ブラウザよりも高速アクセス！プロテアーゼと酵素間の類似点
プロテアーゼと酵素は（ユニオンペディアに）共通で15ものを持っています: 加水分解酵素、基質特異性、ペプチド、ペプシン、ブロメライン、パパイン、アミノ酸、キモトリプシン、セリンプロテアーゼ、タンパク質、EC番号、触媒、麹、消化、消化酵素。
加水分解酵素
加水分解酵素（かすいぶんかいこうそ、hydrolase）とはEC第3群に分類される酵素で、加水分解反応を触媒する酵素である。ヒドロラーゼと呼ばれる。代表的な反応はタンパク質、脂質、多糖〈炭水化物〉をアミノ酸、脂肪酸、ブドウ糖などに消化分解する生化学反応に関与する。あるいはコリンエステラーゼ、環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼやプロテインホスファターゼのような生体内のシグナル伝達に関与するものも多い。.
基質特異性
基質特異性（きしつとくいせい、Substrate specificity）は、ある酵素反応が特定の基質構造を識別し、その基質のみ化学反応が起こることである。また、そのような酵素反応は基質特異的であるという。化学反応では反応選択性と呼ばれるものに相当する。 反応選択性は化学反応の活性化ポテンシャルと立体因子の影響の違いによって生じるが、基質特異性は反応場を提供する酵素の立体構造が基質分子となじむか否かによる。すなわち、基質の結合が不完全であれば反応点が酵素の活性発現部位に寄ることもなく反応が起こらない。場合によっては酵素は基質と結合する際にコンホメーション変化を起こし、酵素反応に適した構造をとることが必要なこともある。.
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ペプチド
ペプチド（Peptid、peptide:ペプタイド, ギリシャ語の πεπτος （消化できる）に由来する）は、決まった順番で様々なアミノ酸がつながってできた分子の系統群である。1つのアミノ酸残基と次のそれの間の繋がりはアミド結合またはペプチド結合と呼ばれる。アミド結合は典型的な炭素・窒素単結合よりもいくらか短い、そして部分的に二重結合の性質をもつ。なぜならその炭素原子は酸素原子と二重結合し、窒素は一つの非共有電子対を結合へ利用できるからである。 生体内で産生されるペプチドはリボソームペプチド、非リボソームペプチド、消化ペプチドの3つに大別される。.
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ペプシン
ペプシン (pepsin,EC.3.4.23.1-3) は動物の胃で働くタンパク質分解酵素の一つ。アスパラギン酸プロテアーゼの一つ。.
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ブロメライン
ブロメライン（）は、タンパク質分解酵素の中のシステインプロテアーゼに分類される酵素。.
パパイン
パパインのリボン図 パパイン（、EC 3.4.22.2）は、プロテアーゼ（タンパク質分解酵素）の中のシステインプロテアーゼに分類される酵素。植物由来のプロテアーゼとしてはもっとも研究が進んでいるもののひとつである。.
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アミノ酸
リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.
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キモトリプシン
モトリプシン（カイモトリプシン、chymotrypsin, EC.3.4.21.1・EC.3.4.21.2）はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、芳香族アミノ酸のカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する。 膵臓からキモトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ、トリプシンにより15番アルギニンと16番イソロイシン間の結合が切断されることにより、活性状態のπ-キモトリプシンとなる。その後、自己分解によりセリンとアルギニン、トレオニンとアスパラギン間の結合が切断され、α-キモトリプシンとなる。 遺伝子は第16染色体のq23-q24.1のCTRBである。 キモトリプシンが芳香族アミノ酸に対して基質特異性を発揮するのは活性中心の近辺に疎水性基でできた空洞があり、芳香族の側鎖がここに入ると安定化するためである。 ヒトではキモトリプシンの最適pHは8〜9程度の弱塩基性である。.
セリンプロテアーゼ
リンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を行うセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のこと。EC。多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、ヒスチジン (Histidine, His)、アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の3残基を有しているが、ヒスチジンおよびアスパラギン酸残基は他のアミノ酸残基で代用されているものもまれにある。これら3残基はアミノ酸配列上は隣接していないが、空間的にはSer-His-Asp酸の順に水素結合で結ばれるように配置されており、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高められている。このγ位の酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。.
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タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.
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EC番号
EC番号（酵素番号、Enzyme Commission numbers）は酵素を整理すべく反応形式に従ってECに続く4組の数字で表したもの。 国際生化学連合（現在の国際生化学分子生物学連合）の酵素委員会によって1961年に作られた。.
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触媒
触媒（しょくばい）とは、特定の化学反応の反応速度を速める物質で、自身は反応の前後で変化しないものをいう。また、反応によって消費されても、反応の完了と同時に再生し、変化していないように見えるものも触媒とされる。「触媒」という用語は明治の化学者が英語の catalyser、ドイツ語の Katalysator を翻訳したものである。今日では、触媒は英語では catalyst、触媒の作用を catalysis という。 今日では反応の種類に応じて多くの種類の触媒が開発されている。特に化学工業や有機化学では欠くことができない。また、生物にとっては酵素が重要な触媒としてはたらいている。.
麹
麹、糀（こうじ）とは、米、麦、大豆などの穀物にコウジカビなどの食品発酵に有効なカビを中心にした微生物を繁殖させたものである。コウジカビは、増殖するために菌糸の先端からデンプンやタンパク質などを分解する様々な酵素を生産・放出し、培地である蒸米や蒸麦のデンプンやタンパク質を分解し、生成するグルコースやアミノ酸を栄養源として増殖する。コウジカビの産生した各種分解酵素の作用を利用して日本酒、味噌、食酢、漬物、醤油、焼酎、泡盛など、発酵食品を製造する時に用いる。ヒマラヤ地域と東南アジアを含めた東アジア圏特有の発酵技術である。 「こうじ」の名は「かもす（醸す）」の名詞形「かもし」の転訛。 漢字の「麹」は中国から伝わった字だが、「糀」は江戸期には確認できる和製漢字で特に米糀を指す。.
消化
消化（しょうか、digestion）とは、生物が摂取した物質を分解処理して利用可能な栄養素にする過程のことである生化学辞典第2版、p.648 【消化】。消化は、生体の体内や体外、細胞内または細胞外、機械的に破砕する物理的手段やコロイド・分子レベルまで分解する化学的手段などがあり、消化器ごとにも分類される。.
消化酵素
消化酵素（しょうかこうそ）は、消化に使われる酵素のことである。分解される栄養素によって炭水化物分解酵素、タンパク質分解酵素、脂肪分解酵素などに分けられる。生物が食物を分解するために産生するほかは、食品加工、胃腸薬、洗剤として使用される。また、海外ではサプリメントとしての利用も一般化している。.
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プロテアーゼと酵素の間の比較
酵素が362を有しているプロテアーゼは、49の関係を有しています。 彼らは一般的な15で持っているように、ジャカード指数は3.65%です = 15 / (49 + 362)。
参考文献
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