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一次構造

索引 一次構造

タンパク質の一次構造は直鎖のアミノ酸である 一次構造(いちじこうぞう、primary structure)とは生化学において、生体分子の特定の単位とそれらをつなぐ化学結合の正確な配置のことである。DNA、RNAや典型的な細胞内タンパク質のように、分岐や交差のない典型的な生体高分子においては、一次構造は核酸やアミノ酸といった単量体の配列と同義である。「一次構造」という言葉は、1951年にリンダーストロム・ラングによって初めて用いられた。一次構造はしばしば一次配列と間違われるが、二次配列、三次配列という概念がないように、このような用語は存在しない。.

115 関係: ADPリボース化壊血病小胞体三次構造二次構造化学結合ペプチドミリストイル化ミオグロビンマックス・ペルーツチロシンチオールチオエステルメチル基メチル化メチオニンユビキチンラセミ体リン脂質リン酸基リン酸化リボ核酸リシントレオニンヘモグロビンヘルマン・シュタウディンガーヘッジホッグプレニル化プロリンプロテアーゼパルミチン酸パルミトイル化反応ヒドロキシ基ヒドロキシル化ヒドロキシプロリンビウレット反応ピペリジンピロールピログルタミン酸テオドール・スヴェドベリデオキシリボ核酸デスモシンフレデリック・サンガーフォールディングホルミル化ホスファターゼ分子アミノ酸アミドアルデヒド...アルギニンアスパラギンアスコルビン酸アセチル基アセチル化インスリンイソプレンウィリアム・アストベリーウィルヘルム・ティセリウスエミール・フィッシャーエミール・アブデルハルデンエステルエタノールアミンカルロヴィ・ヴァリカルボン酸カルボキシル化カルシウムキナーゼキラリティーグリコシル化グリコシルホスファチジルイノシトールグリシングルタミングルタミン酸ケモカインコラーゲンコロイドゴムゴルジ体シアンシステインジョン・ケンドリュージケトピペラジン類ジスルフィド結合スルホン酸スクシンイミドセリンタンパク質タンパク質ファミリー共有結合四次構造硫黄細胞膜翻訳 (生物学)翻訳後修飾真正細菌結晶構造生化学異性化相同性遠心分離補酵素触媒酵素電気泳動SUMOタンパク質核酸構造ゲノミクス毒素活性部位1882年1902年1920年代1942年 インデックスを展開 (65 もっと) »

ADPリボース化

ADPリボースの構造 ADPリボース化(ADP-ribosylation)はタンパク質の翻訳後修飾の一つで、1つまたはそれ以上のアデノシン二リン酸(ADP)リボースを付加する反応である。この反応は細胞間の情報伝達やDNA修復、アポトーシスなど多くの細胞機能に関わっている。.

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壊血病

壊血病(かいけつびょう、scurvy、Skorbut)は、出血性の障害が体内の各器官で生じる病気。成人と小児では多少症状が異なる。.

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小胞体

'''細胞核の概要'''(1) 核膜 (2) リボソーム (3) 核膜孔 (4) 核小体 (5) クロマチン (6) 細胞核 (7) '''小胞体''' (8) 核質 小胞体(しょうほうたい、endoplasmic reticulum)とは真核生物の細胞小器官の一つであり、一重の生体膜に囲まれた板状あるいは網状の膜系。核膜の外膜とつながっている。電子顕微鏡による観察でその存在が明確に認識された。.

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三次構造

生化学において三次構造(さんじこうぞう、tertiary structure)は、タンパク質やその他の高分子が取る三次元構造で、その空間配置は原子座標によって定義される。.

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二次構造

二次構造(にじこうぞう、Secondary structure)は、タンパク質や核酸といった生体高分子の主鎖の部分的な立体構造のことである。本項ではタンパク質の二次構造を扱う。 タンパク質の二次構造は、タンパク質の「局所区分」の3次元構造である。最も一般的な2種類の二次構造要素はαヘリックスとβシートであるが、βターンやも見られる。二次構造要素は通常、タンパク質が三次構造へと折り畳まれる前の中間状態として自発的に形成される。 二次構造はペプチド中のアミド水素原子とカルボニル酸素原子との間の水素結合のパターンによって形式的に定義される。二次構造は別法として、正しい水素結合を持っているかどうかにかかわらず、の特定の領域における主鎖の二面角の規則的なパターンに基づいて定義することもできる。 二次構造の概念は1952年にスタンフォード大学のによって初めて発表された。核酸といったその他の生体高分子も特徴的なを有する。.

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化学結合

化学結合(かがくけつごう)は化学物質を構成する複数の原子を結びつけている結合である。化学結合は分子内にある原子同士をつなぎ合わせる分子内結合と分子と別の分子とをつなぎ合わせる分子間結合とに大別でき、分子間結合を作る力を分子間力という。なお、金属結晶は通常の意味での「分子」とは言い難いが、金属結晶を構成する結合(金属結合)を説明するバンド理論では、分子内結合における原子の数を無限大に飛ばした極限を取ることで、金属結合の概念を定式化している。 分子内結合、分子間結合、金属結合のいずれにおいても、化学結合を作る力は原子の中で正の電荷を持つ原子核が、別の原子の中で負の電荷を持つ電子を電磁気力によって引きつける事によって実現されている。物理学では4種類の力が知られているが、電磁気力以外の3つの力は電磁気力よりも遥かに小さい為、化学結合を作る主要因にはなっていない。したがって化学結合の後述する細かな分類、例えば共有結合やイオン結合はどのような状態の原子にどのような形で電磁気力が働くかによる分類である。 化学結合の定式化には、複数の原子がある場合において電子の軌道を決定する必要があり、そのためには量子力学が必須となる。しかし多くの簡単な化合物や多くのイオンにおいて、化学結合に関する定性的な説明や簡単な定量的見積もりを行う分には、量子力学で得られた知見に価電子や酸化数といった分子の構造と構成を使って古典力学的考察を加える事でも可能である。 それに対し複雑な化合物、例えば金属複合体では価電子理論は破綻し、その振る舞いの多くは量子力学を基本とした理解が必要となる。これに関してはライナス・ポーリングの著書、The Nature of the Chemical Bondで詳しく述べられている。.

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ペプチド

ペプチド(Peptid、peptide:ペプタイド, ギリシャ語の πεπτος (消化できる)に由来する)は、決まった順番で様々なアミノ酸がつながってできた分子の系統群である。1つのアミノ酸残基と次のそれの間の繋がりはアミド結合またはペプチド結合と呼ばれる。アミド結合は典型的な炭素・窒素単結合よりもいくらか短い、そして部分的に二重結合の性質をもつ。なぜならその炭素原子は酸素原子と二重結合し、窒素は一つの非共有電子対を結合へ利用できるからである。 生体内で産生されるペプチドはリボソームペプチド、非リボソームペプチド、消化ペプチドの3つに大別される。.

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ミリストイル化

ミリストイル化(ミリストイルか、Myristoylation)は、不可逆的なタンパク質の翻訳後修飾で、動物、植物、真菌、ウイルスで見られる。この翻訳後修飾において、ミリストイル基(ミリスチン酸から誘導される)は、発生期のポリペプチドのN末端グリシン残基のα-アミノ基とアミド結合で結合される。この修飾はN-ミリストイルトランスフェラーゼによって触媒され、通常は同時翻訳によるN末端のメチオニン除去の間に露わになったグリシン残基に起こる。また、ミリストイル化はアポトーシスでカスパーゼが分裂する前にその内部のグリシン残基に起こる。.

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ミオグロビン

ミオグロビン立体構造 ミオグロビン(英:Myoglobin)は、筋肉中にあって酸素分子を代謝に必要な時まで貯蔵する色素タンパク質である。クジラ、アザラシ、イルカなど水中に潜る哺乳類は大量の酸素を貯蔵しなければならないため、これらの筋肉には特に豊富に含まれている。カラスの食肉にも豊富とされる。また一般に動物の筋肉が赤いのはこのタンパク質に由来する。.

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マックス・ペルーツ

マックス・ペルーツ(Max Ferdinand Perutz, 1914年5月19日 - 2002年2月6日)は、オーストリア生まれのイギリスの化学者である。1962年、ジョン・ケンドルーとタンパク質の構造解析の功績によりノーベル化学賞を受賞した。.

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チロシン

チロシン(tyrosine)または、4-ヒドロキシフェニルアラニン (4-hydroxyphenylalanine) は、細胞でのタンパク質生合成に使われる22のアミノ酸のうちの一つ。略号は Tyr または Y。コドンはUACとUAU。極性基を有するが必須アミノ酸ではない。tyrosineはギリシア語でチーズを意味するtyriに由来し、1846年にドイツ人化学者のユストゥス・フォン・リービッヒがチーズのカゼインから発見した。官能基または側鎖のときはチロシル基と呼ばれる。.

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チオール

チオール (thiol) は水素化された硫黄を末端に持つ有機化合物で、メルカプタン類 (mercaptans) とも呼ばれる。チオールは R−SH(R は有機基)であらわされる構造を持ち、アルコールの酸素が硫黄で置換されたものと等しいことから、チオアルコールとも呼ばれる。また置換基として呼称される場合は、そのままチオール基と呼ばれたり、水硫基、チオール基、スルフヒドリル基と呼称されることもある。また、昔ながらのメルカプト基と呼ばれることもある。.

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チオエステル

チオエステル (thioester) とはカルボン酸とチオールが脱水縮合した構造 (R−CO−S−R') を持つ化合物である。チオエステルの特性基 (R−CO−S−R') をチオエステル結合と呼ぶ。また、C.

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メチル基

メチル基の構造式 メチル基(メチルき、methyl group)とは、有機化学において、-CH3 と表される最も分子量の小さいアルキル置換基である。特にヒドロキシ基やメルカプト基(チオール基)に対する保護基にも利用される。この名称は、IUPAC命名法の置換命名法のルールによりメタン (methane) の呼称から誘導されたものである。そして構造式で表記する場合はMeと略される。 メチル基は隣接基効果として、電子供与性を示す。このことは、超共役の考え方で説明される。(記事 有機電子論に詳しい).

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メチル化

メチル化(メチルか、methylation)は、さまざまな基質にメチル基が置換または結合することを意味する化学用語である。この用語は一般に、化学、生化学、生物科学で使われる。 生化学では、メチル化はとりわけ水素原子とメチル基の置換に用いられる。 生物の機構では、メチル化は酵素によって触媒される。メチル化は重金属の修飾、遺伝子発現の調節、タンパク質の機能調節、RNA代謝に深く関わっている。また、重金属のメチル化は生物機構の外部でも起こることができる。さらに、メチル化は組織標本の染色におけるアーティファクトを減らすのに用いることができる。.

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メチオニン

メチオニン(methionine)は、側鎖に硫黄を含んだ疎水性のアミノ酸である。 対応するコドンが単一なアミノ酸は2つだけであり、1つはAUGでコードされるメチオニン、もう1つはUGGでコードされるトリプトファンである。コドンAUGはリボソームにmRNAからのタンパク質翻訳を「開始」させるメッセージを送る開始コドンとしても重要である。結果として真核生物および古細菌では全てのタンパク質のN末端はメチオニンになる。しかしながら、これは翻訳中のタンパク質に限るものであり、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。メチオニンはN末端以外の位置にも出現する。なお、ヒトにとってメチオニンは必須アミノ酸の1つである。.

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ユビキチン

ユビキチンの構造のリボン図 ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっているが、古細菌は全種がプロテアソームを持つもののユビキチンを持つのはごく一部の系統に限られる("Caldiarchaeum"、"Lokiarchaeum"等)。真正細菌には存在しない。.

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ラセミ体

ラセミ体(—たい) (racemate) とは、立体化学の用語で、キラル化合物の2種類の鏡像異性体(エナンチオマー)が等量存在することにより旋光性を示さなくなった状態の化合物のこと。日本語の「ラセミ体」は、ラセミ混合物 (racemic mixture) を表す場合と、ラセミ化合物 (racemic compound) を表す場合とがある。 キラル化合物の2つのエナンチオマーをそれぞれR体およびS体とすると、ラセミ混合物とはR体とS体とを等モル量混合したもののことであり、ラセミ化合物とはR体とS体の分子が、分子間力や水素結合などの分子間相互作用により 1:1、あるいは n:n の数比でつくった会合体のことである。ラセミ体では各分子の旋光性が互いに打ち消し合い、観測されなくなる。 エナンチオマーの旋光度が小さすぎて観測できなければ旋光度測定によるラセミ体の判定はできないが、その場合でもR体とS体を混合すれば融点の変化は観測できる。旋光分散 (ORD)、円二色性 (CD) の測定により光学活性が明らかになることもある。 ラセミ混合物を結晶化すると、R体またはS体のみの結晶よりも、両者が1:1で対を形成したラセミ結晶が析出しやすい。これは、R体とS体が相補的に充填されるため、より高密度で安定な結晶となるためであり、この現象はオットー・ヴァラッハにちなみヴァラッハ則 (Wallach's rule) と呼ばれる。.

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リン脂質

リン脂質(リンししつ、Phospholipid)は、構造中にリン酸エステル部位をもつ脂質の総称。両親媒性を持ち、脂質二重層を形成して糖脂質やコレステロールと共に細胞膜の主要な構成成分となるほか、生体内でのシグナル伝達にも関わる。 コリンが複合した構造をもつ。.

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リン酸基

リン酸基(—さんき、phosphate group)は官能基の一種で、リン酸からヒドロキシ基を取り除いたものにあたる1価の官能基。構造式は H2PO4− と表され、しばしば P と略記される。リン酸基を含む化合物の名称は、置換名ではホスホ- (phospho-)、基官能名ではリン酸-または-リン酸となる。.

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リン酸化

リン酸化(リンさんか、phosphorylation)は、各種の有機化合物、なかでも特にタンパク質にリン酸基を付加させる化学反応である。この反応は、生化学の中で大きな役割を担っており、2013年2月現在、MEDLINEデータベースのタンパク質のリン酸化に関する記事は21万にも及んでいる。 リン酸化は、「ホスホリル化」とも呼ばれる。リン酸化を触媒する酵素は一般にキナーゼ (Kinase) と呼ばれ、特にタンパク質を基質とするタンパク質キナーゼを単にキナーゼと呼ぶことも多い。 なお、ATP生合成(ADPへのリン酸化)を単にリン酸化と呼ぶこともある(「酸化的リン酸化」等)。.

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リボ核酸

リボ核酸(リボかくさん、ribonucleic acid, RNA)は、リボヌクレオチドがホスホジエステル結合でつながった核酸である。RNAと略されることが多い。RNAのヌクレオチドはリボース、リン酸、塩基から構成される。基本的に核酸塩基としてアデニン (A)、グアニン (G)、シトシン (C)、ウラシル (U) を有する。RNAポリメラーゼによりDNAを鋳型にして転写(合成)される。各塩基はDNAのそれと対応しているが、ウラシルはチミンに対応する。RNAは生体内でタンパク質合成を行う際に必要なリボソームの活性中心部位を構成している。 生体内での挙動や構造により、伝令RNA(メッセンジャーRNA、mRNA)、運搬RNA(トランスファーRNA、tRNA)、リボソームRNA (rRNA)、ノンコーディングRNA (ncRNA)、リボザイム、二重鎖RNA (dsRNA) などさまざまな分類がなされる。.

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リシン

リシン()はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 (ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい) --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。.

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トレオニン

トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.

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ヘモグロビン

ヘモグロビン(hemoglobin)とは、ヒトを含む全ての脊椎動物や一部のその他の動物の血液中に見られる赤血球の中に存在するタンパク質である。酸素分子と結合する性質を持ち、肺から全身へと酸素を運搬する役割を担っている。赤色素であるヘムを持っているため赤色を帯びている。 以下では、特にことわりのない限り、ヒトのヘモグロビンについて解説する。.

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ヘルマン・シュタウディンガー

ヘルマン・シュタウディンガー(Hermann Staudinger, 1881年3月23日 - 1965年9月8日)はドイツの化学者。専門は有機化学および高分子化学。多岐にわたる高分子研究の業績により、1953年にノーベル化学賞を受賞した。.

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ヘッジホッグ

ヘッジホッグ.

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プレニル化

プレニル化反応(Prenylation)とは、疎水性のプレニル基を付加する反応のことである。 プレニル基はグリコシルホスファチジルイノシトールなどのように、タンパク質の細胞膜への結合を促進すると考えられている。.

