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11 関係: 亜鉛、メチル基、メチルトランスフェラーゼ、メチオニン、トレオニン、ホモシステイン、ベタイン、グリシン、ジメチルグリシン、セリン、転移酵素。
亜鉛
亜鉛（あえん、zinc、zincum）は原子番号30の金属元素。元素記号は Zn。亜鉛族元素の一つ。安定な結晶構造は、六方最密充填構造 (HCP) の金属。必須ミネラル（無機質）16種の一つ。.
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メチル基
メチル基の構造式 メチル基（メチルき、methyl group）とは、有機化学において、-CH3 と表される最も分子量の小さいアルキル置換基である。特にヒドロキシ基やメルカプト基（チオール基）に対する保護基にも利用される。この名称は、IUPAC命名法の置換命名法のルールによりメタン (methane) の呼称から誘導されたものである。そして構造式で表記する場合はMeと略される。 メチル基は隣接基効果として、電子供与性を示す。このことは、超共役の考え方で説明される。（記事 有機電子論に詳しい）.
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メチルトランスフェラーゼ
メチルトランスフェラーゼ（methyltransferase）とは、メチル基を供与体から受容体へ転移させる転移酵素の総称である。 メチル化は大抵DNA中の核酸塩基もしくはタンパク質中のアミノ酸で起こる。メチルトランスフェラーゼはメチル基の供与体としてS-アデノシルメチオニン(SAM)の硫黄原子に結合した活性メチル基を用いる。 DNAメチル化は主にオリジナルのDNA配列の変更無しに遺伝子発現の制御に利用される。このメチル化はシトシン上で起こる。DNAメチル化は哺乳動物では胚形成期からの正常な発育のために必要である場合がある。ネズミDNAメチルトランスフェラーゼが欠損している変異体ES細胞をマウスの生殖細胞系に導入すると、劣性の致死表現型を引き起こす。また、ガン抑制遺伝子のメチル化は腫瘍化および転移ガンを進行させるため、メチル化はガン発生に関連がある可能性がある 。 部位特異的メチルトランスフェラーゼは、いくつかの制限酵素と同じDNA標的配列を持つ。また、メチル化は制限酵素が著しく修飾された配列を結合・認識できないため、酵素的切断からDNAを保護することがある。これは メチル化によって自身のDNAを保護すると同時に異質なDNAを除去する制限酵素を使うバクテリア制限修飾系において役立つ。 タンパク質の形成におけるアミノ酸でのメチル化は、アミノ酸に多様性を与え、従ってその機能にも多様性を与える。タンパク質のメチル化は、N末端上もしくはタンパク質の側鎖上の窒素原子上で起き、通常は不可逆である。.
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メチオニン
メチオニン（methionine）は、側鎖に硫黄を含んだ疎水性のアミノ酸である。 対応するコドンが単一なアミノ酸は2つだけであり、1つはAUGでコードされるメチオニン、もう1つはUGGでコードされるトリプトファンである。コドンAUGはリボソームにmRNAからのタンパク質翻訳を「開始」させるメッセージを送る開始コドンとしても重要である。結果として真核生物および古細菌では全てのタンパク質のN末端はメチオニンになる。しかしながら、これは翻訳中のタンパク質に限るものであり、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。メチオニンはN末端以外の位置にも出現する。なお、ヒトにとってメチオニンは必須アミノ酸の1つである。.
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トレオニン
トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.
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ホモシステイン
ホモシステイン (homocysteine) は、必須アミノ酸のひとつであるメチオニンの代謝における中間生成物である。ホモシステインの代謝には、葉酸・ビタミンB・ビタミンBが関与している。.
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ベタイン
ベタイン (betaine) とは正電荷と負電荷を同一分子内の隣り合わない位置に持ち、正電荷をもつ原子には解離しうる水素原子が結合しておらず（四級アンモニウム、スルホニウム、ホスホニウムなどのカチオン構造をとる）、分子全体としては電荷を持たない化合物（分子内塩）の総称。 自然界では植物や海産物などに広く存在する物質で、その甘みやうま味、保湿に関係している。日本では食品添加物や化粧品等の保湿剤として使用されている。 生体物質としてはカルニチン、トリメチルグリシン、プロリンベタイン()などがある。元来はトリメチルグリシンのこと（テンサイ Beta vulgaris から得られたため命名された）だったが、現在はこれを含めて類似構造を持つ、アミノ酸のアミノ基に3個のメチル基が付加した化合物の総称としても用いられ、化学者には上記の定義の化合物の総称として使われることが多い。コリンの代謝により生成され、動脈硬化の危険因子であるホモシステインの代謝に関係することから、遺伝的にホモシステインの代謝がうまくできない 「先天性ホモシステイン尿症」 患者に対しては、医薬品として用いられる。.
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グリシン
リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.
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ジメチルグリシン
メチルグリシン(Dimethylglycine)は、化学式(CH3)2NCH2COOHのグリシンの誘導体である。マメや肝臓で見られる。トリメチルグリシンが1つのメチル基を失うことによって形成される。また、コリンの代謝の副産物でもある。 ジメチルグリシンが最初に発見された時にはビタミンB16と呼ばれたが、実際のビタミンB群とは異なり、食物からジメチルグリシンを得られなくても病気にはならない。これはヒトの体内でもクエン酸回路で合成されるためで、ビタミンの定義には当てはまらない。.
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セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
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転移酵素
転移酵素（てんいこうそ、transferase）とは、EC第2群に分類される酵素で、一方の基質から他方の基質へと原子団〈転移基〉を移動させる反応を触媒する酵素である。トランスフェラーゼとも呼ぶ。.
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