ブラウザよりも高速アクセス！キモトリプシンとプロテアーゼ間の類似点
キモトリプシンとプロテアーゼは（ユニオンペディアに）共通で10ものを持っています: 加水分解酵素、基質特異性、ペプチド結合、アミノ酸、セリンプロテアーゼ、タンパク質、触媒、酵素、残基、消化酵素。
加水分解酵素
加水分解酵素（かすいぶんかいこうそ、hydrolase）とはEC第3群に分類される酵素で、加水分解反応を触媒する酵素である。ヒドロラーゼと呼ばれる。代表的な反応はタンパク質、脂質、多糖〈炭水化物〉をアミノ酸、脂肪酸、ブドウ糖などに消化分解する生化学反応に関与する。あるいはコリンエステラーゼ、環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼやプロテインホスファターゼのような生体内のシグナル伝達に関与するものも多い。.
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基質特異性
基質特異性（きしつとくいせい、Substrate specificity）は、ある酵素反応が特定の基質構造を識別し、その基質のみ化学反応が起こることである。また、そのような酵素反応は基質特異的であるという。化学反応では反応選択性と呼ばれるものに相当する。 反応選択性は化学反応の活性化ポテンシャルと立体因子の影響の違いによって生じるが、基質特異性は反応場を提供する酵素の立体構造が基質分子となじむか否かによる。すなわち、基質の結合が不完全であれば反応点が酵素の活性発現部位に寄ることもなく反応が起こらない。場合によっては酵素は基質と結合する際にコンホメーション変化を起こし、酵素反応に適した構造をとることが必要なこともある。.
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ペプチド結合
2つのアミノ酸の脱水縮合によって形成するペプチド結合 ペプチド結合（ペプチドけつごう、）とは、アミド結合のうちアミノ酸同士が脱水縮合して形成される結合である。 このようにして生成する物質はペプチドであり、その縮合しているアミノ酸の数が2つ、3つ、4つ、5つ……となるごとにジペプチド、トリペプチド、テトラペプチド、ペンタペプチド……という。多数のアミノ酸が縮合した高分子物質はタンパク質であり、このため、タンパク質をポリペプチドとも呼ぶ。 アミド結合は強固な結合であり、加水分解は強酸性や強アルカリ性の条件でしか起こらない。しかし生体内にはペプチド結合のみを選択的に加水分解する酵素ペプチダーゼ、プロテアーゼが存在し、これらの中には中性に近い生物の体温程度の温度でかなり迅速にペプチド結合を加水分解することができるものもある。.
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アミノ酸
リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.
セリンプロテアーゼ
リンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として求核攻撃を行うセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のこと。EC。多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、ヒスチジン (Histidine, His)、アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の3残基を有しているが、ヒスチジンおよびアスパラギン酸残基は他のアミノ酸残基で代用されているものもまれにある。これら3残基はアミノ酸配列上は隣接していないが、空間的にはSer-His-Asp酸の順に水素結合で結ばれるように配置されており、セリン残基側鎖のγ位の酸素原子の求核性が高められている。このγ位の酸素原子が基質ペプチドの主鎖のカルボニル炭素に求核攻撃することから加水分解反応が始まる。.
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タンパク質
ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.
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触媒
触媒（しょくばい）とは、特定の化学反応の反応速度を速める物質で、自身は反応の前後で変化しないものをいう。また、反応によって消費されても、反応の完了と同時に再生し、変化していないように見えるものも触媒とされる。「触媒」という用語は明治の化学者が英語の catalyser、ドイツ語の Katalysator を翻訳したものである。今日では、触媒は英語では catalyst、触媒の作用を catalysis という。 今日では反応の種類に応じて多くの種類の触媒が開発されている。特に化学工業や有機化学では欠くことができない。また、生物にとっては酵素が重要な触媒としてはたらいている。.
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酵素
核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（リボン図）研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素（こうそ、enzyme）とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 （こうそがく、enzymology）である。.
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残基
残基（ざんき、英語：residue）とは、合成物質の化学構造において生成する化学結合の構造以外の部分構造を指し示す化学概念や化学用語である。一般には残基という用語は単独で使用されることは少なく、高分子化合物のように一定の化学結合により単量体が連結している場合に、置換基の呼称の後に「～残基」と組み合わせることで部分構造を指し示すために使用される。また概念を示す明確なルールに基づいて区部されるわけではないため、残基部分の境界は曖昧であり、使用される文脈に強く依存する。 残基に相対する化学結合は単結合など（bond）ではなく、化学反応で生成する官能基による結合、たとえばエステル結合、ペプチド結合、グリコシド結合などである。したがって高分子の構造は化学結合部分と残基部分とから構成されることになる。 鎖状分子においては化学構造の部分を示すために、主鎖（primary chain, main chain）と側鎖（side chain, branched chain）という区分をするが、これはトポロジー的な関係に着目した部分構造の分類になる。さもなくばある程度明瞭な中心構造を持つ場合は、母核（scaffold）と「-部分」（moiety）というように分類する場合もある。 具体的には糖鎖、ポリペプチド、ポリヌクレオチドなど生体高分子化合物の特性はその残基部分の配列によりその高分子の特性がさまざまに変化することから残基の概念が頻繁に使用される。 ポリペプチドやたんぱく質の場合は、それらがアミノ酸から合成されることから、通常、残基はポリペプチドのアミド結合（ペプチド結合）以外のアミノ酸構造を意味する。また、ペプチド鎖ではC末端とN末端のアミノ酸はN端残基（N-terminal residue）、C端残基（C-terminal residue）と呼ばれる。.
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消化酵素
消化酵素（しょうかこうそ）は、消化に使われる酵素のことである。分解される栄養素によって炭水化物分解酵素、タンパク質分解酵素、脂肪分解酵素などに分けられる。生物が食物を分解するために産生するほかは、食品加工、胃腸薬、洗剤として使用される。また、海外ではサプリメントとしての利用も一般化している。.
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キモトリプシンとプロテアーゼの間の比較
プロテアーゼが49を有しているキモトリプシンは、72の関係を有しています。 彼らは一般的な10で持っているように、ジャカード指数は8.26%です = 10 / (72 + 49)。
参考文献
この記事では、キモトリプシンとプロテアーゼとの関係を示しています。情報が抽出された各記事にアクセスするには、次のURLをご覧ください:
