目次
14 関係: 加水分解、ATPアーゼ、亜鉛、プロテインジスルフィドイソメラーゼ、アデノシン三リン酸、アデノシン二リン酸、コンセンサス配列、コシャペロン、シャペロン、システイン、タンパク質ファミリー、タンパク質凝集、GrpE、Hsp70。
加水分解
加水分解（かすいぶんかい、Hydrolysis）とは、反応物に水が反応し、分解生成物が得られる反応のことである。水解とも呼ばれる。このとき水分子 (H2O) は、生成物の上で H（プロトン成分）と OH（水酸化物成分）とに分割して取り込まれる。反応形式に従った分類により、加水分解にはいろいろな種類の反応が含まれる。 化合物ABが極性を持ち、Aが陽性、Bが陰性であるとき、ABが水と反応するとAはOHと結合し、BはHと結合する形式の反応が一般的である。 加水分解の逆反応は脱水縮合である。
見る Hsp40と加水分解
ATPアーゼ
ATPアーゼ（ATPエース、ATPase、ATPases (ion transport)）とは、アデノシン三リン酸 (ATP) の末端高エネルギーリン酸結合を加水分解する酵素群の総称である（EC番号 3.6.1.3、3.6.3、3.6.4）。ATP は生体内のエネルギー通貨であるから、エネルギーを要する生物活動に関連したタンパク質であれば、この酵素の活性を持っていることが多い。 日本語ではATPアーゼを「アデノシン三リン酸分解酵素」などと表現できる。なお、「ホスファターゼ」は「リン酸分解酵素」のことであるから、「アデノシン三リン酸ホスファターゼ」という呼び方は「リン酸」の重言となり、正しくない。
見る Hsp40とATPアーゼ
亜鉛
亜鉛（あえん、zinc、zincum）は、原子番号30の金属元素。元素記号は Zn。亜鉛族元素の一つ。安定な結晶構造は、六方最密充填構造 (HCP) の金属。必須ミネラル（無機質）16種の一つ。
見る Hsp40と亜鉛
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
プロテインジスルフィドイソメラーゼまたはタンパク質ジスルフィドイソメラーゼ（、略称: PDI）は、真核生物の小胞体や細菌のペリプラズムに存在する酵素で、タンパク質がフォールディングする際にタンパク質内のシステイン残基の間のジスルフィド結合の形成と切断を触媒する。PDIは、タンパク質が完全にフォールディングした状態で形成される適切なジスルフィド結合パターンの迅速な発見を可能にし、そのためフォールディングを触媒する酵素として作用する。
アデノシン三リン酸
とは、アデノシンのリボースに3分子のリン酸が付き、2個の高エネルギーリン酸結合を持つヌクレオチドである。リボースの5位の炭素に、リン酸が結合しているため、アデノシン 5'-三リン酸などとも書かれる。しばしば「adenosine triphosphate」から取ったアルファベットを並べて「」と呼称される。本稿では以後、ATPと略記する。
アデノシン二リン酸
アデノシン二リン酸（アデノシンにリンさん、英：Adenosine diphosphate、略：ADP ）は、アデニン、リボース、および二つのリン酸分子からなる化学物質。リン酸は高エネルギーリン酸結合をとっており、ATP から ADP とリン酸基に分かれる際に放出されるエネルギーは生体内での主要なエネルギー源となっている。詳細は ATP の項目を参照のこと。 アデニル酸（AMP）とATPからアデニル酸キナーゼによって生成される。 ATPアーゼ（ATPase）によりATPが加水分解される場合にも生成される。 ADPは上記の化学反応のようにATPの分解やAMPのリン酸化によって生ずる。
コンセンサス配列
分子生物学やバイオインフォマティクスにおいて、コンセンサス配列（）もしくはカノニカル配列（）とは、シーケンスアラインメントの各位置における最も高頻度の残基（ヌクレオチドやアミノ酸など）が計算された配列である。関連のある配列が比較され、類似の配列モチーフについて多重配列アラインメントがなされた結果を表している。このような情報は、RNAポリメラーゼのような配列依存性の酵素について考慮する場合に重要である。
コシャペロン
コシャペロン（）は、タンパク質のフォールディング過程において、Hsp70やHsp90などのシャペロンを補助する機能を果たすタンパク質群である。コシャペロンには非常に多くの種類が存在するが、ドメイン構造に基づいた分類では、大部分はJドメインタンパク質またはタンパク質に分類される。 コシャペロンはタンパク質のフォールディング過程において、熱ショックタンパク質（Hsp）を補助する。こうしたコシャペロンはいくつかの方法で機能するが、主に自身が結合した熱ショックタンパク質のATPアーゼ機能と関係した形で機能する。コシャペロンは対応するシャペロンに対してATPとADPの加水分解サイクルを触媒することで大規模なコンフォメーション変化を可能にし、基質への高親和性結合もしくはフォールディング後の基質放出のいずれかをもたらす。
