ブラウザよりも高速アクセス！アミノ酸とタンパク質を構成するアミノ酸間の類似点
アミノ酸とタンパク質を構成するアミノ酸は（ユニオンペディアに）共通で34ものを持っています: 必須アミノ酸、チロシン、バリン、メチオニン、リシン、ロイシン、トリプトファン、トレオニン、プロリン、ヒドロキシプロリン、ヒスチジン、ピロリシン、ファンデルワールス半径、フェニルアラニン、分子量、アラニン、アルギニン、アスパラギン、アスパラギン酸、イソロイシン、オルニチン、グリシン、グルタミン、グルタミン酸、ケト原性アミノ酸、コドン、システイン、セリン、セレノシステイン、タンパク質、...、等電点、糖原性アミノ酸、翻訳後修飾、疎水性。 インデックスを展開 (4 もっと) »
必須アミノ酸
必須アミノ酸（ひっすアミノさん、Essential amino acid）とは、タンパク質を構成するアミノ酸のうち、その動物の体内で充分な量を合成できず栄養分として摂取しなければならないアミノ酸のこと。必要アミノ酸、不可欠アミノ酸とも言う。.
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チロシン
チロシン（tyrosine）または、4-ヒドロキシフェニルアラニン (4-hydroxyphenylalanine) は、細胞でのタンパク質生合成に使われる22のアミノ酸のうちの一つ。略号は Tyr または Y。コドンはUACとUAU。極性基を有するが必須アミノ酸ではない。tyrosineはギリシア語でチーズを意味するtyriに由来し、1846年にドイツ人化学者のユストゥス・フォン・リービッヒがチーズのカゼインから発見した。官能基または側鎖のときはチロシル基と呼ばれる。.
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バリン
バリン（、略称:ValまたはV） は、α-アミノ酸の1種で、側鎖にイソプロピル基を持つ。示性式はHO2CCH(NH2)CH(CH3)2。2-アミノイソ吉草酸とも呼ばれる。吉草根（, セイヨウカノコソウの根）が名前の由来である。 ロイシンやイソロイシンと同様に、疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。L-バリンは20のタンパク質を構成するアミノ酸のうちの1つで、必須アミノ酸である。コドンはGUU、GUC、GUAとGUGがある。無極性物質である。糖原性を持つ。 鎌状赤血球症は、ヘモグロビン中で親水性アミノ酸であるグルタミン酸がバリンに置き換わることによって折りたたみ構造に変化が起きることが原因である。.
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メチオニン
メチオニン（methionine）は、側鎖に硫黄を含んだ疎水性のアミノ酸である。 対応するコドンが単一なアミノ酸は2つだけであり、1つはAUGでコードされるメチオニン、もう1つはUGGでコードされるトリプトファンである。コドンAUGはリボソームにmRNAからのタンパク質翻訳を「開始」させるメッセージを送る開始コドンとしても重要である。結果として真核生物および古細菌では全てのタンパク質のN末端はメチオニンになる。しかしながら、これは翻訳中のタンパク質に限るものであり、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。メチオニンはN末端以外の位置にも出現する。なお、ヒトにとってメチオニンは必須アミノ酸の1つである。.
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リシン
リシン（）はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 （ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい） --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。.
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ロイシン
イシン (leucine) は、アミノ酸の1種であり、側鎖に イソブチル基を持つため、疎水性アミノ酸に分類される。また、非極性側鎖アミノ酸で分枝鎖アミノ酸に分類される。略号は Leu あるいは L である。白色結晶となることから、ギリシャ語で『白い』を意味する "leuco" にちなみ命名された。英語式発音を片仮名転記すると「リューシーン」となる。 タンパク質構成アミノ酸で、ヒトはロイシンを合成できないため、ヒトの必須アミノ酸の1つに数えられる。幼児では生長、成人では窒素平衡に必須である。ただし、遺伝子に異常がある場合、メープルシロップ尿症の原因になるアミノ酸の1つでもある。ケト原性を持つ。タンパク質の生成・分解を調整することによって筋肉の維持に関与する。なお、ロイシンは1つキラル中心を持っており天然型のロイシンは、S体のL-ロイシンであり、ヒトはこれを苦く感ずる。対して、天然にはほとんど見られないR体のD-ロイシンは、ヒトには甘く感じられる。.
