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ロイシンジッパー

索引 ロイシンジッパー

イシンジッパー (leucine zipper) はタンパク質の二次構造のモチーフの1つで、平行に並んだαヘリックスによる接着力を持つ。遺伝子発現の調整に関わるタンパク質などの二量化したドメインに共通して見られる。ロイシンジッパーは真核生物でも原核生物でも見られるが、主に真核生物の特徴である。.

16 関係: AP-1原核生物二次構造モチーフ (生物学)ロイシンデオキシリボ核酸アミノ酸コイルドコイルタンパク質タンパク質ドメイン真核生物遺伝子発現転写因子残基水素結合悪性腫瘍

AP-1

DNA(茶)が複合体を形成している。 AP-1(エーピーワン、activator protein 1、アクチベータータンパク質1)は、c-Fos、c-Jun、ATF、JDPファミリーに属するタンパク質で構成されているヘテロ二量体タンパク質の転写因子である。AP-1はサイトカインや成長因子、ストレス、バクテリアやウイルスの感染など様々な刺激に応答して遺伝子発現を制御している。同様に、細胞の分化や増殖、アポトーシスなど多くの細胞プロセスを制御している。 AP-1はTPA DNA応答配列 (TRE; 5'-TGAG/CTCA-3') を含む遺伝子の転写を上昇させる。AP-1の二量体構造はロイシンジッパーで形成されているが、DNA配列には塩基性アミノ酸領域を介して結合する。.

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原核生物

原核生物(げんかくせいぶつ、ラテン語: Prokaryota プローカリオータ、英語: Prokaryote プロカリオート)とは真核、つまり明確な境界を示す核膜を持たない細胞からなる生物のことで、すべて単細胞生物。 真核生物と対をなす分類で、性質の異なる真正細菌(バクテリア)と古細菌(アーキア)の2つの生物を含んでいる。.

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二次構造

二次構造(にじこうぞう、Secondary structure)は、タンパク質や核酸といった生体高分子の主鎖の部分的な立体構造のことである。本項ではタンパク質の二次構造を扱う。 タンパク質の二次構造は、タンパク質の「局所区分」の3次元構造である。最も一般的な2種類の二次構造要素はαヘリックスとβシートであるが、βターンやも見られる。二次構造要素は通常、タンパク質が三次構造へと折り畳まれる前の中間状態として自発的に形成される。 二次構造はペプチド中のアミド水素原子とカルボニル酸素原子との間の水素結合のパターンによって形式的に定義される。二次構造は別法として、正しい水素結合を持っているかどうかにかかわらず、の特定の領域における主鎖の二面角の規則的なパターンに基づいて定義することもできる。 二次構造の概念は1952年にスタンフォード大学のによって初めて発表された。核酸といったその他の生体高分子も特徴的なを有する。.

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モチーフ (生物学)

モチーフ(仏: motif)とは、動機、理由、主題を意味するフランス語の音訳。生地のモチーフという意味から模様という意味がうまれ、生物学的な模様構造の意味でも用いられる。規則正しく繰り返される幾何学的な装飾模様の単位。またはその組み合わせ。.

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ロイシン

イシン (leucine) は、アミノ酸の1種であり、側鎖に イソブチル基を持つため、疎水性アミノ酸に分類される。また、非極性側鎖アミノ酸で分枝鎖アミノ酸に分類される。略号は Leu あるいは L である。白色結晶となることから、ギリシャ語で『白い』を意味する "leuco" にちなみ命名された。英語式発音を片仮名転記すると「リューシーン」となる。 タンパク質構成アミノ酸で、ヒトはロイシンを合成できないため、ヒトの必須アミノ酸の1つに数えられる。幼児では生長、成人では窒素平衡に必須である。ただし、遺伝子に異常がある場合、メープルシロップ尿症の原因になるアミノ酸の1つでもある。ケト原性を持つ。タンパク質の生成・分解を調整することによって筋肉の維持に関与する。なお、ロイシンは1つキラル中心を持っており天然型のロイシンは、S体のL-ロイシンであり、ヒトはこれを苦く感ずる。対して、天然にはほとんど見られないR体のD-ロイシンは、ヒトには甘く感じられる。.

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デオキシリボ核酸

DNAの立体構造 デオキシリボ核酸(デオキシリボかくさん、deoxyribonucleic acid、DNA)は、核酸の一種。地球上の多くの生物において遺伝情報の継承と発現を担う高分子生体物質である。.

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アミノ酸

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸(アミノさん、amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.

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コイルドコイル

イルドコイルはタンパク質の構造モチーフの1つで、2つから7つのαヘリックスがロープのように巻いた形をしている。コイルドコイル構造を持つタンパク質には、遺伝子発現を制御するものや転写因子など、重要な生物学的機能を持つものが多い。代表的なものにがん遺伝子由来のc-fos、junや筋肉中のトロポミオシンがある。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 、 )とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる!栄養の図解事典』。.

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タンパク質ドメイン

タンパク質ドメイン(Protein domains)は、タンパク質の配列、構造の一部で他の部分とは独立に進化し、機能を持った存在である。それぞれのドメインはコンパクトな三次元構造を作り、独立に折り畳まれ、安定化されることが多い。多くのタンパク質がいくつかのドメインより成り立ち、1つのドメインは進化的に関連した多くのタンパク質の中に現れる。ドメインの長さは様々で、25残基程度から500残基以上に及ぶものもある。ジンクフィンガーのような最も短いドメインは金属イオンやジスルフィド結合によって安定化される。カルモジュリンにおけるカルシウム結合性のEFハンドドメインのように、ドメインはしばしばタンパク質の機能ユニットとなっている。またドメインは自己安定化されるため、遺伝子工学によってタンパク質間での組み替えを行い、キメラを作ることができる。.

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真核生物

真核生物(しんかくせいぶつ、学名: 、英: Eukaryote)は、動物、植物、菌類、原生生物など、身体を構成する細胞の中に細胞核と呼ばれる細胞小器官を有する生物である。真核生物以外の生物は原核生物と呼ばれる。 生物を基本的な遺伝の仕組みや生化学的性質を元に分類する3ドメイン説では、古細菌(アーキア)ドメイン、真正細菌(バクテリア)ドメインと共に生物界を3分する。他の2つのドメインに比べ、非常に大型で形態的に多様性に富むという特徴を持つ。かつての5界説では、動物界、植物界、菌界、原生生物界の4界が真核生物に含まれる。.

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遺伝子発現

遺伝子発現(いでんしはつげん)とは、単に発現ともいい、遺伝子の情報が細胞における構造および機能に変換される過程をいう。具体的には、普通は遺伝情報に基づいてタンパク質が合成されることを指すが、RNAとして機能する遺伝子(ノンコーディングRNA)に関してはRNAの合成が発現ということになる。また発現される量(発現量)のことを発現ということもある。.

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転写因子

転写因子(てんしゃいんし)はDNAに特異的に結合するタンパク質の一群である。DNA上のプロモーターやエンハンサーといった転写を制御する領域に結合し、DNAの遺伝情報をRNAに転写する過程を促進、あるいは逆に抑制する。転写因子はこの機能を単独で、または他のタンパク質と複合体を形成することによって実行する。ヒトのゲノム上には、転写因子をコードする遺伝子がおよそ1,800前後存在するとの推定がなされている。.

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残基

残基(ざんき、英語:residue)とは、合成物質の化学構造において生成する化学結合の構造以外の部分構造を指し示す化学概念や化学用語である。一般には残基という用語は単独で使用されることは少なく、高分子化合物のように一定の化学結合により単量体が連結している場合に、置換基の呼称の後に「~残基」と組み合わせることで部分構造を指し示すために使用される。また概念を示す明確なルールに基づいて区部されるわけではないため、残基部分の境界は曖昧であり、使用される文脈に強く依存する。 残基に相対する化学結合は単結合など(bond)ではなく、化学反応で生成する官能基による結合、たとえばエステル結合、ペプチド結合、グリコシド結合などである。したがって高分子の構造は化学結合部分と残基部分とから構成されることになる。 鎖状分子においては化学構造の部分を示すために、主鎖(primary chain, main chain)と側鎖(side chain, branched chain)という区分をするが、これはトポロジー的な関係に着目した部分構造の分類になる。さもなくばある程度明瞭な中心構造を持つ場合は、母核(scaffold)と「-部分」(moiety)というように分類する場合もある。 具体的には糖鎖、ポリペプチド、ポリヌクレオチドなど生体高分子化合物の特性はその残基部分の配列によりその高分子の特性がさまざまに変化することから残基の概念が頻繁に使用される。 ポリペプチドやたんぱく質の場合は、それらがアミノ酸から合成されることから、通常、残基はポリペプチドのアミド結合(ペプチド結合)以外のアミノ酸構造を意味する。また、ペプチド鎖ではC末端とN末端のアミノ酸はN端残基(N-terminal residue)、C端残基(C-terminal residue)と呼ばれる。.

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水素結合

doi.

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悪性腫瘍

悪性腫瘍(あくせいしゅよう、malignant tumor)は、遺伝子変異によって自律的で制御されない増殖を行うようになった細胞集団(腫瘍)のなかで周囲の組織に浸潤し、または転移を起こす腫瘍である。悪性腫瘍のほとんどは無治療のままだと全身に転移して患者を死に至らしめる大西『スタンダード病理学』第3版、pp.139-141Geoffrey M.Cooper『クーパー細胞生物学』pp.593-595とされる。 一般に癌(ガン、がん、cancer)、悪性新生物(あくせいしんせいぶつ、malignant neoplasm)とも呼ばれる。 「がん」という語は「悪性腫瘍」と同義として用いられることが多く、本稿もそれに倣い「悪性腫瘍」と「がん」とを明確に区別する必要が無い箇所は、同一語として用いている。.

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