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ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体

索引 ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体

ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体(ピルビンさんデヒドロゲナーゼふくごうたい、Pyruvate dehydrogenase complex、PDC)とは、ピルビン酸をアセチルCoAに変換(ピルビン酸脱炭酸反応と呼ばれる)する3つの酵素の複合体である。アセチルCoAはクエン酸回路に送られて細胞呼吸に使われており、この複合体は解糖系とクエン酸回路とを繋げている。また、ピルビン酸脱炭酸反応は、ピルビン酸の酸化を必要とするためピルビン酸デヒドロゲナーゼ反応としても知られる。 このマルチ酵素複合体は、(EC:1.2.4.2、2.3.1.61、1.8.1.4)と(EC:1.2.4.4)と構造的・機能的に関係がある。これらと合わせ3つを総称しKADH(α-ketoacid dehydrogenase) complexesと呼ぶことがある。.

21 関係: 双性イオンミトコンドリアチアミンピロリン酸チアゾールチオ酢酸リシンピルビン酸ピルビン酸デヒドロゲナーゼ (アセチル基転移)フラビンアデニンジヌクレオチドニコチンアミドアデニンジヌクレオチドアセチルCoAクエン酸回路ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼタンパク質サブユニット真核生物補因子補酵素A解糖系酵素

双性イオン

双性イオン (そうせいイオン、zwitterion) は1分子内に正電荷と負電荷の両方を持つ分子のことである。双性イオンはときどき分子内塩 (inner salt) とも呼ばれるIUPAC Gold Book 。.

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ミトコンドリア

ミトコンドリアの電子顕微鏡写真。マトリックスや膜がみえる。 ミトコンドリア(mitochondrion、複数形: mitochondria)は真核生物の細胞小器官であり、糸粒体(しりゅうたい)とも呼ばれる。二重の生体膜からなり、独自のDNA(ミトコンドリアDNA=mtDNA)を持ち、分裂、増殖する。mtDNAはATP合成以外の生命現象にも関与する。酸素呼吸(好気呼吸)の場として知られている。また、細胞のアポトーシスにおいても重要な役割を担っている。mtDNAとその遺伝子産物は一部が細胞表面にも局在し突然変異は自然免疫系が特異的に排除 する。ヒトにおいては、肝臓、腎臓、筋肉、脳などの代謝の活発な細胞に数百、数千個のミトコンドリアが存在し、細胞質の約40%を占めている。平均では1細胞中に300-400個のミトコンドリアが存在し、全身で体重の10%を占めている。ヤヌスグリーンによって青緑色に染色される。 9がミトコンドリア典型的な動物細胞の模式図: (1) 核小体(仁)、(2) 細胞核、(3) リボソーム、(4) 小胞、(5) 粗面小胞体、(6) ゴルジ体、(7) 微小管、(8) 滑面小胞体、(9) '''ミトコンドリア'''、(10) 液胞、(11) 細胞質基質、(12) リソソーム、(13) 中心体.

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チアミンピロリン酸

チアミンピロリン酸(Thiamine pyrophosphate、TPP)またはチアミン二リン酸(thiamine diphosphate、ThDP)は、チアミンピロホスファターゼによって合成されるチアミン誘導体である。チアミンピロリン酸はチアミン(ビタミンB1)の活性型である。.

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チアゾール

チアゾール (thiazole) は有機化学における複素環式芳香族化合物のアミンの一種で、5員環の1位に硫黄、3位に窒素原子を持つ。全体として芳香族性を持つ。分子式 C3H3NS、沸点 約116℃、CAS番号は。ピリジンに似た臭いを持つ淡黄色液体である。ビタミンB1(チアミン)・エポチロン他、天然物にも部分構造として含まれている。窒素原子を含むが、ピリジンなどに比較して塩基性は弱い。消防法に定める第4類危険物 第2石油類に該当する。.

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チオ酢酸

チオ酢酸(チオさくさん、Thioacetic acid)は、化学式 CH3COSHまたはAcSHの有機化合物である。構造が酢酸と類似しているが、沸点はそれより低い。有機化学ではチオール基の導入に使われる。 チオ酢酸は、アゾビスイソブチロニトリルのフリーラジカルを触媒として環状アルケンに求核付加してチオエステルを形成する。.

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リシン

リシン()はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 (ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい) --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。.

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ピルビン酸

ピルビン酸(ピルビンさん、Pyruvic acid)は有機化合物の一種で、示性式が CH3COCOOH と表されるカルボン酸である。IUPAC命名法では 2-オキソプロパン酸 (2-oxopropanoic acid) と表される。α-ケトプロピオン酸 (α-ketopropionic acid) あるいは焦性ブドウ酸 (pyroracemic acid) とも呼ばれる。水、エタノール、エーテルなど、さまざまな極性溶媒や無極性溶媒と任意な比率で混和する。酢酸に似た酸味臭を示す。2位のカルボニル基を還元すると乳酸となる。 生体内では解糖系による糖の酸化で生成する。 ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体の作用により補酵素Aと結合するとアセチルCoAとなり、クエン酸回路や脂肪酸合成系に組み込まれる。 また、グルタミン酸からアミノ基を転移されるとアラニンになる。.

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ピルビン酸デヒドロゲナーゼ (アセチル基転移)

ピルビン酸デヒドロゲナーゼ (アセチル基転移)(pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring))は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 反応式の通り、この酵素の基質はピルビン酸とリポイルリシン、生成物はS-アセチルジヒドロリポイルリシンと二酸化炭素である。 組織名はpyruvate:-lipoyllysine 2-oxidoreductase (decarboxylating,acceptor-acetylating)である。.

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フラビンアデニンジヌクレオチド

フラビンアデニンジヌクレオチド(flavin adenine dinucleotide、FAD)は、いくつかの代謝反応に必要な酸化還元反応の補因子である。FADには2種の酸化還元状態が存在し、それらの生化学的役割は2種の間で変化する。FADは還元されることによって2原子の水素を受容し、FADH2となる。 FADH2はエネルギーキャリアであり、還元された補酵素はミトコンドリアでの酸化的リン酸化の基質として使われる。FADH2は酸化されてFADとなり、これは一般的なエネルギーキャリアのATPを2分子作ることが可能である。真核生物の代謝でのFADの一次供給源はクエン酸回路とβ酸化である。クエン酸回路では、FADはコハク酸をフマル酸に酸化するコハク酸デヒドロゲナーゼの補欠分子族である。一方、β酸化ではアシルCoAデヒドロゲナーゼの酵素反応の補酵素として機能する。 FADはリボフラビン(ビタミンB2)から誘導される。いくつかの酸化還元酵素はフラボ酵素またはフラビンタンパク質(フラボプロテイン)と呼ばれ、電子移動において機能する補欠分子族としてFADを要する。 Category:フラビン Category:ヌクレオチド Category:補因子.

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ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド

ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド (nicotinamide adenine dinucleotide) とは、全ての真核生物と多くの古細菌、真正細菌で用いられる電子伝達体である。さまざまな脱水素酵素の補酵素として機能し、酸化型 (NAD) および還元型 (NADH) の2つの状態を取り得る。二電子還元を受けるが、中間型は生じない。略号であるNAD(あるいはNADでも同じ)のほうが論文や口頭でも良く使用されている。またNADH2とする人もいるが間違いではない。 かつては、ジホスホピリジンヌクレオチド (DPN)、補酵素I、コエンザイムI、コデヒドロゲナーゼIなどと呼ばれていたが、NADに統一されている。別名、ニコチン酸アミドアデニンジヌクレオチドなど。.

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アセチルCoA

アセチルCoA (アセチルコエンザイムエー、アセチルコエー、Acetyl-CoA)は、アセチル補酵素Aの略で、化学式がC23H38P3N7O17Sで表される分子量が809.572 g/mol の有機化合物である。補酵素Aの末端のチオール基が酢酸とチオエステル結合したもので、主としてβ酸化やクエン酸回路、メバロン酸経路でみられる。テルペノイドはアセチルCoA二分子の反応によって生じるアセトアセチルCoAを原料とする。消費されない過剰のアセチルCoAは、脂肪酸生合成の原料となり、中性脂肪を生成する(脂肪酸#脂肪酸生合成系参照)。そのため、アセチルCoAの代謝を抑制することで動脈硬化、高脂血症を防ぐ研究が進行中である。.

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クエン酸回路

ン酸回路。クリックで拡大 クエン酸回路(クエンさんかいろ)とは好気的代謝に関する最も重要な生化学反応回路であり、酸素呼吸を行う生物全般に見られる。1937年にドイツの化学者ハンス・クレブスが発見し、この功績により1953年にノーベル生理学・医学賞を受賞している。 解糖や脂肪酸のβ酸化によって生成するアセチルCoAがこの回路に組み込まれ、酸化されることによって、電子伝達系で用いられるNADHなどが生じ、効率の良いエネルギー生産を可能にしている。またアミノ酸などの生合成の前駆体も供給する。 クエン酸回路の呼称は高等学校の生物学でよく用いられるが、大学以降ではTCA回路、TCAサイクル (tricarboxylic acid cycle) と呼ばれる場合が多い。その他に、トリカルボン酸回路、クレブス回路 (Krebs cycle) などと呼ばれる場合もある。.

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ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ

ヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ(英:Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase、別名:ジヒドロリポイルトランスアセチラーゼ、ジヒドロリポアミドアセチルトランスフェラーゼ、EC:)は、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体(PDC)の中心的な触媒作用を持つ構造で、複合体の中でも重要な役割を担う。ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼは3つのリポイルドメインと相互作用ドメイン、触媒作用ドメインから構成され、すべてのドメインは複雑に結合している。 触媒作用ドメインはまとまって三量体(トリマー)を形成しており、いくつかの生物では8つの三量体が、先端が切り取られた中空の立方体構造を取っている。その活性部位はサブユニットの境界面に位置する。.

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ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ

ヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ(dihydrolipoamide dehydrogenase)は、フラボタンパク質酵素の一つで、リポアミドをジヒドロリポアミドに分解する酸化還元酵素である。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 、 )とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる!栄養の図解事典』。.

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サブユニット

構造生物学におけるサブユニット(subunit)は、他のタンパク質と会合して多量体タンパク質やオリゴマータンパク質を形成する単一のタンパク質分子のことを指す。日本語では、亜単位、亜粒子などと訳される。 自然界に存在する多くのタンパク質や酵素は多量体であり、主要な例としてヘモグロビンやイオンチャネル、DNAポリメラーゼ、ヌクレオソーム、微小管などがある。多量体タンパク質の各サブユニットは、お互いに全く同一であったり、相同的であったり、全く異なる個々が全く異なる仕事を担ったりする。ある種のタンパク質会合体では、片方のサブユニットを「調節サブユニット」と呼び、もう片方のサブユニットを「触媒サブユニット」と呼ぶ。調節サブユニットと触媒サブユニットがお互いに会合形成した酵素は、多くの場合、ホロ酵素と呼ばれる。1個のサブユニットは1本のポリペプチド鎖から成る。1本のポリペプチド鎖は1本の遺伝子によってコードされている。つまり、任意のタンパク質を生成するためには、必ずそのタンパク質を構成する各サブユニットをコードする1本の遺伝子が存在しなければならない。 サブユニットの名前にはギリシャ文字やローマ字が用いられることが多く、各種のサブユニットの個数は下付き文字で表示される。例えば、1分子のATPシンターゼはαと呼ばれるサブユニットを3個持っているので、α3と表示される。サブユニットの上位区分も、α3β3-六量体として具体的に記述できる。.

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真核生物

真核生物(しんかくせいぶつ、学名: 、英: Eukaryote)は、動物、植物、菌類、原生生物など、身体を構成する細胞の中に細胞核と呼ばれる細胞小器官を有する生物である。真核生物以外の生物は原核生物と呼ばれる。 生物を基本的な遺伝の仕組みや生化学的性質を元に分類する3ドメイン説では、古細菌(アーキア)ドメイン、真正細菌(バクテリア)ドメインと共に生物界を3分する。他の2つのドメインに比べ、非常に大型で形態的に多様性に富むという特徴を持つ。かつての5界説では、動物界、植物界、菌界、原生生物界の4界が真核生物に含まれる。.

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補因子

生化学の分野において、補因子(ほいんし cofactor)は、酵素の触媒活性に必要なタンパク質以外の化学物質である。 補因子は「補助分子、またはイオン」であると考えられ、生化学的な変化を助けている。ただし、水や豊富に存在するイオンなどは補因子とはみなされない。それは、普遍的に存在し制限されることが滅多にないためである。この語句を無機分子に限って用いている資料もある。 補因子は2つのグループに大別できる。1つは補酵素(ほこうそ、coenzyme)で、タンパク質以外の有機分子であり、官能基を酵素間で輸送する。これらの分子は酵素とゆるく結合し、酵素反応の通常の段階では解離される。一方、補欠分子族(ほけつぶんしぞく、prosthetic group)はタンパク質の一部を構成しており、常時結合しているものである。.

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補酵素A

補酵素A(ほこうそA、コエンザイムA あるいは CoA)は、生物にとって極めて重要な補酵素(助酵素)である。パントテン酸とアデノシン二リン酸、および 2-メルカプトエチルアミンから構成されており、化学式はC21H36P3N7O16S、分子量は767.5 g/molである。 末端にあるチオール基に様々な化合物のアシル基がチオエステル結合することによってクエン酸回路やβ酸化などの代謝反応に関わる。例えばアセチル基が結合したものはアセチルCoAである。その他にも多くの補酵素Aのチオエステル化合物がある。 1945年、ピルビン酸からクエン酸回路に入る過程の中間体「活性酢酸」(アセチルCoA)としてリップマンによって発見された。この業績により、彼は1953年にノーベル賞を受賞した。なお、同年、一緒に授賞したクレブスは、1937年にクエン酸回路を完成したことで有名である。しかし、1937年当時は補酵素Aはまだ知られておらず、中間代謝の研究におけるリップマンの業績は非常に大きいといえる。.

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解糖系

解糖系 解糖系(かいとうけい、Glycolysis)とは、生体内に存在する生化学反応経路の名称であり、グルコースをピルビン酸などの有機酸に分解(異化)し、グルコースに含まれる高い結合エネルギーを生物が使いやすい形に変換していくための代謝過程である。ほとんど全ての生物が解糖系を持っており、もっとも原始的な代謝系とされている。嫌気状態(けんきじょうたい、無酸素状態のこと)でも起こりうる代謝系の代表的なものである一方で、得られる還元力やピルビン酸が電子伝達系やクエン酸回路に受け渡されることで好気呼吸の一部としても機能する。.

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酵素

核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造(リボン図)研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素(こうそ、enzyme)とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 (こうそがく、enzymology)である。.

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ピルビン酸脱水素酵素複合体

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