ブラウザよりも高速アクセス！タンパク質構造とリン酸化間の類似点
タンパク質構造とリン酸化は（ユニオンペディアに）共通で13ものを持っています: チロシン、リシン、トレオニン、ヒスチジン、アミノ酸、アルギニン、セリン、タンパク質、タンパク質ドメイン、真核生物、生化学、生物、酵素。
チロシン
チロシン（tyrosine）または、4-ヒドロキシフェニルアラニン (4-hydroxyphenylalanine) は、細胞でのタンパク質生合成に使われる22のアミノ酸のうちの一つ。略号は Tyr または Y。コドンはUACとUAU。極性基を有するが必須アミノ酸ではない。tyrosineはギリシア語でチーズを意味するtyriに由来し、1846年にドイツ人化学者のユストゥス・フォン・リービッヒがチーズのカゼインから発見した。官能基または側鎖のときはチロシル基と呼ばれる。.
リシン
リシン（）はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 （ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい） --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。.
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トレオニン
トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.
ヒスチジン
ヒスチジン (histidine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-（1H-イミダゾ-4-イル）プロピオン酸のこと。名前はギリシャ語で「組織」という意味。 塩基性アミノ酸の一種で、必須アミノ酸。糖原性を持つ。側鎖にイミダゾイル基という複素芳香環を持ち、この部分の特殊な性質により酵素の活性中心や、蛋白質分子内でのプロトン移動に関与している。蛋白質中では金属との結合部位となり、あるいは水素結合やイオン結合を介してとしてその高次構造の維持に重要な役割を果たしている。 ヒスタミンおよびカルノシン生合成の前駆体でもある。.
アミノ酸
リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.
アルギニン
アルギニン (arginine) は天然に存在するアミノ酸のひとつ。2-アミノ-5-グアニジノペンタン酸（2-アミノ-5-グアニジノ吉草酸）のこと。略号は R あるいは Arg。示性式 H2NC(.
セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
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タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.
タンパク質ドメイン
タンパク質ドメイン（Protein domains）は、タンパク質の配列、構造の一部で他の部分とは独立に進化し、機能を持った存在である。それぞれのドメインはコンパクトな三次元構造を作り、独立に折り畳まれ、安定化されることが多い。多くのタンパク質がいくつかのドメインより成り立ち、1つのドメインは進化的に関連した多くのタンパク質の中に現れる。ドメインの長さは様々で、25残基程度から500残基以上に及ぶものもある。ジンクフィンガーのような最も短いドメインは金属イオンやジスルフィド結合によって安定化される。カルモジュリンにおけるカルシウム結合性のEFハンドドメインのように、ドメインはしばしばタンパク質の機能ユニットとなっている。またドメインは自己安定化されるため、遺伝子工学によってタンパク質間での組み替えを行い、キメラを作ることができる。.
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真核生物
真核生物（しんかくせいぶつ、学名: 、英: Eukaryote）は、動物、植物、菌類、原生生物など、身体を構成する細胞の中に細胞核と呼ばれる細胞小器官を有する生物である。真核生物以外の生物は原核生物と呼ばれる。 生物を基本的な遺伝の仕組みや生化学的性質を元に分類する3ドメイン説では、古細菌（アーキア）ドメイン、真正細菌（バクテリア）ドメインと共に生物界を3分する。他の2つのドメインに比べ、非常に大型で形態的に多様性に富むという特徴を持つ。かつての5界説では、動物界、植物界、菌界、原生生物界の4界が真核生物に含まれる。.
生化学
生化学（せいかがく、英語：biochemistry）は生命現象を化学的に研究する生化学辞典第2版、p.713 【生化学】生物学または化学の一分野である。生物化学（せいぶつかがく、biological chemistry）とも言う（若干生化学と生物化学で指す意味や範囲が違うことがある。生物化学は化学の一分野として生体物質を扱う学問を指すことが多い）。生物を成り立たせている物質と、それが合成や分解を起こすしくみ、そしてそれぞれが生体システムの中で持つ役割の究明を目的とする。.
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生物
生物（せいぶつ）または生き物（いきもの）とは、動物・菌類・植物・古細菌・真正細菌などを総称した呼び方である。 地球上の全ての生物の共通の祖先があり（原始生命体・共通祖先）、その子孫達が増殖し複製するにつれ遺伝子に様々な変異が生じることで進化がおきたとされている。結果、バクテリアからヒトにいたる生物多様性が生まれ、お互いの存在(他者)や地球環境に依存しながら、相互に複雑な関係で結ばれる生物圏を形成するにいたっている。そのことをガイアとも呼ぶものもある。 これまで記録された数だけでも百数十万種に上ると言われており、そのうち動物は100万種以上、植物（菌類や藻類も含む）は50万種ほどである。 生物（なまもの）と読むと、加熱調理などをしていない食品のことを指す。具体的な例を挙げれば“刺身”などが代表的な例としてよく用いられる。.
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酵素
核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（リボン図）研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素（こうそ、enzyme）とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 （こうそがく、enzymology）である。.
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上記のリストは以下の質問に答えます
- 何タンパク質構造とリン酸化ことは共通しています
- 何がタンパク質構造とリン酸化間の類似点があります
タンパク質構造とリン酸化の間の比較
リン酸化が62を有しているタンパク質構造は、120の関係を有しています。 彼らは一般的な13で持っているように、ジャカード指数は7.14%です = 13 / (120 + 62)。
参考文献
この記事では、タンパク質構造とリン酸化との関係を示しています。情報が抽出された各記事にアクセスするには、次のURLをご覧ください:
