ブラウザよりも高速アクセス！セルピンと酵素反応速度論間の類似点
セルピンと酵素反応速度論は（ユニオンペディアに）共通で15ものを持っています: 基質、トリプシン、プロテアーゼ、キモトリプシン、セリン、セリンプロテアーゼ、タンパク質、凝固・線溶系、競合阻害、真核生物、真正細菌、補因子、酵素阻害剤、求核剤、活性部位。
基質
基質 (きしつ)とは.
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トリプシン
トリプシン（trypsin, EC.3.4.21.4）はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸（リシン、アルギニン）のカルボキシ基側のペプチド結合を加水分解する。語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。 膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ（自家加水分解）によりαトリプシン及びβトリプシンとなる。また、キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である。トリプシンインヒビター（アンチトリプシンやオボムコイド）によって阻害を受ける。 ヒトトリプシンの場合、コードしている遺伝子は第7染色体のq32-q36のTRY1。 ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。.
プロテアーゼ
プロテアーゼ（Protease、EC 3.4群）とはペプチド結合加水分解酵素の総称で、プロテイナーゼ（proteinase）とも呼ばれる。広義のペプチダーゼ（Peptidase）のこと。タンパク質やポリペプチドの加水分解酵素で、それらを加水分解して異化する。収斂進化により、全く異なる触媒機能を持つプロテアーゼが似たような働きを持つ。プロテアーゼは動物、植物、バクテリア、古細菌、ウイルスなどにある。ヒトでは小腸上皮細胞から分泌する。.
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キモトリプシン
モトリプシン（カイモトリプシン、chymotrypsin, EC.3.4.21.1・EC.3.4.21.2）はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、芳香族アミノ酸のカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する。 膵臓からキモトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ、トリプシンにより15番アルギニンと16番イソロイシン間の結合が切断されることにより、活性状態のπ-キモトリプシンとなる。その後、自己分解によりセリンとアルギニン、トレオニンとアスパラギン間の結合が切断され、α-キモトリプシンとなる。 遺伝子は第16染色体のq23-q24.1のCTRBである。 キモトリプシンが芳香族アミノ酸に対して基質特異性を発揮するのは活性中心の近辺に疎水性基でできた空洞があり、芳香族の側鎖がここに入ると安定化するためである。 ヒトではキモトリプシンの最適pHは8〜9程度の弱塩基性である。.
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セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
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セリンプロテアーゼ
リンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を行うセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のこと。EC。多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、ヒスチジン (Histidine, His)、アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の3残基を有しているが、ヒスチジンおよびアスパラギン酸残基は他のアミノ酸残基で代用されているものもまれにある。これら3残基はアミノ酸配列上は隣接していないが、空間的にはSer-His-Asp酸の順に水素結合で結ばれるように配置されており、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高められている。このγ位の酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。.
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タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.
凝固・線溶系
凝固系（血液凝固因子）とは出血を止めるために生体が血液を凝固させる一連の分子の作用系であり、そうして固まった血栓を溶かして分解するのが線溶系（線維素溶解系）である。多くの病態においてこの二つは密接に関係しているため、本稿では二つをまとめて述べる。.
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競合阻害
合阻害（きょうごうそがい、competitive inhibition）、競争阻害、拮抗阻害は、酵素の活性部位への阻害剤の結合が基質の結合を妨げる（逆もまた同様）酵素阻害剤の形式である。 ほとんどの競合阻害剤は酵素の活性部位に可逆的に結合することによって機能する。その結果、多くの文献ではこれが競合阻害剤を決定付ける特徴であると述べられている 。しかしながら、酵素が阻害剤あるいは基質のどちらとも結合できるが同時には結合できない多くの可能な機構が存在するため、これは誤解を招くおそれのある過度の単純化である。例えば、アロステリック阻害剤は競合的、非競合的、不競合的阻害を見せる可能性がある。.
真核生物
真核生物（しんかくせいぶつ、学名: 、英: Eukaryote）は、動物、植物、菌類、原生生物など、身体を構成する細胞の中に細胞核と呼ばれる細胞小器官を有する生物である。真核生物以外の生物は原核生物と呼ばれる。 生物を基本的な遺伝の仕組みや生化学的性質を元に分類する3ドメイン説では、古細菌（アーキア）ドメイン、真正細菌（バクテリア）ドメインと共に生物界を3分する。他の2つのドメインに比べ、非常に大型で形態的に多様性に富むという特徴を持つ。かつての5界説では、動物界、植物界、菌界、原生生物界の4界が真核生物に含まれる。.
真正細菌
真正細菌（しんせいさいきん、bacterium、複数形 bacteria バクテリア）あるいは単に細菌（さいきん）とは、分類学上のドメインの一つ、あるいはそこに含まれる生物のことである。sn-グリセロール3-リン酸の脂肪酸エステルより構成される細胞膜を持つ原核生物と定義される。古細菌ドメイン、真核生物ドメインとともに、全生物界を三分する。 真核生物と比較した場合、構造は非常に単純である。しかしながら、はるかに多様な代謝系や栄養要求性を示し、生息環境も生物圏と考えられる全ての環境に広がっている。その生物量は膨大である。腸内細菌や発酵細菌、あるいは病原細菌として人との関わりも深い。語源はギリシャ語の「小さな杖」（βακτήριον）に由来している。.
補因子
生化学の分野において、補因子（ほいんし cofactor）は、酵素の触媒活性に必要なタンパク質以外の化学物質である。 補因子は「補助分子、またはイオン」であると考えられ、生化学的な変化を助けている。ただし、水や豊富に存在するイオンなどは補因子とはみなされない。それは、普遍的に存在し制限されることが滅多にないためである。この語句を無機分子に限って用いている資料もある。 補因子は2つのグループに大別できる。1つは補酵素（ほこうそ、coenzyme）で、タンパク質以外の有機分子であり、官能基を酵素間で輸送する。これらの分子は酵素とゆるく結合し、酵素反応の通常の段階では解離される。一方、補欠分子族（ほけつぶんしぞく、prosthetic group）はタンパク質の一部を構成しており、常時結合しているものである。.
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酵素阻害剤
酵素阻害剤（こうそそがいざい）とは、酵素分子に結合してその活性を低下または消失させる物質のことである。酵素阻害剤は一般に生理活性物質であり、毒性を示すものもあるが、病原体を殺したり、体内の代謝やシグナル伝達などを正常化したりするために医薬品として利用されるものも多い。また殺虫剤や農薬などに利用される種類もある。 酵素に結合する物質すべてが酵素阻害剤というわけではなく、逆に活性を上昇させるもの（酵素活性化剤）もある。 酵素阻害剤の作用には、酵素の基質が活性中心に入って反応が始まるのを阻止するもの、あるいは酵素による反応の触媒作用を阻害するものがある。また酵素に可逆的に結合するもの（濃度が下がれは解離する）と、酵素分子の特定部分と共有結合を形成して不可逆的に結合するものとに分けられる。さらに阻害剤が酵素分子単独、酵素・基質複合体、またその両方に結合するかなどによっても分類される。 生体内にある物質が酵素阻害物質になることもある。例えば、代謝経路の途中にある酵素では、下流の代謝産物により阻害されるものがあり（フィードバック阻害）、これは代謝を調節する機構として働いている。さらに、生物体内にあって生理的機能を持つ酵素阻害タンパク質もある。これらはプロテアーゼやヌクレアーゼなど、生物自身に害を及ぼしうる酵素を厳密に制御する機能を持つものが多い。 酵素阻害剤には、基質と同様に酵素に対する特異性がある場合が多い。一般に医薬品としての阻害剤では、特異性の高い方が毒性・副作用が少ないとされる。また抗菌薬や殺虫剤に求められる選択毒性を出すためにも高い特異性が必要である。.
求核剤
求核剤（きゅうかくざい、nucleophile）とは、電子密度が低い原子(主に炭素)へ反応し、多くの場合結合を作る化学種のことである。広義では、求電子剤と反応する化学種を求核剤と見なす。求核剤が関与する反応はその反応様式により求核置換反応あるいは求核付加反応などと呼称される。求核剤は、反応機構を図示する際に英語名の頭文字をとり、しばしばNuと略記される。 求核剤として反応性の高い化学種のほとんどは孤立電子対を持つ。アニオンであることも多い。例として、各種カルバニオン、アミンまたはその共役塩基(アミド)、アルコールまたはその共役塩基(アルコキシド)、ハロゲン化物イオンなど、多数が挙げられる。 一方、求核剤が攻撃対象とする炭素原子（反応中心炭素）の多くは、電気陰性度が高い原子(酸素、ハロゲンなど)に隣接するなどの理由によりその電子密度が低下している。例として、カルボニル基、ハロゲン化アルキル、シアノ基 などの炭素原子が挙げられる。これらは、後述する有機金属試薬を求核剤として作用させると、反応して炭素-炭素結合を作る。カルボニル基を攻撃する求核剤をハード求核剤、飽和した炭素を攻撃するものをソフト求核剤という。 求核的反応において孤立電子対の授受に着目すると、求核剤はルイス塩基として、反応中心炭素はルイス酸と見なすことができる。 求核的反応は、溶媒効果、隣接基効果、あるいは立体効果(立体障害)などの影響を受けることがある。溶媒効果は求核種の反応性に影響を与える。隣接基効果や立体効果は、反応速度や、生成物の選択性に影響する。また、求核的反応の反応性を評価、予測する経験則として、HSAB則、ハメット則が知られる。有機電子論の項目も参照されたい。 グリニャール試薬や有機リチウム化合物を代表とする各種有機金属試薬は、多様な基質に対し高い反応性を示すことから、有機合成法上、炭素-炭素結合を得たいときに用いられる重要な求核剤である。特に立体特異的な求核置換反応(SN2反応)や求核付加反応は選択的立体制御を可能にすることから不斉合成において多用される。.
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活性部位
酵素反応の誘導適合モデル 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。.
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セルピンと酵素反応速度論の間の比較
酵素反応速度論が88を有しているセルピンは、126の関係を有しています。 彼らは一般的な15で持っているように、ジャカード指数は7.01%です = 15 / (126 + 88)。
参考文献
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