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ヒスチジン

索引 ヒスチジン

ヒスチジン (histidine) はアミノ酸の一種で2-アミノ-3-(1H-イミダゾ-4-イル)プロピオン酸のこと。名前はギリシャ語で「組織」という意味。 塩基性アミノ酸の一種で、必須アミノ酸。糖原性を持つ。側鎖にイミダゾイル基という複素芳香環を持ち、この部分の特殊な性質により酵素の活性中心や、蛋白質分子内でのプロトン移動に関与している。蛋白質中では金属との結合部位となり、あるいは水素結合やイオン結合を介してとしてその高次構造の維持に重要な役割を果たしている。 ヒスタミンおよびカルノシン生合成の前駆体でもある。.

24 関係: 塩化物付加脱離反応必須アミノ酸マロン酸トレオニンヒスタミンフルクトースホルマリンアミノ酸アンモニアイミダゾールエステルカルノシンギリシア語システインセリン国立健康・栄養研究所糖原性アミノ酸炭酸脱水酵素触媒三残基金属タンパク質酵素Hisタグ活性部位

塩化物

塩化物(えんかぶつ、chloride)とは、塩素がそれより陽性な元素または原子団と形成する化合物である。塩素 (Cl2) は第18族元素以外のほとんどの元素と反応し塩化物を形成する。 塩素の結合がイオン結合性の場合、容易に塩素の陰イオン (Cl&minus) を遊離するのでこのイオンは塩化物イオン(えんかぶつイオン、chloride ion)または塩素イオン(えんそイオン、現在この呼び方は推奨されていない)と称する。また命名法において後置せずに前置する場合は塩化 (— chloride) と称する。いずれも陰性の塩素原子を意味する名称である。.

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付加脱離反応

付加脱離反応(ふかだつりはんのう、elimination-addition reaction)とは付加反応と脱離反応とが連続して進行する化学反応であり、縮合反応(しゅくごうはんのう、condensation reaction)とも呼ばれる。カルボン酸あるいはカルボン酸誘導体からエステル、アミドなどが生成する反応が代表的な付加脱離反応である。 縮合反応の内、水分子が脱離する場合を、脱水縮合(だっすいしゅくごう)と呼ぶ。 付加脱離反応という場合脱離する原子団(脱離基と呼称される)は付加する原子団と異なる場合を指すので、付加とその逆反応である脱離との平衡反応は付加脱離反応には含めない。また反応の前後だけを見ると置換と付加脱離は同じ様に見えるが、両者の違いは反応機構の違いであり、反応中間体として付加体を経由するか否かで識別される。.

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必須アミノ酸

必須アミノ酸(ひっすアミノさん、Essential amino acid)とは、タンパク質を構成するアミノ酸のうち、その動物の体内で充分な量を合成できず栄養分として摂取しなければならないアミノ酸のこと。必要アミノ酸、不可欠アミノ酸とも言う。.

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マロン酸

マロン酸(マロンさん、Malonic acid)は、構造式 HOOC-CH2-COOH で表されるジカルボン酸の一種。常温常圧で無色の固体。融点より少し高温に熱すると熱分解して酢酸と二酸化炭素になる。塩の場合、マロナートもしくはマロネートと呼ぶ(malonates)。マロンの名称はギリシア語のリンゴに由来する。.

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トレオニン

トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。 遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。 光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。 側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。.

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ヒスタミン

ヒスタミン (histamine) は分子式CHN、分子量 111.14 の活性アミンである。1910年に麦角抽出物中の血圧降下物質としてヘンリー・デールとパトリック・プレイフェア・レイドローが発見した。.

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フルクトース

記載なし。

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ホルマリン

ホルマリン (formalin) は、ホルムアルデヒドの水溶液のこと。無色透明で、刺激臭があり、生体に有害。生物の組織標本作製のための固定・防腐処理に広く用いられる。また、ホルマリンによって死滅する菌類、細菌類が多いことから、希釈した溶液を消毒用にも用いる。 この項では主に製品としてのホルマリンについての事柄を扱う。人体への作用や化学物質としての事柄はホルムアルデヒドの項を参照。 日本薬局方で定められた局方ホルマリンとして市販されているのは、35〜38%ホルムアルデヒド水溶液で、安定化剤(にごり防止)として10%以下程度のメタノールが加えられている。一般にはこれを5〜10倍程度に希釈して用いる。例えば、これを10倍希釈したものを、10%ホルマリンと呼ぶが、この溶液中のホルムアルデヒドの含有量は3.5〜3.8%に相当する。 原液、比較的濃度の高い希釈液からは、ホルムアルデヒドを含有した蒸気が発生するため、人体に有害であり、毒劇法で医薬用外劇物に指定されている。取扱いには、強制排気装置を備えた作業空間が必要である。また、溶液の廃棄時にも無毒化処理が必要である。作業者の健康や環境への配慮から、より無害な代替品へ置き換える試みがなされているが、進んでいない。.

