容物を細胞質から分離している。核マトリックス (核ラミナもこれに含まれる) は核内部のネットワーク構造で、細胞を支える細胞骨格のように、核構造の機械的支持を行っている。
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線維症
線維症（せんいしょう、、線維化とも）は、正常な実質組織が結合組織に置き換わる病理学的な創傷治癒過程である。治癒過程が抑制されずに継続された場合、組織の大規模なリモデリングと永久的な瘢痕組織の形成が引き起こされる。線維性瘢痕化（せんいせいはんこんか、）としても知られる。 繰り返される損傷や慢性的な炎症とその修復は線維症になりやすく、コラーゲンなどの細胞外マトリックス成分の偶発的な過剰蓄積が線維芽細胞によって産生され、永久的な線維性瘢痕の形成につながる。 損傷に対するこの反応は瘢痕化と呼ばれ、線維症が単一の細胞株から生じる場合は（せんいしゅ、）と呼ばれる。生理学的には、線維化は結合組織を沈着させるように作用し、それは基礎にある臓器または組織の正常な構造および機能を妨害するか、完全に阻害する可能性がある。線維化は、治癒における結合組織の沈着プロセスと同様に、線維性組織の過剰な沈着の病理学的状態を説明するために使用される。
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翻訳後修飾
翻訳後修飾（ほんやくごしゅうしょく、Post-translational modification、PTM）は、翻訳後のタンパク質の化学的な修飾である。これは多くのタンパク質の生合成の後方のステップの1つである。 翻訳後、アミノ酸は、酢酸、リン酸、様々な脂質、炭水化物のような他の生化学官能基と結合し、化学的特性の変換（例えばシトルリン）、またはジスルフィド結合の形成のような構造変換などを受け、タンパク質の反応の幅を広げる。 また、酵素がタンパク質のN末端からアミノ酸を輸送するか、中央からペプチド結合を切断することもある。例えば、ペプチドホルモンであるインスリンはジスルフィド結合が形成された後に2つに切断され、C-ペプチド（右図の桃色のポリペプチド鎖部分）は結合から切り離される（最終的にジスルフィド結合で2つのポリペプチド鎖が結合したタンパク質が生じる）。
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C末端
C末端（Cまったん、別称：C終末端、COOH末端、カルボキシル末端、カルボキシ末端）は、タンパク質またはポリペプチドにおいて、フリーなカルボキシル基で終端している側の末端である。ペプチド配列を書くときはC末端を右に置いてN末端から書いていくのが慣例である。
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統一原子質量単位
ダルトン（dalton、記号: Da）および統一原子質量単位（とういつげんししつりょうたんい、unified atomic mass unit、記号：u）は、主として原子や分子のような微小な粒子に対して用いられる質量の非SI単位である。
点突然変異
点突然変異（てんとつぜんへんい）あるいは1塩基置換（1えんきちかん）は、遺伝物質DNAあるいはRNAの1ヌクレオチド塩基を別のヌクレオチド塩基に置換わる、つまりDNAやRNAのG、A、T、Cのうち一つ（一塩基）が別の塩基に置き換わってしまう突然変異のこと。
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相補的DNA
相補的DNA（そうほてきDNA、complementary DNA）は、mRNA から逆転写酵素を用いた逆転写反応によって合成された二本鎖 DNA。一般には「相補的」を意味する英語、complementary の頭文字をとって、cDNA と省略される。遺伝子の上でタンパク質に翻訳される領域の配列が開始コドンから終止コドンまで一続きに含まれているため、タンパク質の一次構造（アミノ酸配列）を解明する出発点として、また人工的にタンパク質を発現させる目的でも単離される。 ヒトを始めとする真核生物では、遺伝子はゲノム上にコードされているものの、多くはそこから転写された mRNA前駆体がスプライシングを受けてイントロンが除去されるまでは蛋白質に翻訳されない情報も含んでいる。
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選択的スプライシング
選択的スプライシング（せんたくてき－、Alternative Splicing）とは、DNAからの転写過程において特定のエクソンをとばしてスプライシングを行うことである。択一的スプライシングとも呼ばれる。 選択的スプライシング。エクソンのスキッピングなどにより複数種の成熟mRNAが生じる。 遺伝子にはアミノ酸配列に関する情報を含む核酸塩基配列（エクソン）が遺伝情報を含まない配列（イントロン）によっていくつかに分断されている。通常、DNAからmRNAへの転写が行われる際にはこれらのすべてが順に転写されていく。その後、転写生成物（mRNA前駆体）からイントロン部分の切り捨てが行われてエクソン部分が連結し成熟mRNAが出来上がるが、この不要な部分の切り捨ての過程をスプライシングと呼んでいる。
遺伝子
生物学において、遺伝子（いでんし、、）という言葉には2つの意味がある。メンデル遺伝子は、遺伝の基本単位である。分子遺伝子は、DNA内のヌクレオチド配列であり、転写されて機能的なRNAを生成する。この分子遺伝子にはタンパク質コード遺伝子と非コード遺伝子の2種類がある。 遺伝子が発現するとき、まずDNAがRNAに転写される。RNAには直接機能するものもあれば、タンパク質合成の中間鋳型となるものもある。 生物のへ遺伝子を伝達することは、ある世代から次の世代へ表現型形質を継承する基礎をなす。これらの遺伝子は、特定の種の集団からなる遺伝子供給源で、個体ごとに特異的な遺伝型と呼ばれるDNA配列を構成する。遺伝型は、環境因子や発達因子とともに、最終的には個体の表現型を決定する。ほとんどの生物学的な形質は、多遺伝子（異なる遺伝子の集合）とが関わる複合的な影響下で発生する。遺伝形質には、花の色や背の高さのようにすぐに分かるものもあれば、血液型や特定の病気のリスク、あるいは生命を構成する何千もの基本的な生化学的過程など、そうでないものもある。
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遺伝子発現
遺伝子発現（いでんしはつげん）とは、単に発現ともいい、遺伝子の情報が細胞における構造および機能に変換される過程をいう。具体的には、普通は遺伝情報に基づいてタンパク質が合成されることを指すが、RNAとして機能する遺伝子（ノンコーディングRNA）に関してはRNAの合成が発現ということになる。また発現される量（発現量）のことを発現ということもある。
見る HIPK2と遺伝子発現
骨髄異形成症候群
骨髄異形成症候群（こつずいいけいせいしょうこうぐん、myelodysplastic syndromes、略称: MDS）とは骨髄機能の異常によって前白血病状態となり、造血障害を起こす症候群である。
転写因子
転写因子（てんしゃいんし、、TF）はDNAに特異的に結合するタンパク質の一群である。DNA上のプロモーター領域に、基本転写因子と呼ばれるものと、RNAポリメラーゼ（RNA合成酵素）が結合し、転写が開始する。DNAの遺伝情報をRNAに転写する過程を促進、あるいは逆に抑制する。転写因子はこの機能を単独で、または他のタンパク質と複合体を形成することによって実行する。ヒトのゲノム上には、転写因子をコードする遺伝子がおよそ1,800前後存在するとの推定がなされている。
見る HIPK2と転写因子
胚発生
胚発生（はいはっせい、embryogenesis）または生物学における発生（はっせい）とは、多細胞生物が受精卵（単為発生の場合もある）から成体になるまでの過程を指す。広義には老化や再生も含まれる。発生生物学において研究がなされる。
見る HIPK2と胚発生
自己リン酸化
自己リン酸化（じこリンさんか、）は、タンパク質の翻訳後修飾の1つである。一般的には、プロテインキナーゼによるキナーゼ自身のリン酸化として定義される。真核生物では、この過程はプロテインキナーゼ内のセリン、スレオニンまたはチロシン残基へのリン酸基の付加によって行われ、通常は触媒活性を調節するものである。自己リン酸化はキナーゼ自身の活性部位がリン酸化反応を触媒する場合（シス自己リン酸化）と、同種の他のキナーゼが活性部位を提供して反応が行われる場合（トランス自己リン酸化）がある。後者は多くの場合、キナーゼ分子が二量体化した時に行われる。一般的に、キナーゼに導入されるリン酸基はヌクレオシド三リン酸のγ-リン酸基であり、最も多いのはATP由来のものである。
見る HIPK2と自己リン酸化
酸化ストレス
酸化ストレス（さんかストレス、Oxidative stress）とは、活性酸素が産生され障害作用を発現する生体作用と、生体システムが活性酸素を直接解毒したり、生じた障害を修復したりする生体作用との間で、均衡が崩れた状態のことである。生体組織の通常の酸化還元状態が乱されると、過酸化物やフリーラジカルが産生され、タンパク質、脂質そしてDNAが障害されることで、様々な細胞内器官が障害を受ける。 酸化ストレスの人体への影響は大きい。判明しているだけでも、ADHD、がん-->、アテローム動脈硬化症、パーキンソン病、、心不全、心筋梗塞、アルツハイマー病、鎌状赤血球症、脆弱X症候群、扁平苔癬、尋常性白斑、自閉症、うつ病、慢性疲労症候群、およびアスペルガー症候群などの疾患・症候等が酸化ストレスと関与している。
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酵素
リボン図）。酵素の研究に利用される、構造を抽象化した図の一例。 とは、生体内外で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を「酵素的」反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学（こうそがく、enzymology）である。 酵素は生物が物質を消化する段階から吸収・分布・代謝・排泄に至るまでのあらゆる過程（ADME）に関与しており、生体が物質を変化させて利用するのに欠かせない。したがって、酵素は生化学研究における一大分野であり、早い段階から研究対象になっている。 最近の研究では、の新しい分野が成長し、進化の間、いくつかの酵素において、アミノ酸配列および異常な「擬似触媒」特性にしばしば反映されている生物学的触媒を行う能力が失われたことが認識されている。
