ペルオキシダーゼと過酸化水素

ショートカット: 違い、類似点、ジャカード類似性係数、参考文献。

ペルオキシダーゼと過酸化水素の違い

ペルオキシダーゼ vs. 過酸化水素

ルタチオンペルオキシダーゼ 1 ペルオキシダーゼ (peroxidase,EC番号) は、ペルオキシド構造を酸化的に切断して2つのヒドロキシル基に分解する酵素である。つまり、 という反応を触媒する。活性部位にヘムを補因子として含んでいたり、酸化還元活性を持つシステインやセレノシステインを持つことが多い。. 過酸化水素（かさんかすいそ、Hydrogen peroxide）は、化学式 HO で表される化合物。しばしば過水（かすい）と略称される。主に水溶液で扱われる。対象により強力な酸化剤にも還元剤にもなり、殺菌剤、漂白剤として利用される。発見者はフランスのルイ・テナール。.

ペルオキシレドキシン

ペルオキシレドキシン（peroxiredoxin）は、グルタチオン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 反応式の通り、この酵素の基質はR'-SHとROOHとH+、生成物はR'-S-S-R'とH2OとROHである。 組織名はthiol-containing-reductant:hydroperoxide oxidoreductaseで、別名にthioredoxin peroxidase、tryparedoxin peroxidase、alkyl hydroperoxide reductase C22、AhpC、TrxPx、TXNPx、Prx、PRDXがある。.

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ミトコンドリア

ミトコンドリアの電子顕微鏡写真。マトリックスや膜がみえる。 ミトコンドリア（mitochondrion、複数形: mitochondria）は真核生物の細胞小器官であり、糸粒体（しりゅうたい）とも呼ばれる。二重の生体膜からなり、独自のDNA（ミトコンドリアDNA＝mtDNA）を持ち、分裂、増殖する。mtDNAはATP合成以外の生命現象にも関与する。酸素呼吸（好気呼吸）の場として知られている。また、細胞のアポトーシスにおいても重要な役割を担っている。mtDNAとその遺伝子産物は一部が細胞表面にも局在し突然変異は自然免疫系が特異的に排除 する。ヒトにおいては、肝臓、腎臓、筋肉、脳などの代謝の活発な細胞に数百、数千個のミトコンドリアが存在し、細胞質の約40%を占めている。平均では1細胞中に300-400個のミトコンドリアが存在し、全身で体重の10%を占めている。ヤヌスグリーンによって青緑色に染色される。 9がミトコンドリア典型的な動物細胞の模式図: (1) 核小体（仁）、(2) 細胞核、(3) リボソーム、(4) 小胞、(5) 粗面小胞体、(6) ゴルジ体、(7) 微小管、(8) 滑面小胞体、(9) '''ミトコンドリア'''、(10) 液胞、(11) 細胞質基質、(12) リソソーム、(13) 中心体.

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ヘム

ヘムaの構造 ヘムbの構造 ヘム（英語: Haem、米語: Heme、ドイツ語: Häm）は、2価の鉄原子とポルフィリンから成る錯体である。通常、2価の鉄とIX型プロトポルフィリンからなるプロトヘムであるフェロヘムのことをさすことが多い。ヘモグロビン、ミオグロビン、ミトコンドリアの電子伝達系（シトクロム）、薬物代謝酵素（P450）、カタラーゼ、一酸化窒素合成酵素、ペルオキシダーゼなどのヘムタンパク質の補欠分子族として構成する。ヘモグロビンは、ヘムとグロビンから成る。ヘムの鉄原子が酸素分子と結合することで、ヘモグロビンは酸素を運搬している。 フェリヘムやヘモクロム、ヘミン、ヘマチンなど、その他のポルフィリンの鉄錯体もヘムと総称されることもある。.