見る Hsp40とコシャペロン
シャペロン
シャペロン（chaperone）とは、他のタンパク質分子が正しい折りたたみ（フォールディング）をして機能を獲得するのを助けるタンパク質の総称である。分子シャペロン（molecular chaperone）、タンパク質シャペロンともいう。 シャペロンとは元来、西洋の貴族社会において、若い女性が社交界にデビューする際に付き添う年上の女性を意味し、タンパク質が正常な構造・機能を獲得するのをデビューになぞらえた命名である。
見る Hsp40とシャペロン
システイン
システイン（cysteine、2-アミノ-3-スルファニルプロピオン酸）はアミノ酸の1種である。略号はCやCys。天然にはL-システインとして、食品中タンパク質に含まれるが、ヒトでは必須アミノ酸ではなくメチオニンから生合成される。 側鎖にチオール基（メルカプト基）を持つ。酸性条件下では安定だが、中・アルカリ性条件では、微量の重金属イオンにより容易に空気酸化され、シスチンとなる。酸化型のシスチンと対比し、還元型であることを明らかにするために CySH と記されることもある。
見る Hsp40とシステイン
タンパク質ファミリー
タンパク質ファミリー（タンパクしつファミリー、protein family）とは、進化上の共通祖先に由来すると推定されるタンパク質をまとめたグループである。生物を進化系統により分類するように、タンパク質を進化の観点から分類する意味がある。同様の概念で遺伝子をまとめた「遺伝子ファミリー」（遺伝子族）もあるが、これもタンパク質ファミリーにほぼ対応する（タンパク質をコードしないncRNA遺伝子を除く）。 具体的には、一次構造の相同性が統計学的に有意に高いものを、共通祖先タンパク質に由来すると想定し、タンパク質ファミリーを設定している。タンパク質分子を構成する構造上の単位には、立体的および機能的単位であるドメインや、さらに小規模な構造的特徴であるモチーフがあるが、ドメインを一次構造に基づき分類したグループ（ドメインファミリー）がタンパク質ファミリーの基本となっている。類似構造を有しながら一次構造の配列類似性は非常に低いドメインあるいはタンパク質もあるが、このようなものは"収束進化"によると考えられ、一般には同じファミリーにまとめない。一般のタンパク質は複数のドメインからできており、タンパク質ファミリーはどのようなドメインファミリーからなるかによって決められる。
タンパク質凝集
タンパク質の凝集（ぎょうしゅう、）は、天然変性タンパク質やミスフォールドタンパク質（誤ったフォールディングを行ったタンパク質）が細胞内や細胞外に蓄積して塊（凝集体）を形成する生物学的現象である。ミスフォールドタンパク質の凝集体は疾患と関係していることが多い。タンパク質の凝集はALS、アルツハイマー病、パーキンソン病、プリオン病を含む、アミロイドーシスとよばれる広範囲の疾患との関係が示唆されている。 タンパク質は合成後、熱力学的に最も有利な三次元コンフォメーションへとフォールディングし、その状態はネイティブ状態と呼ばれる。このフォールディング過程は疎水効果によって駆動される。タンパク質の疎水的部分は自身をタンパク質の内部に埋め込むことで細胞の親水的環境から自身を隠す傾向がある。そのため、一般的にはタンパク質の外部は親水的となり、内部は疎水的となる。
GrpE
GrpE（Gro-P like protein E）は、細菌にみられるであり、タンパク質のフォールディング装置の調節やに重要な役割を果たす。熱誘導性タンパク質の1つであり、ストレス時にフォールディングしていないタンパク質が細胞質に蓄積することを防ぐ。フォールディングしていないタンパク質の細胞質への蓄積は、細胞死の原因となる。
見る Hsp40とGrpE
Hsp70
Hsp70（70 kDa heat shock protein）ファミリーまたはDnaKファミリーは、普遍的に発現している保存された熱ショックタンパク質のファミリーである。類似した構造を持つタンパク質は事実上すべての生物に存在する。Hsp70はタンパク質のフォールディング装置の重要な部分をなし、ストレスからの細胞の保護を助けている。
見る Hsp40とHsp70
DnaJ、Jドメイン 別名。