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アミノ酸とコラーゲン

ショートカット: 違い類似点ジャカード類似性係数参考文献

アミノ酸とコラーゲンの違い

アミノ酸 vs. コラーゲン

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸(アミノさん、amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。. ラーゲン(Kollagen、collagen)は、主に脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。多細胞動物の細胞外基質(細胞外マトリクス)の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンはコラーゲンを変性させたものであり、食品、化粧品、医薬品など様々に用いられている。.

アミノ酸とコラーゲン間の類似点

アミノ酸とコラーゲンは(ユニオンペディアに)共通で15ものを持っています: 健康食品一次構造必須アミノ酸リシントリプトファンプロリンヒドロキシリシンヒドロキシプロリンアラニングリシンコドンゼラチンタンパク質翻訳後修飾残基

健康食品

健康食品(けんこうしょくひん)とは、日本の法律上は単なる食品であり、健康の保持増進に寄与するとされる食品全般のことである。本項目で一緒に解説する法律において承認されているもの以外の、俗に健康食品と呼ばれている食品のことである。成分を補給するものはサプリメントとも呼ばれる。 法律で承認されているものは、1991年に保健機能食品の制度が定められ、国の定めた規格や基準を満たす食品において保健機能を表示できることとなった。この制度は、科学的研究を実施し承認された特定保健用食品(トクホ)の制度と共に出発し、2001年より特定の栄養素を含んでいるという栄養機能食品、2015年より他で実施された科学的根拠をもとに表示ができる機能性表示食品と拡充してきた。中にはトクホの根拠となった研究の参加者が6人と少数であったり、含有される成分が足りなかったなど、その信頼性について議論を生じてきた。 アメリカでは、1994年にによって根拠により効能表示が可能となった。1999年には条件付き効能表示により、弱い科学的根拠がある場合にも但し書きした上で表示をしもていいこととなった。.

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一次構造

タンパク質の一次構造は直鎖のアミノ酸である 一次構造(いちじこうぞう、primary structure)とは生化学において、生体分子の特定の単位とそれらをつなぐ化学結合の正確な配置のことである。DNA、RNAや典型的な細胞内タンパク質のように、分岐や交差のない典型的な生体高分子においては、一次構造は核酸やアミノ酸といった単量体の配列と同義である。「一次構造」という言葉は、1951年にリンダーストロム・ラングによって初めて用いられた。一次構造はしばしば一次配列と間違われるが、二次配列、三次配列という概念がないように、このような用語は存在しない。.

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必須アミノ酸

必須アミノ酸(ひっすアミノさん、Essential amino acid)とは、タンパク質を構成するアミノ酸のうち、その動物の体内で充分な量を合成できず栄養分として摂取しなければならないアミノ酸のこと。必要アミノ酸、不可欠アミノ酸とも言う。.

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リシン

リシン()はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 (ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい) --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。.

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トリプトファン

トリプトファン はアミノ酸の一種である。ヒトにおける9つの必須アミノ酸の内の1つ。 系統名 2-アミノ-3-(インドリル)プロピオン酸。略号はTrpまたはW。 側鎖にインドール環を持ち、芳香族アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸である。糖原性・ケト原性の両方を持つ。多くのタンパク質中に見出されるが、含量は低い。ナイアシンの体内活性物質であるNAD(H)をはじめ、セロトニン・メラトニンといったホルモン、キヌレニン等生体色素、また植物において重要な成長ホルモンであるインドール酢酸の前駆体、インドールアルカロイド(トリプタミン類)などの前駆体として重要である。.

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プロリン

プロリン (proline) はアミノ酸の一つ。ピロリジン-2-カルボン酸のこと。略号はProまたはP。環状アミノ酸で、タンパク質を構成する。糖原性を持つ。タンパク質を構成するアミノ酸は通常一級アミンであるが、唯一環状の二級アミンである。表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつアミノ酸。体の結合組織、心筋の合成時の主な材料でもある。最近では、アルドール反応の安全かつ効果的な触媒として注目されつつある。.

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ヒドロキシリシン

ヒドロキシリシン (Hydroxylysine) は、化学式 C6H14N2O3 のアミノ酸である。リシンのヒドロキシル化によって生成する物質で、コラーゲンの構成要素として広く知られている。 体内では、リシルヒドロキシラーゼによる酸化でリシンから合成される。.

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ヒドロキシプロリン

ヒドロキシプロリン(Hydroxyproline)は天然に存在するアミノ酸の一種である。.

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アラニン

アラニン(alanine)とは、アミノ酸のひとつで示性式は、CH3CH(COOH)NH2 で、アミノ酸の構造の側鎖がメチル基(–CH3)になった構造を持つ。2-アミノプロピオン酸のこと。スペルはalanineで、略号はAあるいはAla。グリシンについで2番目に小さなアミノ酸である。ほとんどすべての蛋白質に普遍的に見られる。 疎水性アミノ酸、非極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。.

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グリシン

リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く(全体の3分の1くらい)含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.

