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14 関係: バリン、フィブリン、アルギニン、ウロキナーゼ、ストレプトキナーゼ、セリンプロテアーゼ、凝固・線溶系、糖タンパク質、統一原子質量単位、組織プラスミノーゲン活性化因子、EC番号、遺伝子、血栓、血漿。
バリン
バリン（、略称:ValまたはV） は、α-アミノ酸の1種で、側鎖にイソプロピル基を持つ。示性式はHO2CCH(NH2)CH(CH3)2。2-アミノイソ吉草酸とも呼ばれる。吉草根（, セイヨウカノコソウの根）が名前の由来である。 ロイシンやイソロイシンと同様に、疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。L-バリンは20のタンパク質を構成するアミノ酸のうちの1つで、必須アミノ酸である。コドンはGUU、GUC、GUAとGUGがある。無極性物質である。糖原性を持つ。 鎌状赤血球症は、ヘモグロビン中で親水性アミノ酸であるグルタミン酸がバリンに置き換わることによって折りたたみ構造に変化が起きることが原因である。.
フィブリン
フィブリン（fibrin）は、血液の凝固（血液凝固）に関わるタンパク質である。繊維状タンパク質で、傷などが原因となって血小板とともに重合し、血球をくるみこんで血餅を形成する。止血や血栓形成の中心的な役割を担っている。.
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アルギニン
アルギニン (arginine) は天然に存在するアミノ酸のひとつ。2-アミノ-5-グアニジノペンタン酸（2-アミノ-5-グアニジノ吉草酸）のこと。略号は R あるいは Arg。示性式 H2NC(.
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ウロキナーゼ
ウロキナーゼ（Urokinase, 商品名：アボキナーゼ (Abbokinase)）は、ウロキナーゼ型プラスミノゲン活性化因子（uPA）とも呼ばれるセリンプロテアーゼ（）の1つである。ウロキナーゼは最初ヒトの尿から単離されて血栓溶解剤として利用されたが、現在では血液や細胞外マトリックスに存在することも確認されている。最もよく見られる生理学的基質はプラスミノーゲンで、これは不活性な酵素前駆体であり、セリンプロテアーゼの1つであるプラスミンを形成する。プラスミンの活性化は一連のタンパク質分解反応によって行われ、血栓溶解や細胞外マトリックスの分解が関与する生理学的環境に依存する。また血管の病気やがんにつながる。 ウロキナーゼ自身もプラスミンと同様に、不活性の前駆体である1本鎖ウロキナーゼ（プロウロキナーゼ）として作られ、プラスミン等によりL158・I159間が切断されて活性型の2本鎖ウロキナーゼ（ジスルフィド結合でつながっている）に変換される。尿から得られるものは2本鎖ウロキナーゼであるが、これには血栓に対する親和性はない。1本鎖ウロキナーゼは血栓に対する親和性があり、主として血栓上で活性化されてプラスミノーゲンを活性化する。 Category:ペプチダーゼ Category:血液及び造血器系に作用する薬 Category:凝固・線溶系.
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ストレプトキナーゼ
トレプトキナーゼ（Streptokinase、SKと略記）は、病原細菌の一種である化膿レンサ球菌（Streptococcus pyogens、溶血性連鎖球菌）が細胞外に分泌するタンパク質であり、一種の酵素、外毒素とも考えられる。.
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セリンプロテアーゼ
リンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を行うセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のこと。EC。多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、ヒスチジン (Histidine, His)、アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の3残基を有しているが、ヒスチジンおよびアスパラギン酸残基は他のアミノ酸残基で代用されているものもまれにある。これら3残基はアミノ酸配列上は隣接していないが、空間的にはSer-His-Asp酸の順に水素結合で結ばれるように配置されており、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高められている。このγ位の酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。.
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凝固・線溶系
凝固系（血液凝固因子）とは出血を止めるために生体が血液を凝固させる一連の分子の作用系であり、そうして固まった血栓を溶かして分解するのが線溶系（線維素溶解系）である。多くの病態においてこの二つは密接に関係しているため、本稿では二つをまとめて述べる。.
