グルタチオン-S-トランスフェラーゼとプロテアーゼ

ショートカット: 違い、類似点、ジャカード類似性係数、参考文献。

グルタチオン-S-トランスフェラーゼとプロテアーゼの違い

グルタチオン-S-トランスフェラーゼ vs. プロテアーゼ

ルタチオン S-トランスフェラーゼ（GST:Glutathione S-transferase）は遺伝子工学で目的のタンパク質に"タグ"として用いられる。分子量26 kDaのタンパク質であり、日本住血吸虫（学名：Schistosoma japonicum）由来の遺伝子が利用されている。GSTタグを持つ目的のタンパク質はグルタチオンを固定化したアフィニティークロマトグラフィーにより効率よく回収することができる。また、GST抗体を用いた免疫沈降法やウェスタンブロッティングにおいてタンパク質の検出などにも利用される。 融合タンパク質の中には、MBP(maltose binding protein)、CBP(cellulose binding protein)、TRX(Thioredoxin)やGFP(green fluorescent protein)などがあるが、中でもGSTは目的とするタンパク質のN末端に結合させた場合、安定した可溶性タンパク質を回収することができることが多い。目的タンパク質とGSTの連結部に特異的なプロテアーゼ(例として、PreScission ProteaseやThrombin)の切断箇所を導入したベクターを使用していれば、アフィニティ精製後にプロテアーゼでGSTを切断して目的タンパク質だけを単離することが可能である。. プロテアーゼ（Protease、EC 3.4群）とはペプチド結合加水分解酵素の総称で、プロテイナーゼ（proteinase）とも呼ばれる。広義のペプチダーゼ（Peptidase）のこと。タンパク質やポリペプチドの加水分解酵素で、それらを加水分解して異化する。収斂進化により、全く異なる触媒機能を持つプロテアーゼが似たような働きを持つ。プロテアーゼは動物、植物、バクテリア、古細菌、ウイルスなどにある。ヒトでは小腸上皮細胞から分泌する。.

タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.

グルタチオン-S-トランスフェラーゼとタンパク質 · タンパク質とプロテアーゼ · 続きを見る »