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アミノ酸

リシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸 トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。 アミノ酸(アミノさん、amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 タンパク質を構成するアミノ酸のうち、動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。.

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アンモニア

アンモニア (ammonia) は分子式が NH_3 で表される無機化合物。常温常圧では無色の気体で、特有の強い刺激臭を持つ。 水に良く溶けるため、水溶液(アンモニア水)として使用されることも多く、化学工業では基礎的な窒素源として重要である。また生体において有毒であるため、重要視される物質である。塩基の程度は水酸化ナトリウムより弱い。 窒素原子上の孤立電子対のはたらきにより、金属錯体の配位子となり、その場合はアンミンと呼ばれる。 名称の由来は、古代エジプトのアモン神殿の近くからアンモニウム塩が産出した事による。ラテン語の sol ammoniacum(アモンの塩)を語源とする。「アモンの塩」が意味する化合物は食塩と尿から合成されていた塩化アンモニウムである。アンモニアを初めて合成したのはジョゼフ・プリーストリー(1774年)である。 共役酸 (NH4+) はアンモニウムイオン、共役塩基 (NH2-) はアミドイオンである。.

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イミダゾール

イミダゾール(imidazole)は、分子式C3H4N2、分子量68.08の五員環上に窒素原子を1,3位に含む複素環式芳香族化合物のアミンの一種である。窒素原子の置換位置が異なる異性体としてピラゾールがある。グリオキサール(HCO-CHO)とアンモニアから合成された為、グリオキサリンとも呼ばれる。ImidazoleはIUPAC慣用名であるが、系統名は1,3-diaza-2,4-cyclopentadieneである。イミダゾール環構造を示す場合は1,3-diazole類と呼ばれる。.

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エステル

ルボン酸エステルの基本構造。RおよびR'は任意のアルキル基またはアリール基。 エステル (ester) は、有機酸または無機酸のオキソ酸とアルコールまたはフェノールのようなヒドロキシ基を含む化合物との縮合反応で得られる化合物である。単にエステルと呼ぶときはカルボン酸とアルコールから成るカルボン酸エステル (carboxylate ester) を指すことが多く、カルボン酸エステルの特性基 (R−COO−R') をエステル結合 (ester bond) と呼ぶ事が多い。エステル結合による重合体はポリエステル (polyester) と呼ばれる。また、低分子量のカルボン酸エステルは果実臭をもち、バナナやマンゴーなどに含まれている。 エステルとして、カルボン酸エステルのほかに以下のような種の例が挙げられる。.

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カルノシン

ルノシン (carnosine) はβ-アラニンとヒスチジンからなるジペプチドである。構成するヒスチジンの立体異性により、L-カルノシンとD-カルノシンが存在するが、天然のものはすべてL-カルノシンである。L-カルノシンのIUPAC組織名は N-β-アラニル-L-ヒスチジン N-β-alanyl-L-histidine である。 カルノシンはヒトなどの哺乳類では、筋肉や神経組織に高濃度に存在している。鳩やアヒル、鯨などの一部の動物において N-メチルカルノシン (アンセリン)あるいはバレニンが多く見られる。 生体内において酸化的ラジカル種のラジカルスカベンジャーとして働き、酸化的ストレスから保護しているといわれている。.

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ギリシア語

リシア語(ギリシアご、現代ギリシア語: Ελληνικά, または Ελληνική γλώσσα )はインド・ヨーロッパ語族ヘレニック語派(ギリシア語派)に属する言語。単独でヘレニック語派(ギリシア語派)を形成する。ギリシア共和国やキプロス共和国、イスタンブールのギリシア人居住区などで使用されており、話者は約1200万人。また、ラテン語とともに学名や専門用語にも使用されている。省略形は希語。.

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システイン

テイン (cysteine、2-アミノ-3-スルファニルプロピオン酸) はアミノ酸の1つ。チオセリンとも言う。天然にはL-システインとして、食品中タンパク質に含まれるが、ヒトでは必須アミノ酸ではなくメチオニンから生合成される。食品添加剤として利用され、また俗に肌のシミを改善するといったサプリメントが販売されている。日本国外で商品名Acetiumの除放剤は、胃の保護また、飲酒時などのアセトアルデヒドするために開発され販売されている。 側鎖にメルカプト基を持つ。酸性条件下では安定だが、中・アルカリ性条件では、微量の重金属イオンにより容易に空気酸化され、シスチンとなる。略号は C や Cys。酸化型のシスチンと対比し、還元型であることを明らかにするために CySH と記されることもある。.