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プロリン

プロリン (proline) はアミノ酸の一つ。ピロリジン-2-カルボン酸のこと。略号はProまたはP。環状アミノ酸で、タンパク質を構成する。糖原性を持つ。タンパク質を構成するアミノ酸は通常一級アミンであるが、唯一環状の二級アミンである。表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつアミノ酸。体の結合組織、心筋の合成時の主な材料でもある。最近では、アルドール反応の安全かつ効果的な触媒として注目されつつある。.

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プロテアーゼ

プロテアーゼ(Protease、EC 3.4群)とはペプチド結合加水分解酵素の総称で、プロテイナーゼ(proteinase)とも呼ばれる。広義のペプチダーゼ(Peptidase)のこと。タンパク質やポリペプチドの加水分解酵素で、それらを加水分解して異化する。収斂進化により、全く異なる触媒機能を持つプロテアーゼが似たような働きを持つ。プロテアーゼは動物、植物、バクテリア、古細菌、ウイルスなどにある。ヒトでは小腸上皮細胞から分泌する。.

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パルミチン酸

パルミチン酸(パルミチンさん、palmitic acid、数値表現 16:0)とは、分子式 C16H32O2、示性式 CH3(CH2)14COOH で表すことのできる飽和脂肪酸である。IUPAC系統名はヘキサデカン酸(hexadecanoic acid)。常圧では融点 63 ℃、沸点351 ℃であり、常温では白色の固体である。水には不溶、エーテル、ベンゼンには可溶、エタノールには難溶。.

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パルミトイル化反応

パルミトイル化反応(パルミトイルかはんのう、Palmitoylation)とは、パルミチン酸などの脂肪酸を膜タンパク質のシステイン残基に共有結合させる反応のことである。 パルミトイル化によって、タンパク質の疎水性が高まり、細胞膜とも親和性が高まる効果が期待される。また、細胞膜を通過する細胞間のタンパク質輸送やタンパク質間相互作用にも関わっている。 パルミトイル化を受けるタンパク質としては、インフルエンザウイルスが細胞に付着する際の標的となる細胞膜局在性の糖タンパク質である、ヘマグルチニンなどが挙げられる。.

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ヒドロキシ基

ヒドロキシ基(ヒドロキシき、hydroxy group)は、有機化学において構造式が −OH と表される1価の官能基。旧IUPAC命名則ではヒドロキシル基 (hydroxyl group) と呼称していた。 無機化合物における陰イオン OH− は「水酸化物イオン」を参照のこと。.

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ヒドロキシル化

ヒドロキシル化(ヒドロキシルか)は、有機化合物に酸化あるいは置換反応させながら1つ以上のヒドロキシ基を導入する反応である。生化学では、酸化還元酵素の一つであるヒドロキシラーゼによって容易に起こる。.

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ヒドロキシプロリン

ヒドロキシプロリン(Hydroxyproline)は天然に存在するアミノ酸の一種である。.

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ビウレット反応

ビウレット反応の説明によく使われる、誤った図。 トリペプチドは銅(II)イオンに対し、平面の錯イオンを作るように配位する。 ビウレット反応(Biuret test)は、タンパク質や、ポリペプチドを検出する方法の1つ。アミノ酸が3つ以上つながった(トリペプチド以上の)ペプチドは、ビウレットに似た構造を持ち、アルカリ性溶液中で銅(II)イオンに配位し、赤紫色から青紫色に呈色する。この反応は1833年にドイツで発見されたが、1857年にそれとは別にポーランドの生理学者、G.ピオトロウスキーによって再発見された。タンパク質がペプチド結合を多く含むほど強く呈色し、さらに、タンパク質のグラムあたりに現れるペプチド結合の数はほぼ同じであるため、タンパク質のおおよその濃度を測定するのにもビウレット反応は有効である。この反応で使う液体をビウレット溶液(Biuret solution)という。ただし、ビウレット反応という名前だが、ビウレットは生成しない。 いくつかの派生形も考え出されており、BCAテストやロウリー(Lowry)テストなどがその一例となる。.

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ピペリジン

ピペリジン(Piperidine)は、有機化合物の1種で、6員環構造を持つ複素環式アミンである。胡椒の辛味成分ピペリンの構造中に存在し、胡椒(Pepper)にちなんで名付けられた。ヘキサヒドロピリジン、ペンタメチレンイミンとも呼ばれる。.

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ピロール

ピロール(PyrroleまたはPyrrol)は、分子式 C4H5N、分子量 67.09 の五員環構造を持つ複素環式芳香族化合物のアミンの一種である。二重結合の位置が違う異性体に2''H''-ピロールと3''H''-ピロールがある。.

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ピログルタミン酸

ピログルタミン酸 またはピドル酸(pidolic acid)は、グルタミン酸のカルボキシル基とアミノ基が分子内縮合反応を起こして、ラクタムを形成したアミノ酸である。このアミノ酸は、バクテリオロドプシンを含めた様々なタンパク質で見られる。 N末端のグルタミン酸残基は自発的に縮合しピログルタミン酸になるが、ピログルタミン酸アミノペプチダーゼはピログルタミン酸残基を開裂させてフリーなN末端に戻すことができる。.

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テオドール・スヴェドベリ

テオドール・スヴェドベリ(Theodor Svedberg, 1884年8月30日 – 1971年2月26日)は、スウェーデン王国ヴァルボ出身の化学者。1912年ウプサラ大学の化学科の教授に就任した。1926年にノーベル化学賞を受賞した。 主としてコロイド溶液、特にタンパク質などの高分子のコロイド溶液の性質に関する研究を行った。その研究を通じ、遠心分離によるタンパク質の分子量の測定を行っている。これらの分散系の研究に対し、1926年、ノーベル化学賞を受賞した。また、1929年にヘモシアニンを発見している。この分子は下等生物(イカなど)の血液に含まれ、高等生物におけるヘモグロビンのように酸素輸送を担う青っぽい物質で、銅イオンを含んでいる。 彼の功績をたたえ、沈降係数の単位にスヴェドベリの名が与えられた。.

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デオキシリボ核酸

DNAの立体構造 デオキシリボ核酸(デオキシリボかくさん、deoxyribonucleic acid、DNA)は、核酸の一種。地球上の多くの生物において遺伝情報の継承と発現を担う高分子生体物質である。.

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デスモシン

デスモシン(Desmosine)は、ピリジンに3分子のアリシンの側鎖と1分子のリシンの側鎖が結合した構造の有機化合物である。分子式はC24H40N5O8、分子量は526.603、CAS登録番号はである。 デスモシンは、ジスルフィド結合のようにポリペプチド鎖の交差する部分に使われる。デスモシンはエラスチンで見られ、黄色のもとになっている。.

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フレデリック・サンガー

フレデリック・サンガー(Frederick Sanger, 1918年8月13日 - 2013年11月19日)は、イギリス・グロスターシャー州レンコム出身の生化学者。ケンブリッジ大学セント・ジョンズ・カレッジ卒業。後、同大学キングス・カレッジ教授。2013年現在、ノーベル化学賞を2度受賞した唯一の人物として知られる。1954年王立協会フェロー選出。 2013年11月19日、ケンブリッジの病院で死去。95歳没。.

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フォールディング

フォールディング (folding) は、タンパク質が特定の立体構造に折りたたまれる現象をいう。.

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ホルミル化

ホルミル化(ホルミルか、formylation)とは、有機反応のうち、水素やハロゲン原子をホルミル基(-CHO、アルデヒド基)に変換するものを指す。本項では求電子剤を用いる人名反応と遷移金属触媒を用いるものを概説する。 アルデヒドを合成する手法としては、アルコールを酸化したり、カルボン酸やカルボン酸誘導体を還元するものも多用されるが、それらがホルミル化と呼ばれることは少ない。.

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ホスファターゼ

ホスファターゼ(Phosphatase;)とは、リン酸モノエステル加水分解酵素(ホスホモノエステラーゼ)のこと。リン酸モノエステルまたはポリリン酸化合物を加水分解し、リン酸と、水酸基を持つ化合物とに変換する脱リン酸化酵素である。ホスホリラーゼあるいはキナーゼによって行われるリン酸化の逆の効果を果たす。なお広義に、リン酸ジエステル加水分解酵素(ホスホジエステラーゼ)を含めることもある。 ホスファターゼは基質特異性の低いタイプと高いタイプに分けられる。前者にはアルカリホスファターゼや酸性ホスファターゼがあり、p-ニトロフェニルリン酸などの発色基質により活性を測定することができる。後者にはグルコース-1-ホスファターゼやタンパク質ホスファターゼなどがある。 Category:酵素 *.

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分子

分子(ぶんし)とは、2つ以上の原子から構成される電荷的に中性な物質を指すIUPAC.

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アミノ酸

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸(アミノさん、amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.

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アミド

ルボン酸アミドの一般式 酸アミド(さんアミド)は化合物、特に有機化合物の分類のひとつで、オキソ酸とアンモニアあるいは 1級、2級アミンとが脱水縮合した構造を持つものを指す。例えば、カルボン酸アミドは R-C(.

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アルデヒド

最も単純なアルデヒド:ホルムアルデヒド アルデヒド (aldehyde) とは、分子内に、カルボニル炭素に水素原子が一つ置換した構造を有する有機化合物の総称である。カルボニル基とその炭素原子に結合した水素原子および任意の基(-R)から構成されるため、一般式は R-CHO で表される。任意の基(-R)を取り除いた部分をホルミル基(formyl group)、またはアルデヒド基という。アルデヒドとケトンとでは、前者は炭素骨格の終端となるが、ケトンは炭素骨格の中間点となる点で異なる。多くのアルデヒドは特有の臭気を持つ。.

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アルギニン

アルギニン (arginine) は天然に存在するアミノ酸のひとつ。2-アミノ-5-グアニジノペンタン酸(2-アミノ-5-グアニジノ吉草酸)のこと。略号は R あるいは Arg。示性式 H2NC(.

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アスパラギン

アスパラギン(asparagine)は、アミノ酸のひとつで、2-アミノ-3-カルバモイルプロピオン酸のこと。示性式はNH2COCH2CH(COOH)NH2。略号はNあるいはAsn。アスパラガスからはじめて単離されたことによりこの名がついた。 中性極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。グリコーゲン生産性を持つ。コドンはAAUまたはAACである。.

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アスコルビン酸

アスコルビン酸(アスコルビンさん、ascorbic acid)は、栄養素ビタミンC としてはたらく、ラクトン構造を持つ有機化合物の1種である。IUPAC命名法では、フランの誘導体と見なして、(R)-3,4-ジヒドロキシ-5-((S)-1,2-ジヒドロキシエチル)フラン-2(5H)-オンと表される。分子量は176.13 g/mol。光学活性化合物であり、ビタミンCとして知られるのはL体の方である。そのCAS登録番号は 。食品添加物の酸化防止剤として、広く使用される。.

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アセチル基

アセチル基(アセチルき、acetyl group)はアシル基の一種で、酢酸からヒドロキシ基を取り除いたものにあたる1価の官能基。構造式は CH3CO− と表され、しばしば Ac と略記される。生体内ではエステルやアミドとして盛んに現れる。 炭素数2。.

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アセチル化

アセチル化(アセチルか、Acetylation)とは、有機化合物中にアセチル基が導入されることである。IUPAC命名法ではエタノイル化という。逆に、有機化合物からアセチル基が除かれる反応は脱アセチル化という。 具体的には、有機化合物中の活性化した水素原子がアセチル基で置き換わる反応である。水酸基の水素原子がアセチル基で置換されてエステル(酢酸塩)を生じる反応もこの反応に含まれる。アセチル化剤としては、しばしば無水酢酸が使われる。この反応は例えば、アスピリンの合成などにも必須である。.

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インスリン

インスリンの分子構造 インスリン(インシュリン、insulin)は、膵臓に存在するランゲルハンス島(膵島)のβ細胞から分泌されるペプチドホルモンの一種。名前はラテン語の insula (島)に由来する。21アミノ酸残基のA鎖と、30アミノ酸残基のB鎖が2つのジスルフィド結合を介してつながったもの。C-ペプチドは、インスリン生成の際、プロインスリンから切り放された部分を指す。 生理作用としては、主として血糖を抑制する作用を有する。インスリンは脂肪組織や骨格筋を中心に存在するグルコーストランスポーターの一種であるGLUT4に作用し、そこから血中のグルコースを取り込ませることによって血糖値を下げる重要な役割を持つ。また骨格筋におけるアミノ酸、カリウムの取り込み促進とタンパク質合成の促進、肝臓における糖新生の抑制、グリコーゲンの合成促進・分解抑制、脂肪組織における糖の取り込みと利用促進、脂肪の合成促進・分解抑制などの作用により血糖を抑制し、グリコーゲンや脂肪などの各種貯蔵物質の新生を促進する。腎尿細管におけるNa再吸収促進作用もある。炭水化物を摂取すると小腸でグルコースに分解され、大量のグルコースが体内に吸収される。体内でのグルコースは、エネルギー源として重要である反面、高濃度のグルコースはそのアルデヒド基の反応性の高さのため生体内のタンパク質と反応して糖化反応を起こし、生体に有害な作用(糖尿病性神経障害・糖尿病性網膜症・糖尿病性腎症の微小血管障害)をもたらすため、インスリンの分泌によりその濃度(血糖)が常に一定範囲に保たれている。 インスリンは血糖値の恒常性維持に重要なホルモンである。血糖値を低下させるため、糖尿病の治療にも用いられている。逆にインスリンの分泌は血糖値の上昇に依存する。 従前は「インシュリン」という表記が医学や生物学などの専門分野でも正式なものとして採用されていたが、2006年現在はこれらの専門分野においては「インスリン」という表記が用いられている。一般にはインスリンとインシュリンの両方の表記がともに頻用されている。.

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イソプレン

イソプレン(isoprene)は構造式CH2.

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ウィリアム・アストベリー

ウィリアム・アストベリー(William Astbury、1898年2月25日-1961年6月4日)はイギリスの物理学者、生化学者で、生体分子に対するX線回折研究の草分けである。彼のケラチンの研究が、ライナス・ポーリングらによるαヘリックスの発見のきっかけとなった。彼はDNAの構造についても研究し、1937年にはDNAの構造の解明の第一歩となる発見をした。.

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ウィルヘルム・ティセリウス

ウィルヘルム・ティセリウス(Arne Wilhelm Kaurin Tiselius,1902年8月10日 – 1971年10月29日)は、スウェーデン王国ストックホルム出身の生化学者。.

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エミール・フィッシャー

ヘルマン・エミール・フィッシャー(Hermann Emil Fischer, 1852年10月9日 – 1919年7月15日)はドイツの化学者。1902年にノーベル賞を受賞した。エステル合成法(フィッシャーエステル合成反応)の発見で知られている。.

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エミール・アブデルハルデン

ミール・アブデルハルデン (Emil Abderhalden、1877年3月9日 - 1950年8月5日) は、スイスの生化学者、生理学者。ドイツの科学的生化学の創始者と言われ、ドイツ自然科学アカデミー・レオポルディーナの会長を務めた。彼の主な研究成果は1920年代には既に議論となっていたが、結局1990年代後半まで否定されなかった。彼の誤解を招く研究成果が捏造に基づいているのか、あるいは単純に科学的緻密性の欠如によるものなのかは、未だ明らかになっていない。.

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エステル

ルボン酸エステルの基本構造。RおよびR'は任意のアルキル基またはアリール基。 エステル (ester) は、有機酸または無機酸のオキソ酸とアルコールまたはフェノールのようなヒドロキシ基を含む化合物との縮合反応で得られる化合物である。単にエステルと呼ぶときはカルボン酸とアルコールから成るカルボン酸エステル (carboxylate ester) を指すことが多く、カルボン酸エステルの特性基 (R−COO−R') をエステル結合 (ester bond) と呼ぶ事が多い。エステル結合による重合体はポリエステル (polyester) と呼ばれる。また、低分子量のカルボン酸エステルは果実臭をもち、バナナやマンゴーなどに含まれている。 エステルとして、カルボン酸エステルのほかに以下のような種の例が挙げられる。.

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エタノールアミン

タノールアミン(英語:ethanolamine)、2-アミノエタノール(2-aminoethanol)ないしはモノエタノールアミン(monoethanolamine, 略:MEA)は、一級アミン(分子構造上ではアミノ基)と一級アルコール(同様にヒドロキシ基)の両方を有する有機化合物である。他のアミン同様にモノエタノールアミンも弱い塩基として作用する。エタノールアミンは毒性、可燃性、腐食性を持つ無色、粘調な弱いアンモニア臭がする液体である。エタノールアミンの屈折率は1.4539である。消防法に定める第4類危険物 第3石油類に該当する。 一般にエタノールアミンはジエタノールアミン(DEA)やトリエタノールアミン(TEA)と区別する場合は、モノエタノールアミンないしはMEAと呼ばれる。モノエタノールアミンは酸化エチレンとアンモニアを反応させて製造される。さらに酸化エチレンが反応するとDEAやTEAが得られる。エタノールアミンはリン脂質の二番目に豊富な頭部構造であり、それらは生体膜中で見いだされる。 エタノールアミンは抗ヒスタミン薬の共通構造において、ジフェニルメタンに連結しているエチルアミン部分として見いだされる。例えばジフェンヒドラミン(ドリエル)、フェニルトロキサミン(Percogesic)、ドキシラミン(Unisom、睡眠導入剤)等の部分構造である。これらは第一世代の抗ヒスタミン薬であり、今日でもアレルギー疾患に有効である。しかし、スイッチOTCや処方医薬品のロラタジン (クラリチン)やフェキソフェナジン(アレグラ)など新しい第二世代抗ヒスタミン薬も登場している。第一世代は、エタノールアミンにより血液脳関門を通過するので、バルビツール酸系を凌駕する鎮静作用を持つ(新しい抗ヒスタミン薬はそうではない)。この理由のため、エタノールアミン構造を持つ抗ヒスタミン薬の強い眠気の作用を避けることができる第二世代抗ヒスタミン薬がしばしば処方される。逆に、この鎮静作用を持つため第一世代の抗ヒスタミン薬は抗アレルギー薬として以外にも、睡眠導入剤として薬局薬店で販売されている。.

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カルロヴィ・ヴァリ

ルロヴィ・ヴァリ(Karlovy Vary)は、チェコ・ボヘミア西部の都市。ドイツ名のカールスバート(Karlsbad, Carlsbad)という呼称もよく知られる。人口は52,022人(2003年)。世界的に有名な温泉地。.

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カルボン酸

ルボン酸(カルボンさん、carboxylic acid)とは、少なくとも一つのカルボキシ基(−COOH)を有する有機酸である。カルボン酸の一般式はR−COOHと表すことができ、Rは一価の官能基である。カルボキシ基(carboxy group)は、カルボニル基(RR'C.

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カルボキシル化

ルボキシル化(カルボキシルか、Carboxylation)は、基質にカルボン酸を導入する化学反応である。逆の反応は脱炭酸反応である。.

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カルシウム

ルシウム(calcium、calcium )は原子番号 20、原子量 40.08 の金属元素である。元素記号は Ca。第2族元素に属し、アルカリ土類金属の一種で、ヒトを含む動物や植物の代表的なミネラル(必須元素)である。.

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キナーゼ

ナーゼ(Kinase、読み:カイネイス、カイネース)とは、生化学において、ATPなどの高エネルギーリン酸結合を有する分子からリン酸基を基質あるいはターゲット分子に転移する(リン酸化する)酵素の総称であり、リン酸化酵素とも呼ばれる。EC 2.7群(リン酸転移酵素、ホスホトランスフェラーゼ)に属する。研究現場での用例の推移はキナーゼ固有の説明事項ではないので略する。 日本では従来ドイツ語発音に由来するキナーゼが普及していたが、近年は国際間の研究者の直接交流が盛んになり、その場で英語が用いられることが通例であるため、-->英語発音に由来するカイネイス、カイネースと呼ぶ研究者が増えてきている。 一般に高エネルギーリン酸化合物からのリン酸転移反応は大きな負の自由エネルギー変化を伴うため不可逆変化として進行しやすく、その結果生じる化合物もまた高エネルギーリン酸化合物である場合もある。ゆえにキナーゼは基質分子に対して「活性化」あるいは「エネルギーを与える」(キナーゼの名称もこの意味による)と考えることができる。すべてのキナーゼはMg2+あるいはMn2+など2価の金属イオンを要し、それによりドナー分子の末端リン酸基の転移を容易にする。 キナーゼには様々なタイプがあるが、大きくは低分子化合物を基質とし代謝経路で機能するタイプと、タンパク質を基質としてその機能を調節したり細胞内シグナル伝達経路で機能するタイプの2つに分けられる。例として次のようなものがある:.

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キラリティー

ラリティー (chirality) は、3次元の図形や物体や現象が、その鏡像と重ね合わすことができない性質。掌性。 キラリティがあることをキラル (chiral) という。英語風の発音でカイラリティ、カイラルともいう。これらの語はギリシャ語で「手」を意味するχειρ (cheir) が語源である。手はキラルなものの一例で、右手とその鏡像である左手は互いに重ね合わせられない(右手の掌と左手の甲を向かい合わせたときに重なり合わないということである)。一方でキラリティがない、つまり鏡像と重ね合わせられることをアキラル (achiral) という。キラルな図形とその鏡像を互いに(たとえば右手に対する左手を)enantiomorphsと言い、ギリシャ語で「反対」を意味するεναντιος (enantios) が語源である。 対掌性(たいしょうせい)ともいう。対掌とは右と左の手のひらの対を意味している。対称性と紛らわしいが、キラリティとは鏡像対称性の欠如であり、むしろ逆の意味になる。 幾何学的な図形のほか、分子、結晶、スピン構造などについて使われる。以下では分子のキラリティを中心に述べる。.

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グリコシル化

リコシル化 (Glycosylation)は、タンパク質もしくは脂質へ糖類が付加する反応である。糖鎖付加(とうさふか)とも言う。この反応は、細胞膜の合成やタンパク質分泌における翻訳後修飾の重要な過程の1つであり、こういった合成の大部分は粗面小胞体で行われる。グリコシル化は、非酵素的糖化反応であるメイラード反応とは対照的に酵素によって管理されている。 グリコシル化にはN-結合型グリコシル化とO-結合型グリコシル化の2つのタイプが存在する。アスパラギン側鎖のアミドのN原子への付加はN-結合型グリコシル化、セリンとトレオニン側鎖のヒドロキシ基のO原子への付加はO-結合型グリコシル化である。.

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グリコシルホスファチジルイノシトール

リコシルホスファチジルイノシトール (glycosylphosphatidylinositol、略称: GPI) またはGPIアンカーは、翻訳後修飾によってタンパク質のC末端に取り付けられる糖脂質である。GPIアンカーを含むタンパク質は、多種多様な生物学的過程において重要な役割を果たしている。GPIアンカーに繋ぎ止められるものには、酵素、受容体、免疫系タンパク質、認識抗原などがある。 されたタンパク質はシグナル配列を含んでいるため、小胞体(ER)へと向かう。タンパク質はER膜に共翻訳的に挿入され、その疎水性C末端によってER膜へと結合する。タンパク質の大半は小胞体内腔へと延びている。疎水性C末端配列は次に切断され、GPIアンカーによって置き換えられる。タンパク質が分泌経路を通って処理されると、ベシクルを介してゴルジ体へ、最終的には原形質膜へと移送される。原形質膜では細胞膜の外葉へとくっつき続ける。GPI化はこういったタンパク質が膜へと付着する唯一の手段であるため、ホスホリパーゼによるGPI基の切断は膜からのタンパク質の制御された放出をもたらすこととなる。後者の機構はin vitroで用いられる。すなわち、酵素アッセイにおいて膜から放出された膜タンパク質はGPI化タンパク質である。 ホスホリパーゼC(PLC)はGPIアンカー化されたタンパク質に含まれるホスホグリセロール結合を切断することが知られている酵素である。PLCによる処理は、細胞外膜からのGPI結合タンパク質の遊離を引き起こす。T細胞マーカーThy-1およびアセチルコリンエステラーゼは、腸および胎盤のアルカリホスファターゼと同様に、GPI結合タンパク質であることが知られており、PLCを用いた処理によって遊離する。GPI結合型タンパク質は脂質ラフトに優先的に局在していると考えられており、これは原形質膜ミクロドメイン内での高度な秩序を示唆している。 GPIアンカー.

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グリシン

リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く(全体の3分の1くらい)含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.

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グルタミン

ルタミン (glutamine) はアミノ酸の一種で、2-アミノ-4-カルバモイル酪酸(2-アミノ-4-カルバモイルブタン酸)のこと。側鎖にアミドを有し、グルタミン酸のヒドロキシ基をアミノ基に置き換えた構造を持つ。酸加水分解によりグルタミン酸となる。略号は Gln あるいは Q で、2-アミノグルタルアミド酸とも呼ばれる。グルタミンとグルタミン酸の両方を示す3文字略号は Glx、1文字略号は Z である。動物では細胞外液に多い。 極性無電荷側鎖アミノ酸、中性極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸だが、代謝性ストレスなど異化機能の亢進により、体内での生合成量では不足する場合もあり、準必須アミノ酸として扱われる場合もある。 1870年頃にエルンスト・シュルツが発見した。.

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グルタミン酸

ルタミン酸(グルタミンさん、glutamic acid, glutamate)は、アミノ酸のひとつで、2-アミノペンタン二酸のこと。2-アミノグルタル酸とも呼ばれる。Glu あるいは E の略号で表される。小麦グルテンの加水分解物から初めて発見されたことからこの名がついた。英語に準じ、グルタメートと呼ぶこともある。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。動物の体内では神経伝達物質としても機能しており、グルタミン酸受容体を介して神経伝達が行われる、興奮性の神経伝達物質である。 グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる。 致死量はLD50.

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ケモカイン

モカイン (Chemokine) は、Gタンパク質共役受容体を介してその作用を発現する塩基性タンパク質であり、サイトカインの一群である。白血球などの遊走を引き起こし炎症の形成に関与する。走化性の(chemotactic)サイトカイン(cytokine)を意味する。1987年にIL-8が同定されて以来、数多くのケモカイン分子が新しく発見されてきた。ケモカインは構造上の違いからCCケモカイン、CXCケモカイン、Cケモカイン及びCX3Cケモカインに分類される。これまでに50種類以上のケモカインが同定されている。.

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コラーゲン

ラーゲン(Kollagen、collagen)は、主に脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。多細胞動物の細胞外基質(細胞外マトリクス)の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンはコラーゲンを変性させたものであり、食品、化粧品、医薬品など様々に用いられている。.

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コロイド

イド(colloid)またはコロイド分散体(colloidal dispersion)は、一方が微小な液滴あるいは微粒子を形成し(分散相)、他方に分散した2組の相から構成された物質状態である。膠質(こうしつ)と呼ぶこともある。.

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ゴム

ム(gom)は、元来は植物体を傷つけるなどして得られる無定形かつ軟質の高分子物質のことである。現在では、後述の天然ゴムや合成ゴムのような有機高分子を主成分とする一連の弾性限界が高く弾性率の低い材料すなわち弾性ゴムを指すことが多い。漢字では「護謨」と書き、この字はゴム関連の会社名などに使われることが多い。エラストマーの一種であり、エラストマーはゴムと熱可塑性エラストマーの二つに分けられる。 天然ゴムの原料となるラテックスの採取.

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ゴルジ体

典型的な動物細胞の模式図: (1) 核小体(仁)、(2) 細胞核、(3) リボソーム、(4) 小胞、(5) 粗面小胞体、(6) '''ゴルジ体'''、(7) 微小管、(8) 滑面小胞体、(9) ミトコンドリア、(10) 液胞、(11) 細胞質基質、(12) リソソーム、(13) 中心体 ゴルジ体(ゴルジたい、英語: Golgi body)は、真核生物の細胞にみられる細胞小器官の1つ。発見者のカミッロ・ゴルジ(Camillo Golgi)の名前をとってつけられた。ゴルジ装置 (Golgi apparatus)、ゴルジ複合体(Golgi complex)あるいは網状体 (dictyosome) とも言う。へん平な袋状の膜構造が重なっており、細胞外へ分泌されるタンパク質の糖鎖修飾や、リボソームを構成するタンパク質のプロセシングに機能する。.

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シアン

アン.

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システイン

テイン (cysteine、2-アミノ-3-スルファニルプロピオン酸) はアミノ酸の1つ。チオセリンとも言う。天然にはL-システインとして、食品中タンパク質に含まれるが、ヒトでは必須アミノ酸ではなくメチオニンから生合成される。食品添加剤として利用され、また俗に肌のシミを改善するといったサプリメントが販売されている。日本国外で商品名Acetiumの除放剤は、胃の保護また、飲酒時などのアセトアルデヒドするために開発され販売されている。 側鎖にメルカプト基を持つ。酸性条件下では安定だが、中・アルカリ性条件では、微量の重金属イオンにより容易に空気酸化され、シスチンとなる。略号は C や Cys。酸化型のシスチンと対比し、還元型であることを明らかにするために CySH と記されることもある。.

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ジョン・ケンドリュー

ョン・ケンドリュー(John Cowdery Kendrew, 1917年3月24日 - 1997年8月23日)は、イギリスオックスフォード出身の生化学者、結晶学者。ヘムを含むタンパク質の構造を解析した功績により、1962年にマックス・ペルーツと共にノーベル化学賞を受賞した。.

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ジケトピペラジン類

トピペラジン類(ジケトピペラジンるい、Diketopiperazines, 略称: DKP)は、二つのアミノ酸がペプチド結合によりラクタムを形成した環状有機化合物群である。 ジケトピペラジン類は最小構造の環状ペプチドであり、三次元構造が完全に解明された初のペプチドである。この仕事はカリフォルニア工科大学のロバート・コリーにより1930年代になされた。Coreyは ジペプチドであるグリシルグリシンの環状無水物の構造決定を行った。 ジケトピペラジン類はまた、哺乳類を含む多様な生物でアミノ酸から生合成されており、二次代謝であるとみなされている。 ジペプチダルペプチダーゼのような幾つかのプロテアーゼ酵素では、タンパク末端からの開裂によりジペプチドを生成させるが、生成したジペプチドが自然に環化してジケトピペラジン類を形成することが知られている。 さらにジケトピペラジン類は、剛体構造、光学活性、種々の側鎖構造などの構造的特性から、ドラッグデザインの魅力的な足場となっている。天然物由来のジケトピペラジン類と合成されたジケトピペラジン類のいずれもが、 抗腫瘍活性、抗ウイルス活性、抗菌活性、抗微生物活性などを含む多様な生理活性を示すことが報告されている。.

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ジスルフィド結合

ルフィド結合(disulfide bond)は、2組のチオールのカップリングで得られる共有結合である。SS結合(SS-bond)またはジスルフィド架橋(disulfide bridge)とも呼ばれる。全体的な構造はR-S-S-R'となる。この用語は生化学、生物有機化学の分野で広く使われている。厳密にはこの結合は同種の化合物であるペルオキシド(R-O-O-R')に倣いペルスルフィド(persulfide)と呼ぶべきである。しかし、この名称はR-S-S-HまたはH-S-S-Hの化合物を参照する場合を除きほとんど使われない。 3つの硫黄原子による共有結合構造はしばしばトリスルフィドと呼ばれ、2つのジスルフィド結合がある。ジスルフィド結合はふつうチオールの酸化によって作られる。.

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スルホン酸

ルホン酸(スルホンさん、Sulfonic acid)はスルホ基 (別名、スルホン基、スルホン酸基) (-SO3H, sulfo group) が置換した化合物の総称である。一般的には炭素骨格にスルホ基が置換した有機化合物をさす。一方、スルホン酸の置換基 (R-) が炭素骨格を含まない無機のスルホン酸はハロゲンと置換した塩化スルホン酸(クロロ硫酸)、フルオロスルホン酸は存在するが、水素と置換した無置換の無機スルホン酸は存在しない(その他の硫黄のオキソ酸については硫黄を参照)。 スルホ基は硫酸と同様に強酸性を示し、その陰イオンは水と良く水和するので、染料や界面活性剤を始め多くの有機化合物に導入され利用されている。 スルホン酸化合物を合成するには、大別して.

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スクシンイミド

ンイミド(Succinimide)は、分子式C4H5NO2の環状のイミドで、ラクタムの1つである。白または無色の固体結晶。様々な有機合成、工業的には銀メッキの製造に使われる。 強塩基性条件下で臭素と混合すると、臭素化剤として多用されるN-ブロモスクシンイミドが生成する。.

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セリン

リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基(–CH2OH)になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン(絹糸に含まれる蛋白質の一種)の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 、 )とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる!栄養の図解事典』。.

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タンパク質ファミリー

タンパク質ファミリー(タンパクしつファミリー)とは、進化上の共通祖先に由来すると推定されるタンパク質をまとめたグループである。生物を進化系統により分類するように、タンパク質を進化の観点から分類する意味がある。同様の概念で遺伝子をまとめた「遺伝子ファミリー」(遺伝子族)もあるが、これもタンパク質ファミリーにほぼ対応する(タンパク質をコードしないncRNA遺伝子を除く)。 具体的には、一次構造の相同性が統計学的に有意に高いものを、共通祖先タンパク質に由来すると想定し、タンパク質ファミリーを設定している。タンパク質分子を構成する構造上の単位には、立体的および機能的単位であるドメインや、さらに小規模な構造的特徴であるモチーフがあるが、ドメインを一次構造に基づき分類したグループ(ドメインファミリー)がタンパク質ファミリーの基本となっている。類似構造を有しながら一次構造の相同性は非常に低いドメインあるいはタンパク質もあるが、このようなものは"収束進化"によると考えられ、一般には同じファミリーにまとめない。一般のタンパク質は複数のドメインからできており、タンパク質ファミリーはどのようなドメインファミリーからなるかによって決められる。 タンパク質をコードする遺伝子は進化の過程で遺伝子シャフリングを受け、これによって独立に進化しうる各ドメインが組み合わされてタンパク質分子を構成している。このため、1つのファミリーにまとめられるタンパク質でも、そのドメインの並び方は違う場合もある。例えば、ABC輸送体スーパーファミリーは知られている全生物種がそれぞれ多数を持つ巨大なグループであるが、構成ドメインの並び方は種類により異なり、さらにこれらが複数の分子(サブユニット)に分かれているものもある。 さらには1種類のタンパク質が部分的な特徴から複数のファミリーに分類されうることもある。例えば細胞外ドメインが免疫グロブリンスーパーファミリーに、細胞内ドメインがチロシンキナーゼファミリーに属す受容体(線維芽細胞増殖因子受容体)などが知られている。 ファミリーの定義は研究者により異なり、またファミリーの範囲も厳密に定義されるものではない。ファミリーより広い範囲をスーパーファミリー、より狭い範囲をサブファミリーとする分類も用いられるが、いずれも厳密に定義されるものではなく相対的な概念である。 タンパク質ファミリーおよび遺伝子ファミリーは2つの系列に分けることができる。1つは、種の分化とともに同じ祖先遺伝子が分化し、別の生物が互いに類似の遺伝子またはタンパク質を持つに至る場合で、オーソログという。これは一般に同じまたはよく類似した機能を持つ。他の1つは、遺伝子重複により、同じ種が互いに似た複数の遺伝子(タンパク質)を持つに至る場合で、パラログという。 元の1つの遺伝子が機能を保つか、あるいはその機能が不要になった場合には、パラログである他の遺伝子(または不要になった遺伝子)は機能的束縛から解放され、進化的に新しい機能を獲得することもある。一例を挙げれば、水晶体を形成しているα-クリスタリンは低分子量熱ショックタンパク質ファミリーに入れられる。つまり熱ショックタンパク質の一種が、機能的には一見異なる(ただし元来のシャペロン機能も保ち水晶体を透明化する役割を担うと考えられる)水晶体タンパク質に流用されたと考えられる。.

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共有結合

H2(右)を形成している共有結合。2つの水素原子が2つの電子を共有している。 共有結合(きょうゆうけつごう、covalent bond)は、原子間での電子対の共有をともなう化学結合である。結合は非常に強い。ほとんどの分子は共有結合によって形成される。また、共有結合によって形成される結晶が共有結合結晶である。配位結合も共有結合の一種である。 この結合は非金属元素間で生じる場合が多いが、金属錯体中の配位結合の場合など例外もある。 共有結合はσ結合性、π結合性、金属-金属結合性、アゴスティック相互作用、曲がった結合、三中心二電子結合を含む多くの種類の相互作用を含む。英語のcovalent bondという用語は1939年に遡る。接頭辞のco- は「共同」「共通」などを意味する。ゆえに、「co-valent bond」は本質的に、原子価結合法において議論されているような「原子価」(valence)を原子が共有していることを意味する。 分子中で、水素原子は共有結合を介して2つの電子を共有している。共有結合性は似た電気陰性度の原子間で最大となる。ゆえに、共有結合は必ずしも同種元素の原子の間だけに生じるわけではなく、電気陰性度が同程度であればよい。3つ以上の原子にわたる電子の共有を伴う共有結合は非局在化している、と言われる。.

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四次構造

生化学において四次構造(よじこうぞう、quaternary structure)は、タンパク質の高次構造の一つで、折り畳まれた複数のポリペプチド鎖がお互いに会合した空間配置を指す。.

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硫黄

硫黄(いおう、sulfur, sulphur)は原子番号 16、原子量 32.1 の元素である。元素記号は S。酸素族元素の一つ。多くの同素体や結晶多形が存在し、融点、密度はそれぞれ異なる。沸点 444.674 ℃。大昔から自然界において存在が知られており、発見者は不明になっている。硫黄の英名 sulfur は、ラテン語で「燃える石」を意味する言葉に語源を持っている。.

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糖(とう)とは、多価アルコールの最初の酸化生成物であり、アルデヒド基 (−CHO) またはケトン基 (>C.

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細胞膜

動物細胞の模式図図中の皮のように見えるものが'''細胞膜'''、(1) 核小体(仁)、(2) 細胞核、(3) リボソーム、(4) 小胞、(5) 粗面小胞体、(6) ゴルジ体、(7) 微小管、(8) 滑面小胞体、(9) ミトコンドリア、(10) 液胞、(11) 細胞質基質、(12) リソソーム、(13) 中心体 細胞膜(さいぼうまく、cell membrane)は、細胞の内外を隔てる生体膜。形質膜や、その英訳であるプラズマメンブレン(plasma membrane)とも呼ばれる。 細胞膜は細胞内外を単に隔てている静的な構造体ではなく、特異的なチャンネルによってイオンなどの低分子を透過させたり、受容体を介して細胞外からのシグナルを受け取る機能、細胞膜の一部を取り込んで細胞内に輸送する機能など、細胞にとって重要な機能を担っている。.

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翻訳 (生物学)

分子生物学などにおいては、翻訳(ほんやく、Translation)とは、mRNAの情報に基づいて、タンパク質を合成する反応を指す。本来は細胞内での反応を指すが、細胞によらずに同様の反応を引き起こす系(無細胞翻訳系)も開発されている。.

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翻訳後修飾

翻訳後修飾(ほんやくごしゅうしょく、Post-translational modification、PTM)は、翻訳後のタンパク質の化学的な修飾である。これは多くのタンパク質の生合成の後方のステップの1つである。 翻訳後、アミノ酸は、酢酸、リン酸、様々な脂質、炭水化物のような他の生化学官能基と結合し、化学的特性の変換(例えばシトルリン)、またはジスルフィド結合の形成のような構造変換などを受け、タンパク質の反応の幅を広げる。 また、酵素がタンパク質のN末端からアミノ酸を輸送するか、中央からペプチド結合を切断することもある。例えば、ペプチドホルモンであるインスリンはジスルフィド結合が形成された後に2つに切断され、C-ペプチド(右図の桃色のポリペプチド鎖部分)は結合から切り離される。(最終的にジスルフィド結合で2つのポリペプチド鎖が結合したタンパク質が生じる。) この他の修飾にリン酸化がある。この修飾はタンパク質酵素の作用の活発化と非活発化の調節機構においてよく起こる。.

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真正細菌

真正細菌(しんせいさいきん、bacterium、複数形 bacteria バクテリア)あるいは単に細菌(さいきん)とは、分類学上のドメインの一つ、あるいはそこに含まれる生物のことである。sn-グリセロール3-リン酸の脂肪酸エステルより構成される細胞膜を持つ原核生物と定義される。古細菌ドメイン、真核生物ドメインとともに、全生物界を三分する。 真核生物と比較した場合、構造は非常に単純である。しかしながら、はるかに多様な代謝系や栄養要求性を示し、生息環境も生物圏と考えられる全ての環境に広がっている。その生物量は膨大である。腸内細菌や発酵細菌、あるいは病原細菌として人との関わりも深い。語源はギリシャ語の「小さな杖」(βακτήριον)に由来している。.

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結晶構造

結晶構造(けっしょうこうぞう) とは、結晶中の原子の配置構造のことをいう。.

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生化学

生化学(せいかがく、英語:biochemistry)は生命現象を化学的に研究する生化学辞典第2版、p.713 【生化学】生物学または化学の一分野である。生物化学(せいぶつかがく、biological chemistry)とも言う(若干生化学と生物化学で指す意味や範囲が違うことがある。生物化学は化学の一分野として生体物質を扱う学問を指すことが多い)。生物を成り立たせている物質と、それが合成や分解を起こすしくみ、そしてそれぞれが生体システムの中で持つ役割の究明を目的とする。.

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異性化

性化(Isomerization)は、ある分子が原子の組成は全くそのままに、原子の配列が変化して別の分子に変換することである。これらの関連する分子のことは異性体と呼ぶ。ある条件下で自発的に異性化する分子もある。多くの異性体は、等しいかほぼ等しい結合エネルギーを持ち、そのためほぼ等量が存在する。これらは比較的自由に相互変換でき、即ち2つの異性体間のエネルギー障壁は高くはない。分子間で異性化が起きると、転位反応とみなせる。 有機金属化合物の異性化の例には、結合異性からのデカフェニルフェロセンの生成がある。 Formation of decaphenylferrocene from its linkage isomer.

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相同性

同性(そうどうせい)、ホモロジー (homology).

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遠心分離

卓上型の遠心機。円周上に並んでいる穴に沈殿管をセットする。 遠心分離(えんしんぶんり、)とは、ある試料に対して強大な遠心力をかけることにより、その試料を構成する成分(分散質)を分離または分画する方法である。 懸濁液や乳液などは、ろ過や抽出操作では分離することが困難であるが、遠心分離では通常なら分離困難な試料に対しても有効にはたらく場合が多い。その原理は、高速回転により試料に強大な加速度を加えると、密度差がわずかであっても遠心力が各分散質を異なる相に分離するように働くためである。遠心分離に使用する機械を遠心機という。 19世紀から開発され、現代的なものはテオドール・スヴェドベリにより1920-1930年にかけて開発された。.

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補酵素

補酵素(ほこうそ、coenzyme)は、酵素反応の化学基の授受に機能する低分子量の有機化合物である。コエンザイム、コエンチーム、助酵素などとも呼ばれる。 一般に補酵素は酵素のタンパク質部分と強い結合を行わず可逆的に解離して遊離型になる(反対に不可逆的な解離を行うものは補欠分子族と呼ばれる)。補酵素の多くはビタミンとして良く知られており、生物の生育に関する必須成分(栄養素)として良く知られている。.

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触媒

触媒(しょくばい)とは、特定の化学反応の反応速度を速める物質で、自身は反応の前後で変化しないものをいう。また、反応によって消費されても、反応の完了と同時に再生し、変化していないように見えるものも触媒とされる。「触媒」という用語は明治の化学者が英語の catalyser、ドイツ語の Katalysator を翻訳したものである。今日では、触媒は英語では catalyst、触媒の作用を catalysis という。 今日では反応の種類に応じて多くの種類の触媒が開発されている。特に化学工業や有機化学では欠くことができない。また、生物にとっては酵素が重要な触媒としてはたらいている。.

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酵素

核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造(リボン図)研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素(こうそ、enzyme)とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 (こうそがく、enzymology)である。.

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電気泳動

電気泳動装置 電気泳動(でんきえいどう)は、荷電粒子あるいは分子が電場(電界)中を移動する現象。あるいは、その現象を利用した解析手法。特に分子生物学や生化学ではDNAやタンパク質を分離する手法としてなくてはならないものである。.

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SUMOタンパク質

SUMOタンパク質(SUMO protein)とは、細胞内の他のタンパク質に一時的に共有結合してその機能を助ける小さなタンパク質で、SUMOとはSmall Ubiquitin-related(like) Modifierという言葉の略である。タンパク質のSUMO化は翻訳後修飾の1つで、細胞核-細胞質の輸送、転写制御、アポトーシス、タンパク質の安定化、ストレス応答、細胞周期の進行など様々な細胞内のプロセスに関係する。 SUMOタンパク質はユビキチンとよく似ていて、SUMO化に関与する酵素も、ユビキチン化の一連の酵素のアナログである。ただしユビキチンがタンパク質分解のタグとなるのに対して、SUMOにはそのような機能はない。SUMOはC末端の4残基が切り落とされることによって完成する。 SUMOタンパク質には別名を持つものが多い。例えば酵母のSUMO1ホモログはSMT3と呼ばれる。またコードする遺伝子にはいくつかの偽遺伝子が存在するという報告もある。 iMolとPDBファイル1A5R、NMRを元に作られたヒトSUMO1タンパク質の構造図。タンパク質の構造はリボンで表現し、二次構造を着色している。N末端は青、C末端は赤である。 同じく、原子を球で表現したタンパク質の構造図。.

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核酸

RNAとDNA、それぞれの核酸塩基 核酸(かくさん)は、リボ核酸 (RNA)とデオキシリボ核酸 (DNA)の総称で、塩基と糖、リン酸からなるヌクレオチドがホスホジエステル結合で連なった生体高分子である。糖の部分がリボースであるものがRNA、リボースの2'位の水酸基が水素基に置換された2-デオキシリボースであるものがDNAである。RNAは2'位が水酸基であるため、加水分解を受けることにより、DNAよりも反応性が高く、熱力学的に不安定である。糖の 1'位には塩基(核酸塩基)が結合している。さらに糖の 3'位と隣の糖の 5'位はリン酸エステル構造で結合しており、その結合が繰り返されて長い鎖状になる。転写や翻訳は 5'位から 3'位への方向へ進む。 なお、糖鎖の両端のうち、5'にリン酸が結合して切れている側のほうを 5'末端、反対側を 3'末端と呼んで区別する。また、隣り合う核酸上の領域の、5'側を上流、3'側を下流という。.

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構造ゲノミクス

構造ゲノミクス(こうぞうゲノミクス、英語:structural genomics、構造ゲノム学とも)とは、与えられた生体の全タンパク質の三次元構造を解明する生命科学の一分野。X線結晶構造解析や核磁気共鳴分光法などの実験的方法や、ホモロジーモデリング(相同性モデリング)などの計算論的アプローチによって決定を行う。 これまでの構造生物学と違い、構造ゲノミクスにおけるタンパク質構造決定は、タンパク質の機能が全く判明していない段階で決定されることが多い。このため、構造ゲノミクスの結果は構造バイオインフォマティクスに、タンパク質の三次元構造から機能を決定する新たな課題を提起する。 構造ゲノミクスの重要な側面として、タンパク質構造の大量決定が重要な点となる。これは構造ゲノミクスの専門施設で行われる。 ほとんどの構造生物学者が個々のタンパク質やタンパク質群の構造を探究するのに対し、構造ゲノム学の専門家はゲノム規模でタンパク質の構造を探究する。このため大量のクローニングや発現、精製が必要となる。このアプローチの主な利点に規模の経済、つまり大量生産による単価の低減がある。一方、この手法で決定された構造の科学的価値に疑問の声が挙がることもある。2006年1月、サイエンス誌にが掲載された。.

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毒素

有毒な物質あるいは環境を示すハザードシンボル。 毒素(どくそ、toxin)は、生細胞あるいは生体内で産生される有毒物質である。したがって、人為的過程によって作り出された人工物質は除外される。Toxinは古代ギリシャ語のτοξικόν (toxikon) に由来する。この用語 (toxin) は有機化学者ルートヴィヒ・ブリーガー(1849年-1919年)によって初めて使用された。 生体内で産生されたものではない有毒物質には、英語では「toxicant」および「toxics」が使われることがある。 毒素には低分子、ペプチド、タンパク質があり、生体組織と接触あるいは吸収され、酵素あるいは受容体といった生体高分子と相互作用することにより病気を引き起こすことができる。 毒素によってその重症度には、軽度のもの(例えばハナバチの針に含まれる毒素)から致死のもの(ボツリヌストキシンなど)まで大きく差異がある。.

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活性部位

酵素反応の誘導適合モデル 分子生物学における活性部位(かっせいぶい、active site)は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸(又は核酸)が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。.

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1882年

記載なし。

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1902年

記載なし。

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1920年代

1920年代(せんきゅうひゃくにじゅうねんだい)は、西暦(グレゴリオ暦)1920年から1929年までの10年間を指す十年紀。.

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1942年

記載なし。

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1次構造アミノ酸配列

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