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I型インターフェロン

索引 I型インターフェロン

I型インターフェロン(いちがた―)(英:type I interferon)とは、インターフェロンファミリーのうち、インターフェロンα(IFN-α)とインターフェロンβ(INF-β)などを含めた総称で、ウイルス感染で誘導される抗ウイルス系のサイトカインである。「I型」という名前は、免疫系の細胞によって分泌されマクロファージを活性化するII型インターフェロン(INF-γ)などと区別するための呼称であるが、一般に「インターフェロン」というとI型インターフェロンのことを指す。インターフェロン自体は、あるウイルスを感染させた細胞に別のウイルスを感染させると、後から感染させたウイルスの増殖が抑えられる「ウイルス干渉」と呼ばれる現象における干渉物質として見つかったものである。.

24 関係: 小胞体ストレス主要組織適合遺伝子複合体伝令RNAナチュラルキラー細胞マクロファージヤーヌスキナーゼリン酸化リボ核酸ヌクレアーゼプロテインキナーゼアポトーシスアデノシン三リン酸アダプタータンパク質インターフェロンウイルスエンドソームシグナル伝達兼転写活性化因子サイトカイン立体配座転写重合反応RIG-ITLR3Toll様受容体

小胞体ストレス

小胞体ストレス(しょうほうたいストレス, Endoplasmic reticulum (ER) stress)とは、正常な高次構造にフォールディングされなかったタンパク質(変性タンパク質; unfolded protein)が小胞体に蓄積し、それにより細胞への悪影響(ストレス)が生じることである。 小胞体ストレスは細胞の正常な生理機能を妨げるため、細胞にはその障害を回避し、恒常性を維持する仕組みが備わっている。この小胞体ストレスに対する細胞の反応を小胞体ストレス応答(unfolded protein response:UPR,異常タンパク応答とも)といい、その情報は小胞体ストレスシグナルによって伝達される。変性タンパク質が過剰に蓄積し、小胞体ストレスの強さが細胞の回避機能を越えると、細胞死(アポトーシス)が誘導され、神経変性疾患などさまざまな疾患の原因となると考えられている。 小胞体ストレスの原因となる変性タンパク質は、遺伝子変異、ウイルス感染、炎症、有害化学物質などにより生じる。変性タンパク質は小胞体ストレスセンサー(IRE1alpha, ATF6, Perk が知られる)によって感知され、小胞体ストレス応答を誘導する。小胞体ストレス応答は、翻訳量を低下させることで小胞体におけるタンパク質の折りたたみを軽減したり、分子シャペロンの量を増やすことで折りたたみ機能を向上させたり、変性タンパク質の除去効率をあげることで小胞体ストレスを取り除くよう働く。小胞体ストレスがこのような細胞の修復機能を越えてしまった場合、アポトーシス誘導因子が活性化され、細胞はアポトーシスを実行する。 小胞体ストレスによる細胞死が組織の恒常性を乱すほど起こった場合、さまざまな疾患の原因となる。たとえば、膵臓ランゲルハンス島のベータ細胞が細胞死により多数失われてしまった場合、糖尿病を発症する。ニューロンで生じた場合、神経変性疾患や双極性障害などが引き起こされる可能性がある。.

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主要組織適合遺伝子複合体

主要組織適合遺伝子複合体(しゅようそしきてきごういでんしふくごうたい、major histocompatibility complex; MHC)は、免疫反応に必要な多くのタンパクの遺伝子情報を含む大きな遺伝子領域であるBelov K, Deakin JE, Papenfuss AT, et al.

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伝令RNA

伝令RNA(でんれいRNA、メッセンジャーRNA、英語:messenger RNA)は、蛋白質に翻訳され得る塩基配列情報と構造を持ったRNAのことであり、通常mRNAと表記される。DNAに比べてその長さは短い。DNAからコピーした遺伝情報を担っており、その遺伝情報は、特定のアミノ酸に対応するコドンと呼ばれる3塩基配列という形になっている。 mRNAはDNAから写し取られた遺伝情報に従い、タンパク質を合成する(詳しくは翻訳)。翻訳の役目を終えたmRNAは細胞に不要としてすぐに分解され、寿命が短く、分解しやすくするために1本鎖であるともいわれている。 古細菌、真正細菌では転写されたRNAはほぼそのままでmRNAとして機能する。一方真核生物では転写されたmRNA前駆体はいくつかの切断(スプライシング)、修飾といったプロセシングを受けたのちに成熟mRNAになる。 真核生物のmRNAはRNAポリメラーゼIIによって転写されたRNAに由来する。5'末端にはm7Gキャップがあり、3'末端は一般にポリアデニル化される(poly (A)鎖で終了している)。これらの構造やmRNAの塩基配列は翻訳活性やmRNAの分解を制御する機能も持っている。古細菌、真正細菌も3'末端に短いpoly (A)鎖を持つが、5'末端のキャップ構造は持たない。 poly (A)鎖はrRNAやtRNAには存在しないmRNAの特徴であるとされており、このことを利用してmRNAを特異的に精製することができる。また、mRNAを鋳型にしてDNAを逆転写酵素によって合成することができ、これはcDNAと呼ばれる。cDNAは遺伝子が働いていることの非常に信頼性の高い証拠であり、ゲノムプロジェクトによって得られた大量のシークエンスデータの中から遺伝子を探す作業を補助することができる。.

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ナチュラルキラー細胞

ナチュラルキラー細胞(ナチュラルキラーさいぼう、、NK細胞)は、自然免疫の主要因子として働く細胞傷害性リンパ球の1種であり、特に腫瘍細胞やウイルス感染細胞の拒絶に重要である。細胞を殺すのにT細胞とは異なり事前に感作させておく必要がないということから、生まれつき(natural)の細胞傷害性細胞(killer cell)という意味で名付けられた。形態的特徴から大形顆粒リンパ球と呼ばれることもある。.

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マクロファージ

マクロファージ(Macrophage, MΦ)は白血球の1種。生体内をアメーバ様運動する遊走性の食細胞で、死んだ細胞やその破片、体内に生じた変性物質や侵入した細菌などの異物を捕食して消化し、清掃屋の役割を果たす。とくに、外傷や炎症の際に活発である。また抗原提示細胞でもある。免疫系の一部を担い、免疫機能の中心的役割を担っている。 名称は、ミクロファージ(小食細胞)に対する対語(マクロ⇔ミクロ)として命名されたが、ミクロファージは後に様々な機能を持つリンパ球などとして再分類されたため、こちらのみその名称として残った。大食細胞、大食胞、組織球ともいう。 貪食細胞は、狭義にはマクロファージを意味するが、広義には食細胞を意味する。.

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ヤーヌスキナーゼ

JAK-STAT系 ヤーヌスキナーゼ(、またはヤヌスキナーゼとも)は、非受容体型チロシンキナーゼの1つである。一般にJAKやJakと略される。Jakは、機能や遺伝子の位置の違いからJak1、Jak2、Jak3、Tyk2に分けられ、それらの多くは細胞増殖、生存、発達そして分化に関与しており、特に免疫細胞や血球系細胞において重要な役割を果たしている。シグナル伝達はSTATを介して伝えられる。.

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リン酸化

リン酸化(リンさんか、phosphorylation)は、各種の有機化合物、なかでも特にタンパク質にリン酸基を付加させる化学反応である。この反応は、生化学の中で大きな役割を担っており、2013年2月現在、MEDLINEデータベースのタンパク質のリン酸化に関する記事は21万にも及んでいる。 リン酸化は、「ホスホリル化」とも呼ばれる。リン酸化を触媒する酵素は一般にキナーゼ (Kinase) と呼ばれ、特にタンパク質を基質とするタンパク質キナーゼを単にキナーゼと呼ぶことも多い。 なお、ATP生合成(ADPへのリン酸化)を単にリン酸化と呼ぶこともある(「酸化的リン酸化」等)。.