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コドン

mRNA分子に沿って一連のコドンを示している。各コドンは3ヌクレオチドからなり、一つのアミノ酸を指定している。 コドン(英: codon)とは、核酸の塩基配列が、タンパク質を構成するアミノ酸配列へと生体内で翻訳されるときの、各アミノ酸に対応する3つの塩基配列のことで、特に、mRNAの塩基配列を指す。DNAの配列において、ヌクレオチド3個の塩基の組み合わせであるトリプレットが、1個のアミノ酸を指定する対応関係が存在する。この関係は、遺伝暗号、遺伝コード(genetic code)等と呼ばれる。 ほぼ全ての遺伝子は厳密に同じコードを用いるから(#RNAコドン表を参照)、このコードは、しばしば基準遺伝コード(canonical genetic code)とか、標準遺伝コード(standard genetic code)、あるいは単に遺伝コードと呼ばれる。ただし、実際は変形コードは多い。つまり、基準遺伝コードは普遍的なものではない。例えば、ヒトではミトコンドリア内のタンパク質合成は基準遺伝コードの変形したものを用いている。 遺伝情報の全てが遺伝コードとして保存されているわけではないということを知ることは重要である。全ての生物のDNAは調節性塩基配列、遺伝子間断片、染色体の構造領域を含んでおり、これらは表現型の発現に寄与するが、異なった規則のセットを用いて作用する。これらの規則は、すでに十分に解明された遺伝コードの根底にあるコドン対アミノ酸パラダイムのように明解なものかも知れないし、それほど明解なものではないかも知れない。.

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ゼラチン

ラチン(gelatin)は、動物の皮膚や骨、腱などの結合組織の主成分であるコラーゲンに熱を加え、抽出したもの。タンパク質を主成分とする説が有力。.

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タンパク質

ミオグロビンの3D構造。αヘリックスをカラー化している。このタンパク質はX線回折によって初めてその構造が解明された。 タンパク質(タンパクしつ、蛋白質、 、 )とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである生化学辞典第2版、p.810 【タンパク質】。 構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれる武村(2011)、p.24-33、第一章 たんぱく質の性質、第二節 肉を食べることの意味ことが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。 タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、英語の各々の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は身体をつくる役割も果たしている『見てわかる!栄養の図解事典』。.

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翻訳後修飾

翻訳後修飾(ほんやくごしゅうしょく、Post-translational modification、PTM)は、翻訳後のタンパク質の化学的な修飾である。これは多くのタンパク質の生合成の後方のステップの1つである。 翻訳後、アミノ酸は、酢酸、リン酸、様々な脂質、炭水化物のような他の生化学官能基と結合し、化学的特性の変換(例えばシトルリン)、またはジスルフィド結合の形成のような構造変換などを受け、タンパク質の反応の幅を広げる。 また、酵素がタンパク質のN末端からアミノ酸を輸送するか、中央からペプチド結合を切断することもある。例えば、ペプチドホルモンであるインスリンはジスルフィド結合が形成された後に2つに切断され、C-ペプチド(右図の桃色のポリペプチド鎖部分)は結合から切り離される。(最終的にジスルフィド結合で2つのポリペプチド鎖が結合したタンパク質が生じる。) この他の修飾にリン酸化がある。この修飾はタンパク質酵素の作用の活発化と非活発化の調節機構においてよく起こる。.

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残基

残基(ざんき、英語:residue)とは、合成物質の化学構造において生成する化学結合の構造以外の部分構造を指し示す化学概念や化学用語である。一般には残基という用語は単独で使用されることは少なく、高分子化合物のように一定の化学結合により単量体が連結している場合に、置換基の呼称の後に「~残基」と組み合わせることで部分構造を指し示すために使用される。また概念を示す明確なルールに基づいて区部されるわけではないため、残基部分の境界は曖昧であり、使用される文脈に強く依存する。 残基に相対する化学結合は単結合など(bond)ではなく、化学反応で生成する官能基による結合、たとえばエステル結合、ペプチド結合、グリコシド結合などである。したがって高分子の構造は化学結合部分と残基部分とから構成されることになる。 鎖状分子においては化学構造の部分を示すために、主鎖(primary chain, main chain)と側鎖(side chain, branched chain)という区分をするが、これはトポロジー的な関係に着目した部分構造の分類になる。さもなくばある程度明瞭な中心構造を持つ場合は、母核(scaffold)と「-部分」(moiety)というように分類する場合もある。 具体的には糖鎖、ポリペプチド、ポリヌクレオチドなど生体高分子化合物の特性はその残基部分の配列によりその高分子の特性がさまざまに変化することから残基の概念が頻繁に使用される。 ポリペプチドやたんぱく質の場合は、それらがアミノ酸から合成されることから、通常、残基はポリペプチドのアミド結合(ペプチド結合)以外のアミノ酸構造を意味する。また、ペプチド鎖ではC末端とN末端のアミノ酸はN端残基(N-terminal residue)、C端残基(C-terminal residue)と呼ばれる。.

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上記のリストは以下の質問に答えます

アミノ酸とコラーゲンの間の比較

コラーゲンが94を有しているアミノ酸は、114の関係を有しています。 彼らは一般的な15で持っているように、ジャカード指数は7.21%です = 15 / (114 + 94)。

参考文献

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