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Mdm2
Mdm2はがん抑制因子であるp53の活動を抑制的に調節するタンパク質で、ヒトではMDM2遺伝子にコードされる。Mdm2タンパク質は、p53のN末端のトランスアクティベーションドメイン（TAD）を認識するE3ユビキチンリガーゼとして、またp53の転写活性化の阻害因子として機能する。
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N末端
N末端（Nまったん、別名：N終末端、NH2末端、アミノ末端、アミン末端）は、タンパク質またはポリペプチドにおいてフリーなアミノ基で終端している側の末端である。ペプチド配列を書くときはN末端は左に置き、NからC末端にかけて配列を書くのが慣例である。タンパク質がmRNAから翻訳されるときは、N末端から作られる。
見る HIPK2とN末端
P53遺伝子
p53遺伝子（ピー53いでんし）とは、一つ一つの細胞内でDNA修復や細胞増殖停止、アポトーシスなどの細胞増殖サイクルの抑制を制御する機能を持ち、細胞ががん化したときアポトーシスを起こさせるとされる。この遺伝子による機能が不全となるとがんが起こると考えられている、いわゆる癌抑制遺伝子の一つ。 p53のpはタンパク質（protein）、53は分子量53,000を意味し、その遺伝子産物であるp53タンパク質（以下単にp53）は393個のアミノ酸から構成されている。この遺伝子は進化的に保存されており、昆虫や軟体動物にも存在している。ただしそれらのアミノ酸一次配列はかなり多様化している。またパラログとしてp63やp73もある。
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SUMOタンパク質
SUMOタンパク質（SUMO protein）とは、細胞内の他のタンパク質に一時的に共有結合してその機能を助ける小さなタンパク質で、SUMOとはSmall Ubiquitin-related(like) Modifierという言葉の略である。タンパク質のSUMO化は翻訳後修飾の1つで、細胞核-細胞質の輸送、転写制御、アポトーシス、タンパク質の安定化、ストレス応答、細胞周期の進行など様々な細胞内のプロセスに関係する。 SUMOタンパク質はユビキチンとよく似ていて、SUMO化に関与する酵素も、ユビキチン化の一連の酵素のアナログである。ただしユビキチンがタンパク質分解のタグとなるのに対して、SUMOにはそのような機能はない。SUMOはC末端の4残基が切り落とされることによって完成する。
核局在化シグナル
核局在化シグナルまたは核局在化配列（、略称: NLS）とは、タンパク質を細胞核へ輸送する目印となるアミノ酸配列のことである。核移行シグナルとも呼ばれる。一般的にこのシグナルはタンパク質表面に露出しており、正に帯電したリシンまたはアルギニンからなる、1つまたは複数の短い配列によって構成される。異なる核局在タンパク質が同じNLSを持っていることもある。NLSは、核外搬出シグナル（NES）の反対の機能を持つ。
活性部位
酵素反応の誘導適合モデル 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。
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活性酸素
活性酸素（かっせいさんそ、Reactive Oxygen Species, ROS）とは、大気中に含まれる酸素分子が、より反応性の高い化合物に変化したものの総称である吉川敏一,河野雅弘,野原一子『活性酸素・フリーラジカルのすべて』(丸善 2000年)p.13。一般的にスーパーオキシドアニオンラジカル（通称スーパーオキシドイオン）、ヒドロキシルラジカル、過酸化水素（ペルオキシドイオン）、一重項酸素の4種類とされる。 活性酸素は、酸素分子が不対電子を捕獲することによって、スーパーオキシド、過酸化水素、ヒドロキシルラジカル、という順に生成する。スーパーオキシドは酸素分子から生成される最初の還元体であり、他の活性酸素の前駆体であり、生体にとって重要な役割を持つ一酸化窒素と反応してその作用を消滅させる。活性酸素の中でもヒドロキシルラジカルは、極めて反応性が高いラジカルであり、活性酸素による多くの生体損傷は、ヒドロキシルラジカルによるものとされている吉川 1997 p.10。
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急性骨髄性白血病
急性骨髄性白血病（きゅうせいこつずいせいはっけつびょう、acute myelogenous leukemia、略称:AML）は、白血病の一種で、骨髄系の造血細胞が悪性腫瘍化し、分化・成熟能を失う疾患である。