アミノ酸とサルコシン

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アミノ酸とサルコシンの違い

アミノ酸 vs. サルコシン

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。. ルコシン（sarcosine）またはN-メチルグリシン（N-methylglycine, NMG）は、グリシンの合成および分解における中間体および副生成物である。サルコシンは、サルコシンデヒドロゲナーゼによりグリシンに代謝され、グリシン-''N''-メチルトランスフェラーゼによりグリシンから合成される。筋肉やその他体内組織に見られる天然のアミノ酸で、コリンからグリシンへの代謝中間体である。実験室では、クロロ酢酸とメチルアミンから合成することができる。甘味を持ち水に溶けるため、生分解性界面活性剤や歯磨き粉などに使われている。 サルコシンが含まれる食品には、卵黄、シチメンチョウ、ハム、野菜、豆類などがある。 サルコシンは、摂食されたコリンとメチオニンの代謝により形成し速やかにグリシンに分解され、タンパク質を構成要素となることに加えて、グルタチオン、クレアチン、プリン類およびセリンの代謝源などの生理学的過程において重要な役割を果たす。一般的なヒトの血清中のサルコシン濃度は1.59 ± 1.08 nM（ナノモーラー）である。.

メチオニン

メチオニン（methionine）は、側鎖に硫黄を含んだ疎水性のアミノ酸である。 対応するコドンが単一なアミノ酸は2つだけであり、1つはAUGでコードされるメチオニン、もう1つはUGGでコードされるトリプトファンである。コドンAUGはリボソームにmRNAからのタンパク質翻訳を「開始」させるメッセージを送る開始コドンとしても重要である。結果として真核生物および古細菌では全てのタンパク質のN末端はメチオニンになる。しかしながら、これは翻訳中のタンパク質に限るものであり、普通は翻訳完了後に修飾を受けて取り除かれる。メチオニンはN末端以外の位置にも出現する。なお、ヒトにとってメチオニンは必須アミノ酸の1つである。.

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トリメチルグリシン

トリメチルグリシン（N,N,N-トリメチルグリシン、N,N,N-trimethylglycine）とは、グリシンの窒素が四級アンモニウムの形までメチル化した構造を持つ有機化合物。アンモニウムとカルボキシラートアニオンとを分子内に含み、広義のベタイン（分子内に安定な正負両電荷を持つ化合物、双性イオン）の一種である。CAS登録番号は 。TMG、グリシンベタインまたは単にベタイン、無水ベタインなどとも呼ばれる。 多くの生物体内に存在し、野菜、キノコなどの食物にも含まれる。特にテンサイ (Beta) に多量に含まれ、ベタイン (Betaine) の名はこれに基づく。現在もテンサイ糖蜜から抽出されている。水によく溶ける。.

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クレアチン

レアチン (creatine) とは、1-メチルグアニジノ酢酸（あるいはメチルグリコシアミン）のことで、有機酸の一種である。略号は Cr。筋肉中に存在する。 クレアチンは生体内において4-ホスホクレアチン（クレアチンリン酸）に変換され、エネルギー源として貯蔵される（後述）。そのため、瞬発力を必要とするスポーツなどに有効といわれており、クレアチンパウダーが多数のメーカーからサプリメントとして販売されている。 クレアチンの代謝産物がクレアチニンで、腎機能の評価（クレアチニンクリアランス）に利用される物質として代表的である。.

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グリシン

リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.

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セリン

リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基（–CH2OH）になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン（絹糸に含まれる蛋白質の一種）の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、 、 ）とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる！栄養の図解事典』。.

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