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カタラーゼ

タラーゼ (catalase) は、過酸化水素を不均化して酸素と水に変える反応を触媒する酵素。 ヘムタンパク質の一種であり、プロトヘムを含んでいる。細胞内のペルオキシソームに存在し、過酸化水素を使って酸化・解毒をおこなう。 1818年に過酸化水素を発見したフランスの化学者ルイ・テナールは、カタラーゼとして知られるある種の物質が、過酸化水素の分解速度を高めることに気付いた。この物質をカタラーゼと命名したのは、ドイツの農業化学者O.レーブである。また、カタラーゼを単離して結晶化したのはアメリカの化学者ジェームズ・サムナー、カタラーゼのアミノ酸配列を決定したのはWalter A. Schroederらである。 毎秒当たりの代謝回転数は全酵素のなかでも最も高く、4000万に達する。ヒトの場合、カタラーゼは4つのサブユニットで構成されており、各サブユニットは526のアミノ酸から成立している。分子量は約24万。ヘムとマンガンを補因子として用いる。 ヒトをはじめとして肝臓に多く存在するため、肝臓をオキシドールにつけると酸素が発生する。ヒトの場合、このタンパク質をコードしている遺伝子はCATで第11染色体のp13に存在する。また、この遺伝子が欠損すると無カタラーゼ症を発症する。 至適pHは約7.0、至適温度は37℃。以下の反応の活性化エネルギーを下げることで、触媒として機能する。 過酸化水素のほか、ホルムアルデヒドやギ酸も基質として触媒できる。重金属の陽イオンやシアン化物は、阻害因子として働く。 ほぼすべての好気性微生物が有しているカタラーゼは、ユリアーキオータ門に属するMethanosarcina barkeriなどのいくつかの嫌気性微生物にも存在する。また、細菌がこの酵素をもつかは、細菌を同定する上で非常に重要であり、それはカタラーゼテストによって判別できる。 高温のガスを噴射するミイデラゴミムシの能力は、カタラーゼの高い代謝回転数に依存している。カタラーゼの含有量が多ければ多いほど、過酸化水素水（オキシドール）を混ぜた時に、より速く、多くの酸素を発生できる。.

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グルタチオン

ルタチオン（Glutathione, GSH, Glutathione-SH）は、3つのアミノ酸（グルタミン酸、システイン、グリシン）から成るトリペプチドである。通常はあまり見られないシステインのアミノ基とグルタミン酸の側鎖側のカルボキシ基との間にアミド結合を有する。抗酸化物質の1つであるグルタチオンは、フリーラジカルや過酸化物といった活性酸素種から細胞を保護する補助的役割を有する。また、グルタチオンは硫黄部位が求核性を有し、有毒な共役受容体にアタックする。 チオール基は、動物細胞では約5 mM以下の濃度において還元状態が維持されている。実際には、グルタチオンは電子供与体として作用することによって、細胞質性タンパク質中に形成されているあらゆるジスルフィド結合をシステインに還元する。このプロセスにおいて、グルタチオンは酸化型グルタチオン（GSSG, Glutathione-S-S-Glutathione）に変換される。グルタチオンは専ら還元型として存在することが知られているが、これは、酸化ストレスに曝されると、酸化型を還元型に変換する酵素（グルタチオンレダクターゼ）が構造的に活性化され、また誘導されるからである。事実上、細胞中の還元型グルタチオンと酸化型グルタチオンの比率は、しばしば細胞毒性の評価指標として科学的に用いられる。 また、グルタチオンは日本薬局方に収載された医薬品であり、また健康や美容の維持に有用であるとして、サプリメントとして販売されている。しかし、消費者として注意すべきことは、日本では医薬品扱いであるため、日本の事業者がサプリメントとして販売できないことと、その販売行為は薬機法（旧称、薬事法）違反になることである。 グルタチオンは、細胞内に 0.5〜10 mMという比較的高濃度で存在する。一方細胞外の濃度はその1/100から1/1000程度である。グルタチオンには還元型 (GSH) と酸化型 (glutathione disulfide, GSSG)（右図）があり、酸化型は、2分子の還元型グルタチオンがジスルフィド結合によってつながった分子である。細胞内のグルタチオンは、通常、ほとんど（98%以上）が還元型として存在する。本稿では、特に注記しない限り、「グルタチオン」は還元型（GSH）を指すこととする。.

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グルタチオンペルオキシダーゼ

ルタチオンペルオキシダーゼ（glutathione peroxidase）は、主な生物学的役割が酸化的損傷からの有機体の保護であるペルオキシダーゼ活性を有する酵素ファミリーの一般名である。グルタチオンペルオキシダーゼの生化学的機能は、脂質ヒドロペルオキシドの対応するアルコールへの還元と遊離過酸化水素の水への還元である。.

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スーパーオキシドディスムターゼ

ーパーオキシドディスムターゼ (Superoxide dismutase, SOD) は、細胞内に発生した活性酸素を分解する酵素である。酸素消費量に対するSODの活性の強さと、寿命に相関があると言われるが、これは体重に対して消費する酸素の量が多い動物種ほど寿命が短くなるはずのところを、SODが活性酸素を分解することで寿命を延ばしているとするものであり、動物の中でも霊長類、とくにヒトはSODの活性の高さが際立ち、ヒトが長寿である原因のひとつとされている。 SODは、スーパーオキシドアニオン（・O2-）を酸素と過酸化水素へ不均化する酸化還元酵素である。活性中心に銅(II)イオンと亜鉛(II)イオン(Cu, ZnSOD)、またはマンガン(III)イオン(MnSOD)や鉄(III) イオン(FeSOD)のように二価または三価の金属イオンを持った酵素で、細胞質（Cu, ZnSOD) やミトコンドリア（MnSOD)に多く局在している。酸化ストレスを減少させる役割を持つ。最近、ニッケルを持つ酵素(NiSOD)も発見されている。生成した過酸化水素はカタラーゼやペルオキシダーゼなどによって分解される。 がん細胞では活性酸素が高頻度に産生されており、SODの阻害に感受性を示す場合があるため、抗がん剤の標的として研究が行われている。.

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セレノシステイン

レノシステイン (selenocysteine) はアミノ酸の一種である。3文字表記は Sec、1文字表記は U。システインに似た構造を持つが、システインの硫黄 (S) がセレン (Se) に置き換わっている。セレノシステインを含むタンパク質はセレノプロテインと呼ばれる。 セレノシステインは、酸化・還元に関わるいくつかの酵素（グルタチオンペルオキシダーゼ、テトラヨードチロニン-5'-脱ヨウ素化酵素、チオレドキシン還元酵素、ギ酸デヒドロゲナーゼ、グリシン還元酵素や一部のヒドロゲナーゼなど）に存在する。 タンパク質に含まれる他のアミノ酸と違い、直接遺伝コードされているわけではない。セレノシステインは、普通はストップコドンとして使われるUGAコドンによって、特別の方法でコードされる。すなわち mRNA 中の UGAコドンはSecIS（SElenoCysteine Insertion Sequence、セレノシステイン挿入配列）がある場合にのみセレノシステインをコードする。SecISは特徴的なヌクレオチド配列と塩基対パターン（二次構造）で決められる。 真正細菌では SecIS は mRNA の翻訳領域内、目的とする UGAコドンのすぐ次に位置している。古細菌と真核生物では SecIS は mRNA の 3' 非翻訳領域にあり、複数の UGAコドンにセレノシステインをコードさせることができる。また古細菌では 5' 非翻訳領域に SecIS がある例が少なくとも1つ知られている。セレンがない場合には、セレノプロテインの翻訳は UGAコドンで終止し、短くて機能のないタンパク質ができる。 他のアミノ酸と同じくセレノシステインに対しては特有の tRNA がある。しかしセレノシステインtRNA (tRNA(Sec)) の一次・二次構造は標準的な tRNA といくつかの点で異なり、特に8塩基対（細菌）または9塩基対（真核生物）からなる acceptor stem、長い variable region arm、また他の tRNA ではよく保存されているいくつかの塩基における置換がある。 tRNA(Sec) は、まずセリルtRNA合成酵素によってセリンと結合されるが、これによってできる Ser-tRNA(Sec) は普通の翻訳伸長因子（細菌の EF-Tu、真核生物の EF1α）に認識されないため、翻訳に用いられない。その代わり tRNA に結合したセリン残基はセレノシステイン合成酵素（ピリドキサールリン酸を含む酵素）によってセレノシステイン残基に変換される。最後にこうしてできた Sec-tRNA(Sec) は特殊型の翻訳伸長因子（SelB または mSelB）に特異的に結合し、これはセレノプロテインの mRNA を翻訳中のリボソームを標的にして Sec-tRNA(Sec) を送り込む。この輸送は、セレノプロテイン mRNA内の SecIS のつくる RNA二次構造に結合するタンパク質中の特別のドメイン（細菌の SelB）、または、特別のサブユニット（真核生物mSelB の SBP-2）によって行われる。.

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過酸化物

過酸化物（かさんかぶつ、peroxide）は、有機化合物では官能基としてペルオキシド構造 (-O-O-) または過カルボン酸構造(-C(.

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超酸化物

超酸化物（ちょうさんかぶつ、superoxide）とは、スーパーオキシドアニオン（化学式: ）を含む化学物質の総称である。自然界では酸素分子()の一電子還元により広範囲に生成している点が重要であり、1つの不対電子を持つ。スーパーオキシドアニオンは、二酸素と同様にフリーラジカルであり、常磁性を有する。一般に活性酸素と呼ばれる化学種の一種である。 ルイス式で表したスーパーオキシドアニオン。それぞれの酸素原子に存在する、6つの外殻電子を黒点で表している。周りにある電子対は2つの酸素原子に共有され、左上には不対電子があり、（イオン化の時に）付加した電子による負電荷は赤点で表す。.

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酸化

酸化（さんか、英:oxidation）とは、対象の物質が酸素と化合すること。 例えば、鉄がさびて酸化鉄になる場合、鉄の電子は酸素(O2)に移動しており、鉄は酸化されていることが分かる。 目的化学物質を酸化する為に使用する試薬、原料を酸化剤と呼ぶ。ただし、反応における酸化と還元との役割は物質間で相対的である為、一般的に酸化剤と呼ぶ物質であっても、実際に酸化剤として働くかどうかは、反応させる相手の物質による。.

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酵素

核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（リボン図）研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素（こうそ、enzyme）とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 （こうそがく、enzymology）である。.

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電子伝達体

電子伝達体（でんしでんたつたい）とは生体内における電子伝達反応を担う化合物の総称である。電子伝達体の多くには、補酵素、補欠分子族あるいはそれに含まれない多くの物質が含まれているが、その全てが電子を受け取る「酸化型」および電子を与える「還元型」の2つの状態を取る。また二電子還元を受けるものでは中間型（一電子還元型）も取り得る。別名水素伝達体、電子伝達物質など。.

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電子伝達系

真核生物では、ミトコンドリアの電子伝達鎖は酸化的リン酸化の場となる。クエン酸回路で作られたNADHとコハク酸は酸化され、ATP合成酵素にエネルギーを与える。 電子伝達系（でんしでんたつけい、英: Electron transport chain）は、生物が好気呼吸を行う時に起こす複数の代謝系の最終段階の反応系である。別名水素伝達系、呼吸鎖などとも呼ばれる。水素伝達系という言葉は高校の教科改定で正式になくなった（ただ言葉として使っている人はいる）。.

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活性酸素

活性酸素（かっせいさんそ、Reactive Oxygen Species、ROS）は、大気中に含まれる酸素分子がより反応性の高い化合物に変化したものの総称である吉川敏一,河野雅弘,野原一子『活性酸素・フリーラジカルのすべて』(丸善 2000年)p.13。一般的にスーパーオキシドアニオンラジカル(通称スーパーオキシド)、ヒドロキシルラジカル、過酸化水素、一重項酸素の4種類とされる。活性酸素は、酸素分子が不対電子を捕獲することによってスーパーオキシド、ヒドロキシルラジカル、過酸化水素、という順に生成する。スーパーオキシドは酸素分子から生成される最初の還元体であり、他の活性酸素の前駆体であり、生体にとって重要な役割を持つ一酸化窒素と反応してその作用を消滅させる。活性酸素の中でもヒドロキシルラジカルはきわめて反応性が高いラジカルであり、活性酸素による多くの生体損傷はヒドロキシルラジカルによるものとされている吉川 1997 p.10。過酸化水素の反応性はそれほど高くなく、生体温度では安定しているが金属イオンや光により容易に分解してヒドロキシルラジカルを生成する吉川 1997 p.9。活性酸素は1 日に細胞あたり約10 億個発生し、これに対して生体の活性酸素消去能力(抗酸化機能)が働くものの活性酸素は細胞内のDNAを損傷し，平常の生活でもDNA 損傷の数は細胞あたり一日数万から数10 万個になるがこのDNA 損傷はすぐに修復される(DNA修復)。.

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