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プロテアーゼと加水分解酵素

ショートカット: 違い類似点ジャカード類似性係数参考文献

プロテアーゼと加水分解酵素の違い

プロテアーゼ vs. 加水分解酵素

プロテアーゼ(Protease、EC 3.4群)とはペプチド結合加水分解酵素の総称で、プロテイナーゼ(proteinase)とも呼ばれる。広義のペプチダーゼ(Peptidase)のこと。タンパク質やポリペプチドの加水分解酵素で、それらを加水分解して異化する。収斂進化により、全く異なる触媒機能を持つプロテアーゼが似たような働きを持つ。プロテアーゼは動物、植物、バクテリア、古細菌、ウイルスなどにある。ヒトでは小腸上皮細胞から分泌する。. 加水分解酵素(かすいぶんかいこうそ、hydrolase)とはEC第3群に分類される酵素で、加水分解反応を触媒する酵素である。ヒドロラーゼと呼ばれる。代表的な反応はタンパク質、脂質、多糖〈炭水化物〉をアミノ酸、脂肪酸、ブドウ糖などに消化分解する生化学反応に関与する。あるいはコリンエステラーゼ、環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼやプロテインホスファターゼのような生体内のシグナル伝達に関与するものも多い。.

プロテアーゼと加水分解酵素間の類似点

プロテアーゼと加水分解酵素は(ユニオンペディアに)共通で11ものを持っています: ペプシンパパインテルモリシンアミノ酸キモトリプシンシステインプロテアーゼタンパク質EC番号金属プロテアーゼ酵素消化

ペプシン

ペプシン (pepsin,EC.3.4.23.1-3) は動物の胃で働くタンパク質分解酵素の一つ。アスパラギン酸プロテアーゼの一つ。.

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パパイン

パパインのリボン図 パパイン(、EC 3.4.22.2)は、プロテアーゼ(タンパク質分解酵素)の中のシステインプロテアーゼに分類される酵素。植物由来のプロテアーゼとしてはもっとも研究が進んでいるもののひとつである。.

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テルモリシン

テルモリシン(Thermolysin、)は、グラム陽性菌Bacillus thermoproteolyticusが生産する、熱に対して安定な中性金属プロテアーゼである。酵素活性には、1つの亜鉛イオンを必要とし、構造安定のために4つのカルシウムイオンを必要とする。テルモリシンは、疎水性アミノ酸を含むペプチド結合を選択的に加水分解する反応を触媒する。しかし、テルモリシンは加水分解の逆反応によるペプチド結合形成にも広く使われている。テルモリシンは、バシラス属が生産する金属プロテアーゼの中で、最も安定である。.

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アミノ酸

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸(アミノさん、amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.

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キモトリプシン

モトリプシン(カイモトリプシン、chymotrypsin, EC.3.4.21.1・EC.3.4.21.2)はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、芳香族アミノ酸のカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する。 膵臓からキモトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ、トリプシンにより15番アルギニンと16番イソロイシン間の結合が切断されることにより、活性状態のπ-キモトリプシンとなる。その後、自己分解によりセリンとアルギニン、トレオニンとアスパラギン間の結合が切断され、α-キモトリプシンとなる。 遺伝子は第16染色体のq23-q24.1のCTRBである。 キモトリプシンが芳香族アミノ酸に対して基質特異性を発揮するのは活性中心の近辺に疎水性基でできた空洞があり、芳香族の側鎖がここに入ると安定化するためである。 ヒトではキモトリプシンの最適pHは8〜9程度の弱塩基性である。.

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システインプロテアーゼ

テインプロテアーゼとは、触媒部位において、システインのチオール基を求核基として用いるタンパク質分解酵素である。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 、 )とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる!栄養の図解事典』。.

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EC番号

EC番号(酵素番号、Enzyme Commission numbers)は酵素を整理すべく反応形式に従ってECに続く4組の数字で表したもの。 国際生化学連合(現在の国際生化学分子生物学連合)の酵素委員会によって1961年に作られた。.

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金属プロテアーゼ

金属プロテアーゼ(Metalloproteinase)は、触媒機構に金属が関与するプロテアーゼである。筋形成として知られる、胎児の発達の過程における筋細胞の融合に重要な役割を果たすメルトリンがその一例である。 ほとんどの金属プロテアーゼは亜鉛を必要とするが、コバルトを用いるものもある。金属イオンは、3つのリガンドを通してタンパク質に配位する。金属イオンに配位するリガンドは、ヒスチジン、グルタミン酸、アスパラギン酸、リシン、アルギニンによって異なる。4番目の配位位置は、不安定な水分子によって取り囲まれている。 EDTA等のキレート剤による処理で、完全に不活性化される。EDTAは活性に必要な亜鉛を除去するキレート剤である。キレート剤としてフェナントロリンを用いても活性が阻害される。.

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酵素

核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造(リボン図)研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素(こうそ、enzyme)とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 (こうそがく、enzymology)である。.

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消化

消化(しょうか、digestion)とは、生物が摂取した物質を分解処理して利用可能な栄養素にする過程のことである生化学辞典第2版、p.648 【消化】。消化は、生体の体内や体外、細胞内または細胞外、機械的に破砕する物理的手段やコロイド・分子レベルまで分解する化学的手段などがあり、消化器ごとにも分類される。.

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上記のリストは以下の質問に答えます

プロテアーゼと加水分解酵素の間の比較

加水分解酵素が444を有しているプロテアーゼは、49の関係を有しています。 彼らは一般的な11で持っているように、ジャカード指数は2.23%です = 11 / (49 + 444)。

参考文献

この記事では、プロテアーゼと加水分解酵素との関係を示しています。情報が抽出された各記事にアクセスするには、次のURLをご覧ください:

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