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トリプトファン
トリプトファン はアミノ酸の一種である。ヒトにおける9つの必須アミノ酸の内の1つ。 系統名 2-アミノ-3-（インドリル）プロピオン酸。略号はTrpまたはW。 側鎖にインドール環を持ち、芳香族アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸である。糖原性・ケト原性の両方を持つ。多くのタンパク質中に見出されるが、含量は低い。ナイアシンの体内活性物質であるNAD(H)をはじめ、セロトニン・メラトニンといったホルモン、キヌレニン等生体色素、また植物において重要な成長ホルモンであるインドール酢酸の前駆体、インドールアルカロイド（トリプタミン類）などの前駆体として重要である。.
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トレオニン
トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.
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プロリン
プロリン (proline) はアミノ酸の一つ。ピロリジン-2-カルボン酸のこと。略号はProまたはP。環状アミノ酸で、タンパク質を構成する。糖原性を持つ。タンパク質を構成するアミノ酸は通常一級アミンであるが、唯一環状の二級アミンである。表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつアミノ酸。体の結合組織、心筋の合成時の主な材料でもある。最近では、アルドール反応の安全かつ効果的な触媒として注目されつつある。.
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ヒドロキシプロリン
ヒドロキシプロリン（Hydroxyproline）は天然に存在するアミノ酸の一種である。.
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ヒスチジン
ヒスチジン (histidine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-（1H-イミダゾ-4-イル）プロピオン酸のこと。名前はギリシャ語で「組織」という意味。 塩基性アミノ酸の一種で、必須アミノ酸。糖原性を持つ。側鎖にイミダゾイル基という複素芳香環を持ち、この部分の特殊な性質により酵素の活性中心や、蛋白質分子内でのプロトン移動に関与している。蛋白質中では金属との結合部位となり、あるいは水素結合やイオン結合を介してとしてその高次構造の維持に重要な役割を果たしている。 ヒスタミンおよびカルノシン生合成の前駆体でもある。.
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ピロリシン
ピロリシン (pyrrolysine) は、遺伝的にコードされたアミノ酸の1種で、数種のメタン産生古細菌や1種の脱塩素化細菌で使われていることが知られている。構造はリシンと似ているが、側鎖の末端にピロリン環が付加している。特別なコドンによってコードされ、特異的なtRNAとアミノアシルtRNAシンセテースによって作られる。22番目のタンパク質を構成するアミノ酸と考えられている。 国際純正・応用化学連合と国際生化学・分子生物学連合による共同命名委員会では、公式にPylという3文字表記、Oという1文字表記を勧告している。.
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ファンデルワールス半径
ファンデルワールス半径（Van der Waals radius）とは、原子の大きさを表現するための方法のひとつである。実際の原子は非常に小さい原子核とその周囲を取り巻く電子雲からなる非常に疎な構造を持つが、原子がある半径以内では堅いものと想定することで様々な用途に応用できる。提唱者ファン・デル・ワールス (Van der Waals) の名前からこの名が付いた。 ファンデルワールス力によって単体の結晶をつくる元素について、隣接する原子同士の距離を2で割ることで算出される。原子同士の距離は、X線回折等を利用して計測する。.
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フェニルアラニン
フェニルアラニン (phenylalanine) はアミノ酸の一種で、側鎖にベンジル基を持つ。略号は Phe または F。アラニンの側鎖の水素原子が1つフェニル基で置き換えられた構造を持つことが名称の由来である。室温では白色の粉末性固体である。.
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分子量
分子量（ぶんしりょう、）または相対分子質量（そうたいぶんししつりょう、）とは、物質1分子の質量の統一原子質量単位（静止して基底状態にある自由な炭素12 (12C) 原子の質量の1/12）に対する比であり、分子中に含まれる原子量の総和に等しい。 本来、核種組成の値によって変化する無名数である。しかし、特に断らない限り、天然の核種組成を持つと了解され、その場合には、構成元素の天然の核種組成に基づいた相対原子質量（原子量）を用いて算出される。.
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アラニン
アラニン(alanine)とは、アミノ酸のひとつで示性式は、CH3CH(COOH)NH2 で、アミノ酸の構造の側鎖がメチル基（–CH3）になった構造を持つ。2-アミノプロピオン酸のこと。スペルはalanineで、略号はAあるいはAla。グリシンについで2番目に小さなアミノ酸である。ほとんどすべての蛋白質に普遍的に見られる。 疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。.
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アルギニン
アルギニン (arginine) は天然に存在するアミノ酸のひとつ。2-アミノ-5-グアニジノペンタン酸（2-アミノ-5-グアニジノ吉草酸）のこと。略号は R あるいは Arg。示性式 H2NC(.
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アスパラギン
アスパラギン（asparagine）は、アミノ酸のひとつで、2-アミノ-3-カルバモイルプロピオン酸のこと。示性式はNH2COCH2CH(COOH)NH2。略号はNあるいはAsn。アスパラガスからはじめて単離されたことによりこの名がついた。 中性極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。グリコーゲン生産性を持つ。コドンはAAUまたはAACである。.
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アスパラギン酸
アスパラギン酸（アスパラギンさん、aspartic acid）とは、アミノ酸のひとつで、2-アミノブタン二酸のこと。示性式は HOOCCH2CH(COOH)NH2。略号はD あるいは Asp。光学異性体としてとの両方が存在する。アスパラギンの加水分解物から単離され、由来とその構造からこの名がついた。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ。うま味成分のひとつ。 致死量はLD50.
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イソロイシン
イソロイシン (isoleucine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-メチルペンタン酸（2-アミノ-3-メチル吉草酸）のこと。側鎖に ''sec''-ブチル基を持つ。略号は Ile または I。ロイシンの構造異性体である。「アイソリューシン」と英語読みで音訳される。 疎水性アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸の1つで、必須アミノ酸である。糖原性・ケト原性を持つ。.
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オルニチン
ルニチン (ornithine、略称 Orn) は、アミノ酸の1種で、有害なアンモニアを尿素に変換する尿素回路を構成する物質の1つである浅桐公男、 外科と代謝・栄養 Vol.50 (2016) No.2 p.185-187, 。アルギニンの分解によって生成する。分子式は 、IUPAC命名法では 2,5-ジアミノペンタン酸（2,5-diaminopentanoic acid）と表される。分子量は 132.16。2番炭素がキラル中心であるため、1対の鏡像異性体を持つ。これらのうち天然型は L体（S体）で、CAS登録番号は である。なお、D体（R体）のCAS登録番号は 348-66-3、ラセミ体（S体とR体の等量混合物）のCAS登録番号は である。 オルニチンを人工タンパク質の材料とする研究が行われたが、オルニチンがラクタム化（環状化）してしまい以降のペプチド結合が作れなくなってしまったため、失敗に終わった。.
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グリシン
リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.
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グルタミン
ルタミン (glutamine) はアミノ酸の一種で、2-アミノ-4-カルバモイル酪酸（2-アミノ-4-カルバモイルブタン酸）のこと。側鎖にアミドを有し、グルタミン酸のヒドロキシ基をアミノ基に置き換えた構造を持つ。酸加水分解によりグルタミン酸となる。略号は Gln あるいは Q で、2-アミノグルタルアミド酸とも呼ばれる。グルタミンとグルタミン酸の両方を示す3文字略号は Glx、1文字略号は Z である。動物では細胞外液に多い。 極性無電荷側鎖アミノ酸、中性極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸だが、代謝性ストレスなど異化機能の亢進により、体内での生合成量では不足する場合もあり、準必須アミノ酸として扱われる場合もある。 1870年頃にエルンスト・シュルツが発見した。.
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グルタミン酸
ルタミン酸（グルタミンさん、glutamic acid, glutamate）は、アミノ酸のひとつで、2-アミノペンタン二酸のこと。2-アミノグルタル酸とも呼ばれる。Glu あるいは E の略号で表される。小麦グルテンの加水分解物から初めて発見されたことからこの名がついた。英語に準じ、グルタメートと呼ぶこともある。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。動物の体内では神経伝達物質としても機能しており、グルタミン酸受容体を介して神経伝達が行われる、興奮性の神経伝達物質である。 グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる。 致死量はLD50.
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ケト原性アミノ酸
解糖系のピルビン酸はアセチルCoAとなり、アセチルCoAはクエン酸回路でエネルギーを生み出す。 ケト原性アミノ酸（ケトげんせいアミノさん、Ketogenic amino acid）とは、脱アミノ化（アミノ基転移による場合を含む）を受けた後、炭素骨格部分が脂質代謝経路を経由して、脂肪酸やケトン体に転換されうるアミノ酸のことである。主としてアセトアセチルCoAを経てアセチルCoAになる。アセチルCoAはクエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出す。.
