グリシンとスクシニルCoA

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グリシンとスクシニルCoAの違い

グリシン vs. スクシニルCoA

リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。. ニルCoA（スクシニルこえー、スクシニルこえんざいむえー、succinyl-CoA、SucCoA）は、コハク酸と補酵素Aからなる有機化合物である。.

加水分解

加水分解（かすいぶんかい、hydrolysis）とは、反応物に水が反応し、分解生成物が得られる反応のことである。このとき水分子 (H2O) は、生成物の上で H（プロトン成分）と OH（水酸化物成分）とに分割して取り込まれる。反応形式に従った分類により、加水分解にはいろいろな種類の反応が含まれる。 化合物ABが極性を持ち、Aが陽性、Bが陰性であるとき、ABが水と反応するとAはOHと結合し、BはHと結合する形式の反応が一般的である。 加水分解の逆反応は脱水縮合である。.

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ポルフィリン

ポルフィリン (porphyrin) は、ピロールが4つ組み合わさって出来た環状構造を持つ有機化合物。環状構造自体はポルフィン (porphine, CAS 101-60-0) という名称であるが、これに置換基が付いた化合物を総称してポルフィリンと呼ぶ。古代より使用されてきた貝紫（ポルフィラ、πορφύρα）が名前の由来。類似化合物としてフタロシアニン・コロール・クロリンなどがある。 分子全体に広がったπ共役系の影響で平面構造をとり、中心部の窒素は鉄やマグネシウムをはじめとする多くの元素と安定な錯体を形成する。また、πスタッキング（J会合）によって他の化合物と超分子を形成することもある。金属錯体では、ポルフィリン平面に対してz方向に軸配位子を取ることも多く、この効果を利用しても様々な超分子がつくられている。 ポルフィリンや類似化合物の金属錯体は、生体内でヘム、クロロフィル、シアノコバラミン（ビタミンB12）などとして存在しいずれも重要な役割を担う他、人工的にも色素や触媒として多様に用いられる。.

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アミノレブリン酸シンターゼ

アミノレブリン酸合成 ポルフィリンとヘムの生合成の律速酵素は、グリシンとスクシニルCoAがD-アミノレブリン酸へ縮合することを媒介するアミノレブリン酸シンターゼ（Aminolevulinic acid synthase）（）である。アミノレブリン酸シンターゼは、ミトコンドリア内に所在する。ヘム合成の第1段階の反応である。ヒトにおいてはアミノレブリン酸シンターゼの転写は、鉄と結合していないポルフィリン中間体の蓄積を防ぐために、ポルフィリンとの結合要素であるFe2+の存在の有無によって厳密に管理されている。体内には2種類のアミノレブリン酸シンターゼが存在する。1つは、赤血球前駆細胞で発現し、もう1つは全身で発現するものである。赤血球の形成は、X染色体上の遺伝子に記述されているが、もう1つは3染色体の遺伝子上に記述されている。X染色体に関連した鉄芽球性貧血は、X染色体上のアミノレブリン酸シンターゼの遺伝子の変異によって起こるが、もう1つの遺伝子の変異は何の疾患も発生させない。 アミノレブリン酸シンターゼは、補因子であるピリドキサールリン酸とともにグリシンからカルボキシル基を離脱させ、スクシニルCoAからCoAを離脱させ、分子中の4番目の炭素上のアミノ基を意味するδ-アミノレブリン酸を形成する。 δ-アミノレブリン酸からプロトポルフィリンIXまでの生合成経路.

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