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酸化酵素

索引 酸化酵素

酸化酵素(さんかこうそ、oxidase)とは、酸化還元酵素の一種で分子状酸素の基質を電子受容体とする酵素である。オキシダーゼとも呼ばれる。 酸化酵素は酸素分子を水素あるいは電子受容体とする酸化還元酵素の総称であるが、酸素挿入反応を触媒する酸素添加酵素(オキシゲナーゼ)を含めることも別に区分することもある。古くは酸化還元酵素全体の総称として使われたこともある。 補欠分子族としてヘム含むもチトクロム酸化酵素やカタラーゼは代表的な酸化酵素であるが、その他にもフラビンを補酵素にするキサンチン酸化酵素などヘム以外の物質を活性中心に持つものもある。 モノアミン酸化酵素阻害薬は抑うつ性精神病の治療に利用される。.

13 関係: 基質モノアミン酸化酵素モノアミン酸化酵素阻害薬ラッカーゼリボフラビンヘムカタラーゼシトクロムシトクロムP450酸化還元酵素酸素酸素添加酵素電子

基質

基質 (きしつ)とは.

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モノアミン酸化酵素

モノアミン酸化酵素(monoamine oxidases, MAO, EC番号 1.4.3.4)はモノアミン神経伝達物質の酸化を促進させる酵素群の総称である。モノアミン酸化酵素は、生体のほとんどの細胞においてミトコンドリア外膜に閉じ込められた状態で存在する。 人間においては、MAO-AとMAO-Bの2種類のモノアミン酸化酵素が存在する。双方とも神経系やアストログリア(星状膠細胞)において存在し、MAO-Aは肝臓や胃腸、胎盤にも存在する。中枢神経系の他では、MAO-Bは主に血液血小板に存在する。 また、MAO-Aは主にノルアドレナリンとセロトニンのバランスを調整し、MAO-Bはドーパミンの調整をつかさどる。.

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モノアミン酸化酵素阻害薬

モノアミン酸化酵素阻害薬(-さんかこうそそがいやく、英:Monoamine oxidase inhibitor:MAOI)は、モノアミン酸化酵素の働きを阻害することによって、脳内の主なモノアミン神経伝達物質であるドーパミンやセロトニン、アドレナリンのような物質を分解されないようにする薬剤の総称である。MAO阻害薬とも呼ばれる。抗うつ薬や抗パーキンソン病薬として用いられる。日本では、過去に抗うつ薬にも使われたが、現在では抗パーキンソン病薬として使われる。 モノアミン酸化酵素には、AとBがあり、一番最初のイプロニアジドはその両方に作用し、肝炎などの副作用によって市場から撤退した。古典的な抗うつ薬としてのはBを阻害するMAO-B阻害剤である。食品中のチラミンによって血圧が高まるといった副作用があり、重症のうつ病以外には用いられなくなった。この副作用を改良した可逆性モノアミン酸化酵素A阻害薬(RIMA)という、可逆性MAO-A阻害剤が開発され、(オーロリクス)が海外で使われている。RIMAは社交不安障害の治療選択肢でもある。天然に由来するRIMAであるハルミンは、アヤワスカという幻覚剤の形で南米の原住民に伝統的に用いられてきた。 副作用として、最終的に体内でドーパミンとなる食品中のチラミンとの相互作用によって、発作的な高血圧が生じることがある。薬物間の相互作用も同様であり、セロトニンの再取り込みを阻害する多くの抗うつ薬では、セロトニン症候群を起こしうるため併用禁忌である。ドーパミンの放出を促進する薬物と併用も注意を要する。.

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ラッカーゼ

ラッカーゼ (laccase) はフェノール類を酸化する能力を持つ酸化酵素、すなわちフェノールオキシダーゼ (phenoloxidase) の一種である。ウルシなどの植物や菌類、細菌類、および動物などにみられ、中心金属は銅である。 昆虫のラッカーゼには2種類あり、ラッカーゼ1とラッカーゼ2に分かれる。ラッカーゼ2は昆虫のクチクラのタンニングと硬化において重要であり、脱皮時に働く。他のフェノールオキシダーゼとしてチロシナーゼが知られる。 チロシナーゼはモノフェノール類を酸化し、ラッカーゼはジフェノール類を酸化するとして分類されていたが、両酵素がモノフェノールもジフェノールも酸化する能力があるなど曖昧な点が多く、現在では総称としてフェノールオキシダーゼと呼ばれることが多い。 傷の修復などに関わっていると考えられているが、詳細は不明である。フェノールオキシダーゼはカテコールの酸化を促進する酵素である。.

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リボフラビン

リボフラビン (Riboflavin) は、ビタミンB2 (Vitamin B2) 、ラクトフラビン(Lactoflavine)とも呼ばれ、ビタミンの中で水溶性ビタミンに分類される生理活性物質で、ヘテロ環状イソアロキサジン環に糖アルコールのリビトールが結合したものである。かつては成長因子 (growth factor) として知られていたことからビタミンGと呼ばれたこともある。.

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ヘム

ヘムaの構造 ヘムbの構造 ヘム(英語: Haem、米語: Heme、ドイツ語: Häm)は、2価の鉄原子とポルフィリンから成る錯体である。通常、2価の鉄とIX型プロトポルフィリンからなるプロトヘムであるフェロヘムのことをさすことが多い。ヘモグロビン、ミオグロビン、ミトコンドリアの電子伝達系(シトクロム)、薬物代謝酵素(P450)、カタラーゼ、一酸化窒素合成酵素、ペルオキシダーゼなどのヘムタンパク質の補欠分子族として構成する。ヘモグロビンは、ヘムとグロビンから成る。ヘムの鉄原子が酸素分子と結合することで、ヘモグロビンは酸素を運搬している。 フェリヘムやヘモクロム、ヘミン、ヘマチンなど、その他のポルフィリンの鉄錯体もヘムと総称されることもある。.

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カタラーゼ

タラーゼ (catalase) は、過酸化水素を不均化して酸素と水に変える反応を触媒する酵素。 ヘムタンパク質の一種であり、プロトヘムを含んでいる。細胞内のペルオキシソームに存在し、過酸化水素を使って酸化・解毒をおこなう。 1818年に過酸化水素を発見したフランスの化学者ルイ・テナールは、カタラーゼとして知られるある種の物質が、過酸化水素の分解速度を高めることに気付いた。この物質をカタラーゼと命名したのは、ドイツの農業化学者O.レーブである。また、カタラーゼを単離して結晶化したのはアメリカの化学者ジェームズ・サムナー、カタラーゼのアミノ酸配列を決定したのはWalter A. Schroederらである。 毎秒当たりの代謝回転数は全酵素のなかでも最も高く、4000万に達する。ヒトの場合、カタラーゼは4つのサブユニットで構成されており、各サブユニットは526のアミノ酸から成立している。分子量は約24万。ヘムとマンガンを補因子として用いる。 ヒトをはじめとして肝臓に多く存在するため、肝臓をオキシドールにつけると酸素が発生する。ヒトの場合、このタンパク質をコードしている遺伝子はCATで第11染色体のp13に存在する。また、この遺伝子が欠損すると無カタラーゼ症を発症する。 至適pHは約7.0、至適温度は37℃。以下の反応の活性化エネルギーを下げることで、触媒として機能する。 過酸化水素のほか、ホルムアルデヒドやギ酸も基質として触媒できる。重金属の陽イオンやシアン化物は、阻害因子として働く。 ほぼすべての好気性微生物が有しているカタラーゼは、ユリアーキオータ門に属するMethanosarcina barkeriなどのいくつかの嫌気性微生物にも存在する。また、細菌がこの酵素をもつかは、細菌を同定する上で非常に重要であり、それはカタラーゼテストによって判別できる。 高温のガスを噴射するミイデラゴミムシの能力は、カタラーゼの高い代謝回転数に依存している。カタラーゼの含有量が多ければ多いほど、過酸化水素水(オキシドール)を混ぜた時に、より速く、多くの酸素を発生できる。.

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シトクロム

トクロム(cytochrome, cyt、Zytochrom, Cytochrom)は、酸化還元機能を持つヘム鉄を含有する、ヘムタンパク質の一種である。1886年にMacMunnによって存在が指摘され、1925年にデーヴィッド・ケイリン によるウマの胃に寄生するヒツジバエ科ウマバエ幼虫を用いた研究によって酸化還元機能を持ち好気呼吸に重要な役割を持つことが実証された。 チトクロム、サイトクロム、シトクロームなどと呼ばれることもある。.

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シトクロムP450

トクロムP450()は特定の酸化還元酵素ファミリーに属する酵素の総称である。単にP450あるいはCYP(シップ)と呼ばれることがある。様々な基質を酸化し、多くの役割を果たす。肝臓において解毒を行う酵素として知られているとともに、ステロイドホルモンの生合成、脂肪酸の代謝や植物の二次代謝など、生物の正常活動に必要な様々な反応に関与している。NADPHなどの電子供与体と酸素を用いて基質を酸化することも共通である。シトクロムP450は細胞内の小胞体に多く、一部はミトコンドリアに存在する。動物では肝臓に多く、特によく研究されている。 ゲノムプロジェクトによって一部の細菌を除く大部分の生物(大腸菌には見つかっていない)にその遺伝子があることが明らかにされた。例えばヒトには57個の遺伝子がある。また、植物のシトクロムP450は基質特異性が高く、多くの種類が存在するとされている、例えばイネにおいては候補遺伝子が400以上も発見されている。しかし、機能がわかっているものは少ない。.

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酸化還元酵素

酸化還元酵素(さんかかんげんこうそ、oxidoreductase)とはEC第1群に分類される酵素で、酸化還元反応を触媒する酵素である。オキシドレダクターゼとも呼ばれる。生体内では多数の酸化還元酵素が知られており、約560種類ともいわれる。.

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酸素

酸素(さんそ、oxygen)は原子番号8、原子量16.00の非金属元素である。元素記号は O。周期表では第16族元素(カルコゲン)および第2周期元素に属し、電気陰性度が大きいため反応性に富み、他のほとんどの元素と化合物(特に酸化物)を作る。標準状態では2個の酸素原子が二重結合した無味無臭無色透明の二原子分子である酸素分子 O として存在する。宇宙では水素、ヘリウムに次いで3番目に多くの質量を占めEmsley (2001).

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酸素添加酵素

酸素添加酵素(さんそてんかこうそ、oxygenase)とは、酸化還元酵素の一種で、分子状酸素の基質への直接の取り込み反応を触媒する。酸素原子を挿入する酸化反応を触媒する酵素である。オキシゲナーゼ、酸素化酵素とも呼ばれる。 酸素添加酵素は酸素分子を利用するが、酸素分子の二つの酸素原子を基質と結合させる二酸素添加酵素(dioxygenase)と、一方の酸素を基質と結合させるが他方は、水素を添加して水とする一酸素添加酵素(monooxygenase)とに区分される。日本の早石修ら及び米国のHoward S. Masonらの2つ研究グループから1955年の同時期に独立して発見が報告された。これらの違いはH.S.Masonらにより18O2の取り込みを研究されたことにより発見された(1955年)。早石は「酸素添加酵素群の発見と構造および生物学的意義の発見」にたいして、1986年のウルフ賞医学賞を受賞している。 代表的な酸化還元酵素としてはチトクロムP450やモノフェノール酸化酵素などが知られている。.

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電子

電子(でんし、)とは、宇宙を構成するレプトンに分類される素粒子である。素粒子標準模型では、第一世代の荷電レプトンに位置付けられる。電子は電荷−1、スピンのフェルミ粒子である。記号は e で表される。また、ワインバーグ=サラム理論において弱アイソスピンは−、弱超電荷は−である。.

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