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コドン
mRNA分子に沿って一連のコドンを示している。各コドンは3ヌクレオチドからなり、一つのアミノ酸を指定している。 コドン（英: codon）とは、核酸の塩基配列が、タンパク質を構成するアミノ酸配列へと生体内で翻訳されるときの、各アミノ酸に対応する3つの塩基配列のことで、特に、mRNAの塩基配列を指す。DNAの配列において、ヌクレオチド3個の塩基の組み合わせであるトリプレットが、1個のアミノ酸を指定する対応関係が存在する。この関係は、遺伝暗号、遺伝コード（genetic code）等と呼ばれる。 ほぼ全ての遺伝子は厳密に同じコードを用いるから（#RNAコドン表を参照）、このコードは、しばしば基準遺伝コード（canonical genetic code）とか、標準遺伝コード（standard genetic code）、あるいは単に遺伝コードと呼ばれる。ただし、実際は変形コードは多い。つまり、基準遺伝コードは普遍的なものではない。例えば、ヒトではミトコンドリア内のタンパク質合成は基準遺伝コードの変形したものを用いている。 遺伝情報の全てが遺伝コードとして保存されているわけではないということを知ることは重要である。全ての生物のDNAは調節性塩基配列、遺伝子間断片、染色体の構造領域を含んでおり、これらは表現型の発現に寄与するが、異なった規則のセットを用いて作用する。これらの規則は、すでに十分に解明された遺伝コードの根底にあるコドン対アミノ酸パラダイムのように明解なものかも知れないし、それほど明解なものではないかも知れない。.
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システイン
テイン (cysteine、2-アミノ-3-スルファニルプロピオン酸) はアミノ酸の1つ。チオセリンとも言う。天然にはL-システインとして、食品中タンパク質に含まれるが、ヒトでは必須アミノ酸ではなくメチオニンから生合成される。食品添加剤として利用され、また俗に肌のシミを改善するといったサプリメントが販売されている。日本国外で商品名Acetiumの除放剤は、胃の保護また、飲酒時などのアセトアルデヒドするために開発され販売されている。 側鎖にメルカプト基を持つ。酸性条件下では安定だが、中・アルカリ性条件では、微量の重金属イオンにより容易に空気酸化され、シスチンとなる。略号は C や Cys。酸化型のシスチンと対比し、還元型であることを明らかにするために CySH と記されることもある。.
アミノ酸とシステイン · システインとタンパク質を構成するアミノ酸 ·
セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
アミノ酸とセリン · セリンとタンパク質を構成するアミノ酸 ·
セレノシステイン
レノシステイン (selenocysteine) はアミノ酸の一種である。3文字表記は Sec、1文字表記は U。システインに似た構造を持つが、システインの硫黄 (S) がセレン (Se) に置き換わっている。セレノシステインを含むタンパク質はセレノプロテインと呼ばれる。 セレノシステインは、酸化・還元に関わるいくつかの酵素（グルタチオンペルオキシダーゼ、テトラヨードチロニン-5'-脱ヨウ素化酵素、チオレドキシン還元酵素、ギ酸デヒドロゲナーゼ、グリシン還元酵素や一部のヒドロゲナーゼなど）に存在する。 タンパク質に含まれる他のアミノ酸と違い、直接遺伝コードされているわけではない。セレノシステインは、普通はストップコドンとして使われるUGAコドンによって、特別の方法でコードされる。すなわち mRNA 中の UGAコドンはSecIS（SElenoCysteine Insertion Sequence、セレノシステイン挿入配列）がある場合にのみセレノシステインをコードする。SecISは特徴的なヌクレオチド配列と塩基対パターン（二次構造）で決められる。 真正細菌では SecIS は mRNA の翻訳領域内、目的とする UGAコドンのすぐ次に位置している。古細菌と真核生物では SecIS は mRNA の 3' 非翻訳領域にあり、複数の UGAコドンにセレノシステインをコードさせることができる。また古細菌では 5' 非翻訳領域に SecIS がある例が少なくとも1つ知られている。セレンがない場合には、セレノプロテインの翻訳は UGAコドンで終止し、短くて機能のないタンパク質ができる。 他のアミノ酸と同じくセレノシステインに対しては特有の tRNA がある。しかしセレノシステインtRNA (tRNA(Sec)) の一次・二次構造は標準的な tRNA といくつかの点で異なり、特に8塩基対（細菌）または9塩基対（真核生物）からなる acceptor stem、長い variable region arm、また他の tRNA ではよく保存されているいくつかの塩基における置換がある。 tRNA(Sec) は、まずセリルtRNA合成酵素によってセリンと結合されるが、これによってできる Ser-tRNA(Sec) は普通の翻訳伸長因子（細菌の EF-Tu、真核生物の EF1α）に認識されないため、翻訳に用いられない。その代わり tRNA に結合したセリン残基はセレノシステイン合成酵素（ピリドキサールリン酸を含む酵素）によってセレノシステイン残基に変換される。最後にこうしてできた Sec-tRNA(Sec) は特殊型の翻訳伸長因子（SelB または mSelB）に特異的に結合し、これはセレノプロテインの mRNA を翻訳中のリボソームを標的にして Sec-tRNA(Sec) を送り込む。この輸送は、セレノプロテイン mRNA内の SecIS のつくる RNA二次構造に結合するタンパク質中の特別のドメイン（細菌の SelB）、または、特別のサブユニット（真核生物mSelB の SBP-2）によって行われる。.
