目次
44 関係: 基底膜、好中球、小胞体、小胞体ストレス、伊東細胞、伝令RNA、チロシン、ロイシン、トレオニン、プロリン、プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ、ヒスチジン、フェニルアラニン、フォールディング、ダウンレギュレーションとアップレギュレーション、アラニン、アルギニン、アスパラギン酸、グリコシル化、グリシン、コラーゲン、ゴルジ体、シャペロン、シグナルペプチド、セリン、セルピン、セキショクヤケイ、タンパク質ファミリー、タンパク質間相互作用、前駆体、細胞外マトリックス、線維症、熱ショックタンパク質、熱ショック因子、血小板、血清、骨形成不全症、転移 (医学)、肝硬変、脂質ラフト、自己抗体、残基、浸潤、悪性腫瘍。
基底膜
基底膜（きていまく、basement membrane）は、動物の組織において、上皮細胞層と間質細胞層などの間に存在する薄い膜状をした細胞外マトリックスである。膜といっても、生体膜とは異なり脂質は含まれない。細胞側から順に、透明板、緻密板、線維細網板の3層構造からなる。 代表的な成分は、IV型コラーゲン、ラミニン、ヘパラン硫酸プロテオグリカン（パールカン）、エンタクチンなどである。 成分や機能については、基底膜成分を多量に合成するマウスEHS腫瘍を利用することが多かった。現在でも、基底膜成分を含む複合体マトリゲルなどは、この腫瘍から抽出したものが利用されている。マトリゲルやラミニンなどは、上皮細胞の接着を支持し、分化形質などを保持する機能があるので、細胞培養の基質や支持材料としてしばしば利用される。
見る Hsp47と基底膜
好中球
好中球（こうちゅうきゅう、neutrophil、neutrophile）は、白血球の一種である。
見る Hsp47と好中球
小胞体
小胞体（しょうほうたい、endoplasmic reticulum）とは真核生物の細胞小器官の一つであり、一重の生体膜に囲まれた板状あるいは網状の膜系。核膜の外膜とつながっている。電子顕微鏡による観察でその存在が明確に認識された。
見る Hsp47と小胞体
小胞体ストレス
小胞体ストレス（しょうほうたいストレス, Endoplasmic reticulum (ER) stress）とは、正常な高次構造にフォールディングされなかったタンパク質（変性タンパク質; unfolded protein）が小胞体に蓄積し、それにより細胞への悪影響（ストレス）が生じることである。 小胞体ストレスは細胞の正常な生理機能を妨げるため、細胞にはその障害を回避し、恒常性を維持する仕組みが備わっている。この小胞体ストレスに対する細胞の反応を小胞体ストレス応答(unfolded protein response:UPR,異常タンパク応答とも)といい、その情報は小胞体ストレスシグナルによって伝達される。変性タンパク質が過剰に蓄積し、小胞体ストレスの強さが細胞の回避機能を越えると、細胞死（アポトーシス）が誘導され、神経変性疾患などさまざまな疾患の原因となると考えられている。
伊東細胞
伊東細胞（いとうさいぼう、）とは、肝臓を構成する微小組織の一つで、類洞周囲腔（ディッセ腔）に存在する線維芽細胞の一つ。 類洞周囲脂肪細胞、肝星細胞（Hepatic Stellate Cell、HSC）とも呼ばれる。 1956年に群馬大学医学部の伊東俊夫教授によって発見報告された。 脂肪の取り込みが強く、ビタミンAを貯蔵する機能を有する。肝臓の線維化に関与していることが知られており、肝硬変の成因にも関連している。また、血栓性血小板減少性紫斑病の発因として知られている。 Category:肝解剖学 Category:ヒト細胞 de:Leber#Feinbau der Leber。
見る Hsp47と伊東細胞
伝令RNA
分子生物学において、伝令RNA（でんれいアールエヌエー、）は、mRNAまたはメッセンジャーリボ核酸とも呼ばれ、タンパク質を合成する過程でリボソームによって読み取られる、遺伝子の遺伝子配列に対応する一本鎖のリボ核酸（RNA）分子である。 mRNAは、RNAポリメラーゼという酵素が遺伝子を一次転写産物のmRNA前駆体（pre-mRNA）に変換する転写過程で作られる。このpre-mRNAには通常、最終的なアミノ酸配列をコードしないイントロンという領域が含まれるが、これらはRNAスプライシングの過程で除去され、タンパク質をコードする領域であるエクソンのみが残る。このエクソン配列が成熟mRNAを構成する。
見る Hsp47と伝令RNA
チロシン
チロシン（tyrosine）または、4-ヒドロキシフェニルアラニン (4-hydroxyphenylalanine) は、細胞でのタンパク質生合成に使われる22のアミノ酸のうちの一つ。略号は Tyr または Y。コドンはUACとUAU。極性基を有するが必須アミノ酸ではない。tyrosineはギリシア語でチーズを意味するtyriに由来し、1846年にドイツ人化学者のユストゥス・フォン・リービッヒがチーズのカゼインから発見した。官能基または側鎖のときはチロシル基と呼ばれる。
見る Hsp47とチロシン
ロイシン
ロイシン (leucine) は、アミノ酸の1種であり、側鎖に イソブチル基を持つため、疎水性アミノ酸に分類される。また、非極性側鎖アミノ酸で分枝鎖アミノ酸に分類される。略号は Leu あるいは L である。白色結晶となることから、ギリシャ語で「白い」を意味する leucos にちなみ命名された。英語式発音を片仮名転記すると「リューシーン」となる。
見る Hsp47とロイシン
トレオニン
トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。
見る Hsp47とトレオニン
プロリン
プロリン（proline）はα-アミノ酸の一つ、ピロリジン-2-カルボン酸のこと。略号はProまたはP。タンパク質を構成するアミノ酸は一級アミンであるが、プロリンは唯一例外で二級アミノ酸（かつてはイミノ酸とも呼ばれた）である。この化学的な特性から、ペプチド鎖の二次構造に重要な意義を有する。糖原性を持ち、表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。コラーゲン中にヒドロキシプロリンとして豊富に含まれる。一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつアミノ酸。体の結合組織、心筋の合成時の主な材料でもある。最近では、アルドール反応の安全かつ効果的な触媒として注目されつつある。
見る Hsp47とプロリン
プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ
プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ（procollagen-proline 4-dioxygenase）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。別名プロリルヒドロキシラーゼ、プロリン水酸化酵素とも。 反応式の通り、この酵素の基質はプロコラーゲン-L-プロリンと2-オキソグルタル酸とO2、生成物はプロコラーゲン-trans-4-ヒドロキシ-L-プロリンとコハク酸とCO2である。補因子として鉄とアスコルビン酸を用いる。 組織名はprocollagen-L-proline,2-oxoglutarate:oxygen oxidoreductase (4-hydroxylating)で、別名にprotocollagen hydroxylase、proline hydroxylase、proline,2-oxoglutarate 4-dioxygenase、collagen proline hydroxylase、hydroxylase, collagen proline、peptidyl proline hydroxylase、proline protocollagen hydroxylase、proline, 2-oxoglutarate dioxygenase、prolyl hydroxylase、prolylprotocollagen dioxygenase、prolylprotocollagen hydroxylase、protocollagen proline 4-hydroxylase、protocollagen proline dioxygenase、protocollagen proline hydroxylase、protocollagen prolyl hydroxylase、prolyl 4-hydroxylase、prolyl-glycyl-peptide, 2-oxoglutarate:oxygen oxidoreductase,4-hydroxylatingprocollagen-proline 4-dioxygenaseがある。
ヒスチジン
ヒスチジン (histidine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-（1H-イミダゾール-4-イル）プロピオン酸のこと。略号は His あるいは H。名前はギリシャ語で「組織」という意味。 塩基性アミノ酸の一種で、必須アミノ酸。糖原性を持つ。側鎖にイミダゾリル基という複素芳香環を持ち、この部分の特殊な性質により酵素の活性中心や、蛋白質分子内でのプロトン移動に関与している。蛋白質中では金属との結合部位となり、あるいは水素結合やイオン結合を介してその高次構造の維持に重要な役割を果たしている。 ヒスタミンおよびカルノシン生合成の前駆体でもある。 1896年に、ドイツの医学博士アルブレヒト・コッセルとによって単離された。
見る Hsp47とヒスチジン
フェニルアラニン
フェニルアラニン (phenylalanine) はアミノ酸の一種で、側鎖にベンジル基を持つ。略号は Phe または F。アラニンの側鎖の水素原子が1つフェニル基で置き換えられた構造を持つことが名称の由来である。室温では白色の粉末性固体である。
フォールディング
フォールディング前とフォールディング後のタンパク質 タンパク質フォールディングの結果 タンパク質フォールディング とは、タンパク質鎖がその本来の三次元構造、通常は生物学的に機能するコンホメーション(立体構造)を、迅速かつ再現性のある方法で獲得する物理的なプロセスである。これは、ポリペプチドがランダムコイルからその特徴的で機能的な三次元構造に折りたたまれる物理的な過程である。それぞれのタンパク質は、mRNAの配列からアミノ酸の直鎖に翻訳されるとき、折りたたまれていないポリペプチドまたはランダムコイルとして存在する。そのポリペプチドは、安定した (長続きする) 立体構造を欠いている (第1図の左側)。そのポリペプチド鎖がリボソームで合成されていく過程で、直鎖が三次元構造に折りたたまれる。フォールディングは、ポリペプチド鎖の翻訳中でも始まる。アミノ酸は互いに相互作用して、明確に定義された三次元構造、つまり天然状態として知られている折りたたまれたタンパク質 (図の右側) を生成する。結果として生じる三次元構造は、アミノ酸配列または一次構造 (アンフィンセンのドグマ) によって決定される。
ダウンレギュレーションとアップレギュレーション
生物の遺伝子産物の産生という生物学的文脈では、ダウンレギュレーション（）または発現低下、下方制御、下向き調節とは、外部からの刺激に応答して、細胞がRNAやタンパク質などの細胞成分の量を減少させるプロセスのことである。このような成分の増加を伴う相補的プロセスは、アップレギュレーション（）または発現上昇、上方制御、上向き調節と呼ぶ。 ダウンレギュレーションの例は、ホルモンや神経伝達物質などの分子によって特定の受容体が活性化されると、その受容体の発現が細胞内で減少し、その分子に対する細胞の感度が低下することが挙げられる。これは、局所的に作用するネガティブフィードバックメカニズムの例である。 アップレギュレーションの例は、ダイオキシンのような生体異物の分子に暴露された肝細胞の応答である。この状況では、細胞はシトクロムP450酵素の産生を増加させ、次にそれらがダイオキシン分子の分解を増加させる。
見る Hsp47とダウンレギュレーションとアップレギュレーション
アラニン
アラニン (alanine) とは、アミノ酸のひとつで、グリシンに次いで2番目に小さなアミノ酸である。アミノ酸の構造の側鎖がメチル基（–CH3）になった構造を持つ。2-アミノプロピオン酸のこと。つづりはalanineで、略号はAあるいはAla。ほとんどすべての蛋白質に普遍的に見られる。
見る Hsp47とアラニン
アルギニン
アルギニン (arginine) は天然に存在するアミノ酸のひとつ。2-アミノ-5-グアニジノペンタン酸（2-アミノ-5-グアニジノ吉草酸）のこと。略号は R あるいは Arg。英語発音に基づき、アージニンともいう。非必須アミノ酸。
見る Hsp47とアルギニン
アスパラギン酸
アスパラギン酸（アスパラギンさん、aspartic acid）とは、アミノ酸のひとつで、2-アミノブタン二酸のこと。略号は Asp あるいは D。光学異性体としてとの両方が存在する。アスパラギンの加水分解物から単離され、由来とその構造からこの名がついた。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸で、グリコーゲン生産性を持つ。うま味成分のひとつ。 致死量はLD50。
グリコシル化
グリコシル化 (Glycosylation)は、タンパク質もしくは脂質へ糖類が付加する反応である。糖鎖付加（とうさふか）とも言う。この反応は、細胞膜の合成やタンパク質分泌における翻訳後修飾の重要な過程の1つであり、こういった合成の大部分は粗面小胞体で行われる。グリコシル化は、非酵素的糖化反応であるメイラード反応とは対照的に酵素によって管理されている。 グリコシル化には'''''N''-結合型グリコシル化'''と'''''O''-結合型グリコシル化'''の2つのタイプが存在する。アスパラギン側鎖のアミドのN原子への付加はN-結合型グリコシル化、セリンとトレオニン側鎖のヒドロキシ基のO原子への付加はO-結合型グリコシル化である。
見る Hsp47とグリコシル化
