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36 関係: 古細菌、大腸菌、マトリックス支援レーザー脱離イオン化法、メチルリシン、メチルトランスフェラーゼ、メチルアミン、メタン生成経路、リシン、プロトン、プロトン化、ヒプシン、ヒドロキシリシン、ピロリン、アミノアシルtRNA合成酵素、アミノ酸、アンチコドン、アンモニア、イミン、グルタミン酸、コバルト、コリノイド、セレノシステイン、タンパク質を構成するアミノ酸、サイエンス、国際純正・応用化学連合、国際生化学・分子生物学連合、翻訳後修飾、真正細菌、終止コドン、補因子、質量分析法、転移RNA、脱プロトン化、X線回折、求核付加反応、活性部位。
古細菌
古細菌（こさいきん、アーキア、ラテン語:archaea/アルカエア、単数形:archaeum, archaeon）は、生物の分類の一つで、''sn''-グリセロール1-リン酸のイソプレノイドエーテル（他生物はsn-グリセロール3-リン酸の脂肪酸エステル）より構成される細胞膜に特徴付けられる生物群、またはそこに含まれる生物のことである。古"細菌"と名付けられてはいるが、細菌（バクテリア。本記事では明確化のため真正細菌と称する）とは異なる系統に属している。このため、始原菌（しげんきん）や後生細菌（こうせいさいきん）という呼称が提案されたが、現在では細菌や菌などの意味を含まない を音写してアーキアと呼ぶことが多くなっている。 形態はほとんど細菌と同一、細菌の一系統と考えられていた時期もある。しかしrRNAから得られる進化的な近縁性は細菌と真核生物の間ほども離れており、現在の生物分類上では独立したドメインまたは界が与えられることが多い。一般には、メタン菌・高度好塩菌・好熱好酸菌・超好熱菌など、極限環境に生息する生物として認知されている。.
大腸菌
大腸菌（だいちょうきん、学名: Escherichia coli）は、グラム陰性の桿菌で通性嫌気性菌に属し、環境中に存在するバクテリアの主要な種の一つである。この菌は腸内細菌でもあり、温血動物（鳥類、哺乳類）の消化管内、特にヒトなどの場合大腸に生息する。アルファベットで短縮表記でとすることがある（詳しくは#学名を参照のこと）。大きさは通常短軸0.4-0.7μm、長軸2.0-4.0μmだが、長軸が短くなり球形に近いものもいる。 バクテリアの代表としてモデル生物の一つとなっており、各種の研究で材料とされるほか、遺伝子を組み込んで化学物質の生産にも利用される（下図）。 大腸菌はそれぞれの特徴によって「株」と呼ばれる群に分類することができる（動物でいう品種のような分類）。それぞれ異なる動物の腸内にはそれぞれの株の 大腸菌が生息していることから、環境水を汚染している糞便が人間から出たものか、鳥類から出たものかを判別することも可能である。大腸菌には非常に多数の株があり、その中には病原性を持つものも存在する。.
マトリックス支援レーザー脱離イオン化法
TOF質量分析計 マトリックス支援レーザー脱離イオン化法（マトリックスしえんレーザーだつりイオンかほう、Matrix Assisted Laser Desorption / Ionization, MALDI）は質量分析におけるサンプルのイオン化法の一つである。日本では「MALDI」をマルディーと呼ばれることが多いが、英語での発音はモールディーに近い。 MALDIの開発と実用化は島津製作所の田中耕一の研究成果に拠るところが大きく、かかる功績により、田中には2002年にノーベル化学賞が授与されている。.
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メチルリシン
メチルリシン(Methyllysine)は、メチル基の結合したリシンである。タンパク質中では、リシン残基の側鎖のアンモニウム基に3つまでのメチル基が結合することができる。 このようにメチル化されたリシンは、エピジェネティクスにおいて重要な役割を果たす。ヌクレオソームのヒストンの特定のリシン残基のメチル化は、これらのヒストンに対する周囲のDNAの結合を変え、遺伝子の発現に影響を与える。結合の変更は、メチル基は水素原子より大きいため、正電荷の有効半径が増大し、負に帯電するDNAとの静電結合が弱まることによって引き起こされる。さらに、メチル基自身が疎水的であり、周りの水の構造をテトラメチルアンモニウムに似た構造に変える。 蛋白質構造データバンクでは、メチルリシンはMLYというアクロニムで示される。 Image:lysine_simple.png|リシン Image:Methyllysine.png|6-N-メチルリシン Image:Dimethyllysine.png|(6-N,6-N)ジメチルリシン Image:Trimethyllysine.png|(6-N,6-N,6-N)トリメチルリシン Category:アミノ酸.
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メチルトランスフェラーゼ
メチルトランスフェラーゼ（methyltransferase）とは、メチル基を供与体から受容体へ転移させる転移酵素の総称である。 メチル化は大抵DNA中の核酸塩基もしくはタンパク質中のアミノ酸で起こる。メチルトランスフェラーゼはメチル基の供与体としてS-アデノシルメチオニン(SAM)の硫黄原子に結合した活性メチル基を用いる。 DNAメチル化は主にオリジナルのDNA配列の変更無しに遺伝子発現の制御に利用される。このメチル化はシトシン上で起こる。DNAメチル化は哺乳動物では胚形成期からの正常な発育のために必要である場合がある。ネズミDNAメチルトランスフェラーゼが欠損している変異体ES細胞をマウスの生殖細胞系に導入すると、劣性の致死表現型を引き起こす。また、ガン抑制遺伝子のメチル化は腫瘍化および転移ガンを進行させるため、メチル化はガン発生に関連がある可能性がある 。 部位特異的メチルトランスフェラーゼは、いくつかの制限酵素と同じDNA標的配列を持つ。また、メチル化は制限酵素が著しく修飾された配列を結合・認識できないため、酵素的切断からDNAを保護することがある。これは メチル化によって自身のDNAを保護すると同時に異質なDNAを除去する制限酵素を使うバクテリア制限修飾系において役立つ。 タンパク質の形成におけるアミノ酸でのメチル化は、アミノ酸に多様性を与え、従ってその機能にも多様性を与える。タンパク質のメチル化は、N末端上もしくはタンパク質の側鎖上の窒素原子上で起き、通常は不可逆である。.
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メチルアミン
メチルアミン (methylamine) は、示性式が CH3NH2 と表される最も基本的な第一級アミン。メタンアミン、アミノメタンとも呼ばれる。 魚様の強い臭気を有する無色の気体で、20 ℃ で 108 g/100 mL と、水に非常に溶けやすい。引火性が強く、空気との混合気体は爆発しやすい。通常、塩酸との塩である塩酸メチルアンモニウムの状態で市販されることが多く、メーカーによっては、ガスボンベ、水溶液、メタノール溶液として販売する場合もある。 様々な有機化合物の原料となる物質である。多くのアミンと同じく N 上に孤立電子対を持つため塩基性を示し、求核剤としてハロゲン化アルキルやカルボン酸誘導体等と反応し、置換アミン、アンモニウム塩あるいは酸アミドを生成する。 日本では毒物及び劇物取締法によって劇物に指定されている。.
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メタン生成経路
メタン発酵（-はっこう）とは、メタン菌の有する代謝系のひとつであり、水素、ギ酸、酢酸などの電子を用いて二酸化炭素をメタンまで還元する系である。メタン菌以外の生物はこの代謝系を持っていない。嫌気環境における有機物分解の最終段階の代謝系であり、特異な酵素および補酵素群を有する。 別名、メタン生成系、炭酸塩呼吸など。.
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リシン
リシン（）はα-アミノ酸のひとつで側鎖に 4-アミノブチル基を持つ。リジンと表記あるいは音読する場合もある。ソディウム。 しかし、分野によってはソディウムを使うように、分野ごとに何が標準的な発音や読みかは異なります。 正しい読みという概念は妄想なのでこの部分をコメントアウトします。 （ただし、リジンはドイツ語読みであるため、現在ではリシンと表記および音読するのが正しい） --> タンパク質構成アミノ酸で、必須アミノ酸である。略号は Lys あるいは K である。側鎖にアミノ基を持つことから、塩基性アミノ酸に分類される。リシンは、クエン酸回路に取り込まれてエネルギーを生み出すケト原性アミノ酸である。.
プロトン
記載なし。
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プロトン化
プロトン化 (protonation) とは、原子、分子、イオンにプロトン (H+) を付加することである。プロトン化は、脱プロトン化の逆反応である。 プロトン化は最も基礎的な化学反応の1つで、多くの化学量論過程や触媒過程の1段階となっている。イオンや分子の中には、複数のプロトン化が起こって多価塩基になるものもある。これは、多くの生体高分子についても当てはまる。 基質にプロトン化が起こると、質量や電荷はそれぞれ1単位増加する。分子やイオンのプロトン化や脱プロトン化は、電荷や質量の他にも、疎水性、還元電位、光学活性等、様々な化学的性質を変化させる。またプロトン化はエレクトロスプレーイオン化 (ESI) 質量分析等の化学分析を行う際にも必須である。 ほとんどの酸塩基反応では、プロトン化や脱プロトン化が起こる。ブレンステッド-ローリーの酸塩基理論では、他の物質をプロトン化する物質を酸、他の物質からプロトン化される物質を塩基と定義している。.
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ヒプシン
ヒプシン (Hypusine) は、全ての真核生物といくつかの古細菌で見られるが、細菌では見られない異常アミノ酸である。ヒプシンを含むことが分かっている唯一のタンパク質は真核生物翻訳開始因子5A(elf5A) と古細菌で見られる類似のタンパク質である。ヒトでは、elf5Aの2つのアイソフォームであるeIF-5A-1とeIF-5A-2が存在する。これらは2つの別の遺伝子によってコードされ、タンパク質生合成の最初のペプチド結合の形成を促進する。ヒプシン残基の周辺の領域は保存性が高く、eIF-5Aの機能に必須である。そのため、ヒプシンとeIF-5Aは真核細胞の生存と増殖に不可欠であると考えられている。 ヒプシンはリシン残基の翻訳後修飾によってeIF-5Aに形成される。これには2つの酵素と2つの反応が関わっている。.
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ヒドロキシリシン
ヒドロキシリシン (Hydroxylysine) は、化学式 C6H14N2O3 のアミノ酸である。リシンのヒドロキシル化によって生成する物質で、コラーゲンの構成要素として広く知られている。 体内では、リシルヒドロキシラーゼによる酸化でリシンから合成される。.
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ピロリン
ピロリン（）は化学式C4H7Nで表される、二重結合を一つ持つ五員複素環式化合物。二重結合の位置により、3種類の異性体がある。1-ピロリンはイミン、2-ピロリンおよび3-ピロリンはアミンの一種である。ピロールの水素化によって得られる。日本語において名称の類似するピロリン酸は無機リン化合物の一種であり、直接の関係はない。.
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アミノアシルtRNA合成酵素
アミノアシルtRNA合成酵素 (aminoacyl-tRNA synthetase) とは、特定のアミノ酸 (またはその前駆体) その対応するtRNAにエステル結合させてアミノアシルtRNAを合成する酵素である。英語の略号としてaaRSやARSが用いられる。 アミノアシルtRNAは、リボソームに運ばれてtRNA部分の3塩基からなるアンチコドンが、mRNAのコーディング領域のコドンと対合し、タンパク質合成に用いられる。従って、3塩基のコドンと1アミノ酸の対応づけが行われる場はリボソームであっても、実際にコドンとアミノ酸の対応関係を示す遺伝暗号はaaRSの特異性にもとづいて規定されていることになる。 通常の生物では翻訳に使用されるアミノ酸20種類に対し、それぞれ対応するaaRSをもっている。例えば、アルギニンを認識してアルギニンtRNAにエステル結合する反応を触媒するaaRSはアルギニルtRNA合成酵素 (arginyl-tRNA synthetase) のように表記される。略号はArgRSのようにアミノ酸3文字表記+RSで表される。.
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アミノ酸
リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸（アミノさん、amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.
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アンチコドン
アンチコドンとはDNA、RNAの塩基配列において意味を持つコドンという三つの塩基配列の型を、合わせるようにして対になるコドンの事である。 塩基配列はA（アデニン）、T（チミン）（RNA上では代わりにU（ウラシル）が存在）、G（グアニン）、C（シトシン）によって形作られているがそれぞれA - T（RNA上ではA - U）、G - Cの対が出来上がる。つまりAGAのコドンに対してTCTがアンチコドンとなる。アンチとは敵対という意味を持つ。 あんちことん en:Transfer RNA#Anticodon.
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アンモニア
アンモニア (ammonia) は分子式が NH_3 で表される無機化合物。常温常圧では無色の気体で、特有の強い刺激臭を持つ。 水に良く溶けるため、水溶液（アンモニア水）として使用されることも多く、化学工業では基礎的な窒素源として重要である。また生体において有毒であるため、重要視される物質である。塩基の程度は水酸化ナトリウムより弱い。 窒素原子上の孤立電子対のはたらきにより、金属錯体の配位子となり、その場合はアンミンと呼ばれる。 名称の由来は、古代エジプトのアモン神殿の近くからアンモニウム塩が産出した事による。ラテン語の sol ammoniacum（アモンの塩）を語源とする。「アモンの塩」が意味する化合物は食塩と尿から合成されていた塩化アンモニウムである。アンモニアを初めて合成したのはジョゼフ・プリーストリー（1774年）である。 共役酸 (NH4+) はアンモニウムイオン、共役塩基 (NH2-) はアミドイオンである。.
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イミン
イミン (imine) とは有機化合物の分類のひとつで、構造式が R'-C(.
グルタミン酸
ルタミン酸（グルタミンさん、glutamic acid, glutamate）は、アミノ酸のひとつで、2-アミノペンタン二酸のこと。2-アミノグルタル酸とも呼ばれる。Glu あるいは E の略号で表される。小麦グルテンの加水分解物から初めて発見されたことからこの名がついた。英語に準じ、グルタメートと呼ぶこともある。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。タンパク質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。動物の体内では神経伝達物質としても機能しており、グルタミン酸受容体を介して神経伝達が行われる、興奮性の神経伝達物質である。 グルタミン酸が多くつながると、納豆の粘性物質であるポリグルタミン酸になる。 致死量はLD50.
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コバルト
バルト (cobalt、cobaltum) は、原子番号27の元素。元素記号は Co。鉄族元素の1つ。安定な結晶構造は六方最密充填構造 (hcp) で、強磁性体。純粋なものは銀白色の金属である。722 K以上で面心立方構造 (fcc) に転移する。 鉄より酸化されにくく、酸や塩基にも強い。.
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コリノイド
pages.
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セレノシステイン
レノシステイン (selenocysteine) はアミノ酸の一種である。3文字表記は Sec、1文字表記は U。システインに似た構造を持つが、システインの硫黄 (S) がセレン (Se) に置き換わっている。セレノシステインを含むタンパク質はセレノプロテインと呼ばれる。 セレノシステインは、酸化・還元に関わるいくつかの酵素（グルタチオンペルオキシダーゼ、テトラヨードチロニン-5'-脱ヨウ素化酵素、チオレドキシン還元酵素、ギ酸デヒドロゲナーゼ、グリシン還元酵素や一部のヒドロゲナーゼなど）に存在する。 タンパク質に含まれる他のアミノ酸と違い、直接遺伝コードされているわけではない。セレノシステインは、普通はストップコドンとして使われるUGAコドンによって、特別の方法でコードされる。すなわち mRNA 中の UGAコドンはSecIS（SElenoCysteine Insertion Sequence、セレノシステイン挿入配列）がある場合にのみセレノシステインをコードする。SecISは特徴的なヌクレオチド配列と塩基対パターン（二次構造）で決められる。 真正細菌では SecIS は mRNA の翻訳領域内、目的とする UGAコドンのすぐ次に位置している。古細菌と真核生物では SecIS は mRNA の 3' 非翻訳領域にあり、複数の UGAコドンにセレノシステインをコードさせることができる。また古細菌では 5' 非翻訳領域に SecIS がある例が少なくとも1つ知られている。セレンがない場合には、セレノプロテインの翻訳は UGAコドンで終止し、短くて機能のないタンパク質ができる。 他のアミノ酸と同じくセレノシステインに対しては特有の tRNA がある。しかしセレノシステインtRNA (tRNA(Sec)) の一次・二次構造は標準的な tRNA といくつかの点で異なり、特に8塩基対（細菌）または9塩基対（真核生物）からなる acceptor stem、長い variable region arm、また他の tRNA ではよく保存されているいくつかの塩基における置換がある。 tRNA(Sec) は、まずセリルtRNA合成酵素によってセリンと結合されるが、これによってできる Ser-tRNA(Sec) は普通の翻訳伸長因子（細菌の EF-Tu、真核生物の EF1α）に認識されないため、翻訳に用いられない。その代わり tRNA に結合したセリン残基はセレノシステイン合成酵素（ピリドキサールリン酸を含む酵素）によってセレノシステイン残基に変換される。最後にこうしてできた Sec-tRNA(Sec) は特殊型の翻訳伸長因子（SelB または mSelB）に特異的に結合し、これはセレノプロテインの mRNA を翻訳中のリボソームを標的にして Sec-tRNA(Sec) を送り込む。この輸送は、セレノプロテイン mRNA内の SecIS のつくる RNA二次構造に結合するタンパク質中の特別のドメイン（細菌の SelB）、または、特別のサブユニット（真核生物mSelB の SBP-2）によって行われる。.
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タンパク質を構成するアミノ酸
タンパク質を構成するアミノ酸(proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に見られるアミノ酸である。有機体はタンパク質を合成するために遺伝情報中にその細胞機構がコードされていることが必要である。タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種であるが、真核生物では21種しか見られない。22種のうち20種は直接コドンに暗号化されている。ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは必須アミノ酸と呼ばれている。必須アミノ酸はヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、そしてバリンである。残りの2種はセレノシステインとピロリシンで、これらは特殊な合成機構でタンパク質に組み込まれる。 タンパク質を構成しないアミノ酸(non-proteinogenic amino acids)は、タンパク質中に存在しないものか（カルニチン、GABA、L-ドーパなど）、直接合成されないものか（ヒドロキシプロリン、セレノメチオニンなど）のどちらかである。後者はしばしばタンパク質の翻訳後修飾で生じる。 数種のタンパク質を構成しないアミノ酸を有機体が組み込むよう進化しなかったのには明確な理由がある。例えば、オルニチンとホモセリンはペプチド鎖に逆らって環化してしまい、タンパク質が寸断され半減期が比較的短くなる。また、タンパク質が誤ったアミノ酸（例えばアルギニンの類似化合物であるカナバニン）を組み込んでしまうと毒となる。 タンパク質を構成しないアミノ酸は、リボソームでの翻訳を経て合成されない非リボソームペプチドで見られる。.
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サイエンス
『サイエンス』（Science）は、1880年に創刊され、現在アメリカ科学振興協会 (AAAS)によって発行されている学術雑誌である。.
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国際純正・応用化学連合
国際純正・応用化学連合（こくさいじゅんせい・おうようかがくれんごう、International Union of Pure and Applied Chemistry、IUPAC)は、各国の化学者を代表する国内組織の連合である国際科学会議の参加組織である。IUPACの事務局はノースカロライナ大学チャペルヒル校・デューク大学・ノースカロライナ州立大学が牽引するリサーチ・トライアングル・パーク(アメリカ合衆国ノースカロライナ州)にある。また、本部は、スイスのチューリッヒにある。。2012年8月1日現在の事務局長は、ジョン・ピーターソンが務めている。 IUPACは、1919年に国際応用化学協会(International Association of Chemical Societies)を引き継いで設立された。会員となる各国の組織は、各国の化学会や科学アカデミー、または化学者を代表するその他の組織である。54カ国の組織と3つの関連組織が参加している。IUPACの内部組織である命名法委員会は、元素や化合物の命名の標準（IUPAC命名法）として世界的な権威として認知されている。創設以来、IUPACは、各々の責任を持つ多くの異なる委員会によって運営されてきた retrieved 15 April 2010。これらの委員会は、命名法の標準化を含む多くのプロジェクトを走らせ retrieved 15 April 2010、化学を国際化する道を探し retrieved 15 April 2010、また出版活動を行っている retrieved 15 April 2010 retrieved 15 April 2010。 IUPACは、化学やその他の分野での命名法の標準化で知られているが、IUPACは、化学、生物学、物理学を含む多くの分野の出版物を発行している。これらの分野でIUPACが行った重要な仕事には、核酸塩基配列コード名の標準化や、環境科学者や化学者、物理学物のための本の出版、科学教育の改善の主導等である 9 July 2009. Retrieved on 17 February 2010. Retrieved 15 April 2010。また、最古の委員会の1つであるによる元素の原子量の標準化によっても知られている。.
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国際生化学・分子生物学連合
国際生化学・分子生物学連合(こくさいせいかがくぶんしせいぶつがくれんごう、International Union of Biochemistry and Molecular Biology; IUBMB) とは生化学と分子生物学に関する国際非政府組織であり、1955年に国際生化学連合(こくさいせいかがくれんごう、International Union of Biochemistry)として結成され 2013年現在は77の委員会が連合している。 IUBMBは3年毎の国際生化学分子生物学学会(Congress of Biochemistry and Molecular Biology)を組織し、それ以外にも多数の定期会議、シンホジウム、教育活動や講演を開催している。 同学会は生化学命名法や、酵素を含む種々の命名法を制定しており、それらのいくつかは、国際純正・応用化学連合と共同して策定している。 また同学会は学術雑誌Biochemistry and Molecular Biology Education (以前のBiochemical Education)、"BioEssays, BioFactors, Biotechnology and Applied Biochemistry, IUBMB Life, Molecular Aspects of Medicine そして'Trends in Biochemical Sciencesなどを発行している。 現在の同学会の総裁はGregory A. Petskoであり、総裁経験者にAngelo Azzi(2007-2012年)、George L. Kenyon(2006年)、Mary Osborn(2003-2006年)、Brian F. C. Clark(2000-2003年)、William J. Whelan(1997-2000年)、八木国夫(1993-1997年)、ハンス・コーンバーグ(1991-1994年)、早石修(1973-1976年)らがいる。.
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翻訳後修飾
翻訳後修飾（ほんやくごしゅうしょく、Post-translational modification、PTM）は、翻訳後のタンパク質の化学的な修飾である。これは多くのタンパク質の生合成の後方のステップの1つである。 翻訳後、アミノ酸は、酢酸、リン酸、様々な脂質、炭水化物のような他の生化学官能基と結合し、化学的特性の変換（例えばシトルリン）、またはジスルフィド結合の形成のような構造変換などを受け、タンパク質の反応の幅を広げる。 また、酵素がタンパク質のN末端からアミノ酸を輸送するか、中央からペプチド結合を切断することもある。例えば、ペプチドホルモンであるインスリンはジスルフィド結合が形成された後に2つに切断され、C-ペプチド（右図の桃色のポリペプチド鎖部分）は結合から切り離される。（最終的にジスルフィド結合で2つのポリペプチド鎖が結合したタンパク質が生じる。） この他の修飾にリン酸化がある。この修飾はタンパク質酵素の作用の活発化と非活発化の調節機構においてよく起こる。.
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真正細菌
真正細菌（しんせいさいきん、bacterium、複数形 bacteria バクテリア）あるいは単に細菌（さいきん）とは、分類学上のドメインの一つ、あるいはそこに含まれる生物のことである。sn-グリセロール3-リン酸の脂肪酸エステルより構成される細胞膜を持つ原核生物と定義される。古細菌ドメイン、真核生物ドメインとともに、全生物界を三分する。 真核生物と比較した場合、構造は非常に単純である。しかしながら、はるかに多様な代謝系や栄養要求性を示し、生息環境も生物圏と考えられる全ての環境に広がっている。その生物量は膨大である。腸内細菌や発酵細菌、あるいは病原細菌として人との関わりも深い。語源はギリシャ語の「小さな杖」（βακτήριον）に由来している。.
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終止コドン
終止コドンとは、遺伝暗号を構成する64種のコドンのうち、対応するアミノ酸（とtRNA）がなく、最終産物である蛋白質の生合成を停止させるために使われているコドン。終結コドンあるいはアミノ酸を指定しないことから、ナンセンスコドンとも呼ばれる。 一般に核ゲノムから転写されるmRNA上のコードでは、UAA（オーカー）・UAG（アンバー）・UGA（オパール）の3種がある。.
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補因子
生化学の分野において、補因子（ほいんし cofactor）は、酵素の触媒活性に必要なタンパク質以外の化学物質である。 補因子は「補助分子、またはイオン」であると考えられ、生化学的な変化を助けている。ただし、水や豊富に存在するイオンなどは補因子とはみなされない。それは、普遍的に存在し制限されることが滅多にないためである。この語句を無機分子に限って用いている資料もある。 補因子は2つのグループに大別できる。1つは補酵素（ほこうそ、coenzyme）で、タンパク質以外の有機分子であり、官能基を酵素間で輸送する。これらの分子は酵素とゆるく結合し、酵素反応の通常の段階では解離される。一方、補欠分子族（ほけつぶんしぞく、prosthetic group）はタンパク質の一部を構成しており、常時結合しているものである。.
質量分析法
質量分析法（しつりょうぶんせきほう、mass spectrometry、略称: MS) とは、分子をイオン化し、そのm/zを測定することによってイオンや分子の質量を測定する分析法である。日本語では「MS」とかいて慣用的に「マス」と読むことも多いが、日本質量分析学会では国際的に通じる読み方である「エムエス」を推奨している。.
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転移RNA
転移RNA（てんい-、transfer RNA）は73〜93塩基の長さの小さなRNAである。リボソームのタンパク質合成部位でmRNA上の塩基配列（コドン）を認識し、対応するアミノ酸を合成中のポリペプチド鎖に転移させるためのアダプター分子である。運搬RNA、トランスファーRNAなどとも呼ぶが、通常tRNAと略記される。.
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脱プロトン化
脱プロトン化 (deprotonation) は、分子からプロトン (H+) を除去して共役塩基を作る反応である。 分子がプロトンを離す相対能力は、pKa に依る。低い pKa 値は、物質が酸性でプロトンを容易に塩基に渡すことを意味する。化合物の pKa 値は様々な要素に依存するが、最も大きいのは負の電荷を持った共役塩基の安定性である。負の電荷は、広い表面や長い鎖に広がると安定化する。鎖や環に負の電荷を分散させる機構の1つが共鳴である。溶媒も共役塩基の負電荷の安定性に寄与する。 脱プロトン化に用いる塩基は、対象の pKa に依る。プロトンが酸性ではなく、離れにくい場合は、水酸化物よりも強い塩基が必要である。水素化物はそのような強い塩基の1つであり、水素化ナトリウムや水素化カリウムが良く用いられる。水素化物は他の分子からプロトンを奪って、水素ガスを発生する。水素は大気中では酸素と反応して発火して危険なため、窒素ガスのような不活性雰囲気中で行わなければならない。.
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X線回折
X線回折（エックスせんかいせつ、、XRD）は、X線が結晶格子で回折を示す現象である。 1912年にドイツのマックス・フォン・ラウエがこの現象を発見し、X線の正体が波長の短い電磁波であることを明らかにした。 逆にこの現象を利用して物質の結晶構造を調べることが可能である。このようにX線の回折の結果を解析して結晶内部で原子がどのように配列しているかを決定する手法をX線結晶構造解析あるいはX線回折法という。しばしばこれをX線回折と略して呼ぶ。他に同じように回折現象を利用する結晶構造解析の手法として、電子回折法や中性子回折法がある。.
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求核付加反応
有機化学において 求核付加反応（きゅうかくふかはんのう、Nucleophilic addition）とは、付加反応の一つで、化合物に求核剤が付加することによってπ結合が解裂し、新たに2つの共有結合が生成する反応である。 求核付加反応を行う化合物は以下のような多重結合を持つものに限定される。.
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活性部位
酵素反応の誘導適合モデル 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。.
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