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セリン

リン (serine) とはアミノ酸の1つで、アミノ酸の構造の側鎖がヒドロキシメチル基(–CH2OH)になった構造を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン(絹糸に含まれる蛋白質の一種)の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。 極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。.

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国立健康・栄養研究所

国立健康・栄養研究所(2007年3月) 国立健康・栄養研究所(こくりつけんこうえいようけんきゅうじょ、National Institute of Health and Nutrition)は、栄養と健康に関する調査研究を行っている日本の研究機関である。前身は1914年に佐伯矩によって設立された、世界初の栄養学研究機関である営養研究所である(当時は栄養を「営養」と表記することが多かった)。1919年に内務省の栄養研究所として設置され、変遷を経て2001年より独立行政法人となったが、2015年に医薬基盤研究所と統合し、医薬基盤・健康・栄養研究所の傘下機関となった。.

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糖原性アミノ酸

解糖系とクエン酸回路。 糖原性アミノ酸(とうげんせいアミノさん、Glucogenic amino acid)とは、脱アミノ化(アミノ基転移による場合を含む)を受けた後、炭素骨格が糖新生に用いられるアミノ酸のことである。クエン酸回路の中間体であるオキサロ酢酸から解糖系(糖新生系)を経由して、グルコースに転換されうるアミノ酸のことである。オキサロ酢酸は、ホスホエノールピルビン酸を経由して糖新生に利用される。 ホスホエノールピルビン酸は、オキサロ酢酸の脱炭酸によって生じ、1分子のGTPを加水分解する。この反応はホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼによって触媒され、糖新生の律速段階となる。 なお、ホスホエノールピルビン酸からピルビン酸に変化する反応は不可逆反応である。このため、ピルビン酸から解糖系の逆反応で直接糖新生を行うことはできない。.

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炭酸脱水酵素

炭酸脱水酵素(たんさんだっすいこうそ、Carbonic anhydrase、carbonate dehydratase; 略号: CA)あるいは炭酸デヒドラターゼとは金属プロテイン酵素に属する酵素で二酸化炭素と水を炭酸水素イオンと水素イオンとに迅速に変換する酵素である。この反応は触媒が存在しないときわめて遅い 。炭酸脱水酵素はこの反応速度を非常に増大させる。反応速度はこの酵素の形態により異なり、104から106反応毎秒である.

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触媒三残基

セリンプロテアーゼの酵素反応機構 触媒三残基(しょくばいさんざんき、Catalytic triad)とは、酵素の活性部位に必要なアミノ酸残基であるセリン、ヒスチジン、アスパラギン酸の組み合わせを意味する。 例えばキモトリプシンの場合は、195番目のセリン側鎖が57番目のヒスチジンのイミダゾール環に近接し、さらにイミダゾール環の-NH基が102番のアスパラギン酸のカルボキシ基に近接している。 Category:酵素 しよくはいさんき.

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金属タンパク質

金属タンパク質(きんぞくタンパクしつ、Metalloprotein)は、補因子として金属を含むタンパク質を表す用語である。金属は単独のイオンかあるいはタンパク質以外のポルフィリンなどの有機化合物に配位して存在している。タンパク質の側鎖や非金属無機イオンに配位している場合もある。このようなタンパク質-金属-非金属の構造は鉄-硫黄クラスターなどでも見られる。 金属タンパク質の内重要なものに金属酵素がある。これは、その活性中心の中に1つか2つの金属原子を含むものである。このような金属は、炭酸脱水酵素やシトクロムcオキシダーゼの場合のように触媒活性に関わっていることもしばしばある。金属イオンは通常複数の配位をして活性部位の一部となり、孤立電子対によって基質との高い親和性を作っている。.

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酵素

核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造(リボン図)研究者は基質特異性を考察するときに酵素構造を抽象化したリボン図を利用する。 酵素(こうそ、enzyme)とは、生体で起こる化学反応に対して触媒として機能する分子である。酵素によって触媒される反応を“酵素的”反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、酵素学 (こうそがく、enzymology)である。.

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Hisタグ

Hisタグ(ひす-、ひすちじん-)は6個程度の連続するヒスチジン(His)残基からなるタグペプチドの一種であり、通常は遺伝子工学的に産生したタンパク質を固定化金属イオンアフィニティクロマトグラフィーによって精製する際に用いられる。His・Tagはドイツのメルク社の登録商標である。.

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活性部位

酵素反応の誘導適合モデル 分子生物学における活性部位(かっせいぶい、active site)は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸(又は核酸)が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。.

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