グリシン
グリシン（glycine）とは、2-アミノ酢酸の事であり、地球生物のDNAに規定されている20種類のアミノ酸の中の1つでもある。アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一、 D-, L- の立体異性体が無い。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。
見る Hsp47とグリシン
コラーゲン
コラーゲン（collagen、Kollagen）は、主に脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質の約30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。皮革は動物の皮が用いられているが、主成分はコラーゲンである。コラーゲン注入剤は美容目的の医薬品である。ゼラチンはコラーゲンを変性させたものであり、食品、化粧品など様々に用いられる。
見る Hsp47とコラーゲン
ゴルジ体
ゴルジ体（ゴルジたい、英語: Golgi body）は、真核生物の細胞にみられる細胞小器官の1つ。発見者のカミッロ・ゴルジ（Camillo Golgi）の名前をとってつけられた。ゴルジ装置 (Golgi apparatus)、ゴルジ複合体（Golgi complex）あるいは網状体 (dictyosome) とも言う。へん平な袋状の膜構造が重なっており、細胞外へ分泌されるタンパク質の糖鎖修飾や、リボソームを構成するタンパク質のプロセシングに機能する。
見る Hsp47とゴルジ体
シャペロン
シャペロン（chaperone）とは、他のタンパク質分子が正しい折りたたみ（フォールディング）をして機能を獲得するのを助けるタンパク質の総称である。分子シャペロン（molecular chaperone）、タンパク質シャペロンともいう。 シャペロンとは元来、西洋の貴族社会において、若い女性が社交界にデビューする際に付き添う年上の女性を意味し、タンパク質が正常な構造・機能を獲得するのをデビューになぞらえた命名である。
見る Hsp47とシャペロン
シグナルペプチド
シグナルペプチドは、タンパク質分子にある短い（3から60アミノ酸ほど）ペプチド配列で、細胞質内で生合成されたタンパク質の、輸送および局在化を指示する構造である。mRNAの翻訳開始点の上流部分でリボソーム結合領域を含み、翻訳に関与する。真核生物では通常翻訳されず、原核生物ではアテニュエーター配列を含むことがある栄養・生化学辞典「シグナル配列」、朝倉書店。シグナル配列、あるいは局在シグナル、輸送（移行）シグナル、リーダー配列、リーダーペプチドなどとも呼ばれる。 最初に見出されたのは分泌（小胞体への輸送）を指示する配列であり、。
セリン
セリン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。
見る Hsp47とセリン
セルピン
セルピン（セリンプロテアーゼインヒビター、セリンプロテアーゼ阻害剤、英: Serpin）は、最初にプロテアーゼ阻害効果を持つ事で同定された類似構造を持つタンパク質のスーパーファミリーで、全ての界の生物で発見される。セルピン (serpin) の略名は元々最初に同定されたセルピンがキモトリプシン様セリンプロテアーゼに対して働く (serine protease inhibitors) ために名付けられた造語である。特筆すべきはセルピンの珍しい活性機構であり、セルピンは立体構造の大きな変化を受ける事でプロテアーゼの活性中心を破壊し、標的を不可逆的に阻害する。この阻害機構は他の一般的なプロテアーゼ阻害剤が競合的阻害剤で、酵素と結合して活性中心を塞ぐ事で働くのと対照的である。
見る Hsp47とセルピン
セキショクヤケイ
タイ王国のメスのセキショクヤケイ オスとメスのセキショクヤケイの絵 セキショクヤケイ（赤色野鶏、学名：Gallus gallus）は、キジ目キジ科に分類される鳥類の一種。 中国南部からフィリピン、マレーシア、タイなど東南アジア熱帯地域のジャングルに生息する野鶏である。羽は赤笹色で体重は成鳥で1kg弱程度である。なお、ニワトリはこれを家禽化したものと現在では考えられている。近年では人間に飼われているニワトリとの交雑（遺伝子汚染）が進み、純粋な野生種は絶滅の危機があるともいわれている。なお、日本の地鶏などはこのセキショクヤケイの特徴を残しているものが多い。
タンパク質ファミリー
タンパク質ファミリー（タンパクしつファミリー、protein family）とは、進化上の共通祖先に由来すると推定されるタンパク質をまとめたグループである。生物を進化系統により分類するように、タンパク質を進化の観点から分類する意味がある。同様の概念で遺伝子をまとめた「遺伝子ファミリー」（遺伝子族）もあるが、これもタンパク質ファミリーにほぼ対応する（タンパク質をコードしないncRNA遺伝子を除く）。 具体的には、一次構造の相同性が統計学的に有意に高いものを、共通祖先タンパク質に由来すると想定し、タンパク質ファミリーを設定している。タンパク質分子を構成する構造上の単位には、立体的および機能的単位であるドメインや、さらに小規模な構造的特徴であるモチーフがあるが、ドメインを一次構造に基づき分類したグループ（ドメインファミリー）がタンパク質ファミリーの基本となっている。類似構造を有しながら一次構造の配列類似性は非常に低いドメインあるいはタンパク質もあるが、このようなものは"収束進化"によると考えられ、一般には同じファミリーにまとめない。一般のタンパク質は複数のドメインからできており、タンパク質ファミリーはどのようなドメインファミリーからなるかによって決められる。
タンパク質間相互作用
P53遺伝子周辺のタンパク質間相互作用。http://www.ebi.ac.uk/intact/site/index.jsf IntActのデータを元にhttp://www.cytoscape.org Cytoscapeで可視化。辺の色は、実験手法の違いを表す。 タンパク質間相互作用（たんぱくしつかんそうごさよう、PPI; protein-protein interaction）とは、タンパク質分子間の相互作用である。具体的には、複数の異なるタンパク質分子が状態に応じて特異的複合体を形成する現象として捉えられる。 タンパク質には、単体で機能するタンパク質もあるが、多くのタンパク質は他のタンパク質や生体高分子と相互作用することでその機能を果たす(構造タンパク質、代謝に関わる酵素群、シグナル伝達に関わるタンパク質、転写因子など)。よって、タンパク質の機能を解明する上でタンパク質間相互作用は必要不可欠な情報である。
前駆体
前駆体（ぜんくたい、英：Precursor）とは化学において、ある化学物質についてその物質が生成する前の段階の物質のことを指す。 有機合成化学や生化学で用いられる用語であり前駆物質（ぜんくぶっしつ）、プリカーサー とも呼ばれる。
見る Hsp47と前駆体
細胞外マトリックス
細胞外マトリックス（さいぼうがいマトリックス、Extracellular Matrix）とは生物において、細胞の外に存在する不溶性物質である。通常ECMと略され、細胞外基質、細胞間マトリックスともいう。
線維症
線維症（せんいしょう、、線維化とも）は、正常な実質組織が結合組織に置き換わる病理学的な創傷治癒過程である。治癒過程が抑制されずに継続された場合、組織の大規模なリモデリングと永久的な瘢痕組織の形成が引き起こされる。線維性瘢痕化（せんいせいはんこんか、）としても知られる。 繰り返される損傷や慢性的な炎症とその修復は線維症になりやすく、コラーゲンなどの細胞外マトリックス成分の偶発的な過剰蓄積が線維芽細胞によって産生され、永久的な線維性瘢痕の形成につながる。 損傷に対するこの反応は瘢痕化と呼ばれ、線維症が単一の細胞株から生じる場合は（せんいしゅ、）と呼ばれる。生理学的には、線維化は結合組織を沈着させるように作用し、それは基礎にある臓器または組織の正常な構造および機能を妨害するか、完全に阻害する可能性がある。線維化は、治癒における結合組織の沈着プロセスと同様に、線維性組織の過剰な沈着の病理学的状態を説明するために使用される。
見る Hsp47と線維症
熱ショックタンパク質
熱ショックタンパク質（ねつショックタンパクしつ、、、ヒートショックプロテイン）とは、細胞が熱などのストレス条件下にさらされた際に発現が上昇して細胞を保護するタンパク質の一群であり、分子シャペロンとして機能する。ストレスタンパク質（）とも呼ばれる。 それらは最初に熱ショックに関連して説明されていたが、現在では寒さへの曝露、紫外線、創傷治癒または組織リモデリングなどの他のストレスでも発現することが知られている。 HSPが初めて発見されたのは1974年であり、ショウジョウバエの幼虫を高温にさらすとある特定のタンパク質が素早く発現上昇することが、アルフレッド・ティシェールらによって報告された。1980年代半ばになると、分子シャペロン機能を有することや、細胞内タンパク質輸送に関与することなどが認識されるようになった。
熱ショック因子
分子生物学における熱ショック因子（ねつショックいんし、Heat shock factor、HSF）とは、熱ショックタンパク質の発現を調節する転写因子に与えられた名前である。典型例としてキイロショウジョウバエの熱ショック因子が挙げられる。
血小板