アミノ酸とセレノシステイン · セレノシステインとタンパク質を構成するアミノ酸 ·
タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.
アミノ酸とタンパク質 · タンパク質とタンパク質を構成するアミノ酸 ·
等電点
等電点（とうでんてん、Isoelectric point、IEP）はアニオンになる官能基とカチオンになる官能基の両方を持つ化合物において、電離後の化合物全体の電荷平均が0となるpHのこと。.
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糖原性アミノ酸
解糖系とクエン酸回路。 糖原性アミノ酸（とうげんせいアミノさん、Glucogenic amino acid）とは、脱アミノ化（アミノ基転移による場合を含む）を受けた後、炭素骨格が糖新生に用いられるアミノ酸のことである。クエン酸回路の中間体であるオキサロ酢酸から解糖系（糖新生系）を経由して、グルコースに転換されうるアミノ酸のことである。オキサロ酢酸は、ホスホエノールピルビン酸を経由して糖新生に利用される。 ホスホエノールピルビン酸は、オキサロ酢酸の脱炭酸によって生じ、1分子のGTPを加水分解する。この反応はホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼによって触媒され、糖新生の律速段階となる。 なお、ホスホエノールピルビン酸からピルビン酸に変化する反応は不可逆反応である。このため、ピルビン酸から解糖系の逆反応で直接糖新生を行うことはできない。.
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翻訳後修飾
翻訳後修飾（ほんやくごしゅうしょく、Post-translational modification、PTM）は、翻訳後のタンパク質の化学的な修飾である。これは多くのタンパク質の生合成の後方のステップの1つである。 翻訳後、アミノ酸は、酢酸、リン酸、様々な脂質、炭水化物のような他の生化学官能基と結合し、化学的特性の変換（例えばシトルリン）、またはジスルフィド結合の形成のような構造変換などを受け、タンパク質の反応の幅を広げる。 また、酵素がタンパク質のN末端からアミノ酸を輸送するか、中央からペプチド結合を切断することもある。例えば、ペプチドホルモンであるインスリンはジスルフィド結合が形成された後に2つに切断され、C-ペプチド（右図の桃色のポリペプチド鎖部分）は結合から切り離される。（最終的にジスルフィド結合で2つのポリペプチド鎖が結合したタンパク質が生じる。） この他の修飾にリン酸化がある。この修飾はタンパク質酵素の作用の活発化と非活発化の調節機構においてよく起こる。.
アミノ酸と翻訳後修飾 · タンパク質を構成するアミノ酸と翻訳後修飾 ·
疎水性
水性、本表記は疏水性（そすいせい、形容詞：hydrophobic、名詞：hydrophobicity）とは、水に対する親和性が低い、すなわち水に溶解しにくい、あるいは水と混ざりにくい物質または分子（の一部分）の性質のことである。 疎水性物質は一般に、電気的に中性の非極性物質であり、分子内に炭化水素基をもつ物質が代表的である。脂質や非極性有機溶媒との親和性を示す「親油性」（しんゆせい、lipophilic）も同義で用いられることが多いが、疎水性物質が全て親油性であるとは限らず、シリコーンやフルオロアルキル鎖を持つ化合物などの例外もある。 対義語は「親水性」（しんすいせい、hydrophilic）である。一般的に極性の高いまたは電荷を有する化合物は親水性を示す。これの例外としては「不溶性の塩」などがあげられる。 分子内にある疎水性、親水性の部分をそれぞれ「疎水性基」、「親水性基」という。また分子内に疎水性基と親水性基の両方を持つ物質は「両親媒性」（りょうしんばいせい、amphiphilic）であるといい、界面活性剤や極性脂質が代表的である。 疎水性の高い物質は体内に蓄積しやすく、環境中でも残留しやすい傾向がある。典型的な例としては有機塩素系殺虫剤DDTやPCBなどがある。.
上記のリストは以下の質問に答えます
- 何アミノ酸とタンパク質を構成するアミノ酸ことは共通しています
- 何がアミノ酸とタンパク質を構成するアミノ酸間の類似点があります
アミノ酸とタンパク質を構成するアミノ酸の間の比較
タンパク質を構成するアミノ酸が65を有しているアミノ酸は、114の関係を有しています。 彼らは一般的な34で持っているように、ジャカード指数は18.99%です = 34 / (114 + 65)。
参考文献
この記事では、アミノ酸とタンパク質を構成するアミノ酸との関係を示しています。情報が抽出された各記事にアクセスするには、次のURLをご覧ください:
