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15 関係: 双性イオン、メチル基、ピルビン酸、ファンデルワールス半径、分子量、アミノ酸、アラニンアミノ基転移酵素、グルコース-アラニン回路、グルタミン酸、タンパク質、等電点、疎水性、解糖系、構造異性体、残基。
双性イオン
双性イオン (そうせいイオン、zwitterion) は1分子内に正電荷と負電荷の両方を持つ分子のことである。双性イオンはときどき分子内塩 (inner salt) とも呼ばれるIUPAC Gold Book 。.
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メチル基
メチル基の構造式 メチル基（メチルき、methyl group）とは、有機化学において、-CH3 と表される最も分子量の小さいアルキル置換基である。特にヒドロキシ基やメルカプト基（チオール基）に対する保護基にも利用される。この名称は、IUPAC命名法の置換命名法のルールによりメタン (methane) の呼称から誘導されたものである。そして構造式で表記する場合はMeと略される。 メチル基は隣接基効果として、電子供与性を示す。このことは、超共役の考え方で説明される。（記事 有機電子論に詳しい）.
ピルビン酸
ピルビン酸（ピルビンさん、Pyruvic acid）は有機化合物の一種で、示性式が CH3COCOOH と表されるカルボン酸である。IUPAC命名法では 2-オキソプロパン酸 (2-oxopropanoic acid) と表される。α-ケトプロピオン酸 (α-ketopropionic acid) あるいは焦性ブドウ酸 (pyroracemic acid) とも呼ばれる。水、エタノール、エーテルなど、さまざまな極性溶媒や無極性溶媒と任意な比率で混和する。酢酸に似た酸味臭を示す。2位のカルボニル基を還元すると乳酸となる。 生体内では解糖系による糖の酸化で生成する。 ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体の作用により補酵素Aと結合するとアセチルCoAとなり、クエン酸回路や脂肪酸合成系に組み込まれる。 また、グルタミン酸からアミノ基を転移されるとアラニンになる。.
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ファンデルワールス半径
ファンデルワールス半径（Van der Waals radius）とは、原子の大きさを表現するための方法のひとつである。実際の原子は非常に小さい原子核とその周囲を取り巻く電子雲からなる非常に疎な構造を持つが、原子がある半径以内では堅いものと想定することで様々な用途に応用できる。提唱者ファン・デル・ワールス (Van der Waals) の名前からこの名が付いた。 ファンデルワールス力によって単体の結晶をつくる元素について、隣接する原子同士の距離を2で割ることで算出される。原子同士の距離は、X線回折等を利用して計測する。.
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分子量
分子量（ぶんしりょう、）または相対分子質量（そうたいぶんししつりょう、）とは、物質1分子の質量の統一原子質量単位（静止して基底状態にある自由な炭素12 (12C) 原子の質量の1/12）に対する比であり、分子中に含まれる原子量の総和に等しい。 本来、核種組成の値によって変化する無名数である。しかし、特に断らない限り、天然の核種組成を持つと了解され、その場合には、構成元素の天然の核種組成に基づいた相対原子質量（原子量）を用いて算出される。.
アミノ酸
リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.
アラニンアミノ基転移酵素
アラニンアミノ基転移酵素（アラニンアミノきてんいこうそ、Alanine transaminase, ALT, ）は、GPT（Glutamic Pyruvic Transaminase、グルタミン酸ピルビン酸転移酵素）とも呼ばれ、ピルビン酸とグルタミン酸をアラニンとα-ケトグルタル酸に相互変換する酵素である。 人体のほとんどの組織に含まれているが、なかでも肝細胞への分布が圧倒的に多い。そのため、肝細胞の破壊（あるいは細胞膜の透過性亢進）の際には血中濃度が上昇する（逸脱酵素）。.
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グルコース-アラニン回路
ルコース-アラニン回路（Glucose-alanine cycle）は、肝臓から筋肉にグルコースを供給する代謝回路である。肝臓ではアラニンからピルビン酸に変換され糖新生によってグルコースが作られる。筋肉ではグルコースが解糖系によってピルビン酸に分解され、アラニンが作られる。グルコースとアラニンの両物質は血液を介して循環している。類似した回路にコリ回路がある。.
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グルタミン酸
ルタミン酸（グルタミンさん、glutamic acid, glutamate）は、アミノ酸のひとつで、2-アミノペンタン二酸のこと。2-アミノグルタル酸とも呼ばれる。Glu あるいは E の略号で表される。小麦グルテンの加水分解物から初めて発見されたことからこの名がついた。英語に準じ、グルタメートと呼ぶこともある。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。動物の体内では神経伝達物質としても機能しており、グルタミン酸受容体を介して神経伝達が行われる、興奮性の神経伝達物質である。 グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる。 致死量はLD50.
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タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.
