(R)-アミノプロパノールデヒドロゲナーゼとトレオニン

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(R)-アミノプロパノールデヒドロゲナーゼとトレオニンの違い

(R)-アミノプロパノールデヒドロゲナーゼ vs. トレオニン

(R)-アミノプロパノールデヒドロゲナーゼ（(R)-aminopropanol dehydrogenase）は、グリシン、セリンおよびトレオニン代謝の酵素群の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 反応式の通り、この酵素の基質は(R)-1-アミノプロパン-2-オールとNAD+、生成物はアミノアセトンとNADHとH+である。 組織名は(R)-1-aminopropan-2-ol:NAD+ oxidoreductaseで、別名にL-aminopropanol dehydrogenase, 1-aminopropan-2-ol-NAD+ dehydrogenase, L(+)-1-aminopropan-2-ol:NAD+ oxidoreductase, 1-aminopropan-2-ol-dehydrogenase, DL-1-aminopropan-2-ol: NAD+ dehydrogenase, L(+)-1-aminopropan-2-ol-NAD+/NADP+ oxidoreductaseがある。. トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.

グリシン

リシン (glycine) とは、アミノ酢酸のことで、タンパク質を構成するアミノ酸の中で最も単純な形を持つ。別名グリココル。糖原性アミノ酸である。 示性式は H2NCH2COOH、アミノ酸の構造の側鎖が –H で不斉炭素を持たないため、生体を構成する α-アミノ酸の中では唯一 D-, L- の立体異性がない。非極性側鎖アミノ酸に分類される。 多くの種類のタンパク質ではグリシンはわずかしか含まれていないが、ゼラチンやエラスチンといった、動物性タンパク質のうちコラーゲンと呼ばれるものに多く（全体の3分の1くらい）含まれる。 1820年にフランス人化学者アンリ・ブラコノーによりゼラチンから単離された。 甘かったことからギリシャ語で甘いを意味する glykys に因んで glycocoll と名付けられ、後に glycine に改名された。.

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