DNA複製と一次構造間の類似点
DNA複製と一次構造は(ユニオンペディアに)共通で10ものを持っています: ペプチド、メチル化、リン酸基、リン酸化、ヒドロキシ基、デオキシリボ核酸、キナーゼ、セリン、酵素、SUMOタンパク質。
ペプチド
ペプチド(Peptid、peptide:ペプタイド, ギリシャ語の πεπτος (消化できる)に由来する)は、決まった順番で様々なアミノ酸がつながってできた分子の系統群である。1つのアミノ酸残基と次のそれの間の繋がりはアミド結合またはペプチド結合と呼ばれる。アミド結合は典型的な炭素・窒素単結合よりもいくらか短い、そして部分的に二重結合の性質をもつ。なぜならその炭素原子は酸素原子と二重結合し、窒素は一つの非共有電子対を結合へ利用できるからである。 生体内で産生されるペプチドはリボソームペプチド、非リボソームペプチド、消化ペプチドの3つに大別される。.
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メチル化
メチル化(メチルか、methylation)は、さまざまな基質にメチル基が置換または結合することを意味する化学用語である。この用語は一般に、化学、生化学、生物科学で使われる。 生化学では、メチル化はとりわけ水素原子とメチル基の置換に用いられる。 生物の機構では、メチル化は酵素によって触媒される。メチル化は重金属の修飾、遺伝子発現の調節、タンパク質の機能調節、RNA代謝に深く関わっている。また、重金属のメチル化は生物機構の外部でも起こることができる。さらに、メチル化は組織標本の染色におけるアーティファクトを減らすのに用いることができる。.
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リン酸基
リン酸基(—さんき、phosphate group)は官能基の一種で、リン酸からヒドロキシ基を取り除いたものにあたる1価の官能基。構造式は H2PO4− と表され、しばしば P と略記される。リン酸基を含む化合物の名称は、置換名ではホスホ- (phospho-)、基官能名ではリン酸-または-リン酸となる。.
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リン酸化
リン酸化(リンさんか、phosphorylation)は、各種の有機化合物、なかでも特にタンパク質にリン酸基を付加させる化学反応である。この反応は、生化学の中で大きな役割を担っており、2013年2月現在、MEDLINEデータベースのタンパク質のリン酸化に関する記事は21万にも及んでいる。 リン酸化は、「ホスホリル化」とも呼ばれる。リン酸化を触媒する酵素は一般にキナーゼ (Kinase) と呼ばれ、特にタンパク質を基質とするタンパク質キナーゼを単にキナーゼと呼ぶことも多い。 なお、ATP生合成(ADPへのリン酸化)を単にリン酸化と呼ぶこともある(「酸化的リン酸化」等)。.
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ヒドロキシ基
ヒドロキシ基(ヒドロキシき、hydroxy group)は、有機化学において構造式が −OH と表される1価の官能基。旧IUPAC命名則ではヒドロキシル基 (hydroxyl group) と呼称していた。 無機化合物における陰イオン OH− は「水酸化物イオン」を参照のこと。.
デオキシリボ核酸
DNAの立体構造 デオキシリボ核酸(デオキシリボかくさん、deoxyribonucleic acid、DNA)は、核酸の一種。地球上の多くの生物において遺伝情報の継承と発現を担う高分子生体物質である。.
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キナーゼ
ナーゼ(Kinase、読み:カイネイス、カイネース)とは、生化学において、ATPなどの高エネルギーリン酸結合を有する分子からリン酸基を基質あるいはターゲット分子に転移する(リン酸化する)酵素の総称であり、リン酸化酵素とも呼ばれる。EC 2.7群(リン酸転移酵素、ホスホトランスフェラーゼ)に属する。研究現場での用例の推移はキナーゼ固有の説明事項ではないので略する。 日本では従来ドイツ語発音に由来するキナーゼが普及していたが、近年は国際間の研究者の直接交流が盛んになり、その場で英語が用いられることが通例であるため、-->英語発音に由来するカイネイス、カイネースと呼ぶ研究者が増えてきている。 一般に高エネルギーリン酸化合物からのリン酸転移反応は大きな負の自由エネルギー変化を伴うため不可逆変化として進行しやすく、その結果生じる化合物もまた高エネルギーリン酸化合物である場合もある。ゆえにキナーゼは基質分子に対して「活性化」あるいは「エネルギーを与える」(キナーゼの名称もこの意味による)と考えることができる。すべてのキナーゼはMg2+あるいはMn2+など2価の金属イオンを要し、それによりドナー分子の末端リン酸基の転移を容易にする。 キナーゼには様々なタイプがあるが、大きくは低分子化合物を基質とし代謝経路で機能するタイプと、タンパク質を基質としてその機能を調節したり細胞内シグナル伝達経路で機能するタイプの2つに分けられる。例として次のようなものがある:.
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セリン
リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基(–CH2OH)になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン(絹糸に含まれる蛋白質の一種)の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.
酵素
核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造(リボン図)研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素(こうそ、enzyme)とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 (こうそがく、enzymology)である。.
SUMOタンパク質
SUMOタンパク質(SUMO protein)とは、細胞内の他のタンパク質に一時的に共有結合してその機能を助ける小さなタンパク質で、SUMOとはSmall Ubiquitin-related(like) Modifierという言葉の略である。タンパク質のSUMO化は翻訳後修飾の1つで、細胞核-細胞質の輸送、転写制御、アポトーシス、タンパク質の安定化、ストレス応答、細胞周期の進行など様々な細胞内のプロセスに関係する。 SUMOタンパク質はユビキチンとよく似ていて、SUMO化に関与する酵素も、ユビキチン化の一連の酵素のアナログである。ただしユビキチンがタンパク質分解のタグとなるのに対して、SUMOにはそのような機能はない。SUMOはC末端の4残基が切り落とされることによって完成する。 SUMOタンパク質には別名を持つものが多い。例えば酵母のSUMO1ホモログはSMT3と呼ばれる。またコードする遺伝子にはいくつかの偽遺伝子が存在するという報告もある。 iMolとPDBファイル1A5R、NMRを元に作られたヒトSUMO1タンパク質の構造図。タンパク質の構造はリボンで表現し、二次構造を着色している。N末端は青、C末端は赤である。 同じく、原子を球で表現したタンパク質の構造図。.
上記のリストは以下の質問に答えます
- 何DNA複製と一次構造ことは共通しています
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DNA複製と一次構造の間の比較
一次構造が115を有しているDNA複製は、119の関係を有しています。 彼らは一般的な10で持っているように、ジャカード指数は4.27%です = 10 / (119 + 115)。
参考文献
この記事では、DNA複製と一次構造との関係を示しています。情報が抽出された各記事にアクセスするには、次のURLをご覧ください: