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7 関係: 加水分解酵素、フコース、グリコシダーゼ、糖タンパク質、糖鎖、酵素、N-アセチルグルコサミン。
加水分解酵素
加水分解酵素（かすいぶんかいこうそ、hydrolase）とはEC第3群に分類される酵素で、加水分解反応を触媒する酵素である。ヒドロラーゼと呼ばれる。代表的な反応はタンパク質、脂質、多糖〈炭水化物〉をアミノ酸、脂肪酸、ブドウ糖などに消化分解する生化学反応に関与する。あるいはコリンエステラーゼ、環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼやプロテインホスファターゼのような生体内のシグナル伝達に関与するものも多い。.
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フコース
フコース(fucose)は、デオキシ糖の一種である6-デオキシ-ガラクトースで、化学式はC6H12O5、分子量164.16、融点163℃、比旋光度-76°で六炭糖、単糖に分類される。6-デオキシヘキソースはメチルペントースとも呼ばれる。天然にはL型がL-フコシドの形で、動植物に幅広く存在する。 名前の由来は、ヒバマタ（Fucus）という海藻の細胞壁多糖類であり昆布のねばねば成分としても知られるフコイダン(Fucoidan)で発見されたため。哺乳類と植物では細胞表面のN結合糖鎖上で見つかる。.
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グリコシダーゼ
リコシダーゼ（glycosidase）とは、グリコシド結合を加水分解する酵素の総称であり、グリコシドヒドロラーゼ（glycoside hydrolase）とも呼ばれる。 主な役割として、バイオマスにおけるセルロースやヘミセルロースの分解、バクテリアに対する防御（例：リゾチーム）、ウイルスによる細胞への感染（例：ノイラミニダーゼ）、細胞内における糖タンパク質の生合成などに関係している。 グリコシダーゼは、グリコシド結合の形成や分解においてグリコシルトランスフェラーゼとともに重要な役割を担っている。.
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糖タンパク質
糖タンパク質（とうたんぱくしつ、glycoprotein）とは、タンパク質を構成するアミノ酸の一部に糖鎖が結合したものである。動物においては、細胞表面や細胞外に分泌されているタンパク質のほとんどが糖タンパク質であるといわれている。 タンパク質のアミノ酸の修飾では、アスパラギンに結合したもの（N結合型）とセリンやスレオニンに結合したもの（O結合型、ムチン型）の2種類が頻繁に観察される。 糖タンパク質に結合している糖鎖を成す糖の種類はそれほど多くなく、よく見られるものはグルコース、ガラクトース、マンノース、フコース、N-アセチルグルコサミン、N-アセチルガラクトサミン、N-アセチルノイラミン酸、キシロースなど7~8種程度である。構造様式もある程度限られており、その中のわずかな構造の違いが識別され、精密に認識されて様々な生命現象が制御されている。.
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糖鎖
糖脂質の一種であるガングリオシドGQ1ｂ 糖鎖（とうさ、glycan）とは、各種の糖がグリコシド結合によってつながりあった一群の化合物を指す。結合した糖の数は2つから数万まで様々であり、10個程度までのものをオリゴ糖とも呼ぶ。多数のα-グルコース分子が直線上に結合したアミロースやセルロースは最も単純な糖鎖といえる。 糖鎖は糖同士だけでなく、タンパク質や脂質その他の低分子とも結合して多様な分子を作り出す。これら糖タンパク質、糖脂質は生体内で重要な生理作用を担う。.
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酵素
核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（リボン図）研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素（こうそ、enzyme）とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 （こうそがく、enzymology）である。.
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N-アセチルグルコサミン
N-アセチルグルコサミン（N-アセチル-D-グルコサミン、GlcNAc、NAG）は、グルコースの2位ヒドロキシル基がアセチルアミノ基に置換された単糖である。化学的にはグルコサミンの2位アミノ基をアセチル化することで容易に調製できる。いくつかの生化学的機構にとって重要な物質である。 GlcNAcは細菌の細胞壁の生体高分子の一部を構成している。そこではGlcNAcと''N''-アセチルムラミン酸 (MurNAc) が交互ユニットを形成しており、MurNAcの乳酸残基にテトラペプチドが結合している。この層をなしている構造はペプチドグリカンと呼ばれている。 GlcNAcは、昆虫、甲殻類、線虫など脱皮動物の外被の基質を構成しているキチン質のモノマーでもある。また、GlcNAcは疼痛の経路において非定型的な神経伝達物質として作用するとも考えられている。.
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