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リボ核酸

リボ核酸(リボかくさん、ribonucleic acid, RNA)は、リボヌクレオチドがホスホジエステル結合でつながった核酸である。RNAと略されることが多い。RNAのヌクレオチドはリボース、リン酸、塩基から構成される。基本的に核酸塩基としてアデニン (A)、グアニン (G)、シトシン (C)、ウラシル (U) を有する。RNAポリメラーゼによりDNAを鋳型にして転写(合成)される。各塩基はDNAのそれと対応しているが、ウラシルはチミンに対応する。RNAは生体内でタンパク質合成を行う際に必要なリボソームの活性中心部位を構成している。 生体内での挙動や構造により、伝令RNA(メッセンジャーRNA、mRNA)、運搬RNA(トランスファーRNA、tRNA)、リボソームRNA (rRNA)、ノンコーディングRNA (ncRNA)、リボザイム、二重鎖RNA (dsRNA) などさまざまな分類がなされる。.

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ヌクレアーゼ

ヌクレアーゼ(Nuclease)は核酸分解酵素の総称。デオキシリボ核酸ないしリボ核酸の糖とリン酸の間のホスホジエステル結合を加水分解してヌクレオチドとする。 RNAを分解するリボヌクレアーゼとDNAを分解するデオキシリボヌクレアーゼに分類できる他、両方を分解することができるヌクレアーゼも知られており、その役割も様々である。ウイルスが有するヌクレアーゼには宿主の核酸を分解して自らの核酸の原料とする役割をもつものがある。また、制限酵素もヌクレアーゼの一種であり、これは外来の核酸を分解してウイルスの感染、増殖を防ぐ役割があると考えられている。核酸がメチル化されているとヌクレアーゼは働かなくなるため、自分の核酸を無闇に分解しないようにこの酵素を有する細菌も多い。多細胞生物においては死滅した細胞の核酸を分解するためにヌクレーゼが生産されることがあるほか、特殊な例としては紫外線などの影響で二量化したチミジンをとりはずすためのヌクレアーゼが存在する。 分解の型式により、エンドヌクレアーゼとエキソヌクレアーゼという分類もできる。; エンドヌクレアーゼ(英:endonuclease); エキソヌクレアーゼ(英:exonuclease) ぬくれあせ *.

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プロテインキナーゼ

プロテインキナーゼ (Protein kinase; プロテインカイネース) は、タンパク質分子にリン酸基を付加する(リン酸化する)酵素である。タンパク質キナーゼあるいは英語風にプロテインカイネースとも呼ぶ。キナーゼ(リン酸基転移酵素)の中でタンパク質をリン酸化するキナーゼをプロテインキナーゼと呼ぶが、このプロテインキナーゼのことを特にキナーゼと呼ぶことが多い(本記事では以後単にキナーゼという)。.

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アポトーシス

アポトーシス、アポプトーシス (apoptosis) とは、多細胞生物の体を構成する細胞の死に方の一種で、個体をより良い状態に保つために積極的に引き起こされる、管理・調節された細胞の自殺すなわちプログラムされた細胞死(狭義にはその中の、カスパーゼに依存する型)のこと。ネクローシス(necrosis)の対義語として使われる事が多い。 Apoptosis の語源はギリシャ語の“”, apoptosis アポプトーシス:「apo-(離れて)」と「ptosis(下降)」に由来し、「(枯れ葉などが木から)落ちる」という意味である。英語ではと発音されるが、この語が最初に提唱された論文では2番目のpを黙字としている。.

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アデノシン三リン酸

アデノシン三リン酸(アデノシンさんリンさん、adenosine triphosphate)とは、アデノシンのリボース(=糖)に3分子のリン酸が付き、2個の高エネルギーリン酸結合を持つヌクレオチドのこと。IUPAC名としては「アデノシン 5'-三リン酸」。一般的には、「adenosine triphosphate」の下線部のアルファベットをとり、短縮形で「ATP(エー・ティー・ピー)」と呼ばれている。.

