タンパク質と人工タンパク質

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タンパク質と人工タンパク質の違い

タンパク質 vs. 人工タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。. 人工タンパク質（じんこうタンパクしつ）あるいは人工機能性タンパク質（じんこうきのうせいタンパクしつ）とは、人工的に設計されたアミノ酸配列を持つタンパク質である。あるいは既存のタンパク質に対して、化学的・遺伝子工学的な手法を以て任意の修飾を加え、機能を変化させたものをこう呼ぶ。 なお、無細胞系で人工的に合成されたタンパク質については無細胞タンパク質合成系を参照。 人工タンパク質は任意のアミノ酸配列を持っているため、アミノ酸配列とタンパク質の高次構造との関係を把握するのに役立つ。またタンパク質構造予測と組み合わせて、自己組織化により合体するタンパク質複合体も合成されているほか、人工タンパク質が実際に生体内で機能することも検証されている。.

一次構造

タンパク質の一次構造は直鎖のアミノ酸である 一次構造（いちじこうぞう、primary structure）とは生化学において、生体分子の特定の単位とそれらをつなぐ化学結合の正確な配置のことである。DNA、RNAや典型的な細胞内タンパク質のように、分岐や交差のない典型的な生体高分子においては、一次構造は核酸やアミノ酸といった単量体の配列と同義である。「一次構造」という言葉は、1951年にリンダーストロム・ラングによって初めて用いられた。一次構造はしばしば一次配列と間違われるが、二次配列、三次配列という概念がないように、このような用語は存在しない。.

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ペプチド固相合成法

図 メリーフィールド法固相合成 ペプチド固相合成法（ペプチドこそうごうせいほう、英:Solid-phase peptide synthesis、SPPS）は研究室でペプチド及びタンパク質を化学的に合成する際に、一般的に用いられる方法のひとつ。表面をアミノ基で修飾した直径0.1mm程度のポリスチレン高分子ゲルのビーズなどを固相として用い、ここから脱水反応によって1つずつアミノ酸鎖を伸長していく。目的とするペプチドの配列が出来上がったら固相表面から切り出し、目的の物質を得る。バクテリア中で合成させることの難しいリボソームペプチドの合成や、D体や重原子置換体などの非天然アミノ酸の導入、ペプチド及びタンパク質主鎖の修飾なども可能である。 ペプチド合成法は固相合成法に先立って、液相法においてその方法論が確立された。ペプチド固相合成法はロバート・メリフィールドが研究の先駆けとなっている。例えばアミノ酸N端をカーバメートで保護するのはアミノ酸のラセミ化を防止する為であり、液相法で確立された手法である。またカルボキシル基の活性化の試薬もその大元は液相法で開発された試薬である。 固相合成法では特に、各ステップで高収率で目的物を得る事が必須である。例えば各ステップで99%の収率だった場合、26個のアミノ酸が結合したペプチドの最終的な収率は77%である。一方各ステップで95%の収率だった場合、同じものを合成したときの最終的な収率は25%である。 特に各段階の作りそこないは次の段階でも反応するのでペプチド鎖が短い多様なペプチドから目的のペプチドを精製することはきわめて困難である。液相法においては各段階でペプチド鎖を精製することでこの問題を回避するが、最終段階で担体からペプチドを切り出す固相合成法では原理的に各段階で精製することができない。このため各段階でかなりの過剰量（2~10倍）のアミノ酸を用い、またカップリングに用いるアミノ酸自体も特徴的な修飾がされることにより非常に最適化されている。また、通常は未反応のN端の存在を指示薬や機器分析で検出して、未反応のN端がなくなるまで同じアミノ酸でペプチド化を行うことで各段の収率をほぼ100%まで進行させる。 液相法ではペプチド鎖が長くなると反応点である末端が減少すること、水素結合により折りたたまれたり重積したりすることで反応点が内部に引き込まれるなどの原因により十数～数十残基より長いペプチドは合成は困難であった。液相法に比べ固相法では次の要因により反応が有利に進行する。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.

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タンパク質構造予測

タンパク質構造予測 （たんぱくしつこうぞうよそく） は、タンパク質についてそのアミノ酸配列をもとに3次元構造（立体配座）を予測することをいい、バイオインフォマティクスおよび計算化学における研究分野の一つである。専門的な言葉では「タンパク質の一次構造をもとに三次構造を予測すること」と表現できる。タンパク質のアミノ酸配列は一次構造と呼ばれる。タンパク質のアミノ酸配列は、その遺伝子が記録されたDNAの塩基配列から、遺伝コード（コドン）の対応表に基づいて、導出することができる。生体内において、ほとんどのタンパク質の一次構造は一意的に3次元構造（三次構造、コンフォメーション）をとる（タンパク質が折りたたまれる）。タンパク質の3次元構造を知ることは、そのタンパク質の機能を理解する上で有力な手がかりとなる。 創薬などのように公益性が高いさまざまな分野において応用されている。 タンパク質の3次元構造を解明する手段としては、実験による方法と予測による方法がある。この項目では予測による方法を説明する。 タンパク質構造予測においては多くの手法が考案されている。それぞれの手法の有効性は、2年ごとにCASP（Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction）により、評価されている。.

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無細胞タンパク質合成系

無細胞タンパク質合成系（むさいぼうタンパクしつごうせいけい、cell-free protein synthesis system ）とは大腸菌等の細胞を直接使用せず、代わりに大腸菌などの各種細胞内に存在する酵素などを利用してタンパク質を合成する方法のことである。大別するとコムギ胚芽由来・大腸菌由来・ウサギ網状赤血球由来・昆虫細胞由来の合成系が広まっており、転写及び翻訳の際にはそれぞれの細胞由来の酵素類を用いる。.

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