セレノシステインと酵素

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セレノシステインと酵素の違い

セレノシステイン vs. 酵素

レノシステイン (selenocysteine) はアミノ酸の一種である。3文字表記は Sec、1文字表記は U。システインに似た構造を持つが、システインの硫黄 (S) がセレン (Se) に置き換わっている。セレノシステインを含むタンパク質はセレノプロテインと呼ばれる。 セレノシステインは、酸化・還元に関わるいくつかの酵素（グルタチオンペルオキシダーゼ、テトラヨードチロニン-5'-脱ヨウ素化酵素、チオレドキシン還元酵素、ギ酸デヒドロゲナーゼ、グリシン還元酵素や一部のヒドロゲナーゼなど）に存在する。 タンパク質に含まれる他のアミノ酸と違い、直接遺伝コードされているわけではない。セレノシステインは、普通はストップコドンとして使われるUGAコドンによって、特別の方法でコードされる。すなわち mRNA 中の UGAコドンはSecIS（SElenoCysteine Insertion Sequence、セレノシステイン挿入配列）がある場合にのみセレノシステインをコードする。SecISは特徴的なヌクレオチド配列と塩基対パターン（二次構造）で決められる。 真正細菌では SecIS は mRNA の翻訳領域内、目的とする UGAコドンのすぐ次に位置している。古細菌と真核生物では SecIS は mRNA の 3' 非翻訳領域にあり、複数の UGAコドンにセレノシステインをコードさせることができる。また古細菌では 5' 非翻訳領域に SecIS がある例が少なくとも1つ知られている。セレンがない場合には、セレノプロテインの翻訳は UGAコドンで終止し、短くて機能のないタンパク質ができる。 他のアミノ酸と同じくセレノシステインに対しては特有の tRNA がある。しかしセレノシステインtRNA (tRNA(Sec)) の一次・二次構造は標準的な tRNA といくつかの点で異なり、特に8塩基対（細菌）または9塩基対（真核生物）からなる acceptor stem、長い variable region arm、また他の tRNA ではよく保存されているいくつかの塩基における置換がある。 tRNA(Sec) は、まずセリルtRNA合成酵素によってセリンと結合されるが、これによってできる Ser-tRNA(Sec) は普通の翻訳伸長因子（細菌の EF-Tu、真核生物の EF1α）に認識されないため、翻訳に用いられない。その代わり tRNA に結合したセリン残基はセレノシステイン合成酵素（ピリドキサールリン酸を含む酵素）によってセレノシステイン残基に変換される。最後にこうしてできた Sec-tRNA(Sec) は特殊型の翻訳伸長因子（SelB または mSelB）に特異的に結合し、これはセレノプロテインの mRNA を翻訳中のリボソームを標的にして Sec-tRNA(Sec) を送り込む。この輸送は、セレノプロテイン mRNA内の SecIS のつくる RNA二次構造に結合するタンパク質中の特別のドメイン（細菌の SelB）、または、特別のサブユニット（真核生物mSelB の SBP-2）によって行われる。. 核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（リボン図）研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素（こうそ、enzyme）とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 （こうそがく、enzymology）である。.

リボソーム

典型的な動物細胞の模式図: (1) 核小体（仁）、(2) 細胞核、(3) '''リボソーム'''、(4) 小胞、(5) 粗面小胞体、(6) ゴルジ体、(7) 微小管、(8) 滑面小胞体、(9) ミトコンドリア、(10) 液胞、(11) 細胞質基質、(12) リソソーム、(13) 中心体 リボソームまたはリボゾーム（; ライボソーム）は、あらゆる生物の細胞内に存在する構造であり、粗面小胞体 (rER) に付着している膜結合リボソームと細胞質中に存在する遊離リボソームがある。mRNAの遺伝情報を読み取ってタンパク質へと変換する機構である翻訳が行われる場である。大小2つのサブユニットから成り、これらはタンパク質（リボソームタンパク、ribosomal protein）とRNA（リボソームRNA、rRNA; ribosomal RNA）の複合体である。細胞小器官に分類される場合もある。2000年、X線構造解析により立体構造が決定された。.

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ピリドキサールリン酸

ピリドキサールリン酸（ピリドキサールリンさん、Pyridoxal phosphate、PLP）またはピリドキサール-5'-リン酸（pyridoxal-5'-phosphate、P5P）は、いくつかの酵素の補欠分子族の一つ。ビタミンB6の活性型である。.

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アミノ酸

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.

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セリン

リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.

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セレン

レン（selenium 、Selen ）は原子番号34の元素。元素記号は Se。カルコゲン元素の一つ。セレニウムとも呼ばれる。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.

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