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アダプタータンパク質

アダプタータンパク質(Adaptor Protein)とはシグナル伝達に関与するタンパク質の一種である。アダプター分子(Adaptor Molecule)とも呼ばれる。アダプタータンパク質自体は基本的に酵素活性を有していないが(一部例外あり)、他のタンパク質との結合に関与するドメインを複数有しており、SH2ドメインやロイシンジッパー、Znフィンガーなどの構造がその例である。アダプタータンパク質はこれらの構造を介してシグナル伝達分子と結合し、そのリクルートを行うと共に、受容体とシグナル伝達分子の会合を仲介する役割を持ち、チロシンキナーゼや酵素などのシグナル伝達分子を受容体の近くに集めることでシグナル伝達分子の活性化を促進させている。 アダプタータンパク質は細胞膜結合型と細胞質に存在する型に大きく分けられ、代表的なアダプタータンパク質としてLAT(=Linker for Activation of T cell、T細胞活性化に関連するリンカー)やSLP-76、Vav、Gab2、Shcなどの分子が知られている。.

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インターフェロン

インターフェロン(、略号:IFN)とは動物体内で病原体(特にウイルス)や腫瘍細胞などの異物の侵入に反応して細胞が分泌する蛋白質のこと。ウイルス増殖の阻止や細胞増殖の抑制、免疫系および炎症の調節などの働きをするサイトカインの一種である。 医薬品としては、ウイルス性肝炎等の抗ウイルス薬として、多発性骨髄腫等の抗がん剤として用いられている。.

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ウイルス

ウイルス()は、他の生物の細胞を利用して、自己を複製させることのできる微小な構造体で、タンパク質の殻とその内部に入っている核酸からなる。生命の最小単位である細胞をもたないので、非生物とされることもある。 ヒト免疫不全ウイルスの模式図.

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エンドソーム

ンドソーム (endosome) はピノサイトーシスによって形成された一重の生体膜からなる小胞。ほぼ全ての真核細胞が持ち、細胞外の分子の取り込みや、細胞表面の分子のソーティングに関わる。その結果エンドソームに取り込まれた一部の分子は再利用され、小胞輸送によって細胞膜へと輸送される。また不要な分子はエンドソームがリソソームと融合することで分解される。エンドサイトーシスの一種であるファゴサイトーシスによって形成された(ヘテロ)ファゴソームはエンドソームに含めないと思われる。 エンドソームの形成は、細胞膜の内側にクラスリンが集まった窪みが陥入して、被覆小胞となることで始まる。細胞膜から離れた被覆小胞はすぐにクラスリンを脱離させ、初期エンドソームに融合する。初期エンドソーム内部もリソソーム同様にプロトンポンプの作用によって酸性に保たれている。ここで膜に結合している受容体蛋白質の多くは再利用されるために細胞膜へと回帰する経路に乗る。一方受容体に結合してエンドソーム内腔に取り込まれたリガンドは、酸性条件下で受容体のコンフォメーションが変化するに伴い乖離する。初期エンドソーム内部には、細胞質に取り込まれた所とは別の細胞膜領域に運ばれる分子もあり、こういった分子はトランスサイトーシスと呼ばれる経路で初期エンドソームから運ばれる。初期エンドソームはゴルジ体近傍へ移動していくに従って、多数の小胞を内部に含んだ後期エンドソームへと成熟する。そこで加水分解酵素を含むリソソームと融合して内容物が分解され、エンドソームはリソソームと呼ばれるようになる。このままでは細胞表面の膜は取り込まれて減る一方なので、当然逆の経路もあり、それはエキソサイトーシスと呼ばれる。.

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シグナル伝達兼転写活性化因子

ナル伝達兼転写活性化因子あるいは略してSTAT(すたっと-、Signal Transducers and Activator of Transcription, Signal Transduction and Activator of Transcription, STAT)は、細胞増殖、分化および生存などの過程を制御するタンパク質であり、その名の通りシグナル伝達と転写活性化の双方において働く分子である。STATは非活性化状態においては細胞質に存在するがJAK(ヤーヌスキナーゼ)が活性化されることによってリン酸化を受け、核内へ移行して目的遺伝子を活性化する転写因子として機能する。この活性化経路はJAK-STAT経路と呼ばれており、JAK-STAT経路の制御不全は悪性腫瘍形成の初期の過程などにしばしば見られ、血管新生や腫瘍の生存延長、免疫抑制などを引き起こす。.

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サイトカイン

イトカイン(cytokine) は、細胞シグナリングにおいて重要な小さい蛋白質(およそ5 - 20 kDa)であり、広範かつ緩やかな分類概念である。細胞からのサイトカイン分泌は周囲の細胞の行動に影響する。サイトカインはオートクリン、パラクリン、および内分泌のシグナリングに免疫調節因子として関与するといえる。サイトカインのホルモンとの明確な違いについては現在研究途上にある。サイトカインにはケモカイン、インターフェロン、インターロイキン、リンホカイン、および腫瘍壊死因子が含まれる一方、例えばエリスロポエチンのように多少の用語上の重複があるものの、一般的にはホルモンと成長因子は含まれない。サイトカインは多様な細胞により産生される。それにはマクロファージ、Bリンパ球、Tリンパ球、肥満細胞といった免疫細胞のほかに内皮細胞、線維芽細胞、各種の間葉系細胞をも含む。したがい、ある1つのサイトカインが多種類の細胞により産生されることがありうる。Horst Ibelgaufts.

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立体配座

立体配座(りったいはいざ、Conformation)とは、単結合についての回転や孤立電子対を持つ原子についての立体反転によって相互に変換可能な空間的な原子の配置のことである。 二重結合についての回転や不斉炭素についての立体反転のように通常の条件では相互に変換不可能な空間的な原子の配置は立体配置という。.

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転写

転写(てんしゃ).

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重合反応

重合反応(じゅうごうはんのう、polymerization)とは重合体(ポリマー)を合成することを目的にした一群の化学反応の呼称である。また重合反応はその元となる反応の反応機構や化学反応種により細分化され、区分された反応名に重または重合の語を加えることで重合体合成反応であることを表す。.

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RIG-I

RIG-Iの一部と二本鎖RNAの複合体の構造。中心の黒色が二本鎖RNAで赤色がC末端側の抑制ドメイン(RD)、他がヘリカーゼドメイン RIG-I(リグ-アイ)(英:retinoic acid-inducible gene-I)はヒトの自然免疫系で働くタンパク質の分子。ウイルスが細胞内に進入した時にウイルス由来のRNAを認識し、抗ウイルス作用を示すI型インターフェロン産生の誘導を引き起こす、細胞質内に存在するRNAヘリカーゼである。京都大学の藤田尚志教授らによってその機能が明らかにされた。「リィグ・ワン」と誤って発音されることが多いが、正しくは「リィグ・アイ」である。.

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TLR3

TLR3はToll-like receptor 3(Toll様受容体-3)の略称である。TLR3はエンドソームに存在し、ウイルス由来の二重鎖RNA(dsRNA)を認識し、強い抗ウイルス作用を示すI型インターフェロンの産生を促し、ウイルスからの防御で働く自然免疫系分子の一つ。.

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Toll様受容体

TLR4のシグナル伝達の模式図 Toll様受容体(トルようじゅようたい、Toll-like receptor:TLRと略す)は動物の細胞表面にある受容体タンパク質で、種々の病原体を感知して自然免疫(獲得免疫と異なり、一般の病原体を排除する非特異的な免疫作用)を作動させる機能がある。脊椎動物では、獲得免疫が働くためにもToll様受容体などを介した自然免疫の作動が必要である。 TLRまたはTLR類似の遺伝子は、哺乳類やその他の脊椎動物(インターロイキン1受容体も含む)、また昆虫などにもあり、最近では植物にも類似のものが見つかっていて、進化的起源はディフェンシン(細胞の出す抗菌性ペプチド)などと並び非常に古いと思われる。さらにTLRの一部分にだけ相同性を示すタンパク質(RP105など)もある。 TLRやその他の自然免疫に関わる受容体は、病原体に常に存在し(進化上保存されたもの)、しかも病原体に特異的な(宿主にはない)パターンを認識するものでなければならない。そのためにTLRは、細菌表面のリポ多糖(LPS)、リポタンパク質、鞭毛のフラジェリン、ウイルスの二本鎖RNA、細菌やウイルスのDNAに含まれる非メチル化CpGアイランド(宿主のCpG配列はメチル化されているので区別できる)などを認識するようにできている。 TLRは特定の分子を認識するのでなく、上記のようなある一群の分子を認識するの一種である。.

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