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糖タンパク質
糖タンパク質（とうたんぱくしつ、glycoprotein）とは、タンパク質を構成するアミノ酸の一部に糖鎖が結合したものである。動物においては、細胞表面や細胞外に分泌されているタンパク質のほとんどが糖タンパク質であるといわれている。 タンパク質のアミノ酸の修飾では、アスパラギンに結合したもの（N結合型）とセリンやスレオニンに結合したもの（O結合型、ムチン型）の2種類が頻繁に観察される。 糖タンパク質に結合している糖鎖を成す糖の種類はそれほど多くなく、よく見られるものはグルコース、ガラクトース、マンノース、フコース、N-アセチルグルコサミン、N-アセチルガラクトサミン、N-アセチルノイラミン酸、キシロースなど7~8種程度である。構造様式もある程度限られており、その中のわずかな構造の違いが識別され、精密に認識されて様々な生命現象が制御されている。.
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統一原子質量単位
統一原子質量単位（とういつげんししつりょうたんい、unified atomic mass unit、記号 u）およびダルトン、ドルトン（dalton、記号 Da）は、原子や分子のような微小な粒子の質量を表す単位である。かつては原子質量単位（記号 amu）とも言ったが、この名と記号は現在は非公式である。ダルトンと Da はかつて非公式だったが、2006年に国際度量衡局(BIPM) により承認された。 統一原子質量単位とダルトンの定義は全く同じで、静止して基底状態にある自由な炭素12 (12C) 原子の質量の1/12と定義されている。国際単位系 (SI) では共に、SI単位ではないがSIと併用できるSI併用単位のうち、「SI単位で表されるその数値が実験的に決定され、したがって不確かさが伴う単位」に位置付けられている。.
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組織プラスミノーゲン活性化因子
組織プラスミノーゲン活性化因子（tissue plasminogen activator：略称 t-PA または PLAT）は、線溶系に関与するセリンプロテアーゼの1種（EC 3.4.21.68）である。ウロキナーゼ（uPA）と同じく、プラスミノーゲンを活性化することでフィブリンを分解させ、血栓溶解薬として塞栓症および血栓性疾患（心筋梗塞・脳梗塞）の治療に使われる。組み換え型t-PA（rt-PA）も用いられている。 血管内皮細胞から分泌される。ウロキナーゼと同様に、1本鎖t-PA（前駆体）として作られ、プラスミン等により開裂されて活性の高い2本鎖t-PA（ジスルフィド結合でつながっている）となるが、1本鎖t-PAも活性を有する。プラスミノーゲンを活性化し、活性型のプラスミンを生成する。プラスミンは血栓のフィブリンを溶解するセリンプロテアーゼであり、また細胞外基質の分解にも関与する。t-PAは凝固線溶系において、1本鎖型のプラスミノーゲンを開裂し2本鎖型のプラスミンにする。このプラスミンがトロンビンを分解し血栓を溶解する。また細胞外基質の分解を通じて細胞移動やがんの転移にも関与する。.
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EC番号
EC番号（酵素番号、Enzyme Commission numbers）は酵素を整理すべく反応形式に従ってECに続く4組の数字で表したもの。 国際生化学連合（現在の国際生化学分子生物学連合）の酵素委員会によって1961年に作られた。.
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遺伝子
遺伝子（いでんし）は、ほとんどの生物においてDNAを担体とし、その塩基配列にコードされる遺伝情報である。ただし、RNAウイルスではRNA配列にコードされている。.
血栓
血栓（けっせん）とは、血管内の血液が何らかの原因で塊を形成することであり、主に血管壁が傷害されることにより起こる。 通常、血栓の役割は止血である。止血が完了し障害された部位が修復されると血栓は消える。これを線溶作用と言う。しかし、その線溶作用が働かずに血栓が肥厚し血管を塞ぐことにより、血栓が出来た下位の部位で虚血や梗塞が引き起こされる。それを血栓症という。 また、血栓がはがれて別の場所の血管をふさぐことを血栓塞栓症という。.
血漿
血漿（けっしょう、Blood plasma）は血液に含まれる液体成分の一つ。血液の55%をしめる。 血液を試験管にとって遠心沈殿すると、下の方に赤い塊りができ、上澄は淡黄色の液体になる。赤い塊りは主として赤血球の集りで、上澄の液体が血漿である。赤血球と血漿との容積の比はほぼ半々ぐらいである。血漿はアルブミンとグロブリンからなるタンパクを約7.0%程度含んでおり、その他K、Na、Caなどの電解質やビタミンなどを含んでいる。.