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等電点
等電点（とうでんてん、Isoelectric point、IEP）はアニオンになる官能基とカチオンになる官能基の両方を持つ化合物において、電離後の化合物全体の電荷平均が0となるpHのこと。.
疎水性
水性、本表記は疏水性（そすいせい、形容詞：hydrophobic、名詞：hydrophobicity）とは、水に対する親和性が低い、すなわち水に溶解しにくい、あるいは水と混ざりにくい物質または分子（の一部分）の性質のことである。 疎水性物質は一般に、電気的に中性の非極性物質であり、分子内に炭化水素基をもつ物質が代表的である。脂質や非極性有機溶媒との親和性を示す「親油性」（しんゆせい、lipophilic）も同義で用いられることが多いが、疎水性物質が全て親油性であるとは限らず、シリコーンやフルオロアルキル鎖を持つ化合物などの例外もある。 対義語は「親水性」（しんすいせい、hydrophilic）である。一般的に極性の高いまたは電荷を有する化合物は親水性を示す。これの例外としては「不溶性の塩」などがあげられる。 分子内にある疎水性、親水性の部分をそれぞれ「疎水性基」、「親水性基」という。また分子内に疎水性基と親水性基の両方を持つ物質は「両親媒性」（りょうしんばいせい、amphiphilic）であるといい、界面活性剤や極性脂質が代表的である。 疎水性の高い物質は体内に蓄積しやすく、環境中でも残留しやすい傾向がある。典型的な例としては有機塩素系殺虫剤DDTやPCBなどがある。.
解糖系
解糖系 解糖系（かいとうけい、Glycolysis）とは、生体内に存在する生化学反応経路の名称であり、グルコースをピルビン酸などの有機酸に分解（異化）し、グルコースに含まれる高い結合エネルギーを生物が使いやすい形に変換していくための代謝過程である。ほとんど全ての生物が解糖系を持っており、もっとも原始的な代謝系とされている。嫌気状態（けんきじょうたい、無酸素状態のこと）でも起こりうる代謝系の代表的なものである一方で、得られる還元力やピルビン酸が電子伝達系やクエン酸回路に受け渡されることで好気呼吸の一部としても機能する。.
構造異性体
構造異性体（こうぞういせいたい、structural isomer）とは、化学における異性体の分類のひとつで、組成式は等しいが原子の間の結合関係が異なる分子のこと。すなわち、トポロジカル構造が異なる異性体にあたる。 グラフ理論の考え方を導入して説明する。原子を点とし結合を線としたグラフで分子を表したとき、実際の立体構造は無視して結合関係が異なるグラフで表される分子同士が構造異性体である。ただしこのとき多重度の異なる結合は別の種類の線として区別する。異性体のうち、構造異性体ではないが、3次元空間内ではどのような配座をとらせてもぴったりとは重ならないものは立体異性体と呼ぶ。 構造異性体としての性質を構造異性 (structural isomerism) と呼ぶ。構造異性の分類として、連鎖異性(chain isomerism、鎖形異性、鎖状異性ともいう)、位置異性 (position isomerism)、官能基異性 (functional isomerism)、メタメリー (metamery)、核異性 (nuclear isomerism) などの言葉もあるが、これらは定義に厳密さを欠くところもあり現在ではその使用は推奨されない。.
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残基
残基（ざんき、英語：residue）とは、合成物質の化学構造において生成する化学結合の構造以外の部分構造を指し示す化学概念や化学用語である。一般には残基という用語は単独で使用されることは少なく、高分子化合物のように一定の化学結合により単量体が連結している場合に、置換基の呼称の後に「～残基」と組み合わせることで部分構造を指し示すために使用される。また概念を示す明確なルールに基づいて区部されるわけではないため、残基部分の境界は曖昧であり、使用される文脈に強く依存する。 残基に相対する化学結合は単結合など（bond）ではなく、化学反応で生成する官能基による結合、たとえばエステル結合、ペプチド結合、グリコシド結合などである。したがって高分子の構造は化学結合部分と残基部分とから構成されることになる。 鎖状分子においては化学構造の部分を示すために、主鎖（primary chain, main chain）と側鎖（side chain, branched chain）という区分をするが、これはトポロジー的な関係に着目した部分構造の分類になる。さもなくばある程度明瞭な中心構造を持つ場合は、母核（scaffold）と「-部分」（moiety）というように分類する場合もある。 具体的には糖鎖、ポリペプチド、ポリヌクレオチドなど生体高分子化合物の特性はその残基部分の配列によりその高分子の特性がさまざまに変化することから残基の概念が頻繁に使用される。 ポリペプチドやたんぱく質の場合は、それらがアミノ酸から合成されることから、通常、残基はポリペプチドのアミド結合（ペプチド結合）以外のアミノ酸構造を意味する。また、ペプチド鎖ではC末端とN末端のアミノ酸はN端残基（N-terminal residue）、C端残基（C-terminal residue）と呼ばれる。.