血小板（けっしょうばん、platelet または thrombocyte）は、血液に含まれる細胞成分の一種である。血栓の形成に中心的な役割を果たし、血管壁が損傷した時に傷を治す役割がある。（血小板凝集）浅野茂隆・池田康夫・内山卓ほか監修『三輪血液病学 第3版』文光堂、2006年、383頁。
見る Hsp47と血小板
血清
血清（けっせい、）は、血液が凝固した時、上澄みにできる淡黄色の液体成分のことである。血漿が凝固成分を含むのに対して、凝固成分をほとんど含まない、あるいは含んだとしても少量のものをさす。
見る Hsp47と血清
骨形成不全症
骨形成不全症の音楽家(歌手・バイオリニスト)として知られるゲイリン・リー（:en:Gaelynn Lea） 骨形成不全症（こつけいせいふぜんしょう、OI: Osteogenesis Imperfecta）は、易骨折性・進行性の骨変形などの骨脆弱性を示す病状に加え、様々な程度の結合組織の病状を示す先天性の疾患である。小児慢性特定疾患に指定されている。
見る Hsp47と骨形成不全症
転移 (医学)
転移（てんい、metastasis）とは、腫瘍細胞が原発病変とは違う場所に到達し、そこで再び増殖し、同一種類の腫瘍を二次的に生じること。
肝硬変
肝硬変（かんこうへん）は、肝細胞が繰り返し大量に死んで減少し、その補修の際に線維組織によって置換（線維化）された結果、肝臓が硬く変化し、さらに線維組織によって残存している肝細胞まで締め付けられ、本来は滑らかな肝臓の表面がデコボコに変形した状態である。肝硬変になると、肝臓に残存する肝細胞の数が限られる上に、硬くなった肝臓への血流量は減少するために、肝機能は低下する。ただし、生体の恒常性は保てる程度の肝機能低下で済んでいる代償性肝硬変と、もはや生体の恒常性を保ち切れないほどに肝機能低下が進んだ非代償性肝硬変がある。いずれにしても、肝硬変は慢性肝疾患の終末像で不可逆的な病変であり、治癒は望めず、その先に待っているのは肝不全に引き続いての死である。なお、肝硬変になると、肝臓がんも発生しやすい状態となる他、様々な合併症も出現してくることが普通であり、合併症によって死亡することもある。したがって、肝硬変になる前に、肝硬変を引き起こす原因を取り除く治療を行って、肝硬変を予防することが重要である。肝硬変になっていなければ、肝臓は再生能力が高い臓器であるため治癒も望める。肝硬変になってからの治療は、線維化した細胞は正常な肝細胞に戻る事はないため、残存する肝機能を可能な限り長く維持し、合併症の出現を防止する、延命治療が中心となる。
見る Hsp47と肝硬変
脂質ラフト
脂質ラフト（lipid raft）は、膜ミクロドメインの一種で、スフィンゴ脂質とコレステロールに富む細胞膜上のドメインである。この部分構造は膜タンパク質あるいは膜へと移行するタンパク質を集積し、膜を介したシグナル伝達、細菌やウイルスの感染、細胞接着あるいは細胞内小胞輸送、さらに細胞内極性などに重要な役割を有する機能ドメインである。
見る Hsp47と脂質ラフト
自己抗体
自己抗体（じここうたい、Autoantibody）とは、自己の細胞ないし組織に対して産生される抗体のこと。
見る Hsp47と自己抗体
残基
残基（ざんき、英語：residue）とは、合成物質の化学構造において生成する化学結合の構造以外の部分構造を指し示す化学概念や化学用語である。一般には残基という用語は単独で使用されることは少なく、高分子化合物のように一定の化学結合により単量体が連結している場合に、置換基の呼称の後に「～残基」と組み合わせることで部分構造を指し示すために使用される。また概念を示す明確なルールに基づいて区部されるわけではないため、残基部分の境界は曖昧であり、使用される文脈に強く依存する。 残基に相対する化学結合は単結合など（bond）ではなく、化学反応で生成する官能基による結合、たとえばエステル結合、ペプチド結合、グリコシド結合などである。したがって高分子の構造は化学結合部分と残基部分とから構成されることになる。
見る Hsp47と残基
浸潤
浸潤（しんじゅん）とは、「浸」- しみること。「潤」-潤って水気を帯びることであり、。
見る Hsp47と浸潤
悪性腫瘍
悪性腫瘍（あくせいしゅよう、Malignant Tumor, Cancer）は、生体の自律制御を外れて自己増殖する細胞集団である。周囲の組織に浸潤して転移する腫瘍を指す。がん（ガンまたは癌）や「悪性新生物」とも称し、死亡につながることも多い。国立がん研究センターによると、2007年以降に登録された院内がんデータでは、2018年の時点で10年生存率は59.4%であり、部位や病期（「ステージ」）により差が大きい「がん患者10年生存59.4％ 国立がんセンター集計 08年診断の24万人」『読売新聞』朝刊2021年4月28日（社会面）。
見る Hsp47と悪性腫瘍
SERPINH1 別名。